9zqc

Nucleosome with an SSB at SHL -2.8 in complex with human PARP2 and HPF1, Class 2

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 131.7 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Histone H2A

Drosophila melanogaster

UniProt P84051

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 11 DNA 3 PDB 声明:14-meric(14) 与全部聚合物数一致 链 A; UniProt 1–124 链 B; UniProt 1–124 未记录 Histone H2B × 2 (P02283) Histone H3 × 2 (P02299) Histone H4 × 2 (P84040) mAb PL2-6 antibody × 2 DNA (60-MER) × 1 DNA (128-MER) × 1 DNA (197-MER) × 1 Poly [ADP-ribose] polymerase 2 × 1 (Q9UGN5) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.37 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 20 个其他 PDB 条目、22 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H2A_DROME
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–124; UniProt 1–124 作者链 B; PDB构建体 1–124; UniProt 1–124

Histone H2B

Drosophila melanogaster

UniProt P02283

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 11 DNA 3 PDB 声明:14-meric(14) 与全部聚合物数一致 链 C; UniProt 1–123 链 D; UniProt 1–123 未记录 Histone H2A × 2 (P84051) Histone H3 × 2 (P02299) Histone H4 × 2 (P84040) mAb PL2-6 antibody × 2 DNA (60-MER) × 1 DNA (128-MER) × 1 DNA (197-MER) × 1 Poly [ADP-ribose] polymerase 2 × 1 (Q9UGN5) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.37 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 21 个其他 PDB 条目、24 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H2B_DROME
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 2–125; UniProt 1–123 作者链 D; PDB构建体 2–125; UniProt 1–123

Histone H3

Drosophila melanogaster

UniProt P02299

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 11 DNA 3 PDB 声明:14-meric(14) 与全部聚合物数一致 链 E; UniProt 1–136 链 F; UniProt 1–136 突变:C111S Histone H2A × 2 (P84051) Histone H2B × 2 (P02283) Histone H4 × 2 (P84040) mAb PL2-6 antibody × 2 DNA (60-MER) × 1 DNA (128-MER) × 1 DNA (197-MER) × 1 Poly [ADP-ribose] polymerase 2 × 1 (Q9UGN5) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.37 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 23 个其他 PDB 条目、27 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H3_DROME
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 E; PDB构建体 1–136; UniProt 1–136 作者链 F; PDB构建体 1–136; UniProt 1–136

Histone H4

Drosophila melanogaster

UniProt P84040

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 11 DNA 3 PDB 声明:14-meric(14) 与全部聚合物数一致 链 G; UniProt 1–103 链 H; UniProt 1–103 未记录 Histone H2A × 2 (P84051) Histone H2B × 2 (P02283) Histone H3 × 2 (P02299) mAb PL2-6 antibody × 2 DNA (60-MER) × 1 DNA (128-MER) × 1 DNA (197-MER) × 1 Poly [ADP-ribose] polymerase 2 × 1 (Q9UGN5) ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.37 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 18 个其他 PDB 条目、20 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H4_DROME
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 G; PDB构建体 1–104; UniProt 1–103 作者链 H; PDB构建体 1–104; UniProt 1–103

Poly [ADP-ribose] polymerase 2

Homo sapiens

UniProt Q9UGN5

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 11 DNA 3 PDB 声明:14-meric(14) 与全部聚合物数一致 链 P; UniProt 90–583 未记录 Histone H2A × 2 (P84051) Histone H2B × 2 (P02283) Histone H3 × 2 (P02299) Histone H4 × 2 (P84040) mAb PL2-6 antibody × 2 DNA (60-MER) × 1 DNA (128-MER) × 1 DNA (197-MER) × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.37 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 29 个其他 PDB 条目、49 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 PARP2_HUMAN
Isoform
PDB实体 9
链与序列区间 作者链 P; PDB构建体 1–494; UniProt 90–583

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9zqc

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9zqc
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9zqc
沉积日期 deposition_date2025-12-18
结构标题 titleNucleosome with an SSB at SHL -2.8 in complex with human PARP2 and HPF1, Class 2
关键词 keywordsDNA damage binding protein, DNA BINDING PROTEIN, DNA BINDING PROTEIN-DNA complex; DNA BINDING PROTEIN/DNA
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier42.86
回转半径 Rg (电子) rg_electron41.18
零角强度 I(0) i01442790000.00
分子量 molecular_weight249150.0 kDa
排除体积 excluded_volume285030 ų
包络体积 envelope_volume414250 ų
水化壳体积 shell_volume80786 ų
包络直径 envelope_diameter140.5
壳层 Rg shell_rg49.02
包络 Rg envelope_rg40.55
形状 Rg shape_rg41.09
总 Rg total_rg41.69
总原子数 total_atoms31669
残基数 n_residues1674
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax131.7
Rg (实空间) rg_real42.58
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.07
I(0) (实空间) i0_real1.4430e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.3560e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal42.86
I(0) (倒空间) i0_reciprocal1443000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8885
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary56.9
偏度 Skewness skewness0.067
峰度 Kurtosis kurtosis-0.464
角度范围 angular_range— – 0.1850 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha88540000.0000
实空间数据点数 n_real_points38
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.907; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.950; Smooth: 0.876

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (9)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)