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Protein Structures and Oligomeric States

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Current Protein Identity：P12493 New Search
71PDB entries
89Biological assembly
729chain/assembly records
Main Difference Dimensions in This Set
Different construct Different mutation/modification Different assembly state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics

Difference tags compare only the current result set; every original PDB and assembly record remains separate.

Related-Structure Differences

Each row represents one biological assembly in one PDB entry; multiple monomers of the same protein are listed separately.

PDB Entry Assembly / Oligomeric State Construct Mutations and Modifications Ligands, Ions and Non-polymers Experimental Method Experimental Conditions Structure Quality
1GWP STRUCTURE OF THE N-TERMINAL DOMAIN OF THE MATURE HIV-1 CAPSID PROTEIN Deposited 2002-03-22 Assembly 1 Protein monomer Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric（1） Consistent with protein count
Chain A 132–282（151 aa） Fragment：AMINO-TERMINAL CORE DOMAIN RESIDUES 132 - 282
Not recorded No recorded non-water small molecule SOLUTION NMR
NMR measurement conditions pH 5.5；298 K；Ionic strength (raw mmCIF value) 10；Pressure 1
Resolution not provided
1HIW TRIMERIC HIV-1 MATRIX PROTEIN Deposited 1996-02-28 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 3 PDB declaration: trimeric（3） Consistent with protein count
Chain A 1–131（131 aa） Fragment：CORE PROTEIN P17, RESIDUES 1 - 131 OF GAG POLYPROTEIN WITH N-TERMINAL HIS AND MET
Chain B 1–131（131 aa） Fragment：CORE PROTEIN P17, RESIDUES 1 - 131 OF GAG POLYPROTEIN WITH N-TERMINAL HIS AND MET
Chain C 1–131（131 aa） Fragment：CORE PROTEIN P17, RESIDUES 1 - 131 OF GAG POLYPROTEIN WITH N-TERMINAL HIS AND MET
Not recorded SO4 SULFATE ION × 3 X-RAY DIFFRACTION mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 2.30 Å R-free 0.332
1HIW TRIMERIC HIV-1 MATRIX PROTEIN Deposited 1996-02-28 Assembly 2 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 3 PDB declaration: trimeric（3） Consistent with protein count
Chain Q 1–131（131 aa） Fragment：CORE PROTEIN P17, RESIDUES 1 - 131 OF GAG POLYPROTEIN WITH N-TERMINAL HIS AND MET
Chain R 1–131（131 aa） Fragment：CORE PROTEIN P17, RESIDUES 1 - 131 OF GAG POLYPROTEIN WITH N-TERMINAL HIS AND MET
Chain S 1–131（131 aa） Fragment：CORE PROTEIN P17, RESIDUES 1 - 131 OF GAG POLYPROTEIN WITH N-TERMINAL HIS AND MET
Not recorded SO4 SULFATE ION × 5 X-RAY DIFFRACTION mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 2.30 Å R-free 0.332
1UPH HIV-1 Myristoylated Matrix Deposited 2003-10-01 Assembly 1 Protein monomer Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric（1） Consistent with protein count
Chain A 1–131（131 aa） Fragment：RESIDUES 1-131
Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) No recorded non-water small molecule SOLUTION NMR
NMR measurement conditions pH 5.5；308 K；Ionic strength (raw mmCIF value) 100MM NACL；Pressure 1
Resolution not provided
2C55 Solution Structure of the Human Immunodeficiency Virus Type 1 p6 Protein Deposited 2005-10-25 Assembly 1 Protein monomer Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric（1） Consistent with protein count
Chain A 448–499（52 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule SOLUTION NMR
NMR measurement conditions pH 3；300 K；Pressure 1.0
NMR sample composition 50% WATER/50% TFE-D2
Resolution not provided
2X2D acetyl-CypA:HIV-1 N-term capsid domain complex Deposited 2010-01-12 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric（2） Consistent with protein count
Chain D 133–278（146 aa） Fragment：RESIDUES 133-278
Not recorded No recorded non-water small molecule X-RAY DIFFRACTION mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 1.95 Å R-free 0.257
2X2D acetyl-CypA:HIV-1 N-term capsid domain complex Deposited 2010-01-12 Assembly 2 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric（2） Consistent with protein count
Chain E 133–278（146 aa） Fragment：RESIDUES 133-278
Not recorded No recorded non-water small molecule X-RAY DIFFRACTION mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 1.95 Å R-free 0.257
3GV2 X-ray Structure of Hexameric HIV-1 CA Deposited 2009-03-30 Assembly 1 Insufficient information Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–351（219 aa） Fragment：UNP residues 133-351 of Capsid protein p24, UNP residues 1-109 of CCMK
Chain B 133–351（219 aa） Fragment：UNP residues 133-351 of Capsid protein p24, UNP residues 1-109 of CCMK
Chain C 133–351（219 aa） Fragment：UNP residues 133-351 of Capsid protein p24, UNP residues 1-109 of CCMK
Chain D 133–351（219 aa） Fragment：UNP residues 133-351 of Capsid protein p24, UNP residues 1-109 of CCMK
Chain E 133–351（219 aa） Fragment：UNP residues 133-351 of Capsid protein p24, UNP residues 1-109 of CCMK
Chain F 133–351（219 aa） Fragment：UNP residues 133-351 of Capsid protein p24, UNP residues 1-109 of CCMK
Mutation：W184A,M185A Mutation：W184A,M185A Mutation：W184A,M185A Mutation：W184A,M185A Mutation：W184A,M185A Mutation：W184A,M185A No recorded non-water small molecule X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；277 K；0.1 M imidazole, pH 6.5, 600 mM sodium acetate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
Resolution 7.00 Å R-free 0.323
4U0A Hexameric HIV-1 CA in complex with CPSF6 peptide, P6 crystal form Deposited 2014-07-11 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 12 PDB declaration: Dodecameric（12） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Mutation：A14C,E45C,W184A,M185A CL CHLORIDE ION × 6 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；290 K；0.6M sodium potassium tartrate tetrahydrate, 0.1M TRIS
Resolution 2.05 Å R-free 0.253
4U0B Hexamer HIV-1 CA in complex with CPSF6 peptide, P212121 crystal form Deposited 2014-07-11 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 12 PDB declaration: Dodecameric（12） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Chain B 133–363（231 aa）
Chain C 133–363（231 aa）
Chain D 133–363（231 aa）
Chain E 133–363（231 aa）
Chain F 133–363（231 aa）
Mutation：yes Mutation：yes Mutation：yes Mutation：yes Mutation：yes Mutation：yes No recorded non-water small molecule X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；290 K；20% v/v PEG 300, 10% v/v glycerol, 5% w/v PEG 8K, 0.1 M TRIS
Resolution 2.80 Å R-free 0.262
4U0B Hexamer HIV-1 CA in complex with CPSF6 peptide, P212121 crystal form Deposited 2014-07-11 Assembly 2 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 12 PDB declaration: Dodecameric（12） Consistent with protein count
Chain G 133–363（231 aa）
Chain H 133–363（231 aa）
Chain I 133–363（231 aa）
Chain J 133–363（231 aa）
Chain K 133–363（231 aa）
Chain L 133–363（231 aa）
Mutation：yes Mutation：yes Mutation：yes Mutation：yes Mutation：yes Mutation：yes No recorded non-water small molecule X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；290 K；20% v/v PEG 300, 10% v/v glycerol, 5% w/v PEG 8K, 0.1 M TRIS
Resolution 2.80 Å R-free 0.262
4U0C Hexameric HIV-1 CA in complex with Nup153 peptide, P6 crystal form Deposited 2014-07-11 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 12 PDB declaration: Dodecameric（12） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Mutation：yes No recorded non-water small molecule X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 9.5；290 K；30% v/v PEG 400, 0.1 M CHES
Resolution 1.77 Å R-free 0.211
4U0D Hexameric HIV-1 CA in complex with Nup153 peptide, P212121 crystal form Deposited 2014-07-11 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 9 PDB declaration: Nonameric（9） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Chain B 133–363（231 aa）
Chain C 133–363（231 aa）
