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Protein Structures and Oligomeric States

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Current Protein Identity：P05214 New Search
5PDB entries
5Biological assembly
676chain/assembly records
Main Difference Dimensions in This Set
Different construct Different assembly state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics

Difference tags compare only the current result set; every original PDB and assembly record remains separate.

Related-Structure Differences

Each row represents one biological assembly in one PDB entry; multiple monomers of the same protein are listed separately.

PDB Entry Assembly / Oligomeric State Construct Mutations and Modifications Ligands, Ions and Non-polymers Experimental Method Experimental Conditions Structure Quality
8I7O In situ structure of axonemal doublet microtubules in mouse sperm with 16-nm repeat Deposited 2023-02-01 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 189 PDB declaration: 189-meric（189） Consistent with protein count
Chain AE 1–438（438 aa）
Chain AG 1–438（438 aa）
Chain AI 1–438（438 aa）
Chain BE 1–438（438 aa）
Chain BG 1–438（438 aa）
Chain BI 1–438（438 aa）
Chain CG 1–438（438 aa）
Chain CI 1–438（438 aa）
Chain DE 1–438（438 aa）
Chain DG 1–438（438 aa）
Chain EE 1–438（438 aa）
Chain EG 1–438（438 aa）
Chain FE 1–438（438 aa）
Chain FG 1–438（438 aa）
Chain GE 1–438（438 aa）
Chain GG 1–438（438 aa）
Chain GI 1–438（438 aa）
Chain HE 1–438（438 aa）
Chain HG 1–438（438 aa）
Chain HI 1–438（438 aa）
Chain IE 1–438（438 aa）
Chain IG 1–438（438 aa）
Chain II 1–438（438 aa）
Chain JE 1–438（438 aa）
Chain JG 1–438（438 aa）
Chain KE 1–438（438 aa）
Chain KG 1–438（438 aa）
Chain KI 1–438（438 aa）
Chain LE 1–438（438 aa）
Chain LG 1–438（438 aa）
Chain LI 1–438（438 aa）
Chain ME 1–438（438 aa）
Chain MG 1–438（438 aa）
Chain MI 1–438（438 aa）
Chain NE 1–438（438 aa）
Chain NG 1–438（438 aa）
Chain NI 1–438（438 aa）
Chain OE 1–438（438 aa）
Chain OG 1–438（438 aa）
Chain OI 1–438（438 aa）
Chain PE 1–438（438 aa）
Chain PG 1–438（438 aa）
Chain PI 1–438（438 aa）
Chain QE 1–438（438 aa）
Chain QG 1–438（438 aa）
Chain QI 1–438（438 aa）
Chain RE 1–438（438 aa）
Chain RG 1–438（438 aa）
Chain RI 1–438（438 aa）
Chain SE 1–438（438 aa）
Chain SG 1–438（438 aa）
Chain SI 1–438（438 aa）
Chain TG 1–438（438 aa）
Chain TI 1–438（438 aa）
Chain UE 1–438（438 aa）
Chain UG 1–438（438 aa）
Chain VE 1–438（438 aa）
Chain VG 1–438（438 aa）
Chain WE 1–438（438 aa）
Chain WG 1–438（438 aa）
Chain WI 1–438（438 aa）
Not recorded GTP GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 123 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 4.50 Å
