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9r2i

Cryo-EM structure of the complex CDK16:CCNY:14-3-3

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 122.8 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

14-3-3 protein eta

Homo sapiens

UniProt Q04917

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric（4） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 1–246 链 B； UniProt 1–246 未记录 Cyclin-dependent kinase 16 × 1 （Q00536） Cyclin-Y × 1 （Q8ND76） MG MAGNESIUM ION × 1 AGS PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 8；20 mM HEPES buffer (pH 8.0), 150 mM NaCl, 4 mM MgCl2, 0.5 mM TCEP and 7.8 mM CHAPSO and supplemented with 2 mM ATP-gamma-S cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.30 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 9R2I Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
2C63 14-3-3 Protein Eta (Human) Complexed to Peptide 提交 2005-11-07 构建体不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 A 1–245（245 aa）
链 B 1–245（245 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 7.5；0.2M MGCL2, 0.1M HEPES PH 7.5, 25% PEG 3350
分辨率 2.15 Å R-free 0.248
2C63 14-3-3 Protein Eta (Human) Complexed to Peptide 提交 2005-11-07 构建体不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 C 1–245（245 aa）
链 D 1–245（245 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 7.5；0.2M MGCL2, 0.1M HEPES PH 7.5, 25% PEG 3350
分辨率 2.15 Å R-free 0.248
2C74 14-3-3 Protein Eta (Human) Complexed to Peptide 提交 2005-11-17 构建体不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 A 1–245（245 aa）
链 B 1–245（245 aa）
未记录 CIT CITRIC ACID × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.6；0.1M CITRATE PH 5.6, 20% ISOPROPANOL, 20% PEG4000
分辨率 2.70 Å R-free 0.291
7NMZ Structure of 14-3-3 eta in complex with Nedd4-2(335-455) containing two 14-3-3 binding motifs Ser342 and Ser448 提交 2021-02-23 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 AA 1–234（234 aa）
链 BA 1–234（234 aa）
突变：S235Stop 突变：S235Stop 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；293.15 K；12.5% w/v PEG 1000, 12.5% w/v PEG 3350, 12.5% v/v MPD, 0.03M of each NPS (sodium nitrate, sodium phosphate dibasic, ammonium sulfate), 0.1Mbicine/Trizma base pH 8.5, 30% sacharose
分辨率 2.30 Å R-free 0.235
9R2N Cryo-EM structure of the complex CCNY:14-3-3 提交 2025-04-30 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 A 1–246（246 aa）
链 B 1–246（246 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8；20 mM HEPES buffer (pH 8.0), 150 mM NaCl, 4 mM MgCl2, 0.5 mM TCEP and 7.8 mM CHAPSO
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.83 Å

共 4 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 1433F_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 3–248； UniProt 1–246 作者链 B； PDB构建体 3–248； UniProt 1–246