Chain D 133–363（231 aa）
Chain E 133–363（231 aa）
Chain F 133–363（231 aa）
Mutation：yes Mutation：yes Mutation：yes Mutation：yes Mutation：yes Mutation：yes CL CHLORIDE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8；290 K；10% w/v PEG 8K, 0.1M imidazole
Resolution 3.00 Å R-free 0.267
4U0D Hexameric HIV-1 CA in complex with Nup153 peptide, P212121 crystal form Deposited 2014-07-11 Assembly 2 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 9 PDB declaration: Nonameric（9） Consistent with protein count
Chain G 133–363（231 aa）
Chain H 133–363（231 aa）
Chain I 133–363（231 aa）
Chain J 133–363（231 aa）
Chain K 133–363（231 aa）
Chain L 133–363（231 aa）
Mutation：yes Mutation：yes Mutation：yes Mutation：yes Mutation：yes Mutation：yes No recorded non-water small molecule X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8；290 K；10% w/v PEG 8K, 0.1M imidazole
Resolution 3.00 Å R-free 0.267
4U0E Hexameric HIV-1 CA in complex with PF3450074 Deposited 2014-07-11 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: Hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Mutation：yes CL CHLORIDE ION × 6 1B0 N-METHYL-NALPHA-[(2-METHYL-1H-INDOL-3-YL)ACETYL]-N-PHENYL-L-PHENYLALANINAMIDE × 6 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；290 K；0.2 M magnesium chloride, 8% w/v PEG 20K, 8% v/v PEG 550 MME, 0.1 M TRIS pH 8.5, 3% w/v 1,5-diaminopentane dihydrochloride
Resolution 2.04 Å R-free 0.239
4U0F Hexameric HIV-1 CA in Complex with BI-2 Deposited 2014-07-11 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: Hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Mutation：yes EDO 1,2-ETHANEDIOL × 6 3A8 (4S)-4-(4-hydroxyphenyl)-3-phenyl-4,5-dihydropyrrolo[3,4-c]pyrazol-6(1H)-one × 6 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；290 K；12% w/v PEG 4K, 0.1 M TRIS pH 8.5, 3% v/v ethylene glycol
Resolution 2.22 Å R-free 0.270
4XFX Structure of the native full-length HIV-1 capsid protein Deposited 2014-12-29 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Not recorded IOD IODIDE ION × 42 CL CHLORIDE ION × 12 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；291 K；PEG3350, NaI, MMT
Resolution 2.43 Å R-free 0.249
4XFY Structure of the native full-length dehydrated HIV-1 capsid protein Deposited 2014-12-29 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Not recorded CL CHLORIDE ION × 12 1PE PENTAETHYLENE GLYCOL × 6 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；291 K；PEG3350, NaI, Sodium cacodylate
Resolution 2.80 Å R-free 0.250
4XFZ Structure of the native full-length HIV-1 capsid protein in complex with PF-3450074 (PF74) Deposited 2014-12-29 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Not recorded IOD IODIDE ION × 36 CL CHLORIDE ION × 12 1B0 N-METHYL-NALPHA-[(2-METHYL-1H-INDOL-3-YL)ACETYL]-N-PHENYL-L-PHENYLALANINAMIDE × 6 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；291 K；PEG3350, NaI, Sodium cacodylate
Resolution 2.70 Å R-free 0.241
4XRO Disulfide stabilized HIV-1 CA hexamer 4mut (S41A, Q67H, V165I, L172I) Deposited 2015-01-21 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Mutation：A14C,S41A,E45C,Q67H,V165I,L172I,W184A,M185A No recorded non-water small molecule X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；290 K；0.1 M NaCl, 12% w/v PEG 4K, 0.1 M TRIS pH 8.5, 4% v/v formamide
Resolution 2.01 Å R-free 0.226
4XRQ Disulfide stabilized HIV-1 CA hexamer 4mut (S41A, Q67H, V165I, L172I) in complex with PF-3450074 Deposited 2015-01-21 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Mutation：A14C,S41A,E45C,Q67H,V165I,L172I,W184A,M185A 1B0 N-METHYL-NALPHA-[(2-METHYL-1H-INDOL-3-YL)ACETYL]-N-PHENYL-L-PHENYLALANINAMIDE × 6 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；290 K；0.2 M potassium thiocyanate, 8% w/v PEG 20K, 8% v/v PEG 550 MME, 0.1 M TRIS pH 8.5, 3% 1,4-dioxane
Resolution 1.95 Å R-free 0.221
5HGL Hexameric HIV-1 CA, open conformation Deposited 2016-01-08 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Chain B 133–363（231 aa）
Chain C 133–363（231 aa）
Chain D 133–363（231 aa）
Chain E 133–363（231 aa）
Chain F 133–363（231 aa）
Mutation：C14A, C45E, A184W, A185M Mutation：C14A, C45E, A184W, A185M Mutation：C14A, C45E, A184W, A185M Mutation：C14A, C45E, A184W, A185M Mutation：C14A, C45E, A184W, A185M Mutation：C14A, C45E, A184W, A185M 1B0 N-METHYL-NALPHA-[(2-METHYL-1H-INDOL-3-YL)ACETYL]-N-PHENYL-L-PHENYLALANINAMIDE × 6 CL CHLORIDE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；290 K；PEG550MME (13-14%), KSCN (0.15M), TRIS (0.1M, pH 8.5)
Resolution 3.10 Å R-free 0.282
5HGM Hexameric HIV-1 CA in complex with dATP Deposited 2016-01-08 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Mutation：C14A, C45E, A184W, A185M DTP 2'-DEOXYADENOSINE 5'-TRIPHOSPHATE × 6 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；290 K；PEG550MME (13-14%), KSCN (0.15M), TRIS (0.1M, pH 8.5), 10mM dATP
Resolution 2.04 Å R-free 0.263
5HGN Hexameric HIV-1 CA, apo form Deposited 2016-01-08 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Mutation：C14A, C45E, A184W, A185M No recorded non-water small molecule X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；290 K；PEG550MME (13-14%), KSCN (0.15M), TRIS (0.1M, pH 8.5)
Resolution 1.90 Å R-free 0.223
5HGO Hexameric HIV-1 CA R18G mutant Deposited 2016-01-08 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Mutation：C14A, C45E, A184W, A185M, R18G No recorded non-water small molecule X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；290 K；PEG550MME (13-14%), KSCN (0.15M), TRIS (0.1M, pH 8.5)
Resolution 2.00 Å R-free 0.221
5HGP Hexameric HIV-1 CA in complex with hexacarboxybenzene Deposited 2016-01-08 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Mutation：C14A, C45E, A184W, A185M BHC BENZENE HEXACARBOXYLIC ACID × 6 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；290 K；PEG550MME (13-14%), KSCN (0.15M), TRIS (0.1M, pH 8.5), Mellitic acid (1mM). Mellitic acid stock was adjusted to pH 8.0 with TRIS prior to setting up trays.
Resolution 1.95 Å R-free 0.221
5IRT Dimerization interface of the noncrystalline HIV-1 capsid protein lattice from solid state NMR spectroscopy of tubular assemblies Deposited 2016-03-14 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric（2） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Chain B 133–363（231 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule SOLID-STATE NMR
NMR measurement conditions pH 8；278 K；Ionic strength (raw mmCIF value) 1；Pressure 1
NMR sample composition 15 mM U-15N,13C-Met and U-15N Capsid protein, water | water
NMR sample composition 15 mM 2-13C-glycerol and U-15N Capsid protein, water | water
NMR sample composition 15 mM 2-13C-glycerol, U-15N, unlabeled Tyr and Phe Capsid protein, water | water
NMR sample composition 7.5 mM Methyl-13C-Met Capsid protein-1, 7.5 mM 15N-indole Capsid protein-2, water | water
NMR sample composition 15 mM Methyl-13C-Met, 2-13C-indole, U-15N Capsid protein, water | water
Resolution not provided
5JPA Hexameric HIV-1 CA H12Y mutant Deposited 2016-05-03 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Mutation：H12Y, A14C, E45C, W184A, M185A No recorded non-water small molecule X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8；290 K；PEG 550MME (12% w/v), KSCN (0.15M), 0.1M TRIS
Resolution 1.70 Å R-free 0.232
5L93 An atomic model of HIV-1 CA-SP1 reveals structures regulating assembly and maturation Deposited 2016-06-09 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 18 PDB declaration: octadecameric（18） Consistent with protein count
Chain A 148–371（224 aa）
Chain B 148–371（224 aa）
Chain C 148–371（224 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 8；Virus-like particles were assembled in the presence of nucleic acid (73mer oligonucleotide, 1:10 molar ratio oligonucleotide:protein).