8I7R In situ structure of axonemal doublet microtubules in mouse sperm with 48-nm repeat Deposited 2023-02-02 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 450 PDB declaration: 450-meric（450） Consistent with protein count
Chain AC 1–438（438 aa）
Chain AE 1–438（438 aa）
Chain AG 1–438（438 aa）
Chain AI 1–438（438 aa）
Chain AK 1–438（438 aa）
Chain AM 1–438（438 aa）
Chain BC 1–438（438 aa）
Chain BE 1–438（438 aa）
Chain BG 1–438（438 aa）
Chain BI 1–438（438 aa）
Chain BK 1–438（438 aa）
Chain BM 1–438（438 aa）
Chain CC 1–438（438 aa）
Chain CE 1–438（438 aa）
Chain CG 1–438（438 aa）
Chain CI 1–438（438 aa）
Chain CK 1–438（438 aa）
Chain CM 1–438（438 aa）
Chain DA 1–438（438 aa）
Chain DC 1–438（438 aa）
Chain DE 1–438（438 aa）
Chain DG 1–438（438 aa）
Chain DI 1–438（438 aa）
Chain DK 1–438（438 aa）
Chain EA 1–438（438 aa）
Chain EC 1–438（438 aa）
Chain EE 1–438（438 aa）
Chain EG 1–438（438 aa）
Chain EI 1–438（438 aa）
Chain EK 1–438（438 aa）
Chain FA 1–438（438 aa）
Chain FC 1–438（438 aa）
Chain FE 1–438（438 aa）
Chain FG 1–438（438 aa）
Chain FI 1–438（438 aa）
Chain FK 1–438（438 aa）
Chain GA 1–438（438 aa）
Chain GC 1–438（438 aa）
Chain GE 1–438（438 aa）
Chain GG 1–438（438 aa）
Chain GI 1–438（438 aa）
Chain GK 1–438（438 aa）
Chain HA 1–438（438 aa）
Chain HC 1–438（438 aa）
Chain HE 1–438（438 aa）
Chain HG 1–438（438 aa）
Chain HI 1–438（438 aa）
Chain HK 1–438（438 aa）
Chain IA 1–438（438 aa）
Chain IC 1–438（438 aa）
Chain IE 1–438（438 aa）
Chain IG 1–438（438 aa）
Chain II 1–438（438 aa）
Chain IK 1–438（438 aa）
Chain IM 1–438（438 aa）
Chain JA 1–438（438 aa）
Chain JC 1–438（438 aa）
Chain JE 1–438（438 aa）
Chain JG 1–438（438 aa）
Chain JI 1–438（438 aa）
Chain JK 1–438（438 aa）
Chain KA 1–438（438 aa）
Chain KC 1–438（438 aa）
Chain KE 1–438（438 aa）
Chain KG 1–438（438 aa）
Chain KI 1–438（438 aa）
Chain KK 1–438（438 aa）
Chain LA 1–438（438 aa）
Chain LC 1–438（438 aa）
Chain LE 1–438（438 aa）
Chain LG 1–438（438 aa）
Chain LI 1–438（438 aa）
Chain LK 1–438（438 aa）
Chain MC 1–438（438 aa）
Chain ME 1–438（438 aa）
Chain MG 1–438（438 aa）
Chain MI 1–438（438 aa）
Chain MK 1–438（438 aa）
Chain MM 1–438（438 aa）
Chain NA 1–438（438 aa）
Chain NC 1–438（438 aa）
Chain NE 1–438（438 aa）
Chain NG 1–438（438 aa）
Chain NI 1–438（438 aa）
Chain NK 1–438（438 aa）
Chain OA 1–438（438 aa）
Chain OC 1–438（438 aa）
Chain OE 1–438（438 aa）
Chain OG 1–438（438 aa）
Chain OI 1–438（438 aa）
Chain OK 1–438（438 aa）
Chain PA 1–438（438 aa）
Chain PC 1–438（438 aa）
Chain PE 1–438（438 aa）
Chain PG 1–438（438 aa）
Chain PI 1–438（438 aa）
Chain PK 1–438（438 aa）
Chain PM 1–438（438 aa）
Chain QC 1–438（438 aa）
Chain QE 1–438（438 aa）
Chain QG 1–438（438 aa）
Chain QI 1–438（438 aa）
Chain QK 1–438（438 aa）
Chain QM 1–438（438 aa）
Chain RC 1–438（438 aa）
Chain RE 1–438（438 aa）
Chain RG 1–438（438 aa）
Chain RI 1–438（438 aa）
Chain RK 1–438（438 aa）
