9rbq

Semliki Forest virus trimer 1 in complex with ApoER2 LA5

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 191.7 Å Quality: REASONABLE

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

LDL receptor related protein 8,Ig gamma-2A chain C region, A allele

Mus musculus

UniProt E9PKG2

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 异源复合物 蛋白 × 13 其他聚合物 9 PDB 声明:13-meric(13) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 202–254 未记录 Protein E3 × 3 (P0DJZ6) Structural polyprotein × 3 (A0A0F6PP03) Envelope glycoprotein E2 × 3 (P0DJZ6) Capsid protein × 3 (P0DJZ6) ;beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose ; × 3 ;2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose ; × 3 ;2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose ; × 3 CA CALCIUM ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.70 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

数据库中没有找到同一 UniProt 蛋白的其他 PDB 条目。

查看构建体与数据证据
UniProt名称 E9PKG2_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 3–55; UniProt 202–254

LDL receptor related protein 8,Ig gamma-2A chain C region, A allele

Mus musculus

UniProt P01863

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 异源复合物 蛋白 × 13 其他聚合物 9 PDB 声明:13-meric(13) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 99–330 未记录 Protein E3 × 3 (P0DJZ6) Structural polyprotein × 3 (A0A0F6PP03) Envelope glycoprotein E2 × 3 (P0DJZ6) Capsid protein × 3 (P0DJZ6) ;beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose ; × 3 ;2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose ; × 3 ;2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose ; × 3 CA CALCIUM ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.70 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 10 个其他 PDB 条目、14 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 GCAA_MOUSE
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 70–301; UniProt 99–330

Protein E3

Semliki Forest virus

UniProt P0DJZ6

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 异源复合物 蛋白 × 13 其他聚合物 9 PDB 声明:13-meric(13) 与蛋白拷贝数一致 链 D; UniProt 268–333 链 E; UniProt 268–333 链 F; UniProt 268–333 链 J; UniProt 334–755 链 K; UniProt 334–755 链 L; UniProt 334–755 链 M; UniProt 1–267 链 N; UniProt 1–267 链 O; UniProt 1–267 未记录 LDL receptor related protein 8,Ig gamma-2A chain C region, A allele × 1 (E9PKG2,P01863) Structural polyprotein × 3 (A0A0F6PP03) ;beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose ; × 3 ;2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose ; × 3 ;2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose ; × 3 CA CALCIUM ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.70 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 2 个其他 PDB 条目、2 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 POLSF_SFV
Isoform
PDB实体 2, 4, 5
链与序列区间 作者链 D; PDB构建体 1–66; UniProt 268–333 作者链 E; PDB构建体 1–66; UniProt 268–333 作者链 F; PDB构建体 1–66; UniProt 268–333 作者链 J; PDB构建体 1–422; UniProt 334–755 作者链 K; PDB构建体 1–422; UniProt 334–755 作者链 L; PDB构建体 1–422; UniProt 334–755 作者链 M; PDB构建体 1–267; UniProt 1–267 作者链 N; PDB构建体 1–267; UniProt 1–267 作者链 O; PDB构建体 1–267; UniProt 1–267

Structural polyprotein

Semliki Forest virus

UniProt A0A0F6PP03

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 异源复合物 蛋白 × 13 其他聚合物 9 PDB 声明:13-meric(13) 与蛋白拷贝数一致 链 G; UniProt 816–1253 链 H; UniProt 816–1253 链 I; UniProt 816–1253 未记录 LDL receptor related protein 8,Ig gamma-2A chain C region, A allele × 1 (E9PKG2,P01863) Protein E3 × 3 (P0DJZ6) Envelope glycoprotein E2 × 3 (P0DJZ6) Capsid protein × 3 (P0DJZ6) ;beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose ; × 3 ;2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose ; × 3 ;2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose ; × 3 CA CALCIUM ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.70 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 5 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 A0A0F6PP03_SFV
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 G; PDB构建体 1–438; UniProt 816–1253 作者链 H; PDB构建体 1–438; UniProt 816–1253 作者链 I; PDB构建体 1–438; UniProt 816–1253

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9rbq

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9rbq
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9rbq
沉积日期 deposition_date2025-05-27
结构标题 titleSemliki Forest virus trimer 1 in complex with ApoER2 LA5
关键词 keywordsSemliki Forest virus, SFV, ApoER2 receptor, localized reconstruction, VIRUS; VIRUS
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier61.34
回转半径 Rg (电子) rg_electron60.90
零角强度 I(0) i01964590000.00
分子量 molecular_weight364950.0 kDa
排除体积 excluded_volume453440 ų
包络体积 envelope_volume755090 ų
水化壳体积 shell_volume103890 ų
包络直径 envelope_diameter190.5
壳层 Rg shell_rg63.34
包络 Rg envelope_rg58.79
形状 Rg shape_rg60.81
总 Rg total_rg61.25
总原子数 total_atoms25585
残基数 n_residues3267
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax191.7
Rg (实空间) rg_real61.28
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.87
I(0) (实空间) i0_real1.9650e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error4.0710e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal61.35
I(0) (倒空间) i0_reciprocal1965000000.0000
解质量估计 total_estimate0.6150
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary66.3
偏度 Skewness skewness0.212
峰度 Kurtosis kurtosis-0.613
角度范围 angular_range— – 0.1300 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha76310000.0000
实空间数据点数 n_real_points27
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.973; Stabil: 1.000; Sysdev: 0.025; Positv: 1.000; Valcen: 0.996; Smooth: 0.000

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (9)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)