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；10nM colloidal gold was added to the sample prior to plunge freezing.
Resolution 3.90 Å
5O2U Llama VHH in complex with p24 Deposited 2017-05-22 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 4 PDB declaration: tetrameric（4） Consistent with protein count
Chain A 1–500（500 aa）
Chain C 1–500（500 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；100mM Tris base pH 8.0, Polyethylene glycol (PEG) 6000 25% Ethylene Glycol
Resolution 2.76 Å R-free 0.256
5TSV HIV-1 CA hexamer with NUP153 peptide - R3 crystal form Deposited 2016-10-31 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 9 PDB declaration: nonameric（9） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Chain B 133–363（231 aa）
Not recorded FLU 2-(6-HYDROXY-3-OXO-3H-XANTHEN-9-YL)-BENZOIC ACID × 3 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；298 K；0.1 M Tris, pH 8.2 12% PEG 8000 2% Tacsimate
Resolution 2.50 Å R-free 0.251
5TSX HIV-1 CA hexamer with NUP153 peptide - P1 crystal form Deposited 2016-10-31 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 9 PDB declaration: nonameric（9） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Chain D 133–363（231 aa）
Chain E 133–363（231 aa）
Chain H 133–363（231 aa）
Chain I 133–363（231 aa）
Chain K 133–363（231 aa）
Not recorded FLU 2-(6-HYDROXY-3-OXO-3H-XANTHEN-9-YL)-BENZOIC ACID × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；298 K；0.1 M Tris, pH 9 12% PEG 8000
Resolution 1.90 Å R-free 0.228
5TSX HIV-1 CA hexamer with NUP153 peptide - P1 crystal form Deposited 2016-10-31 Assembly 2 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 9 PDB declaration: nonameric（9） Consistent with protein count
Chain B 133–363（231 aa）
Chain C 133–363（231 aa）
Chain F 133–363（231 aa）
Chain G 133–363（231 aa）
Chain J 133–363（231 aa）
Chain L 133–363（231 aa）
Not recorded FLU 2-(6-HYDROXY-3-OXO-3H-XANTHEN-9-YL)-BENZOIC ACID × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；298 K；0.1 M Tris, pH 9 12% PEG 8000
Resolution 1.90 Å R-free 0.228
5UPW CryoEM Structure Refinement by Integrating NMR Chemical Shifts with Molecular Dynamics Simulations Deposited 2017-02-04 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–353（221 aa） Fragment：UNP residues 133-353
Chain B 133–353（221 aa） Fragment：UNP residues 133-353
Chain C 133–353（221 aa） Fragment：UNP residues 133-353
Chain D 133–353（221 aa） Fragment：UNP residues 133-353
Chain E 133–353（221 aa） Fragment：UNP residues 133-353
Chain F 133–353（221 aa） Fragment：UNP residues 133-353
Mutation：A92E Mutation：A92E Mutation：A92E Mutation：A92E Mutation：A92E Mutation：A92E No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 8
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；The assembled sample (1.5 microliter) was applied to the carbon side of a glow discharged perforated Quantifoil grid, followed by application of 3 microliter of low salt buffer (100 milimolar NaCl, 50 milimolar Tris pH 8.0) on the back side of the grid, and blotting, from the back side, with a filter paper, before plunge-freezing in liquid ethane
Resolution 5.00 Å
6AYA Structure of the native full-length HIV-1 capsid protein in complex with Nup153 peptide Deposited 2017-09-07 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric（12） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Not recorded IOD IODIDE ION × 42 CL CHLORIDE ION × 12 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；291 K；PEG3350, NaI, MIB, Glycerol
Resolution 2.40 Å R-free 0.274
6BHS HIV-1 CA hexamer in complex with IP6, hexagonal crystal form Deposited 2017-10-31 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Mutation：A146C, E177C, W316A, M317A IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 6 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION；pH 8；293 K；10% PEG 8,000, 2% Tacsimate, 0.1 M Tris
Resolution 1.98 Å R-free 0.284
6BHT HIV-1 CA hexamer in complex with IP6, orthorhombic crystal form Deposited 2017-10-31 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Chain B 133–363（231 aa）
Chain C 133–363（231 aa）
Chain D 133–363（231 aa）
Chain E 133–363（231 aa）
Chain F 133–363（231 aa）
Mutation：A146C, E177C, W316A, M317A Mutation：A146C, E177C, W316A, M317A Mutation：A146C, E177C, W316A, M317A Mutation：A146C, E177C, W316A, M317A Mutation：A146C, E177C, W316A, M317A Mutation：A146C, E177C, W316A, M317A IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION；pH 8.2；290 K；8% PEG 8000, 0.1M Tris
Resolution 2.69 Å R-free 0.255
6BHT HIV-1 CA hexamer in complex with IP6, orthorhombic crystal form Deposited 2017-10-31 Assembly 2 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain G 133–363（231 aa）
Chain H 133–363（231 aa）
Chain I 133–363（231 aa）
Chain J 133–363（231 aa）
Chain K 133–363（231 aa）
Chain L 133–363（231 aa）
Mutation：A146C, E177C, W316A, M317A Mutation：A146C, E177C, W316A, M317A Mutation：A146C, E177C, W316A, M317A Mutation：A146C, E177C, W316A, M317A Mutation：A146C, E177C, W316A, M317A Mutation：A146C, E177C, W316A, M317A IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION；pH 8.2；290 K；8% PEG 8000, 0.1M Tris
Resolution 2.69 Å R-free 0.255
6H09 HIV capsid hexamer with IP6 ligand Deposited 2018-07-06 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–351（219 aa）
Not recorded IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 6 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions BATCH MODE；293 K；PEG 4K
Resolution 2.00 Å R-free 0.266
6WAP Atomic-Resolution Structure of HIV-1 Capsid Tubes by Magic Angle Spinning NMR Deposited 2020-03-25 Assembly 1 Protein monomer Monomer；Protein × 1 PDB declaration: monomeric（1） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule SOLID-STATE NMR
NMR measurement conditions pH 6；277 K；Ionic strength (raw mmCIF value) 2.4；Pressure 1
NMR sample composition 100 % [U-13C; U-15N] HIV-1 capsid protein, solid | solid
NMR sample composition 100 % [1,6-13C]-Glucose,U-15N HIV-1 capsid protein, solid | solid
NMR sample composition 100 % [2-13C]-Glucose,U-15N HIV-1 capsid protein, solid | solid