Chain RM 1–438（438 aa）
Chain SC 1–438（438 aa）
Chain SE 1–438（438 aa）
Chain SG 1–438（438 aa）
Chain SI 1–438（438 aa）
Chain SK 1–438（438 aa）
Chain SM 1–438（438 aa）
Chain TC 1–438（438 aa）
Chain TE 1–438（438 aa）
Chain TG 1–438（438 aa）
Chain TI 1–438（438 aa）
Chain TK 1–438（438 aa）
Chain TM 1–438（438 aa）
Chain UA 1–438（438 aa）
Chain UC 1–438（438 aa）
Chain UE 1–438（438 aa）
Chain UG 1–438（438 aa）
Chain UI 1–438（438 aa）
Chain UK 1–438（438 aa）
Chain VA 1–438（438 aa）
Chain VC 1–438（438 aa）
Chain VE 1–438（438 aa）
Chain VG 1–438（438 aa）
Chain VI 1–438（438 aa）
Chain VK 1–438（438 aa）
Chain WA 1–438（438 aa）
Chain WC 1–438（438 aa）
Chain WE 1–438（438 aa）
Chain WG 1–438（438 aa）
Chain WI 1–438（438 aa）
Chain WK 1–438（438 aa）
Not recorded GTP GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 279 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 6.50 Å
8IYJ Cryo-EM structure of the 48-nm repeat doublet microtubule from mouse sperm Deposited 2023-04-05 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 576 PDB declaration: 576-meric（576） Consistent with protein count
Chain AA 1–450（450 aa）
Chain AC 1–450（450 aa）
Chain AE 1–450（450 aa）
Chain AG 1–450（450 aa）
Chain AI 1–450（450 aa）
Chain AK 1–450（450 aa）
Chain AM 1–450（450 aa）
Chain AO 1–450（450 aa）
Chain BC 1–450（450 aa）
Chain BE 1–450（450 aa）
Chain BG 1–450（450 aa）
Chain BI 1–450（450 aa）
Chain BK 1–450（450 aa）
Chain BM 1–450（450 aa）
Chain BO 1–450（450 aa）
Chain CC 1–450（450 aa）
Chain CE 1–450（450 aa）
Chain CG 1–450（450 aa）
Chain CI 1–450（450 aa）
Chain CK 1–450（450 aa）
Chain CM 1–450（450 aa）
Chain CO 1–450（450 aa）
Chain CQ 1–450（450 aa）
Chain DC 1–450（450 aa）
Chain DE 1–450（450 aa）
Chain DG 1–450（450 aa）
Chain DI 1–450（450 aa）
Chain DK 1–450（450 aa）
Chain DM 1–450（450 aa）
Chain DO 1–450（450 aa）
Chain DQ 1–450（450 aa）
Chain EA 1–450（450 aa）
Chain EC 1–450（450 aa）
Chain EE 1–450（450 aa）
Chain EG 1–450（450 aa）
Chain EI 1–450（450 aa）
Chain EK 1–450（450 aa）
Chain EM 1–450（450 aa）
Chain EO 1–450（450 aa）
Chain FA 1–450（450 aa）
Chain FC 1–450（450 aa）
Chain FE 1–450（450 aa）
Chain FG 1–450（450 aa）
Chain FI 1–450（450 aa）
Chain FK 1–450（450 aa）
Chain FM 1–450（450 aa）
Chain FO 1–450（450 aa）
Chain GA 1–450（450 aa）
Chain GC 1–450（450 aa）
Chain GE 1–450（450 aa）
Chain GG 1–450（450 aa）
Chain GI 1–450（450 aa）
Chain GK 1–450（450 aa）
Chain GM 1–450（450 aa）
Chain GO 1–450（450 aa）
Chain HA 1–450（450 aa）
Chain HC 1–450（450 aa）
Chain HE 1–450（450 aa）
Chain HG 1–450（450 aa）
Chain HI 1–450（450 aa）
Chain HK 1–450（450 aa）
Chain HM 1–450（450 aa）
Chain HO 1–450（450 aa）
Chain IA 1–450（450 aa）
Chain IC 1–450（450 aa）
Chain IE 1–450（450 aa）
Chain IG 1–450（450 aa）
Chain II 1–450（450 aa）
Chain IK 1–450（450 aa）
