当前蛋白身份:Q64010 重新检索
本组结构的主要差异维度
构建体不同 突变/修饰不同 组装状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量指标不同

差异标签只比较当前检索结果;所有PDB和assembly原始记录仍分别保留。

相关结构差异明细

一行代表一个 PDB 条目中的一个 biological assembly;同一蛋白的多个单体会分别列出。

PDB 条目 Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法 实验环境 结构质量
1B07 CRK SH3 DOMAIN COMPLEXED WITH PEPTOID INHIBITOR 提交 1998-11-17 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白数一致
链 A 134–190(57 aa) 片段:SH3 DOMAIN
未记录 PYJ PHENYLETHANE × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 pH 6;29% PEG4000, 0.2 M AMMONIUM ACETATE, PH 6.0, pH 6.00
分辨率 2.50 Å R-free 0.354
1CKA STRUCTURAL BASIS FOR THE SPECIFIC INTERACTION OF LYSINE-CONTAINING PROLINE-RICH PEPTIDES WITH THE N-TERMINAL SH3 DOMAIN OF C-CRK 提交 1995-01-24 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白数一致
链 A 134–190(57 aa)
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 1.50 Å
1CKB STRUCTURAL BASIS FOR THE SPECIFIC INTERACTION OF LYSINE-CONTAINING PROLINE-RICH PEPTIDES WITH THE N-TERMINAL SH3 DOMAIN OF C-CRK 提交 1995-01-24 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白数一致
链 A 134–190(57 aa)
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 1.90 Å
1JU5 Ternary complex of an Crk SH2 domain, Crk-derived phophopeptide, and Abl SH3 domain by NMR spectroscopy 提交 2001-08-23 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白数一致
链 B 217–228(12 aa) 片段:Crk phosphopeptide
非标准单体:是(mmCIF未提供具体位点) 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6.8;303 K;离子强度(mmCIF原始值)50mM sodium phosphate;压力 ambient
NMR样品组成 0.6-1.5mM Crk SH2 domain U-15N, 13C; 50mM sodium phosphate pH6.8, 0.02% sodium azide | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供
1M30 Solution structure of N-terminal SH3 domain from oncogene protein c-Crk 提交 2002-06-26 Assembly 1 蛋白单体 单体;蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric(1) 与蛋白数一致
链 A 134–191(58 aa) 片段:N-TERMINAL SH3 DOMAIN (residues 134-191)
突变:R191G 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7.2;307 K;离子强度(mmCIF原始值)100 mM NaCl;压力 ambient
NMR样品组成 1mM SH3 NA, 20mM sodium phosphate, 20 mM DTT-d10, 100 mM NaCl, 0.1% (w/v) NaN3 | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 1mM SH3 U-15N, 20mM sodium phosphate, 20 mM DTT-d10, 100 mM NaCl, 0.1% (w/v) NaN3 | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供
1M3A Solution structure of a circular form of the truncated N-terminal SH3 domain from oncogene protein c-Crk. 提交 2002-06-27 Assembly 1 蛋白单体 单体;蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric(1) 与蛋白数一致
链 A 135–191(57 aa) 片段:N-TERMINAL SH3 DOMAIN (residues 135-191)
突变:R191G, E135C, deleted A134 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7.2;307 K;离子强度(mmCIF原始值)100 mM NaCl;压力 ambient
NMR样品组成 1mM SH3 NA, 20mM sodium phosphate, 20 mM DTT-d10, 100 mM NaCl, 0.1% (w/v) NaN3 | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 1mM SH3 U-15N, 20mM sodium phosphate, 20 mM DTT-d10, 100 mM NaCl, 0.1% (w/v) NaN3 | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供
1M3B Solution structure of a circular form of the N-terminal SH3 domain (A134C, E135G, R191G mutant) from oncogene protein c-Crk. 提交 2002-06-27 Assembly 1 蛋白单体 单体;蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric(1) 与蛋白数一致
链 A 134–191(58 aa) 片段:N-TERMINAL SH3 DOMAIN (residues 134-191)
突变:R191G, E135G, A134C 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7.2;307 K;离子强度(mmCIF原始值)100 mM NaCl;压力 ambient
NMR样品组成 1mM SH3 NA, 20mM sodium phosphate, 20 mM DTT-d10, 100 mM NaCl, 0.1% (w/v) NaN3 | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 1mM SH3 U-15N, 20mM sodium phosphate, 20 mM DTT-d10, 100 mM NaCl, 0.1% (w/v) NaN3 | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供
1M3C Solution structure of a circular form of the N-terminal SH3 domain (E132C, E133G, R191G mutant) from oncogene protein c-Crk 提交 2002-06-27 Assembly 1 蛋白单体 单体;蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric(1) 与蛋白数一致
链 A 132–191(60 aa) 片段:N-TERMINAL SH3 DOMAIN (residues 132-191)
突变:R191G, added G133, C132 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7.2;307 K;离子强度(mmCIF原始值)100 mM NaCl;压力 ambient
NMR样品组成 1mM SH3 NA, 20mM sodium phosphate, 20 mM DTT-d10, 100 mM NaCl, 0.1% (w/v) NaN3 | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 1mM SH3 U-15N, 20mM sodium phosphate, 20 mM DTT-d10, 100 mM NaCl, 0.1% (w/v) NaN3 | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供
2GGR Solution structure of the C-terminal SH3 domain of c-CrkII 提交 2006-03-24 Assembly 1 蛋白单体 单体;蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric(1) 与蛋白数一致
链 A 230–304(75 aa) 片段:C-terminal Domain
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 7.2;298 K;离子强度(mmCIF原始值)50mM;压力 ambient
NMR样品组成 0.4 mM cSH3 domain U-15N,13C; 10mM phosphate buffer pH7.2; 50mM NaCl; 5mM DTT-d10; 0.1% NaN3; 1mM EDTA; 90% H2O, 10% D2O | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供
5IH2 Structure, thermodynamics, and the role of conformational dynamics in the interactions between the N-terminal SH3 domain of CrkII and proline-rich motifs in cAbl 提交 2016-02-28 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白数一致
链 A 134–191(58 aa) 片段:UNP residues 134-191
未记录 PEG DI(HYDROXYETHYL)ETHER × 1 NA SODIUM ION × 3 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;293 K
分辨率 1.80 Å R-free 0.243
5IH2 Structure, thermodynamics, and the role of conformational dynamics in the interactions between the N-terminal SH3 domain of CrkII and proline-rich motifs in cAbl 提交 2016-02-28 Assembly 2 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白数一致
链 B 134–191(58 aa) 片段:UNP residues 134-191
未记录 NA SODIUM ION × 1 P4G 1-ETHOXY-2-(2-ETHOXYETHOXY)ETHANE × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;293 K
分辨率 1.80 Å R-free 0.243
5JN0 CRK-II SH2 domain 提交 2016-04-29 Assembly 1 蛋白单体 单体;蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric(1) 与蛋白数一致
链 A 6–121(116 aa) 片段:UNP residues 6-121
未记录 CL CHLORIDE ION × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;297 K;100 mM MES pH 6.5, 12% PEG 20,000
分辨率 1.68 Å R-free 0.210
5L23 Crystal structure of the complex between the N-terminal SH3 domain of CrkII and a proline-rich ligand 提交 2016-07-30 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物;蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白数一致
链 A 134–191(58 aa) 片段:UNP residues 134-191
未记录 PEG DI(HYDROXYETHYL)ETHER × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;286 K;Lithium sulfate monohydrate, PEG 3350
分辨率 1.77 Å R-free 0.210