Cyclin-dependent kinase 16

Homo sapiens

UniProt Q00536

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric（4） 与蛋白拷贝数一致 链 C； UniProt 107–496 未记录 14-3-3 protein eta × 2 （Q04917） Cyclin-Y × 1 （Q8ND76） MG MAGNESIUM ION × 1 AGS PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 8；20 mM HEPES buffer (pH 8.0), 150 mM NaCl, 4 mM MgCl2, 0.5 mM TCEP and 7.8 mM CHAPSO and supplemented with 2 mM ATP-gamma-S cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.30 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 9R2I Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
3MTL Crystal structure of the PCTAIRE1 kinase in complex with Indirubin E804 提交 2010-04-30 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 163–478（316 aa） 片段：residues in UNP 163-478
突变：S319D FEF (2Z,3E)-2,3'-BIINDOLE-2',3(1H,1'H)-DIONE 3-{O-[(3R)-3,4-DIHYDROXYBUTYL]OXIME} × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 7；293 K；2.1M Na-formate, 0.1M Bis-Tris, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K
分辨率 2.40 Å R-free 0.263
3MTL Crystal structure of the PCTAIRE1 kinase in complex with Indirubin E804 提交 2010-04-30 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 163–478（316 aa） 片段：residues in UNP 163-478
突变：S319D FEF (2Z,3E)-2,3'-BIINDOLE-2',3(1H,1'H)-DIONE 3-{O-[(3R)-3,4-DIHYDROXYBUTYL]OXIME} × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 7；293 K；2.1M Na-formate, 0.1M Bis-Tris, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K
分辨率 2.40 Å R-free 0.263
5G6V Crystal structure of the PCTAIRE1 kinase in complex with inhibitor 提交 2016-08-16 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 163–478（316 aa） 片段：KINASE DOMAIN, RESIDUES 163-478
突变：YES 919 4-[4-({[3-tert-butyl-1-(quinolin-6-yl)-1H-pyrazol-5-yl]carbamoyl}amino)-3-fluorophenoxy]-N-methylpyridine-2-carboxamide × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.5；25% PEG MEDIUM SMEAR (PEG 2000, PEG 3350, PEG 4000, PEG 5000MME) AND 0.1 M CITRATE PH 5.5
分辨率 2.20 Å R-free 0.271
5G6V Crystal structure of the PCTAIRE1 kinase in complex with inhibitor 提交 2016-08-16 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 163–478（316 aa） 片段：KINASE DOMAIN, RESIDUES 163-478
突变：YES 919 4-[4-({[3-tert-butyl-1-(quinolin-6-yl)-1H-pyrazol-5-yl]carbamoyl}amino)-3-fluorophenoxy]-N-methylpyridine-2-carboxamide × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 5.5；25% PEG MEDIUM SMEAR (PEG 2000, PEG 3350, PEG 4000, PEG 5000MME) AND 0.1 M CITRATE PH 5.5
分辨率 2.20 Å R-free 0.271

共 2 个其他 PDB 条目、4 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 CDK16_HUMAN
Isoform —
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 C； PDB构建体 6–395； UniProt 107–496

Cyclin-Y

Homo sapiens

UniProt Q8ND76

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric（4） 与蛋白拷贝数一致 链 D； UniProt 1–341 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 14-3-3 protein eta × 2 （Q04917） Cyclin-dependent kinase 16 × 1 （Q00536） MG MAGNESIUM ION × 1 AGS PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 8；20 mM HEPES buffer (pH 8.0), 150 mM NaCl, 4 mM MgCl2, 0.5 mM TCEP and 7.8 mM CHAPSO and supplemented with 2 mM ATP-gamma-S cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.30 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 9R2I Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
9R2N Cryo-EM structure of the complex CCNY:14-3-3 提交 2025-04-30 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 D 1–341（341 aa）
非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点） 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8；20 mM HEPES buffer (pH 8.0), 150 mM NaCl, 4 mM MgCl2, 0.5 mM TCEP and 7.8 mM CHAPSO
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.83 Å

共 1 个其他 PDB 条目、1 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 CCNY_HUMAN
Isoform —
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 D； PDB构建体 6–346； UniProt 1–341

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9r2i

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9r2i
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9r2i
沉积日期 deposition_date2025-04-30
结构标题 titleCryo-EM structure of the complex CDK16:CCNY:14-3-3
关键词 keywordsKinase, Phosphorylation, Cell signalling, Cryo-EM, CYTOSOLIC PROTEIN; CYTOSOLIC PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier37.18 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron36.77 Å
零角强度 I(0) i0258938000.00
分子量 molecular_weight130090.0 kDa
排除体积 excluded_volume162920 ų
包络体积 envelope_volume219390 ų
水化壳体积 shell_volume49691 ų
包络直径 envelope_diameter125.6 Å
壳层 Rg shell_rg43.05 Å
包络 Rg envelope_rg36.13 Å
形状 Rg shape_rg36.76 Å
总 Rg total_rg37.20 Å
总原子数 total_atoms18260
残基数 n_residues1122
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax122.8 Å
Rg (实空间) rg_real37.15 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.95 Å
I(0) (实空间) i0_real2.5890e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error4.3560e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal37.17 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal258900000.0000
解质量估计 total_estimate0.8912
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary45.7 Å
偏度 Skewness skewness0.283
峰度 Kurtosis kurtosis-0.450
角度范围 angular_range— – 0.2150 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha58910000.0000
实空间数据点数 n_real_points44
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.904; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.979; Smooth: 0.890
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)