Chain IM 1–450（450 aa）
Chain IO 1–450（450 aa）
Chain JC 1–450（450 aa）
Chain JE 1–450（450 aa）
Chain JG 1–450（450 aa）
Chain JI 1–450（450 aa）
Chain JK 1–450（450 aa）
Chain JM 1–450（450 aa）
Chain JO 1–450（450 aa）
Chain JQ 1–450（450 aa）
Chain KA 1–450（450 aa）
Chain KC 1–450（450 aa）
Chain KE 1–450（450 aa）
Chain KG 1–450（450 aa）
Chain KI 1–450（450 aa）
Chain KK 1–450（450 aa）
Chain KM 1–450（450 aa）
Chain KO 1–450（450 aa）
Chain LA 1–450（450 aa）
Chain LC 1–450（450 aa）
Chain LE 1–450（450 aa）
Chain LG 1–450（450 aa）
Chain LI 1–450（450 aa）
Chain LK 1–450（450 aa）
Chain LM 1–450（450 aa）
Chain LO 1–450（450 aa）
Chain MA 1–450（450 aa）
Chain MC 1–450（450 aa）
Chain ME 1–450（450 aa）
Chain MG 1–450（450 aa）
Chain MI 1–450（450 aa）
Chain MK 1–450（450 aa）
Chain MM 1–450（450 aa）
Chain MO 1–450（450 aa）
Chain NA 1–450（450 aa）
Chain NC 1–450（450 aa）
Chain NE 1–450（450 aa）
Chain NG 1–450（450 aa）
Chain NI 1–450（450 aa）
Chain NK 1–450（450 aa）
Chain NM 1–450（450 aa）
Chain NO 1–450（450 aa）
Chain OA 1–450（450 aa）
Chain OC 1–450（450 aa）
Chain OE 1–450（450 aa）
Chain OG 1–450（450 aa）
Chain OI 1–450（450 aa）
Chain OK 1–450（450 aa）
Chain OM 1–450（450 aa）
Chain OO 1–450（450 aa）
Chain PC 1–450（450 aa）
Chain PE 1–450（450 aa）
Chain PG 1–450（450 aa）
Chain PI 1–450（450 aa）
Chain PK 1–450（450 aa）
Chain PM 1–450（450 aa）
Chain PO 1–450（450 aa）
Chain QC 1–450（450 aa）
Chain QE 1–450（450 aa）
Chain QG 1–450（450 aa）
Chain QI 1–450（450 aa）
Chain QK 1–450（450 aa）
Chain QM 1–450（450 aa）
Chain QO 1–450（450 aa）
Chain RC 1–450（450 aa）
Chain RE 1–450（450 aa）
Chain RG 1–450（450 aa）
Chain RI 1–450（450 aa）
Chain RK 1–450（450 aa）
Chain RM 1–450（450 aa）
Chain RO 1–450（450 aa）
Chain SA 1–450（450 aa）
Chain SC 1–450（450 aa）
Chain SE 1–450（450 aa）
Chain SG 1–450（450 aa）
Chain SI 1–450（450 aa）
Chain SK 1–450（450 aa）
Chain SM 1–450（450 aa）
Chain TA 1–450（450 aa）
Chain TC 1–450（450 aa）
Chain TE 1–450（450 aa）
Chain TG 1–450（450 aa）
Chain TI 1–450（450 aa）
Chain TK 1–450（450 aa）
Chain TM 1–450（450 aa）
Chain UA 1–450（450 aa）
Chain UC 1–450（450 aa）
Chain UE 1–450（450 aa）
Chain UG 1–450（450 aa）
Chain UI 1–450（450 aa）
Chain UK 1–450（450 aa）
Chain UM 1–450（450 aa）
Chain UO 1–450（450 aa）
Chain VA 1–450（450 aa）
Chain VC 1–450（450 aa）
Chain VE 1–450（450 aa）
Chain VG 1–450（450 aa）
Chain VI 1–450（450 aa）
Chain VK 1–450（450 aa）
Chain VM 1–450（450 aa）
Chain VO 1–450（450 aa）
Chain WA 1–450（450 aa）
Chain WC 1–450（450 aa）
Chain WE 1–450（450 aa）
Chain WG 1–450（450 aa）
Chain WI 1–450（450 aa）
Chain WK 1–450（450 aa）
Chain WM 1–450（450 aa）
Chain WO 1–450（450 aa）
Not recorded GTP GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 178 MG MAGNESIUM ION × 178 GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 176 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 3.50 Å
