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9l41

Structure of WEEV strain 71V1658 virus-like particles (VLPs) in complex with human PCDH10 extracellular cadherin repeats 1-2 (EC1-EC2)(3-fold region)

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 181.6 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Structural polyprotein

Western equine encephalitis virus

UniProt Q9J1K1

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 9 PDB 声明：nonameric（9） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 798–1236 链 C； UniProt 798–1236 链 E； UniProt 798–1236 未记录 Structural polyprotein × 3 （C7EPG2） Protocadherin-10 × 3 （Q9P2E7） ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.99 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 9L41 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
9L1N Structure of Western equine encephalitis virus 71V1658 strain VLP in complex with human PCDH10 EC1 提交 2024-12-15 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 13 PDB 声明：13-meric
链 A 798–1236（439 aa）
链 B 320–735（416 aa）
链 C 110–259（150 aa）
链 D 798–1236（439 aa）
链 E 320–735（416 aa）
链 F 110–259（150 aa）
链 G 798–1236（439 aa）
链 H 320–735（416 aa）
链 I 110–259（150 aa）
链 J 798–1236（439 aa）
链 K 320–735（416 aa）
链 L 110–259（150 aa）
未记录 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 8 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.30 Å
9L3V structure of WEEV strain 71V1658 virus-like particle(3-fold region) 提交 2024-12-19 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric
链 A 798–1236（439 aa）
链 C 798–1236（439 aa）
链 E 798–1236（439 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.4
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 2.53 Å

共 2 个其他 PDB 条目、2 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 Q9J1K1_WEEV
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–439； UniProt 798–1236 作者链 C； PDB构建体 1–439； UniProt 798–1236 作者链 E； PDB构建体 1–439； UniProt 798–1236

Structural polyprotein

Western equine encephalitis virus

UniProt C7EPG2

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 9 PDB 声明：nonameric（9） 与蛋白拷贝数一致 链 B； UniProt 320–737 链 D； UniProt 320–737 链 F； UniProt 320–737 未记录 Structural polyprotein × 3 （Q9J1K1） Protocadherin-10 × 3 （Q9P2E7） ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.99 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 9L41 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
9L3V structure of WEEV strain 71V1658 virus-like particle(3-fold region) 提交 2024-12-19 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric
链 B 320–737（418 aa）
链 D 320–737（418 aa）
链 F 320–737（418 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.4
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 2.53 Å

共 1 个其他 PDB 条目、1 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 C7EPG2_WEEV
Isoform —
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B； PDB构建体 1–418； UniProt 320–737 作者链 D； PDB构建体 1–418； UniProt 320–737 作者链 F； PDB构建体 1–418； UniProt 320–737