NMR sample composition 100 % 13C,15N-His HIV-1 capsid protein, solid | solid
NMR sample composition 100 % 13C,15N-Tyr HIV-1 capsid protein, solid | solid
NMR sample composition 50 % 13C,15N-Ala HIV-1 capsid protein, 50 % 13C,15N-Ile HIV-1 capsid protein, solid | solid
NMR sample composition 50 % 13C,15N-Ala HIV-1 capsid protein, 50 % 13C,15N-Val HIV-1 capsid protein, solid | solid
NMR sample composition 86 % HIV-1 capsid protein, 14 % U-13C,15N-CA HIV-1 capsid protein, solid | solid
NMR sample composition 50 % [U-13C] HIV-1 capsid protein, 50 % [U-15N] HIV-1 capsid protein, solid | solid
Resolution not provided
6X63 Atomic-Resolution Structure of HIV-1 Capsid Tubes by Magic Angle Spinning NMR Deposited 2020-05-27 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 378 PDB declaration: 378-meric（378） Consistent with protein count
Chain 0 133–363（231 aa）
Chain 0A 133–363（231 aa）
Chain 0B 133–363（231 aa）
Chain 0C 133–363（231 aa）
Chain 0D 133–363（231 aa）
Chain 0E 133–363（231 aa）
Chain 1 133–363（231 aa）
Chain 1A 133–363（231 aa）
Chain 1B 133–363（231 aa）
Chain 1C 133–363（231 aa）
Chain 1D 133–363（231 aa）
Chain 1E 133–363（231 aa）
Chain 2 133–363（231 aa）
Chain 2A 133–363（231 aa）
Chain 2B 133–363（231 aa）
Chain 2C 133–363（231 aa）
Chain 2D 133–363（231 aa）
Chain 2E 133–363（231 aa）
Chain 3 133–363（231 aa）
Chain 3A 133–363（231 aa）
Chain 3B 133–363（231 aa）
Chain 3C 133–363（231 aa）
Chain 3D 133–363（231 aa）
Chain 3E 133–363（231 aa）
Chain 4 133–363（231 aa）
Chain 4A 133–363（231 aa）
Chain 4B 133–363（231 aa）
Chain 4C 133–363（231 aa）
Chain 4D 133–363（231 aa）
Chain 4E 133–363（231 aa）
Chain 5 133–363（231 aa）
Chain 5A 133–363（231 aa）
Chain 5B 133–363（231 aa）
Chain 5C 133–363（231 aa）
Chain 5D 133–363（231 aa）
Chain 5E 133–363（231 aa）
Chain 6 133–363（231 aa）
Chain 6A 133–363（231 aa）
Chain 6B 133–363（231 aa）
Chain 6C 133–363（231 aa）
Chain 6D 133–363（231 aa）
Chain 6E 133–363（231 aa）
Chain 7 133–363（231 aa）
Chain 7A 133–363（231 aa）
Chain 7B 133–363（231 aa）
Chain 7C 133–363（231 aa）
Chain 7D 133–363（231 aa）
Chain 7E 133–363（231 aa）
Chain 8 133–363（231 aa）
Chain 8A 133–363（231 aa）
Chain 8B 133–363（231 aa）
Chain 8C 133–363（231 aa）
Chain 8D 133–363（231 aa）
Chain 8E 133–363（231 aa）
Chain 9 133–363（231 aa）
Chain 9A 133–363（231 aa）
Chain 9B 133–363（231 aa）
Chain 9C 133–363（231 aa）
Chain 9D 133–363（231 aa）
Chain 9E 133–363（231 aa）
Chain A 133–363（231 aa）
Chain AA 133–363（231 aa）
Chain AB 133–363（231 aa）
Chain AC 133–363（231 aa）
Chain AD 133–363（231 aa）
Chain AE 133–363（231 aa）
Chain AF 133–363（231 aa）
Chain B 133–363（231 aa）
Chain BA 133–363（231 aa）
Chain BB 133–363（231 aa）
Chain BC 133–363（231 aa）
Chain BD 133–363（231 aa）
Chain BE 133–363（231 aa）
Chain BF 133–363（231 aa）
Chain C 133–363（231 aa）
Chain CA 133–363（231 aa）
Chain CB 133–363（231 aa）
Chain CC 133–363（231 aa）
Chain CD 133–363（231 aa）
Chain CE 133–363（231 aa）
Chain CF 133–363（231 aa）
Chain D 133–363（231 aa）
Chain DA 133–363（231 aa）
Chain DB 133–363（231 aa）
Chain DC 133–363（231 aa）
Chain DD 133–363（231 aa）
Chain DE 133–363（231 aa）
Chain DF 133–363（231 aa）
Chain E 133–363（231 aa）
Chain EA 133–363（231 aa）
Chain EB 133–363（231 aa）
Chain EC 133–363（231 aa）
Chain ED 133–363（231 aa）
Chain EE 133–363（231 aa）
Chain EF 133–363（231 aa）
Chain F 133–363（231 aa）
Chain FA 133–363（231 aa）
Chain FB 133–363（231 aa）
Chain FC 133–363（231 aa）
Chain FD 133–363（231 aa）
Chain FE 133–363（231 aa）
Chain FF 133–363（231 aa）
Chain G 133–363（231 aa）
Chain GA 133–363（231 aa）
Chain GB 133–363（231 aa）
Chain GC 133–363（231 aa）
Chain GD 133–363（231 aa）
Chain GE 133–363（231 aa）
Chain H 133–363（231 aa）
Chain HA 133–363（231 aa）
Chain HB 133–363（231 aa）
Chain HC 133–363（231 aa）
Chain HD 133–363（231 aa）
Chain HE 133–363（231 aa）
Chain I 133–363（231 aa）
Chain IA 133–363（231 aa）
Chain IB 133–363（231 aa）
Chain IC 133–363（231 aa）
Chain ID 133–363（231 aa）
Chain IE 133–363（231 aa）
Chain J 133–363（231 aa）
Chain JA 133–363（231 aa）
Chain JB 133–363（231 aa）
Chain JC 133–363（231 aa）
Chain JD 133–363（231 aa）
Chain JE 133–363（231 aa）
Chain K 133–363（231 aa）
Chain KA 133–363（231 aa）
Chain KB 133–363（231 aa）
Chain KC 133–363（231 aa）
Chain KD 133–363（231 aa）
Chain KE 133–363（231 aa）
Chain L 133–363（231 aa）
Chain LA 133–363（231 aa）
Chain LB 133–363（231 aa）
Chain LC 133–363（231 aa）
Chain LD 133–363（231 aa）
Chain LE 133–363（231 aa）
Chain M 133–363（231 aa）
Chain MA 133–363（231 aa）
Chain MB 133–363（231 aa）
Chain MC 133–363（231 aa）
Chain MD 133–363（231 aa）
Chain ME 133–363（231 aa）
Chain N 133–363（231 aa）
Chain NA 133–363（231 aa）
Chain NB 133–363（231 aa）
Chain NC 133–363（231 aa）
Chain ND 133–363（231 aa）
Chain NE 133–363（231 aa）
Chain O 133–363（231 aa）
Chain OA 133–363（231 aa）
Chain OB 133–363（231 aa）
Chain OC 133–363（231 aa）
Chain OD 133–363（231 aa）
Chain OE 133–363（231 aa）
Chain P 133–363（231 aa）
Chain PA 133–363（231 aa）
Chain PB 133–363（231 aa）
Chain PC 133–363（231 aa）
Chain PD 133–363（231 aa）
Chain PE 133–363（231 aa）
Chain Q 133–363（231 aa）
Chain QA 133–363（231 aa）
Chain QB 133–363（231 aa）
Chain QC 133–363（231 aa）
Chain QD 133–363（231 aa）
Chain QE 133–363（231 aa）
Chain R 133–363（231 aa）
Chain RA 133–363（231 aa）
Chain RB 133–363（231 aa）
Chain RC 133–363（231 aa）
Chain RD 133–363（231 aa）
Chain RE 133–363（231 aa）
Chain S 133–363（231 aa）
Chain SA 133–363（231 aa）
Chain SB 133–363（231 aa）
Chain SC 133–363（231 aa）
Chain SD 133–363（231 aa）
Chain SE 133–363（231 aa）
Chain T 133–363（231 aa）
Chain TA 133–363（231 aa）
Chain TB 133–363（231 aa）
Chain TC 133–363（231 aa）
Chain TD 133–363（231 aa）
Chain TE 133–363（231 aa）
Chain U 133–363（231 aa）
Chain UA 133–363（231 aa）
Chain UB 133–363（231 aa）
Chain UC 133–363（231 aa）
Chain UD 133–363（231 aa）
Chain UE 133–363（231 aa）
Chain V 133–363（231 aa）
Chain VA 133–363（231 aa）
Chain VB 133–363（231 aa）
Chain VC 133–363（231 aa）
Chain VD 133–363（231 aa）
Chain VE 133–363（231 aa）
Chain W 133–363（231 aa）
Chain WA 133–363（231 aa）
Chain WB 133–363（231 aa）
Chain WC 133–363（231 aa）
Chain WD 133–363（231 aa）
Chain WE 133–363（231 aa）
Chain X 133–363（231 aa）
Chain XA 133–363（231 aa）
Chain XB 133–363（231 aa）
Chain XC 133–363（231 aa）
Chain XD 133–363（231 aa）
Chain XE 133–363（231 aa）