9IJJ In situ structure of the central apparatus in mouse sperm axoneme. Deposited 2024-06-23 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 464 PDB declaration: 464-meric（464） Consistent with protein count
Chain Ac 1–450（450 aa）
Chain Ae 1–450（450 aa）
Chain Ag 1–450（450 aa）
Chain Ai 1–450（450 aa）
Chain Ak 1–450（450 aa）
Chain Ao 1–450（450 aa）
Chain Aq 1–450（450 aa）
Chain As 1–450（450 aa）
Chain Au 1–450（450 aa）
Chain Aw 1–450（450 aa）
Chain Bc 1–450（450 aa）
Chain Be 1–450（450 aa）
Chain Bg 1–450（450 aa）
Chain Bi 1–450（450 aa）
Chain Bk 1–450（450 aa）
Chain Bm 1–450（450 aa）
Chain Bo 1–450（450 aa）
Chain Bq 1–450（450 aa）
Chain Bs 1–450（450 aa）
Chain Bu 1–450（450 aa）
Chain Cc 1–450（450 aa）
Chain Ce 1–450（450 aa）
Chain Cg 1–450（450 aa）
Chain Ci 1–450（450 aa）
Chain Ck 1–450（450 aa）
Chain Cm 1–450（450 aa）
Chain Co 1–450（450 aa）
Chain Cq 1–450（450 aa）
Chain Cs 1–450（450 aa）
Chain Cu 1–450（450 aa）
Chain Dc 1–450（450 aa）
Chain De 1–450（450 aa）
Chain Dg 1–450（450 aa）
Chain Di 1–450（450 aa）
Chain Dk 1–450（450 aa）
Chain Dm 1–450（450 aa）
Chain Do 1–450（450 aa）
Chain Dq 1–450（450 aa）
Chain Ds 1–450（450 aa）
Chain Du 1–450（450 aa）
Chain Ec 1–450（450 aa）
Chain Ee 1–450（450 aa）
Chain Eg 1–450（450 aa）
Chain Ei 1–450（450 aa）
Chain Ek 1–450（450 aa）
Chain Em 1–450（450 aa）
Chain Eo 1–450（450 aa）
Chain Eq 1–450（450 aa）
Chain Es 1–450（450 aa）
Chain Eu 1–450（450 aa）
Chain Fa 1–450（450 aa）
Chain Fc 1–450（450 aa）
Chain Fe 1–450（450 aa）
Chain Fg 1–450（450 aa）
Chain Fi 1–450（450 aa）
Chain Fo 1–450（450 aa）
Chain Fq 1–450（450 aa）
Chain Fs 1–450（450 aa）
Chain Fu 1–450（450 aa）
Chain Fw 1–450（450 aa）
Chain Ga 1–450（450 aa）
Chain Gc 1–450（450 aa）
Chain Ge 1–450（450 aa）
Chain Gg 1–450（450 aa）
Chain Gi 1–450（450 aa）
Chain Go 1–450（450 aa）
Chain Gq 1–450（450 aa）
Chain Gs 1–450（450 aa）
Chain Gu 1–450（450 aa）
Chain Gw 1–450（450 aa）
Chain Ha 1–450（450 aa）
Chain Hc 1–450（450 aa）
Chain He 1–450（450 aa）
Chain Hg 1–450（450 aa）
Chain Hi 1–450（450 aa）
Chain Ho 1–450（450 aa）
Chain Hq 1–450（450 aa）
Chain Hs 1–450（450 aa）
Chain Hu 1–450（450 aa）
Chain Hw 1–450（450 aa）
Chain Ia 1–450（450 aa）
Chain Ic 1–450（450 aa）
Chain Ie 1–450（450 aa）
Chain Ig 1–450（450 aa）
Chain Ii 1–450（450 aa）
Chain Io 1–450（450 aa）
Chain Iq 1–450（450 aa）
Chain Is 1–450（450 aa）
Chain Iu 1–450（450 aa）
Chain Iw 1–450（450 aa）
Chain Ja 1–450（450 aa）
Chain Jc 1–450（450 aa）
Chain Je 1–450（450 aa）
Chain Jg 1–450（450 aa）
Chain Ji 1–450（450 aa）
Chain Jo 1–450（450 aa）
Chain Jq 1–450（450 aa）
Chain Js 1–450（450 aa）
Chain Ju 1–450（450 aa）
Chain Jw 1–450（450 aa）
Chain Kc 1–450（450 aa）
Chain Ke 1–450（450 aa）
Chain Kg 1–450（450 aa）
Chain Ki 1–450（450 aa）
