7xez

NMR solution structures of p300 TAZ2 domain in complex with BRD4-NUT F1c domain binding motif #2

Method: SOLUTION NMR Dmax: 64.7 Å Quality: REASONABLE

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Histone acetyltransferase p300,NUT family member 1

Homo sapiens

UniProt Q09472

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 单体 蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric(1) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1723–1812 突变:C1738A, C1746A, C1789A, C1790A ZN ZINC ION × 3 SOLUTION NMR NMR测量条件:pH 6.3;298 K;压力 1 NMR样品组成:0.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] p300 TAZ2 domain in fusion with BRD4-NUT F1c domain binding motif #2, 200 mM sodium phosphate, 3 mM [U-100% 2H] DTT, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O NMR样品组成:0.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] p300 TAZ2 domain in fusion with BRD4-NUT F1c domain binding motif #2, 200 mM sodium phosphate, 3 mM [U-100% 2H] DTT, 100% D2O | 100% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 58 个其他 PDB 条目、92 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 EP300_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 5–94; UniProt 1723–1812

Histone acetyltransferase p300,NUT family member 1

Homo sapiens

UniProt Q86Y26

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 单体 蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric(1) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 419–470 突变:C1738A, C1746A, C1789A, C1790A ZN ZINC ION × 3 SOLUTION NMR NMR测量条件:pH 6.3;298 K;压力 1 NMR样品组成:0.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] p300 TAZ2 domain in fusion with BRD4-NUT F1c domain binding motif #2, 200 mM sodium phosphate, 3 mM [U-100% 2H] DTT, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O NMR样品组成:0.5 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] p300 TAZ2 domain in fusion with BRD4-NUT F1c domain binding motif #2, 200 mM sodium phosphate, 3 mM [U-100% 2H] DTT, 100% D2O | 100% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 1 个其他 PDB 条目、1 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 NUTM1_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 112–163; UniProt 419–470

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 7xez

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 7xez
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id7xez
沉积日期 deposition_date2022-03-31
结构标题 titleNMR solution structures of p300 TAZ2 domain in complex with BRD4-NUT F1c domain binding motif #2
关键词 keywordsBRD4-NUT fusion protein, CBP/p300, TAZ2 domain, F1c domain, NUT carcinoma, PEPTIDE BINDING PROTEIN, TRANSFERASE; TRANSFERASE
实验方法 methodSOLUTION NMR

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier17.01
回转半径 Rg (电子) rg_electron16.42
零角强度 I(0) i01982550000.00
分子量 molecular_weight351080.0 kDa
排除体积 excluded_volume430000 ų
包络体积 envelope_volume60138 ų
水化壳体积 shell_volume23268 ų
包络直径 envelope_diameter71.3
壳层 Rg shell_rg28.66
包络 Rg envelope_rg22.35
形状 Rg shape_rg16.41
总 Rg total_rg16.68
总原子数 total_atoms48960
残基数 n_residues3260
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax64.7
Rg (实空间) rg_real17.01
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.51
I(0) (实空间) i0_real1.9830e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.5580e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal17.01
I(0) (倒空间) i0_reciprocal1983000000.0000
解质量估计 total_estimate0.7262
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks3
主峰位置 r_peak_primary21.3
偏度 Skewness skewness0.408
峰度 Kurtosis kurtosis0.100
角度范围 angular_range— – 0.4700 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha673500.0000
实空间数据点数 n_real_points77
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.516; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.888; Smooth: 0.000

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)