Chain Y 133–363（231 aa）
Chain YA 133–363（231 aa）
Chain YB 133–363（231 aa）
Chain YC 133–363（231 aa）
Chain YD 133–363（231 aa）
Chain YE 133–363（231 aa）
Chain Z 133–363（231 aa）
Chain ZA 133–363（231 aa）
Chain ZB 133–363（231 aa）
Chain ZC 133–363（231 aa）
Chain ZD 133–363（231 aa）
Chain ZE 133–363（231 aa）
Chain a 133–363（231 aa）
Chain aA 133–363（231 aa）
Chain aB 133–363（231 aa）
Chain aC 133–363（231 aa）
Chain aD 133–363（231 aa）
Chain aE 133–363（231 aa）
Chain b 133–363（231 aa）
Chain bA 133–363（231 aa）
Chain bB 133–363（231 aa）
Chain bC 133–363（231 aa）
Chain bD 133–363（231 aa）
Chain bE 133–363（231 aa）
Chain c 133–363（231 aa）
Chain cA 133–363（231 aa）
Chain cB 133–363（231 aa）
Chain cC 133–363（231 aa）
Chain cD 133–363（231 aa）
Chain cE 133–363（231 aa）
Chain d 133–363（231 aa）
Chain dA 133–363（231 aa）
Chain dB 133–363（231 aa）
Chain dC 133–363（231 aa）
Chain dD 133–363（231 aa）
Chain dE 133–363（231 aa）
Chain e 133–363（231 aa）
Chain eA 133–363（231 aa）
Chain eB 133–363（231 aa）
Chain eC 133–363（231 aa）
Chain eD 133–363（231 aa）
Chain eE 133–363（231 aa）
Chain f 133–363（231 aa）
Chain fA 133–363（231 aa）
Chain fB 133–363（231 aa）
Chain fC 133–363（231 aa）
Chain fD 133–363（231 aa）
Chain fE 133–363（231 aa）
Chain g 133–363（231 aa）
Chain gA 133–363（231 aa）
Chain gB 133–363（231 aa）
Chain gC 133–363（231 aa）
Chain gD 133–363（231 aa）
Chain gE 133–363（231 aa）
Chain h 133–363（231 aa）
Chain hA 133–363（231 aa）
Chain hB 133–363（231 aa）
Chain hC 133–363（231 aa）
Chain hD 133–363（231 aa）
Chain hE 133–363（231 aa）
Chain i 133–363（231 aa）
Chain iA 133–363（231 aa）
Chain iB 133–363（231 aa）
Chain iC 133–363（231 aa）
Chain iD 133–363（231 aa）
Chain iE 133–363（231 aa）
Chain j 133–363（231 aa）
Chain jA 133–363（231 aa）
Chain jB 133–363（231 aa）
Chain jC 133–363（231 aa）
Chain jD 133–363（231 aa）
Chain jE 133–363（231 aa）
Chain k 133–363（231 aa）
Chain kA 133–363（231 aa）
Chain kB 133–363（231 aa）
Chain kC 133–363（231 aa）
Chain kD 133–363（231 aa）
Chain kE 133–363（231 aa）
Chain l 133–363（231 aa）
Chain lA 133–363（231 aa）
Chain lB 133–363（231 aa）
Chain lC 133–363（231 aa）
Chain lD 133–363（231 aa）
Chain lE 133–363（231 aa）
Chain m 133–363（231 aa）
Chain mA 133–363（231 aa）
Chain mB 133–363（231 aa）
Chain mC 133–363（231 aa）
Chain mD 133–363（231 aa）
Chain mE 133–363（231 aa）
Chain n 133–363（231 aa）
Chain nA 133–363（231 aa）
Chain nB 133–363（231 aa）
Chain nC 133–363（231 aa）
Chain nD 133–363（231 aa）
Chain nE 133–363（231 aa）
Chain o 133–363（231 aa）
Chain oA 133–363（231 aa）
Chain oB 133–363（231 aa）
Chain oC 133–363（231 aa）
Chain oD 133–363（231 aa）
Chain oE 133–363（231 aa）
Chain p 133–363（231 aa）
Chain pA 133–363（231 aa）
Chain pB 133–363（231 aa）
Chain pC 133–363（231 aa）
Chain pD 133–363（231 aa）
Chain pE 133–363（231 aa）
Chain q 133–363（231 aa）
Chain qA 133–363（231 aa）
Chain qB 133–363（231 aa）
Chain qC 133–363（231 aa）
Chain qD 133–363（231 aa）
Chain qE 133–363（231 aa）
Chain r 133–363（231 aa）
Chain rA 133–363（231 aa）
Chain rB 133–363（231 aa）
Chain rC 133–363（231 aa）
Chain rD 133–363（231 aa）
Chain rE 133–363（231 aa）
Chain s 133–363（231 aa）
Chain sA 133–363（231 aa）
Chain sB 133–363（231 aa）
Chain sC 133–363（231 aa）
Chain sD 133–363（231 aa）
Chain sE 133–363（231 aa）
Chain t 133–363（231 aa）
Chain tA 133–363（231 aa）
Chain tB 133–363（231 aa）
Chain tC 133–363（231 aa）
Chain tD 133–363（231 aa）
Chain tE 133–363（231 aa）
Chain u 133–363（231 aa）
Chain uA 133–363（231 aa）
Chain uB 133–363（231 aa）
Chain uC 133–363（231 aa）
Chain uD 133–363（231 aa）
Chain uE 133–363（231 aa）
Chain v 133–363（231 aa）
Chain vA 133–363（231 aa）
Chain vB 133–363（231 aa）
Chain vC 133–363（231 aa）
Chain vD 133–363（231 aa）
Chain vE 133–363（231 aa）
Chain w 133–363（231 aa）
Chain wA 133–363（231 aa）
Chain wB 133–363（231 aa）
Chain wC 133–363（231 aa）
Chain wD 133–363（231 aa）
Chain wE 133–363（231 aa）
Chain x 133–363（231 aa）
Chain xA 133–363（231 aa）
Chain xB 133–363（231 aa）
Chain xC 133–363（231 aa）
Chain xD 133–363（231 aa）
Chain xE 133–363（231 aa）
Chain y 133–363（231 aa）
Chain yA 133–363（231 aa）
Chain yB 133–363（231 aa）
Chain yC 133–363（231 aa）
Chain yD 133–363（231 aa）
Chain yE 133–363（231 aa）
Chain z 133–363（231 aa）
Chain zA 133–363（231 aa）
Chain zB 133–363（231 aa）
Chain zC 133–363（231 aa）
Chain zD 133–363（231 aa）
Chain zE 133–363（231 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule SOLID-STATE NMR
NMR measurement conditions pH 6；277 K；Ionic strength (raw mmCIF value) 2.4；Pressure 1
NMR sample composition 100 % [U-13C; U-15N] HIV-1 capsid protein, solid | solid
NMR sample composition 100 % [1,6-13C]-Glucose,U-15N HIV-1 capsid protein, solid | solid
NMR sample composition 100 % [2-13C]-Glucose,U-15N HIV-1 capsid protein, solid | solid
NMR sample composition 100 % 13C,15N-His HIV-1 capsid protein, solid | solid
NMR sample composition 100 % 13C,15N-Tyr HIV-1 capsid protein, solid | solid
NMR sample composition 50 % 13C,15N-Ala HIV-1 capsid protein, 50 % 13C,15N-Ile HIV-1 capsid, solid | solid
NMR sample composition 50 % 13C,15N-Ala HIV-1 capsid protein, 50 % 13C,15N-Val HIV-1 capsid, solid | solid
NMR sample composition 86 % HIV-1 capsid protein, 14 % U-13C,15N-CA HIV-1 capsid, solid | solid
NMR sample composition 50 % [U-13C] HIV-1 capsid protein, 50 % [U-15N] HIV-1 capsid, solid | solid
Resolution not provided
7M9F Structure of the wild-type native full-length HIV-1 capsid protein in complex with ZW-1261 Deposited 2021-03-31 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Not recorded YTG N-(4-chlorophenyl)-Nalpha-[(5-hydroxy-1H-indol-3-yl)acetyl]-N-methyl-L-phenylalaninamide × 6 IOD IODIDE ION × 30 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；291 K；PEG 3350, NaI, Sodium Cacodylate, Glycerol
Resolution 2.70 Å R-free 0.253
7QDF Hexameric HIV-1 (M-group) CA R120 mutant Deposited 2021-11-26 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain AAA 133–363（231 aa）
Mutation：R120 IOD IODIDE ION × 12 CL CHLORIDE ION × 30 BME BETA-MERCAPTOETHANOL × 6 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；293 K；9.5% PEG 3350 (v/v), 310 mM NaI, 100 mM Sodium Cacodylate. Crystals grew in 1 uL protein (3 mg/mL) + 1 uL crystallant. Cryoprotected in 20% (v/v) Glycerol.