Chain Kk 1–450（450 aa）
Chain Km 1–450（450 aa）
Chain Ko 1–450（450 aa）
Chain Kq 1–450（450 aa）
Chain Ks 1–450（450 aa）
Chain Ku 1–450（450 aa）
Chain Lc 1–450（450 aa）
Chain Le 1–450（450 aa）
Chain Lg 1–450（450 aa）
Chain Li 1–450（450 aa）
Chain Lk 1–450（450 aa）
Chain Lm 1–450（450 aa）
Chain Lo 1–450（450 aa）
Chain Lq 1–450（450 aa）
Chain Ls 1–450（450 aa）
Chain Lu 1–450（450 aa）
Chain Mc 1–450（450 aa）
Chain Me 1–450（450 aa）
Chain Mg 1–450（450 aa）
Chain Mi 1–450（450 aa）
Chain Mk 1–450（450 aa）
Chain Mm 1–450（450 aa）
Chain Mo 1–450（450 aa）
Chain Mq 1–450（450 aa）
Chain Ms 1–450（450 aa）
Chain Mu 1–450（450 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 7.70 Å
9V10 Cryo-EM structure of the 48-nm repeat doublet microtubule from mouse sperm Deposited 2025-05-19 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 589 PDB declaration: 589-meric（589） Consistent with protein count
Chain AA 1–450（450 aa）
Chain AC 1–450（450 aa）
Chain AE 1–450（450 aa）
Chain AG 1–450（450 aa）
Chain AI 1–450（450 aa）
Chain AK 1–450（450 aa）
Chain AM 1–450（450 aa）
Chain AO 1–450（450 aa）
Chain BC 1–450（450 aa）
Chain BE 1–450（450 aa）
Chain BG 1–450（450 aa）
Chain BI 1–450（450 aa）
Chain BK 1–450（450 aa）
Chain BM 1–450（450 aa）
Chain BO 1–450（450 aa）
Chain CC 1–450（450 aa）
Chain CE 1–450（450 aa）
Chain CG 1–450（450 aa）
Chain CI 1–450（450 aa）
Chain CK 1–450（450 aa）
Chain CM 1–450（450 aa）
Chain CO 1–450（450 aa）
Chain DC 1–450（450 aa）
Chain DE 1–450（450 aa）
Chain DG 1–450（450 aa）
Chain DI 1–450（450 aa）
Chain DK 1–450（450 aa）
Chain DM 1–450（450 aa）
Chain DO 1–450（450 aa）
Chain EA 1–450（450 aa）
Chain EC 1–450（450 aa）
Chain EE 1–450（450 aa）
Chain EG 1–450（450 aa）
Chain EI 1–450（450 aa）
Chain EK 1–450（450 aa）
Chain EM 1–450（450 aa）
Chain FC 1–450（450 aa）
Chain FE 1–450（450 aa）
Chain FG 1–450（450 aa）
Chain FI 1–450（450 aa）
Chain FK 1–450（450 aa）
Chain FM 1–450（450 aa）
Chain GC 1–450（450 aa）
Chain GE 1–450（450 aa）
Chain GG 1–450（450 aa）
Chain GI 1–450（450 aa）
Chain GK 1–450（450 aa）
Chain GM 1–450（450 aa）
Chain GO 1–450（450 aa）
Chain HC 1–450（450 aa）
Chain HE 1–450（450 aa）
Chain HG 1–450（450 aa）
Chain HI 1–450（450 aa）
Chain HK 1–450（450 aa）
Chain HM 1–450（450 aa）
Chain HO 1–450（450 aa）
Chain IC 1–450（450 aa）
Chain IE 1–450（450 aa）
Chain IG 1–450（450 aa）
Chain II 1–450（450 aa）
Chain IK 1–450（450 aa）
Chain IM 1–450（450 aa）
Chain IO 1–450（450 aa）
Chain JC 1–450（450 aa）
Chain JE 1–450（450 aa）
Chain JG 1–450（450 aa）
Chain JI 1–450（450 aa）
Chain JK 1–450（450 aa）
Chain JM 1–450（450 aa）
Chain JO 1–450（450 aa）
Chain JQ 1–450（450 aa）
Chain KA 1–450（450 aa）
Chain KC 1–450（450 aa）
Chain KE 1–450（450 aa）
Chain KG 1–450（450 aa）
Chain KI 1–450（450 aa）
Chain KK 1–450（450 aa）
Chain KM 1–450（450 aa）
