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9om8

Crystal structure of PprA S-F filament from Deinococcus radiodurans

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 113.2 Å Quality: EXCELLENT
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

DNA repair protein PprA

Deinococcus radiodurans R1 = ATCC 13939 = DSM 20539

UniProt O32504

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 16 PDB 声明：hexadecameric（16） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 25–300 链 B； UniProt 25–300 链 C； UniProt 25–300 链 D； UniProt 25–300 突变：D180K, D184K 无其他共同聚合物 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293.15 K；1.0 ul of protein solution was mixed with 1.0 uL of crystallization solution and hung upside-down in a sealed chamber containing 1mL of well solution. | Protein solution: 3.5 mg/mL PprA (117 uM), 150mM KCl, 20mM Tris, pH 7.5 | Crystallization solution: 0.2M LiCl, 20% (w/v) PEG 3350 | Well solution: 1.4 M (NH4)2SO4 分辨率 2.83 Å R-free 0.275

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 9OM8 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
6A27 Crystal structure of PprA W183R mutant form 1 提交 2018-06-09 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 17–300（284 aa）
链 B 17–300（284 aa）
突变：W183R 突变：W183R SO4 SULFATE ION × 1 GOL GLYCEROL × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；293 K；0.1 M Tris buffer (pH 8.5) containing 0.2 M LiSO4 and 30% PEG4000
分辨率 1.35 Å R-free 0.202
6A28 Crystal structure of PprA W183R mutant form 2 提交 2018-06-09 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 17–300（284 aa）
链 B 17–300（284 aa）
突变：W183R 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 突变：W183R 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） SO4 SULFATE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；293 K；0.1 M Tris buffer (pH 8.5) containing 0.2 M LiSO4 and 30% PEG4000
分辨率 2.19 Å R-free 0.235
6A29 Crystal structure of PprA A139R mutant 提交 2018-06-09 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 17–300（284 aa）
链 B 17–300（284 aa）
突变：A139R 突变：A139R 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；293 K；0.1 M Tris buffer (pH 8.5) containing 0.2 M LiSO4 and 30% PEG3350
分辨率 2.40 Å R-free 0.271
6A29 Crystal structure of PprA A139R mutant 提交 2018-06-09 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 C 17–300（284 aa）
链 D 17–300（284 aa）
突变：A139R 突变：A139R 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；293 K；0.1 M Tris buffer (pH 8.5) containing 0.2 M LiSO4 and 30% PEG3350
分辨率 2.40 Å R-free 0.271
6A29 Crystal structure of PprA A139R mutant 提交 2018-06-09 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 3 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 E 17–300（284 aa）
链 F 17–300（284 aa）
突变：A139R 突变：A139R 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；293 K；0.1 M Tris buffer (pH 8.5) containing 0.2 M LiSO4 and 30% PEG3350
分辨率 2.40 Å R-free 0.271
6A29 Crystal structure of PprA A139R mutant 提交 2018-06-09 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 4 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 G 17–300（284 aa）
链 H 17–300（284 aa）
突变：A139R 突变：A139R 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；293 K；0.1 M Tris buffer (pH 8.5) containing 0.2 M LiSO4 and 30% PEG3350
分辨率 2.40 Å R-free 0.271
6BDU Crystal structure of PprA from Deinococcus radiodurans 提交 2017-10-24 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 25–300（276 aa）
链 B 25–300（276 aa）
突变：D180K, D184K 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 突变：D180K, D184K 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293.15 K；Protein at 2.4mg/mL in 150mM KCl, 20mM Tris, pH 7.5 was mixed in 1:1 volume ratio with a solution of 0.2 M Lithium Citrate Tribasic and 20 % (w/v) PEG 3350. The drop was suspended over 1.5M Ammonium sulfate.
分辨率 2.00 Å R-free 0.236
6MC6 Crystal structure of PprA filament from Deinococcus radiodurans 提交 2018-08-30 构建体不同 突变/修饰不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 16 PDB 声明：hexadecameric
链 A 25–300（276 aa）
链 B 25–300（276 aa）
突变：D180K, D184K 突变：D180K, D184K 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293.15 K；Protein at 4.5 mg/mL in 150 mM KCl, 20 mM Tris, pH 7.5 was mixed in 1:1 volume ratio with Wizard Classic 1 (Rigaku) #46 - a solution of 200 mM Lithium sulfate, 10% (w/v) PEG 8000 and 100 mM Imidazole/ HCl at pH 8.0. The drop was suspended over a 1.5M Ammonium sulfate dehydrating solution and incubated for about 5 weeks.
分辨率 2.75 Å R-free 0.260
6NEO Crystal structure of PprA filament from Deinococcus radiodurans 提交 2018-12-18 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 12 PDB 声明：dodecameric
链 B 25–300（276 aa）
突变：D180K, D184K 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；293.15 K；1:1 4.9 mg/mL protein in 150 mM potassium chloride, 20 mM Tris, pH 8.0 + Morpheus II-FX96 (Molecular Dimensions) condition H2 - 40 mM polyamines (spermine tetrahydrochloride, spermidine trihydrochloride, 1,4-diaminobutane dihydrochloride, DL-ornithine monohydrochloride), 50% v/v Precipitant Mix 6 (25% w/v PEG4000, 40% w/v 1,2,6-hexanetriol), 0.1 M Buffer System 4 (Gly-Gly, AMPD) at pH 6.5. The drop was suspended over a 1.5 M ammonium sulfate dehydrating solution and incubated at 20 degrees C for about 5 months.
