9b9g

Structure of the PI4KA complex bound to Calcineurin

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 282.1 Å Quality: EXCELLENT

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Phosphatidylinositol 4-kinase alpha

Homo sapiens

UniProt P42356

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 10 PDB 声明:decameric(10) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–2102 链 B; UniProt 1–2102 未记录 Tetratricopeptide repeat protein 7B × 2 (Q86TV6) Hyccin × 2 (Q9BYI3) Calcineurin subunit B type 1 × 2 (P63098) Protein phosphatase 3 catalytic subunit alpha × 2 (Q08209) CA CALCIUM ION × 8 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7;Freshly prepared gel filtration buffer, filtered through 0.22um filter and degassed cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;Blot force -5, blot time 1 s 分辨率 3.50 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 3 个其他 PDB 条目、3 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 PI4KA_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–2102; UniProt 1–2102 作者链 B; PDB构建体 1–2102; UniProt 1–2102

Tetratricopeptide repeat protein 7B

Homo sapiens

UniProt Q86TV6

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 10 PDB 声明:decameric(10) 与蛋白拷贝数一致 链 D; UniProt 1–843 链 F; UniProt 1–843 未记录 Phosphatidylinositol 4-kinase alpha × 2 (P42356) Hyccin × 2 (Q9BYI3) Calcineurin subunit B type 1 × 2 (P63098) Protein phosphatase 3 catalytic subunit alpha × 2 (Q08209) CA CALCIUM ION × 8 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7;Freshly prepared gel filtration buffer, filtered through 0.22um filter and degassed cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;Blot force -5, blot time 1 s 分辨率 3.50 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 4 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 TTC7B_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 D; PDB构建体 1–843; UniProt 1–843 作者链 F; PDB构建体 1–843; UniProt 1–843

Hyccin

Homo sapiens

UniProt Q9BYI3

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 10 PDB 声明:decameric(10) 与蛋白拷贝数一致 链 E; UniProt 1–308 链 G; UniProt 1–308 未记录 Phosphatidylinositol 4-kinase alpha × 2 (P42356) Tetratricopeptide repeat protein 7B × 2 (Q86TV6) Calcineurin subunit B type 1 × 2 (P63098) Protein phosphatase 3 catalytic subunit alpha × 2 (Q08209) CA CALCIUM ION × 8 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7;Freshly prepared gel filtration buffer, filtered through 0.22um filter and degassed cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;Blot force -5, blot time 1 s 分辨率 3.50 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 4 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 HYCCI_HUMAN
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 E; PDB构建体 1–308; UniProt 1–308 作者链 G; PDB构建体 1–308; UniProt 1–308

Calcineurin subunit B type 1

Homo sapiens

UniProt P63098

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 10 PDB 声明:decameric(10) 与蛋白拷贝数一致 链 H; UniProt 1–170 链 J; UniProt 1–170 未记录 Phosphatidylinositol 4-kinase alpha × 2 (P42356) Tetratricopeptide repeat protein 7B × 2 (Q86TV6) Hyccin × 2 (Q9BYI3) Protein phosphatase 3 catalytic subunit alpha × 2 (Q08209) CA CALCIUM ION × 8 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7;Freshly prepared gel filtration buffer, filtered through 0.22um filter and degassed cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;Blot force -5, blot time 1 s 分辨率 3.50 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 20 个其他 PDB 条目、23 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 CANB1_HUMAN
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 H; PDB构建体 1–170; UniProt 1–170 作者链 J; PDB构建体 1–170; UniProt 1–170

Protein phosphatase 3 catalytic subunit alpha

Homo sapiens

UniProt Q08209

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 10 PDB 声明:decameric(10) 与蛋白拷贝数一致 链 I; UniProt 2–391 链 I; UniProt 162–391 链 K; UniProt 2–391 链 K; UniProt 162–391 突变:L236P,D238N Phosphatidylinositol 4-kinase alpha × 2 (P42356) Tetratricopeptide repeat protein 7B × 2 (Q86TV6) Hyccin × 2 (Q9BYI3) Calcineurin subunit B type 1 × 2 (P63098) CA CALCIUM ION × 8 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7;Freshly prepared gel filtration buffer, filtered through 0.22um filter and degassed cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;Blot force -5, blot time 1 s 分辨率 3.50 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 20 个其他 PDB 条目、25 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 PP2BA_HUMAN
Isoform
PDB实体 5
链与序列区间 作者链 I; PDB构建体 1–390; UniProt 2–391 作者链 I; PDB构建体 391–620; UniProt 162–391 作者链 K; PDB构建体 1–390; UniProt 2–391 作者链 K; PDB构建体 391–620; UniProt 162–391

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9b9g

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9b9g
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9b9g
沉积日期 deposition_date2024-04-02
结构标题 titleStructure of the PI4KA complex bound to Calcineurin
关键词 keywordsPI4KIIIa complex, PI4KA, TTC7B, FAM126A, CNA, CNB, Calcineurin, SIGNALING PROTEIN; SIGNALING PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier78.99
回转半径 Rg (电子) rg_electron79.06
零角强度 I(0) i06160680000.00
分子量 molecular_weight692110.0 kDa
排除体积 excluded_volume876440 ų
包络体积 envelope_volume1609800 ų
水化壳体积 shell_volume170750 ų
包络直径 envelope_diameter279.4
壳层 Rg shell_rg76.78
包络 Rg envelope_rg75.38
形状 Rg shape_rg79.06
总 Rg total_rg79.03
总原子数 total_atoms48664
残基数 n_residues6075
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax282.1
Rg (实空间) rg_real83.23
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.96
I(0) (实空间) i0_real6.1960e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.4240e+08
Rg (倒空间) rg_reciprocal78.88
I(0) (倒空间) i0_reciprocal6158000000.0000
解质量估计 total_estimate0.9026
解质量评级 solution_quality EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary84.6
偏度 Skewness skewness0.489
峰度 Kurtosis kurtosis-0.065
角度范围 angular_range— – 0.1000 −1
当前正则化参数 α current_alpha1.1020
最高正则化参数 α highest_alpha449800000.0000
实空间数据点数 n_real_points21
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.866; Stabil: 0.857; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.992; Smooth: 0.608

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (6)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)