Chain KO 1–450（450 aa）
Chain LA 1–450（450 aa）
Chain LC 1–450（450 aa）
Chain LE 1–450（450 aa）
Chain LG 1–450（450 aa）
Chain LI 1–450（450 aa）
Chain LK 1–450（450 aa）
Chain LM 1–450（450 aa）
Chain LO 1–450（450 aa）
Chain MA 1–450（450 aa）
Chain MC 1–450（450 aa）
Chain ME 1–450（450 aa）
Chain MG 1–450（450 aa）
Chain MI 1–450（450 aa）
Chain MK 1–450（450 aa）
Chain MM 1–450（450 aa）
Chain MO 1–450（450 aa）
Chain NA 1–450（450 aa）
Chain NC 1–450（450 aa）
Chain NE 1–450（450 aa）
Chain NG 1–450（450 aa）
Chain NI 1–450（450 aa）
Chain NK 1–450（450 aa）
Chain NM 1–450（450 aa）
Chain NO 1–450（450 aa）
Chain OC 1–450（450 aa）
Chain OE 1–450（450 aa）
Chain OG 1–450（450 aa）
Chain OI 1–450（450 aa）
Chain OK 1–450（450 aa）
Chain OM 1–450（450 aa）
Chain OO 1–450（450 aa）
Chain PC 1–450（450 aa）
Chain PE 1–450（450 aa）
Chain PG 1–450（450 aa）
Chain PI 1–450（450 aa）
Chain PK 1–450（450 aa）
Chain PM 1–450（450 aa）
Chain PO 1–450（450 aa）
Chain QC 1–450（450 aa）
Chain QE 1–450（450 aa）
Chain QG 1–450（450 aa）
Chain QI 1–450（450 aa）
Chain QK 1–450（450 aa）
Chain QM 1–450（450 aa）
Chain QO 1–450（450 aa）
Chain RC 1–450（450 aa）
Chain RE 1–450（450 aa）
Chain RG 1–450（450 aa）
Chain RI 1–450（450 aa）
Chain RK 1–450（450 aa）
Chain RM 1–450（450 aa）
Chain RO 1–450（450 aa）
Chain SA 1–450（450 aa）
Chain SC 1–450（450 aa）
Chain SE 1–450（450 aa）
Chain SG 1–450（450 aa）
Chain SI 1–450（450 aa）
Chain SK 1–450（450 aa）
Chain SM 1–450（450 aa）
Chain TA 1–450（450 aa）
Chain TC 1–450（450 aa）
Chain TE 1–450（450 aa）
Chain TG 1–450（450 aa）
Chain TI 1–450（450 aa）
Chain TK 1–450（450 aa）
Chain TM 1–450（450 aa）
Chain UA 1–450（450 aa）
Chain UC 1–450（450 aa）
Chain UE 1–450（450 aa）
Chain UG 1–450（450 aa）
Chain UI 1–450（450 aa）
Chain UK 1–450（450 aa）
Chain UM 1–450（450 aa）
Chain VA 1–450（450 aa）
Chain VC 1–450（450 aa）
Chain VE 1–450（450 aa）
Chain VG 1–450（450 aa）
Chain VI 1–450（450 aa）
Chain VK 1–450（450 aa）
Chain VM 1–450（450 aa）
Chain VO 1–450（450 aa）
Chain WC 1–450（450 aa）
Chain WE 1–450（450 aa）
Chain WG 1–450（450 aa）
Chain WI 1–450（450 aa）
Chain WK 1–450（450 aa）
Chain WM 1–450（450 aa）
Chain WO 1–450（450 aa）
Not recorded GTP GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 167 MG MAGNESIUM ION × 170 GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 170 ATP ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 3 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.2
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 3.70 Å

This page presents structural evidence recorded in PDB/mmCIF.“No recorded non-water small molecule” does not prove that the experimental sample was ligand-free; experimental conditions belong to the PDB experiment, while ligands and copy counts are shown for each biological assembly.