Protocadherin-10

Homo sapiens

UniProt Q9P2E7

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 9 PDB 声明：nonameric（9） 与蛋白拷贝数一致 链 R； UniProt 19–114 链 S； UniProt 19–114 链 T； UniProt 19–114 未记录 Structural polyprotein × 3 （Q9J1K1） Structural polyprotein × 3 （C7EPG2） ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.99 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 9L41 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
6VFQ Crystal structure of monomeric human protocadherin 10 EC1-EC4 提交 2020-01-06 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 18–455（438 aa）
未记录 CA CALCIUM ION × 9 MAN alpha-D-mannopyranose × 2 ACT ACETATE ION × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 4 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 4.6；296 K；14% PEG 400 (v/v), 0.1M sodium acetate pH 4.6, 0.1M CaCl2, with 30% ethylene glycol (v/v) added as cryoprotectant
分辨率 2.30 Å R-free 0.237
6VFW Crystal structure of human delta protocadherin 10 EC1-EC4 提交 2020-01-06 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 18–455（438 aa）
链 C 18–455（438 aa）
未记录 CA CALCIUM ION × 18 MAN alpha-D-mannopyranose × 4 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；296 K；12% (w/v) PEG 8000, 20% (v/v) ethylene glycol, 0.1M Tris-bicine buffer pH8.5, 10% 0.02 M D-glucose, 0.02 M D-mannose, 0.02 M D-galactose, 0.02 M L-fucose, 0.02 M D-xylose, 0.02 M N-acetyl-D-glucosamine with no further cryoprotection
分辨率 3.60 Å R-free 0.295
6VFW Crystal structure of human delta protocadherin 10 EC1-EC4 提交 2020-01-06 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 其他组合 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 18–455（438 aa）
链 D 18–455（438 aa）
未记录 CA CALCIUM ION × 18 MAN alpha-D-mannopyranose × 4 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；296 K；12% (w/v) PEG 8000, 20% (v/v) ethylene glycol, 0.1M Tris-bicine buffer pH8.5, 10% 0.02 M D-glucose, 0.02 M D-mannose, 0.02 M D-galactose, 0.02 M L-fucose, 0.02 M D-xylose, 0.02 M N-acetyl-D-glucosamine with no further cryoprotection
分辨率 3.60 Å R-free 0.295
6VFW Crystal structure of human delta protocadherin 10 EC1-EC4 提交 2020-01-06 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 3 其他组合 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 E 18–455（438 aa）
未记录 CA CALCIUM ION × 18 MAN alpha-D-mannopyranose × 4 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；296 K；12% (w/v) PEG 8000, 20% (v/v) ethylene glycol, 0.1M Tris-bicine buffer pH8.5, 10% 0.02 M D-glucose, 0.02 M D-mannose, 0.02 M D-galactose, 0.02 M L-fucose, 0.02 M D-xylose, 0.02 M N-acetyl-D-glucosamine with no further cryoprotection
分辨率 3.60 Å R-free 0.295
6VG4 Human protocadherin 10 ectodomain 提交 2020-01-07 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 18–680（663 aa）
未记录 CA CALCIUM ION × 15 MAN alpha-D-mannopyranose × 3 TAM TRIS(HYDROXYETHYL)AMINOMETHANE × 1 CL CHLORIDE ION × 1 NA SODIUM ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5；296 K；0.22M CaCl2, 0.1M Na Acetate pH 5.0 with 30% (v/v) glycerol as cryoprotectant and glutaraldehyde (0.5% v/v) added to the reservoir after crystal formation to aid crystal stability by cross-linking
分辨率 3.30 Å R-free 0.284
9DQV Structure of western equine encephalitis virus CBA87 VLP in complex with human PCDH10 EC1 提交 2024-09-24 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 16 PDB 声明：16-meric
链 M 19–121（103 aa）
链 N 19–121（103 aa）
链 O 19–121（103 aa）
链 P 19–121（103 aa）
未记录 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 16 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.5
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.30 Å
9E96 WEEV CBA87 VLP in complex with human PCDH10-EC1 提交 2024-11-07 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 16 PDB 声明：16-meric
链 H 19–122（104 aa）
链 L 19–122（104 aa）
链 P 19–122（104 aa）
链 Q 19–122（104 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.4
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 4.05 Å
9L1N Structure of Western equine encephalitis virus 71V1658 strain VLP in complex with human PCDH10 EC1 提交 2024-12-15 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 13 PDB 声明：13-meric
链 M 19–113（95 aa）
未记录 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 8 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.30 Å

共 6 个其他 PDB 条目、8 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 PCD10_HUMAN
Isoform —
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 R； PDB构建体 1–96； UniProt 19–114 作者链 S； PDB构建体 1–96； UniProt 19–114 作者链 T； PDB构建体 1–96； UniProt 19–114

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9l41

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9l41
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9l41
沉积日期 deposition_date2024-12-19
最后修订 last_revision2025-08-27
结构标题 titleStructure of WEEV strain 71V1658 virus-like particles (VLPs) in complex with human PCDH10 extracellular cadherin repeats 1-2 (EC1-EC2)(3-fold region)
关键词 keywordsWEEV, VLP, E2-E1 glycoproteins, receptor, VIRAL PROTEIN; VIRAL PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier54.96 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron54.60 Å
零角强度 I(0) i01409630000.00
分子量 molecular_weight313680.0 kDa
排除体积 excluded_volume392610 ų
包络体积 envelope_volume652300 ų
水化壳体积 shell_volume99227 ų
包络直径 envelope_diameter176.1 Å
壳层 Rg shell_rg58.42 Å
包络 Rg envelope_rg53.78 Å
形状 Rg shape_rg54.51 Å
总 Rg total_rg55.03 Å
总原子数 total_atoms22059
残基数 n_residues2859
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax181.6 Å
Rg (实空间) rg_real54.80 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.35 Å
I(0) (实空间) i0_real1.4100e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.8130e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal55.08 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal1410000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8178
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary68.9 Å
偏度 Skewness skewness0.183
峰度 Kurtosis kurtosis-0.491
角度范围 angular_range— – 0.1450 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha96320000.0000
实空间数据点数 n_real_points30
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.882; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.982; Smooth: 0.000
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)