Resolution 2.30 Å R-free 0.278
7RAO Structure of M66I mutant of disulfide stabilized HIV-1 CA hexamer Deposited 2021-07-02 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Chain B 133–363（231 aa）
Mutation：A14C, E45C, M66I, W184A, M185A Mutation：A14C, E45C, M66I, W184A, M185A IOD IODIDE ION × 18 CL CHLORIDE ION × 21 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；277.15 K；0.125-0.35M Sodium Iodide, 2-8% Peg 3350, 6% glycerol, 0.1M sodium cacodylate pH 6.5
Resolution 2.29 Å R-free 0.244
7RAO Structure of M66I mutant of disulfide stabilized HIV-1 CA hexamer Deposited 2021-07-02 Assembly 2 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain C 133–363（231 aa）
Mutation：A14C, E45C, M66I, W184A, M185A IOD IODIDE ION × 24 CL CHLORIDE ION × 30 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；277.15 K；0.125-0.35M Sodium Iodide, 2-8% Peg 3350, 6% glycerol, 0.1M sodium cacodylate pH 6.5
Resolution 2.29 Å R-free 0.244
7RAR Structure of Q67H mutant of disulfide stabilized HIV-1 CA hexamer Deposited 2021-07-02 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain C 133–363（231 aa）
Mutation：A14C, E45C, Q67H, W184A, M185A IOD IODIDE ION × 36 CL CHLORIDE ION × 24 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；277.15 K；0.425M NaI, 4% peg 3350, 6% glycerol, 0.1M sodium cacodylate trihydrate pH 6.5
Resolution 2.15 Å R-free 0.240
7RHN Co-crystal structure of Q67H mutant of disulfide stabilized HIV-1 CA hexamer and lenacapavir Deposited 2021-07-17 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain C 133–363（231 aa）
Mutation：A14C, E45C, Q67H, W184A, M185A QNG Lenacapavir × 6 IOD IODIDE ION × 18 CL CHLORIDE ION × 24 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；277.15 K；0.35M NaI, 4% peg 3350, 6% glycerol, 0.1M sodium cacodylate trihydrate pH 6.5
Resolution 2.46 Å R-free 0.288
7URN Structure of HIV-1 capsid declination Deposited 2022-04-22 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 35 PDB declaration: 35-meric（35） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Chain L 133–363（231 aa）
Chain M 133–363（231 aa）
Chain N 133–363（231 aa）
Chain O 133–363（231 aa）
Chain P 133–363（231 aa）
Chain Q 133–363（231 aa）
Not recorded IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 10 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 6
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Manual plunge-freezing
Resolution 3.43 Å
8EJL Structure of HIV-1 capsid declination in complex with CPSF6-FG peptide Deposited 2022-09-17 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 30 PDB declaration: 30-meric（30） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Chain L 133–363（231 aa）
Chain M 133–363（231 aa）
Chain N 133–363（231 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 6
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Manual plunge-freezing
Resolution 3.90 Å
8EJL Structure of HIV-1 capsid declination in complex with CPSF6-FG peptide Deposited 2022-09-17 Assembly 2 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Chain L 133–363（231 aa）
Chain M 133–363（231 aa）
Chain N 133–363（231 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 6
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Manual plunge-freezing
Resolution 3.90 Å
8EJL Structure of HIV-1 capsid declination in complex with CPSF6-FG peptide Deposited 2022-09-17 Assembly 3 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Chain L 133–363（231 aa）
Chain M 133–363（231 aa）
Chain N 133–363（231 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 6
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Manual plunge-freezing
Resolution 3.90 Å
8QUB Hexameric HIV-1 CA in complex with DDD00074110 Deposited 2023-10-16 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Not recorded WVZ (1~{S})-1-phenyl-2,4-dihydro-1~{H}-isoquinolin-3-one × 6 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；290 K；0.1M Tris buffer, pH 8.0 to 9.0, 10-15% PEG550MME, 0.15M KSCN
Resolution 1.63 Å R-free 0.210
8QUH Hexameric HIV-1 CA in complex with DDD00057456 Deposited 2023-10-16 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Not recorded AJ2 4-methylquinolin-2-ol × 6 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；290 K；0.1M Tris buffer, pH 8.0 to 9.0, 10-15% PEG550MME, 0.15M KSCN
Resolution 1.55 Å R-free 0.195
8QUI Hexameric HIV-1 CA in complex with DDD00024969 Deposited 2023-10-16 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Not recorded XXL ethyl (3-oxo-2,3-dihydro-4H-1,4-benzoxazin-4-yl)acetate × 6 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；290 K；0.1M Tris buffer, pH 8.0 to 9.0, 10-15% PEG550MME, 0.15M KSCN
Resolution 1.69 Å R-free 0.216
8QUJ Hexameric HIV-1 CA in complex with DDD00100452 Deposited 2023-10-16 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Not recorded EDO 1,2-ETHANEDIOL × 24 WWR 3-(phenylmethyl)-1~{H}-imidazol-2-one × 6 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；290 K；0.1M Tris buffer, pH 8.0 to 9.0, 10-15% PEG550MME, 0.15M KSCN
Resolution 1.63 Å R-free 0.200
8QUK Hexameric HIV-1 CA in complex with DDD00100439 Deposited 2023-10-16 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Not recorded EDO 1,2-ETHANEDIOL × 12 WVU (phenylmethyl) 3-oxidanylidenepiperazine-1-carboxylate × 6 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；290 K；0.1M Tris buffer, pH 8.0 to 9.0, 10-15% PEG550MME, 0.15M KSCN
Resolution 1.38 Å R-free 0.203
8QUL Hexameric HIV-1 CA in complex with DDD00100555 Deposited 2023-10-16 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Not recorded 3IP 3-(BENZYLOXY)PYRIDIN-2-AMINE × 6 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；290 K；0.1M Tris buffer, pH 8.0 to 9.0, 10-15% PEG550MME, 0.15M KSCN
Resolution 1.67 Å R-free 0.210
8QUW Hexameric HIV-1 CA in complex with DDD01044153 Deposited 2023-10-17 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Not recorded WZR (4~{R})-7-oxidanyl-4-phenyl-3,4-dihydro-1~{H}-quinolin-2-one × 6 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 6 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；290 K；0.1M Tris buffer, pH 8.0 to 9.0, 10-15% PEG550MME, 0.15M KSCN
Resolution 2.02 Å R-free 0.230
8QUX Hexameric HIV-1 CA in complex with DDD00100333 Deposited 2023-10-17 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Not recorded EDO 1,2-ETHANEDIOL × 12 S0I 4-benzyl-3,4-dihydroquinoxalin-2(1H)-one × 6 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；290 K；0.1M Tris buffer, pH 8.0 to 9.0, 10-15% PEG550MME, 0.15M KSCN
Resolution 2.30 Å R-free 0.276
8QUY Hexameric HIV-1 CA in complex with DDD01728501 Deposited 2023-10-17 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Not recorded X0L 4-[(4-methylphenyl)methyl]-1~{H}-quinoxaline-2,3-dione × 6 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 6 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；290 K；0.1M Tris buffer, pH 8.0 to 9.0, 10-15% PEG550MME, 0.15M KSCN
Resolution 1.88 Å R-free 0.215
8QV1 Hexameric HIV-1 CA in complex with DDD01728505 Deposited 2023-10-17 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Not recorded X0H methyl 2-(2-oxidanylidene-1~{H}-quinolin-4-yl)ethanoate × 6 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；290 K；0.1M Tris buffer, pH 8.0 to 9.0, 10-15% PEG550MME, 0.15M KSCN
Resolution 2.20 Å R-free 0.288
8QV4 Hexameric HIV-1 CA in complex with DDD01728503 Deposited 2023-10-17 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Not recorded EDO 1,2-ETHANEDIOL × 12 WZX ethyl 2-(3-oxidanylidene-2,4-dihydroquinoxalin-1-yl)ethanoate × 6 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；290 K；0.1M Tris buffer, pH 8.0 to 9.0, 10-15% PEG550MME, 0.15M KSCN
Resolution 2.70 Å R-free 0.303
8QV9 Hexameric HIV-1 CA in complex with DDD01829021 Deposited 2023-10-17 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Not recorded WZL 7-bromanyl-3-(phenylmethyl)-1~{H}-benzimidazol-2-one × 6 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 18 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；290 K；0.1M Tris buffer, pH 8.0 to 9.0, 10-15% PEG550MME, 0.15M KSCN