分辨率 5.94 Å R-free 0.309
9OR6 Crystal structure of PprA S-F-S tetramer from Deinococcus radiodurans 提交 2025-05-21 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 A 25–300（276 aa）
链 B 25–300（276 aa）
突变：D180K, D184K 突变：D180K, D184K SPD SPERMIDINE × 6 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293.15 K；1.5 ul of protein solution was mixed with 1.0 uL of crystallization solution and hung upside-down in a sealed chamber containing 1mL of well solution. | Protein solution: 5.0 mg/mL PprA (168 uM), 43bp dsDNA (101 uM), 150mM KCl, 20mM Tris, pH 7.5, 1 mM MgCl2. | Crystallization solution (Molecular Dimensions - Morpheus 2 #94): 10 mM Spermine tetrahydrochloride, 10 mM Spermidine trihydrochloride, 10 mM 1,4 Diaminobutane dihydrochloride, 10 mM DL Ornithine monohydrochloride 0.1M Gly-Gly, AMPD, pH 8.5, 13% w/v PEG 4000, 21% w/v 1,2,6 Hexanetriol. | Well solution: 2.0 M Ammonium sulfate.
分辨率 2.90 Å R-free 0.248
9YI3 Crystal structure of PprA S-F filament from Deinococcus radiodurans 提交 2025-10-01 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 10 PDB 声明：decameric
链 A 25–300（276 aa）
链 B 25–300（276 aa）
突变：D180K, D184K 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 突变：D180K, D184K 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293.15 K；1.0 ul of protein solution was mixed with 2.0 uL of crystallization solution and hung upside-down in a sealed chamber containing 1mL of well solution. | Protein solution: 2.98 mg/mL PprA (100 uM), 150mM KCl, 20mM Tris, pH 7.5 | Crystallization solution: 800 mM LiCl, 32% (w/v) PEG 4000, 100 mM HEPES, pH 8.0 | Well solution: 0.8 M Ammonium sulfate
分辨率 1.82 Å R-free 0.275
9YL4 Crystal structure of PprA S-F filament from Deinococcus radiodurans 提交 2025-10-08 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 18 PDB 声明：octadecameric
链 A 25–300（276 aa）
链 B 25–300（276 aa）
链 C 25–300（276 aa）
链 D 25–300（276 aa）
链 E 25–300（276 aa）
链 F 25–300（276 aa）
突变：D180K, D184K 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 突变：D180K, D184K 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 突变：D180K, D184K 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 突变：D180K, D184K 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 突变：D180K, D184K 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 突变：D180K, D184K 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293.15 K；2.0 ul of protein solution was mixed with 1.0 uL of crystallization solution and hung upside-down in a sealed chamber containing 1mL of well solution. | Protein solution: 6.4 mg/mL PprA (214 uM), 150mM KCl, 20mM Tris, pH 7.5 | Crystallization solution (Molecular Dimensions - MCSG2 #82): 200 mM NaCl, 20% (w/v) PEG 8000, 100 mM CAPS:NaOH, pH 10.5 | Well solution: 1.25 M Ammonium sulfate
分辨率 3.70 Å R-free 0.283
9YL4 Crystal structure of PprA S-F filament from Deinococcus radiodurans 提交 2025-10-08 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 18 PDB 声明：octadecameric
链 G 25–300（276 aa）
链 H 25–300（276 aa）
链 I 25–300（276 aa）
链 J 25–300（276 aa）
链 K 25–300（276 aa）
链 L 25–300（276 aa）
突变：D180K, D184K 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 突变：D180K, D184K 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 突变：D180K, D184K 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 突变：D180K, D184K 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 突变：D180K, D184K 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 突变：D180K, D184K 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293.15 K；2.0 ul of protein solution was mixed with 1.0 uL of crystallization solution and hung upside-down in a sealed chamber containing 1mL of well solution. | Protein solution: 6.4 mg/mL PprA (214 uM), 150mM KCl, 20mM Tris, pH 7.5 | Crystallization solution (Molecular Dimensions - MCSG2 #82): 200 mM NaCl, 20% (w/v) PEG 8000, 100 mM CAPS:NaOH, pH 10.5 | Well solution: 1.25 M Ammonium sulfate
分辨率 3.70 Å R-free 0.283
9YUP Crystal structure of PprA S-F-S tetramer from Deinococcus radiodurans 提交 2025-10-22 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 A 25–300（276 aa）
链 B 25–300（276 aa）
链 C 25–300（276 aa）
链 D 25–300（276 aa）
突变：D180K, D184K 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 突变：D180K, D184K 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 突变：D180K, D184K 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 突变：D180K, D184K 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） FLC CITRATE ANION × 3 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；293.15 K；1.0 ul of protein solution was mixed with 1.0 uL of crystallization solution and hung upside-down in a sealed chamber containing 1mL of well solution. | Protein solution: 2.4 mg/mL PprA (73 uM), 150mM KCl, 20mM Tris, pH 7.5 | Crystallization solution: 400 mM Lithium citrate, 20% (w/v) PEG 3350 | Well solution: 1.5 M Ammonium sulfate
分辨率 2.07 Å R-free 0.236

