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9jni

KCMF1 Zn-coordinating domains with RCKG peptide (Sulfonic Cysteine)

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 60.8 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

E3 ubiquitin-protein ligase KCMF1

Homo sapiens

UniProt Q9P0J7

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 2–55 链 A； UniProt 77–142 未记录 ARG-OCS-LYS-GLY × 1 ZN ZINC ION × 4 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；0.1 M HEPES, pH 7.0 1 M Magnesium chloride hexahydrate 20 % w/v PEG 6000 10 % v/v Ethylene glycol 分辨率 1.92 Å R-free 0.229

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 9JNI Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
9D9Z Structure of human UBR4-KCMF1-CaM E3 ligase complex (Silencing Factor of the Integrated stress response, SiFI) 提交 2024-08-21 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric
链 E 1–381（381 aa）
链 F 1–381（381 aa）
未记录 ZN ZINC ION × 20 CA CALCIUM ION × 4 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.40 Å
9HXW Cryo-EM structure of the human UBR4/KCMF1/CALM1 complex (composite map) 提交 2025-01-08 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric
链 C 1–331（331 aa）
链 D 1–331（331 aa）
未记录 ZN ZINC ION × 20 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.10 Å
9NWE E3 ligase UBR4-KCMF1-calmodulin complex 提交 2025-03-22 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric
链 E 1–381（381 aa）
链 F 1–381（381 aa）
未记录 ZN ZINC ION × 6 CA CALCIUM ION × 4 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.20 Å
9QWS Cryo-EM structure of the human UBR4/KCMF1/CALM1 complex (C-term dimer interface focused refinement) 提交 2025-04-15 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric
链 C 1–381（381 aa）
链 D 1–381（381 aa）
未记录 ZN ZINC ION × 2 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.10 Å
9QWU Cryo-EM structure of the human UBR4/KCMF1/CALM1 complex (CALM1 focused refinement) 提交 2025-04-15 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric
链 C 1–381（381 aa）
链 D 1–381（381 aa）
未记录 ZN ZINC ION × 2 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.10 Å
9QWZ Cryo-EM structure of the human UBR4/KCMF1/CALM1 complex (BP focused refinement) 提交 2025-04-15 构建体不同 突变/修饰不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 D 1–381（381 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 4.80 Å
9QX0 Cryo-EM structure of the human UBR4/KCMF1/CALM1 complex (C-term focused refinement) 提交 2025-04-15 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric
链 C 1–381（381 aa）
链 D 1–381（381 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.40 Å
9UPZ KCMF1 Zn-coordinating domains with RTGG peptide 提交 2025-04-29 构建体不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 2–55（54 aa）
链 A 77–136（60 aa）
未记录 ZN ZINC ION × 4 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；291 K；0.3 M Magnesium chloride hexahydrate, 0.3M Calcium chloride dihydrate, 12.5% MPD, 12.5% PEG1000, 12.5% PEG 3350
分辨率 1.71 Å R-free 0.236

共 8 个其他 PDB 条目、8 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 KCMF1_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–54； UniProt 2–55 作者链 A； PDB构建体 59–124； UniProt 77–142

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9jni

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9jni
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9jni
沉积日期 deposition_date2024-09-23
结构标题 titleKCMF1 Zn-coordinating domains with RCKG peptide (Sulfonic Cysteine)
关键词 keywordsComplex, ZZ-domain, C2H2 Zn-finger domain, KCMF1, Arg/N-degon pathway, PEPTIDE BINDING PROTEIN; PEPTIDE BINDING PROTEIN
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier17.30 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron16.91 Å
零角强度 I(0) i04672730.00
分子量 molecular_weight13775.0 kDa
排除体积 excluded_volume16373 ų
包络体积 envelope_volume19914 ų
水化壳体积 shell_volume11020 ų
包络直径 envelope_diameter59.5 Å
壳层 Rg shell_rg20.94 Å
包络 Rg envelope_rg17.00 Å
形状 Rg shape_rg16.89 Å
总 Rg total_rg17.64 Å
总原子数 total_atoms1797
残基数 n_residues123
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax60.8 Å
Rg (实空间) rg_real17.45 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.42 Å
I(0) (实空间) i0_real4.6730e+06
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error5.4370e+04
Rg (倒空间) rg_reciprocal17.43 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal4673000.0000
解质量估计 total_estimate0.8046
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary16.0 Å
偏度 Skewness skewness0.503
峰度 Kurtosis kurtosis-0.398
角度范围 angular_range— – 0.4600 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha1161000.0000
实空间数据点数 n_real_points77
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.617; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.618; Smooth: 0.987
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)