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9dxd

attLmm bound serine integrase and RDF complex in the pre-rotation state

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 202.2 Å Quality: REASONABLE
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Resolvase homolog YokA,SPbeta prophage-derived uncharacterized protein YotN

Bacillus

UniProt O32006

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 同源多聚体 蛋白 × 8 DNA 8 PDB 声明：16-meric（16） 与全部聚合物数一致 链 A； UniProt 1–545 链 B； UniProt 1–545 链 C； UniProt 1–545 链 D； UniProt 1–545 链 I； UniProt 1–545 链 J； UniProt 1–545 链 K； UniProt 1–545 链 L； UniProt 1–545 未记录 DNA (34-MER) × 2 DNA (33-MER) × 2 DNA (25-MER) × 2 DNA (24-MER) × 2 ZN ZINC ION × 4 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 8 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.16 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 9DXD Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
9DXF attLmm bound serine integrase and RDF complex in the post-rotation state 提交 2024-10-11 当前字段一致 Assembly 1 信息不足 同源多聚体；蛋白 × 8 PDB 声明：16-meric
链 A 1–545（545 aa）
链 B 1–545（545 aa）
链 C 1–545（545 aa）
链 D 1–545（545 aa）
链 I 1–545（545 aa）
链 J 1–545（545 aa）
链 K 1–545（545 aa）
链 L 1–545（545 aa）
未记录 ZN ZINC ION × 4 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 4.16 Å
9DXG attP bound large serine integrase and RDF complex in the dimeric state (cleaved) 提交 2024-10-11 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 结构质量不同 Assembly 1 信息不足 同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：octameric
链 A 1–545（545 aa）
链 B 1–545（545 aa）
链 C 1–545（545 aa）
链 D 1–545（545 aa）
未记录 ZN ZINC ION × 2 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 6.61 Å
9DXH attPmm and attBmm bound serine integrase complex in the pre-rotation state 提交 2024-10-11 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白–DNA 同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：12-meric
链 A 1–545（545 aa）
链 C 1–545（545 aa）
链 I 1–545（545 aa）
链 K 1–545（545 aa）
未记录 ZN ZINC ION × 4 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 4.69 Å
9DXJ attPmm and attBmm bound serine integrase complex in the post-rotation state 提交 2024-10-11 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白–DNA 同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：12-meric
链 A 1–545（545 aa）
链 C 1–545（545 aa）
链 I 1–545（545 aa）
链 K 1–545（545 aa）
未记录 ZN ZINC ION × 4 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 4.69 Å
9DXK attPmm bound serine integrase complex in the tetrameric state 提交 2024-10-11 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白–DNA 同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：12-meric
链 A 1–545（545 aa）
链 C 1–545（545 aa）
链 I 1–545（545 aa）
链 K 1–545（545 aa）
未记录 ZN ZINC ION × 4 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 4.81 Å
9Y6V attPsym bound large serine integrase and RDF complex in the dimeric state 提交 2025-09-09 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 信息不足 同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：hexameric
链 A 1–545（545 aa）
链 B 1–545（545 aa）
链 C 1–545（545 aa）
链 D 1–545（545 aa）
未记录 ZN ZINC ION × 2 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8；20mM Tris-HCl, 100mM NaCl
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 7.10 Å

共 6 个其他 PDB 条目、6 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 YOKA_BACSU
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–545； UniProt 1–545 作者链 B； PDB构建体 1–545； UniProt 1–545 作者链 C； PDB构建体 1–545； UniProt 1–545 作者链 D； PDB构建体 1–545； UniProt 1–545 作者链 I； PDB构建体 1–545； UniProt 1–545 作者链 J； PDB构建体 1–545； UniProt 1–545 作者链 K； PDB构建体 1–545； UniProt 1–545 作者链 L； PDB构建体 1–545； UniProt 1–545