Resolution 1.76 Å R-free 0.246
8QVA Hexameric HIV-1 CA in complex with DDD01829894 Deposited 2023-10-17 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Not recorded EDO 1,2-ETHANEDIOL × 12 WZ9 7-azanyl-3-(phenylmethyl)-1~{H}-benzimidazol-2-one × 6 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8.5；290 K；0.1M Tris buffer, pH 8.0 to 9.0, 10-15% PEG550MME, 0.15M KSCN
Resolution 2.00 Å R-free 0.254
8TY6 Disulfide-stabilized HIV-1 CA hexamer in complex with PQBP1 Nt Deposited 2023-08-24 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Chain B 133–363（231 aa）
Chain C 133–363（231 aa）
Chain D 133–363（231 aa）
Chain E 133–363（231 aa）
Chain F 133–363（231 aa）
Mutation：A14C, E45C, W184A, M185A Mutation：A14C, E45C, W184A, M185A Mutation：A14C, E45C, W184A, M185A Mutation：A14C, E45C, W184A, M185A Mutation：A14C, E45C, W184A, M185A Mutation：A14C, E45C, W184A, M185A No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 8
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 3.30 Å
8V17 HIV-CA Disulfide linked Hexamer with inhibitor bound - exploration of a benzothiazole Deposited 2023-11-19 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–361（229 aa）
Mutation：A14C, E45C, W184A, M185A Y4X N-(1,3-benzothiazol-5-yl)-3,5-difluoro-Nalpha-[(5-hydroxy-1H-indol-3-yl)acetyl]-N-methyl-L-phenylalaninamide × 6 GOL GLYCEROL × 18 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；291 K；Morpheus Condition D11
Resolution 1.50 Å R-free 0.171
8VRP HIV-CA Disulfide linked Hexamer bound to 4-Quinazolinone Scaffold inhibitor Deposited 2024-01-22 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain B 133–361（229 aa）
Chain C 133–361（229 aa）
Mutation：A14C, E45C, W184A, M185A Mutation：A14C, E45C, W184A, M185A A1ADQ N-[(1S)-1-[(3P,7M)-3-{4-chloro-3-[(ethanesulfonyl)amino]-1-(2,2,2-trifluoroethyl)-1H-indazol-7-yl}-7-(3-fluoro-4-formylphenyl)-4-oxo-3,4-dihydroquinazolin-2-yl]-2-(3,5-difluorophenyl)ethyl]-2-[3-(trifluoromethyl)-5,6-dihydrocyclopenta[c]pyrazol-1(4H)-yl]acetamide × 6 IOD IODIDE ION × 9 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；291 K；Morpheus condition B2
Resolution 1.80 Å R-free 0.226
8VRP HIV-CA Disulfide linked Hexamer bound to 4-Quinazolinone Scaffold inhibitor Deposited 2024-01-22 Assembly 2 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric（6） Consistent with protein count
Chain A 133–361（229 aa）
Mutation：A14C, E45C, W184A, M185A A1ADQ N-[(1S)-1-[(3P,7M)-3-{4-chloro-3-[(ethanesulfonyl)amino]-1-(2,2,2-trifluoroethyl)-1H-indazol-7-yl}-7-(3-fluoro-4-formylphenyl)-4-oxo-3,4-dihydroquinazolin-2-yl]-2-(3,5-difluorophenyl)ethyl]-2-[3-(trifluoromethyl)-5,6-dihydrocyclopenta[c]pyrazol-1(4H)-yl]acetamide × 6 IOD IODIDE ION × 6 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；291 K；Morpheus condition B2
Resolution 1.80 Å R-free 0.226
9D6D Gag CA-SP1 immature lattice bound with Lenacapavir from enveloped virus like particles Deposited 2024-08-14 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 18 PDB declaration: octadecameric（18） Consistent with protein count
Chain A 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain B 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain C 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain D 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain E 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain F 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain G 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain H 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain I 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain J 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain K 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain L 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain M 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain N 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain O 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain P 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain Q 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain R 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I QNG Lenacapavir × 18 IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 7 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.4；This is the final buffer in which the enveloped viral like particle was resuspended. The Gag-CA-SP1 lattice is inside the viral like particle and thus not in the direct environment of this buffer.
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.18 Å
9D6E Gag CA-SP1 immature lattice bound with Bevirimat from enveloped virus like particles Deposited 2024-08-14 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 18 PDB declaration: octadecameric（18） Consistent with protein count
Chain A 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain B 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain C 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain D 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain E 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain F 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain G 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain H 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain I 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain J 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain K 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain L 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain M 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain N 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain O 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain P 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain Q 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain R 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 1 2I4 3alpha-[(3-carboxy-3-methylbutanoyl)oxy]-8alpha,9beta,10alpha,13alpha,17alpha,19beta-lup-20(29)-en-28-oic acid × 1 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.4；This is the final buffer in which the enveloped viral like particle was resuspended. The Gag-CA-SP1 lattice is inside the viral like particle and thus not in the direct environment of this buffer.
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 3.09 Å
9D88 Gag CA-SP1 immature lattice from enveloped and perforated virus like particles Deposited 2024-08-19 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 18 PDB declaration: octadecameric（18） Consistent with protein count
Chain A 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain B 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain C 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain D 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain E 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain F 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain G 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain H 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain I 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain J 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain K 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain L 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain M 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain N 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain O 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain P 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain Q 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Chain R 143–371（229 aa） Fragment：CA-SP1 domains (UNP residues 143-372)
Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I Mutation：L231I IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 1 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.4；This is the final buffer in which the enveloped viral-like particle was resuspended. The Gag-CA-SP1 lattice is inside the virus-like particle and not directly in the buffer environment.