共 10 个其他 PDB 条目、14 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 PPRA_DEIRA
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 2–277； UniProt 25–300 作者链 B； PDB构建体 2–277； UniProt 25–300 作者链 C； PDB构建体 2–277； UniProt 25–300 作者链 D； PDB构建体 2–277； UniProt 25–300

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9om8

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9om8
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9om8
沉积日期 deposition_date2025-05-13
最后修订 last_revision2025-05-28
结构标题 titleCrystal structure of PprA S-F filament from Deinococcus radiodurans
关键词 keywords;PprA, Deinococcus, Deinococcus radiodurans, D. radiodurans, DNA repair, DNA binding protein, Genome reassembly, self-assembly, protein filament ;; DNA BINDING PROTEIN
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier35.10 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron34.52 Å
零角强度 I(0) i0186053000.00
分子量 molecular_weight105450.0 kDa
排除体积 excluded_volume130450 ų
包络体积 envelope_volume184920 ų
水化壳体积 shell_volume44994 ų
包络直径 envelope_diameter121.6 Å
壳层 Rg shell_rg40.90 Å
包络 Rg envelope_rg34.03 Å
形状 Rg shape_rg34.52 Å
总 Rg total_rg35.01 Å
总原子数 total_atoms7449
残基数 n_residues1003
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax113.2 Å
Rg (实空间) rg_real35.05 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.92 Å
I(0) (实空间) i0_real1.8610e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.8490e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal35.08 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal186100000.0000
解质量估计 total_estimate0.9020
解质量评级 solution_quality EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary40.3 Å
偏度 Skewness skewness0.248
峰度 Kurtosis kurtosis-0.565
角度范围 angular_range— – 0.2250 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha23650000.0000
实空间数据点数 n_real_points46
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.923; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.999; Smooth: 0.953
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)