Resolvase homolog YokA,SPbeta prophage-derived uncharacterized protein YotN

Bacillus

UniProt O34850

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 同源多聚体 蛋白 × 8 DNA 8 PDB 声明：16-meric（16） 与全部聚合物数一致 链 A； UniProt 2–58 链 B； UniProt 2–58 链 C； UniProt 2–58 链 D； UniProt 2–58 链 I； UniProt 2–58 链 J； UniProt 2–58 链 K； UniProt 2–58 链 L； UniProt 2–58 未记录 DNA (34-MER) × 2 DNA (33-MER) × 2 DNA (25-MER) × 2 DNA (24-MER) × 2 ZN ZINC ION × 4 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 8 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.16 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 9DXD Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
9DXF attLmm bound serine integrase and RDF complex in the post-rotation state 提交 2024-10-11 当前字段一致 Assembly 1 信息不足 同源多聚体；蛋白 × 8 PDB 声明：16-meric
链 A 2–58（57 aa）
链 B 2–58（57 aa）
链 C 2–58（57 aa）
链 D 2–58（57 aa）
链 I 2–58（57 aa）
链 J 2–58（57 aa）
链 K 2–58（57 aa）
链 L 2–58（57 aa）
未记录 ZN ZINC ION × 4 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 4.16 Å
9DXG attP bound large serine integrase and RDF complex in the dimeric state (cleaved) 提交 2024-10-11 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 结构质量不同 Assembly 1 信息不足 同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：octameric
链 A 2–58（57 aa）
链 B 2–58（57 aa）
链 C 2–58（57 aa）
链 D 2–58（57 aa）
未记录 ZN ZINC ION × 2 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 6.61 Å
9Y6V attPsym bound large serine integrase and RDF complex in the dimeric state 提交 2025-09-09 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 信息不足 同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：hexameric
链 A 2–58（57 aa）
链 B 2–58（57 aa）
链 C 2–58（57 aa）
链 D 2–58（57 aa）
未记录 ZN ZINC ION × 2 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8；20mM Tris-HCl, 100mM NaCl
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 7.10 Å

共 3 个其他 PDB 条目、3 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 YOTN_BACSU
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 564–620； UniProt 2–58 作者链 B； PDB构建体 564–620； UniProt 2–58 作者链 C； PDB构建体 564–620； UniProt 2–58 作者链 D； PDB构建体 564–620； UniProt 2–58 作者链 I； PDB构建体 564–620； UniProt 2–58 作者链 J； PDB构建体 564–620； UniProt 2–58 作者链 K； PDB构建体 564–620； UniProt 2–58 作者链 L； PDB构建体 564–620； UniProt 2–58

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9dxd

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9dxd
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9dxd
沉积日期 deposition_date2024-10-11
结构标题 titleattLmm bound serine integrase and RDF complex in the pre-rotation state
关键词 keywordsViral protein, Integrase, Recombinase, Complex, Recombination Directionality Factor, Integration, Excision, DNA BINDING PROTEIN; DNA BINDING PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier58.17 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron56.73 Å
零角强度 I(0) i02226290000.00
分子量 molecular_weight347540.0 kDa
排除体积 excluded_volume415740 ų
包络体积 envelope_volume688520 ų
水化壳体积 shell_volume104150 ų
包络直径 envelope_diameter209.6 Å
壳层 Rg shell_rg56.56 Å
包络 Rg envelope_rg55.60 Å
形状 Rg shape_rg56.67 Å
总 Rg total_rg56.89 Å
总原子数 total_atoms46391
残基数 n_residues2598
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax202.2 Å
Rg (实空间) rg_real58.26 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.78 Å
I(0) (实空间) i0_real2.2260e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error4.2250e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal58.07 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal2226000000.0000
解质量估计 total_estimate0.6441
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary67.4 Å
偏度 Skewness skewness0.364
峰度 Kurtosis kurtosis-0.268
角度范围 angular_range— – 0.1350 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0002
最高正则化参数 α highest_alpha115100000.0000
实空间数据点数 n_real_points28
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.854; Stabil: 1.000; Sysdev: 0.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.986; Smooth: 0.820
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (6)

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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)