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 3.18 Å
9EDZ HIV CA - GLFG peptide (4 mM) Deposited 2024-11-18 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric（12） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Chain B 133–363（231 aa）
Chain C 133–363（231 aa）
Chain D 133–363（231 aa）
Chain E 133–363（231 aa）
Chain F 133–363（231 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；291 K；100 mM Hepes, pH 7.4 10% PEG 4,000
Resolution 3.00 Å R-free 0.267
9EDZ HIV CA - GLFG peptide (4 mM) Deposited 2024-11-18 Assembly 2 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric（11） Consistent with protein count
Chain G 133–363（231 aa）
Chain H 133–363（231 aa）
Chain I 133–363（231 aa）
Chain J 133–363（231 aa）
Chain K 133–363（231 aa）
Chain L 133–363（231 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；291 K；100 mM Hepes, pH 7.4 10% PEG 4,000
Resolution 3.00 Å R-free 0.267
9EE0 HIV CA - GLFG peptide (9 mM) Deposited 2024-11-18 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric（12） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Chain B 133–363（231 aa）
Chain C 133–363（231 aa）
Chain D 133–363（231 aa）
Chain E 133–363（231 aa）
Chain F 133–363（231 aa）
Not recorded CL CHLORIDE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；291 K；100 mM Hepes, pH 7.4 10% PEG 4,000
Resolution 3.10 Å R-free 0.255
9EE0 HIV CA - GLFG peptide (9 mM) Deposited 2024-11-18 Assembly 2 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric（12） Consistent with protein count
Chain G 133–363（231 aa）
Chain H 133–363（231 aa）
Chain I 133–363（231 aa）
Chain J 133–363（231 aa）
Chain K 133–363（231 aa）
Chain L 133–363（231 aa）
Not recorded CL CHLORIDE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；291 K；100 mM Hepes, pH 7.4 10% PEG 4,000
Resolution 3.10 Å R-free 0.255
9EE1 HIV CA - GLFG peptide (43 mM) Deposited 2024-11-18 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric（12） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Chain B 133–363（231 aa）
Chain C 133–363（231 aa）
Chain D 133–363（231 aa）
Chain E 133–363（231 aa）
Chain F 133–363（231 aa）
Not recorded CL CHLORIDE ION × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；291 K；100 mM Hepes, pH 7.4, 10% PEG 4,000
Resolution 3.00 Å R-free 0.261
9EE1 HIV CA - GLFG peptide (43 mM) Deposited 2024-11-18 Assembly 2 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric（12） Consistent with protein count
Chain G 133–363（231 aa）
Chain H 133–363（231 aa）
Chain I 133–363（231 aa）
Chain J 133–363（231 aa）
Chain K 133–363（231 aa）
Chain L 133–363（231 aa）
Not recorded CL CHLORIDE ION × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；291 K；100 mM Hepes, pH 7.4, 10% PEG 4,000
Resolution 3.00 Å R-free 0.261
9EE2 HIV CA - FSFG peptide (14 mM) Deposited 2024-11-18 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 12 PDB declaration: dodecameric（12） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Chain B 133–363（231 aa）
Chain C 133–363（231 aa）
Chain D 133–363（231 aa）
Chain E 133–363（231 aa）
Chain F 133–363（231 aa）
Not recorded CL CHLORIDE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；291 K；100 mM Hepes, pH 7.4, 10% PEG 4,000
Resolution 2.99 Å R-free 0.253
9EE2 HIV CA - FSFG peptide (14 mM) Deposited 2024-11-18 Assembly 2 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric（11） Consistent with protein count
Chain G 133–363（231 aa）
Chain H 133–363（231 aa）
Chain I 133–363（231 aa）
Chain J 133–363（231 aa）
Chain K 133–363（231 aa）
Chain L 133–363（231 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；291 K；100 mM Hepes, pH 7.4, 10% PEG 4,000
Resolution 2.99 Å R-free 0.253
9EE3 HIV CA - FG peptide (14 mM) Deposited 2024-11-18 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 10 PDB declaration: decameric（10） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Chain B 133–363（231 aa）
Chain C 133–363（231 aa）
Chain D 133–363（231 aa）
Chain E 133–363（231 aa）
Chain F 133–363（231 aa）
Not recorded CL CHLORIDE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；291 K；100 mM Hepes, pH 7.4, 10% PEG 4,000
Resolution 3.10 Å R-free 0.261
9EE3 HIV CA - FG peptide (14 mM) Deposited 2024-11-18 Assembly 2 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 9 PDB declaration: nonameric（9） Consistent with protein count
Chain G 133–363（231 aa）
Chain H 133–363（231 aa）
Chain I 133–363（231 aa）
Chain J 133–363（231 aa）
Chain K 133–363（231 aa）
Chain L 133–363（231 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；291 K；100 mM Hepes, pH 7.4, 10% PEG 4,000
Resolution 3.10 Å R-free 0.261
9EE4 HIV CA - FG peptide (34 mM) Deposited 2024-11-18 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric（11） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Chain B 133–363（231 aa）
Chain C 133–363（231 aa）
Chain D 133–363（231 aa）
Chain E 133–363（231 aa）
Chain F 133–363（231 aa）
Not recorded CL CHLORIDE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；291 K；100 mM Hepes, pH 7.4, 10% PEG 4,000
Resolution 3.10 Å R-free 0.252
9EE4 HIV CA - FG peptide (34 mM) Deposited 2024-11-18 Assembly 2 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 11 PDB declaration: undecameric（11） Consistent with protein count
Chain G 133–363（231 aa）
Chain H 133–363（231 aa）
Chain I 133–363（231 aa）
Chain J 133–363（231 aa）
Chain K 133–363（231 aa）
Chain L 133–363（231 aa）
Not recorded CL CHLORIDE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；291 K；100 mM Hepes, pH 7.4, 10% PEG 4,000
Resolution 3.10 Å R-free 0.252
9H1P Mature HIV-1 matrix from MA-SP1 cleavage mutant Deposited 2024-10-10 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain A 2–132（131 aa）
Chain B 433–448（16 aa）
Chain C 2–132（131 aa）
Chain D 433–448（16 aa）
Chain E 2–132（131 aa）
Chain F 433–448（16 aa）
Chain G 2–132（131 aa）
Chain H 433–448（16 aa）
Chain I 2–132（131 aa）
Chain J 433–448（16 aa）
Chain K 2–132（131 aa）
Chain L 433–448（16 aa）
Chain M 2–132（131 aa）
Chain N 433–448（16 aa）
Chain O 2–132（131 aa）
Chain P 433–448（16 aa）
Chain Q 2–132（131 aa）
Chain R 433–448（16 aa）
Chain S 2–132（131 aa）
Chain T 433–448（16 aa）
Chain U 2–132（131 aa）
Chain V 433–448（16 aa）
Chain W 2–132（131 aa）
Chain X 433–448（16 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.4；PBS
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE-PROPANE
Resolution 3.10 Å
9MNM SPA of purified HIV-1 CA protein in vitro assembled with IP6 (mature morphology). 500 uM LEN was added post assembly. Deposited 2024-12-22 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Chain B 133–363（231 aa）
Chain C 133–363（231 aa）
Chain D 133–363（231 aa）
Not recorded QNG Lenacapavir × 18 IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 12 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 6.2；25 mM MES, 2mM TCEP, 500 uM LEN
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 3.50 Å
9MNM SPA of purified HIV-1 CA protein in vitro assembled with IP6 (mature morphology). 500 uM LEN was added post assembly. Deposited 2024-12-22 Assembly 2 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 4 PDB declaration: tetrameric（4） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Chain B 133–363（231 aa）
Chain C 133–363（231 aa）
Chain D 133–363（231 aa）
Not recorded QNG Lenacapavir × 3 IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 2 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 6.2；25 mM MES, 2mM TCEP, 500 uM LEN
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 3.50 Å
9MNM SPA of purified HIV-1 CA protein in vitro assembled with IP6 (mature morphology). 500 uM LEN was added post assembly. Deposited 2024-12-22 Assembly 3 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 4 PDB declaration: tetrameric（4） Consistent with protein count
Chain A 133–363（231 aa）
Chain B 133–363（231 aa）
Chain C 133–363（231 aa）
Chain D 133–363（231 aa）
Not recorded QNG Lenacapavir × 3 IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 2 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 6.2；25 mM MES, 2mM TCEP, 500 uM LEN
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 3.50 Å
9P9L Gag CA-SP1 immature lattice bound with Lenacapavir from enveloped virus like particles Deposited 2025-06-24 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 18 PDB declaration: 18-meric（18） Consistent with protein count
Chain A 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain B 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain C 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain D 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain E 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain F 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain G 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain H 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain I 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain J 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain K 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain L 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain M 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain N 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain O 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain P 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain Q 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain R 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Not recorded QNG Lenacapavir × 18 IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 1 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.4；This is the final buffer in which the enveloped viral like particle was resuspended. The Gag-CA-SP1 lattice is inside the viral like particle and thus not in the direct environment of this buffer.
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.28 Å
9P9M CA-SP1 immature lattice assembled in vitro with inhibitor lenacapavir (dialyzed to 50nM) Deposited 2025-06-24 Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 18 PDB declaration: 18-meric（18） Consistent with protein count
Chain A 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain B 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain C 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain D 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain E 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain F 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain G 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain H 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain I 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain J 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain K 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain L 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain M 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain N 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain O 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain P 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain Q 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Chain R 143–371（229 aa） Fragment：Capsid (CA) domain and Spacer Peptide 1 (SP1) region
Not recorded QNG Lenacapavir × 18 IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 1 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.4；the initial Lenacapavir concentration is 180uM and CA-SP1 is 90uM upon particle assembly; the assembled particle is then dialyzed in same buffer, but have final Lenacapavir concentration drop to 50nM.
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.93 Å

This page presents structural evidence recorded in PDB/mmCIF.“No recorded non-water small molecule” does not prove that the experimental sample was ligand-free; experimental conditions belong to the PDB experiment, while ligands and copy counts are shown for each biological assembly.