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9m6i

structure of the FliD cap

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 131.3 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Flagellar hook-associated protein 2

Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium

UniProt P16328

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric（5） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 1–467 链 B； UniProt 1–467 链 C； UniProt 1–467 链 D； UniProt 1–467 链 E； UniProt 1–467 未记录 无其他共同聚合物 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 8 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.06 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 9M6I Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
5GNA Crystal Structure of flagellin assembly related protein 提交 2016-07-20 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 B 401–467（67 aa） 片段：UNP RESIDUES 401-467
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8；296 K；5% PEG 400, 10% isopropanol, 0.2 M magnesium chloride, 0.1 M Tris-HCl pH 8.0
分辨率 2.30 Å R-free 0.229
5KRW Recognition and targeting mechanisms by chaperones in flagella assembly and operation 提交 2016-07-07 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 信息不足 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 428–467（40 aa）
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7；305 K；离子强度（mmCIF原始值）120；压力 1
NMR样品组成 1 mM [U-99% 13C; U-99% 15N; U-99% 2H] FliT-FliD_fusion, 20 mM potassium phosphate, 100 mM potassium chloride, 0.5 mM EDTA, 5 mM beta-mercaptoethanol, 0.05 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 1 mM U[15N,2H] 1H-13C-ILVMAT-methyl FliT-FliD_fusion, 20 mM potassium phosphate, 100 mM potassium chloride, 0.5 mM EDTA, 5 mM beta-mercaptoethanol, 0.05 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 1 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] FliT-FliD_fusion, 20 mM potassium phosphate, 100 mM potassium chloride, 0.5 mM EDTA, 5 mM beta-mercaptoethanol, 0.05 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供
6CH2 Crystal structure of the cytoplasmic domain of FlhA and FliT-FliD complex 提交 2018-02-21 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 信息不足 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 D 428–467（40 aa） 片段：unp residues 1-122; 428-467
未记录 GOL GLYCEROL × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5.5；293 K；CaCl2, PEG8000, Sodium cacodylate
分辨率 2.70 Å R-free 0.266
6CH2 Crystal structure of the cytoplasmic domain of FlhA and FliT-FliD complex 提交 2018-02-21 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 信息不足 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 E 428–467（40 aa） 片段：unp residues 1-122; 428-467
未记录 GOL GLYCEROL × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5.5；293 K；CaCl2, PEG8000, Sodium cacodylate
分辨率 2.70 Å R-free 0.266
6CH2 Crystal structure of the cytoplasmic domain of FlhA and FliT-FliD complex 提交 2018-02-21 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 3 信息不足 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 F 428–467（40 aa） 片段：unp residues 1-122; 428-467
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5.5；293 K；CaCl2, PEG8000, Sodium cacodylate
分辨率 2.70 Å R-free 0.266
9M67 the flagellar filament cap FliD in complex with FliC 提交 2025-03-07 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 信息不足 同源多聚体；蛋白 × 10 PDB 声明：decameric
链 A 1–467（467 aa）
链 B 1–467（467 aa）
链 C 1–467（467 aa）
链 D 1–467（467 aa）
链 E 1–467（467 aa）
链 F 1–467（467 aa）
链 G 1–467（467 aa）
链 H 1–467（467 aa）
链 I 1–467（467 aa）
链 J 1–467（467 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.40 Å
9M68 the flagellar filament cap FliD in complex with FlgL 提交 2025-03-07 构建体不同 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 10 PDB 声明：decameric
链 A 19–433（415 aa）
链 B 19–433（415 aa）
链 D 19–433（415 aa）
链 G 19–433（415 aa）
链 I 19–433（415 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.40 Å
9M6H structure of FliD-FliC at a 10:10 stoichiometry 提交 2025-03-07 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 20 PDB 声明：20-meric
链 A 21–450（430 aa）
链 C 21–450（430 aa）
链 E 21–450（430 aa）
链 G 21–450（430 aa）
链 I 21–450（430 aa）
链 K 21–450（430 aa）
链 M 21–450（430 aa）
链 O 21–450（430 aa）
链 Q 21–450（430 aa）
链 S 21–450（430 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.27 Å
9U4R Structure of the intial complex in filament assembly at 3.23 angstroms resolution, conformation 2. 提交 2025-03-20 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 73 PDB 声明：73-meric
链 AA 1–467（467 aa）
链 AB 1–467（467 aa）
链 AC 1–467（467 aa）
链 AD 1–467（467 aa）
链 AE 1–467（467 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.4
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.23 Å
9U7Y Structure of the tip region of the intial complex in bacterial flagellar filament assembly at 3.68 angstroms resolution, conformation 3. 提交 2025-03-25 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 60 PDB 声明：60-meric
链 AA 1–467（467 aa）
链 AB 1–467（467 aa）
链 AC 1–467（467 aa）
链 AD 1–467（467 aa）
链 AE 1–467（467 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.4
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.68 Å

共 8 个其他 PDB 条目、10 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 FLID_SALTY
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–467； UniProt 1–467 作者链 B； PDB构建体 1–467； UniProt 1–467 作者链 C； PDB构建体 1–467； UniProt 1–467 作者链 D； PDB构建体 1–467； UniProt 1–467 作者链 E； PDB构建体 1–467； UniProt 1–467

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9m6i

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9m6i
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9m6i
沉积日期 deposition_date2025-03-07
结构标题 titlestructure of the FliD cap
关键词 keywordsComplex, STRUCTURAL PROTEIN; STRUCTURAL PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier46.52 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron45.36 Å
零角强度 I(0) i0610384000.00
分子量 molecular_weight198150.0 kDa
排除体积 excluded_volume246570 ų
包络体积 envelope_volume415770 ų
水化壳体积 shell_volume75212 ų
包络直径 envelope_diameter129.5 Å
壳层 Rg shell_rg52.83 Å
包络 Rg envelope_rg42.44 Å
形状 Rg shape_rg45.37 Å
总 Rg total_rg45.66 Å
总原子数 total_atoms13900
残基数 n_residues1875
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax131.3 Å
Rg (实空间) rg_real46.05 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.85 Å
I(0) (实空间) i0_real6.1040e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.0590e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal46.52 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal610700000.0000
解质量估计 total_estimate0.8703
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary65.6 Å
偏度 Skewness skewness-0.163
峰度 Kurtosis kurtosis-0.581
角度范围 angular_range— – 0.1700 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha31630000.0000
实空间数据点数 n_real_points35
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.943; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.988; Smooth: 0.492
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)