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1dyl

9 ANGSTROM RESOLUTION CRYO-EM RECONSTRUCTION STRUCTURE OF SEMLIKI FOREST VIRUS (SFV) AND FITTING OF THE CAPSID PROTEIN STRUCTURE IN THE EM DENSITY

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 117.3 Å Quality: GOOD
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

NUCLEOCAPSID PROTEIN

物种未注明

UniProt P03315

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 240 PDB 声明：240-MERIC（240） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 119–267 链 B； UniProt 119–267 链 C； UniProt 119–267 链 D； UniProt 119–267 未记录 无其他共同聚合物 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE；PLUNGE VITRIFICATION SAMPLES PREPARED AS THIN LAYERS OF VITREOUS ICE MAINTAINED AT NEAR LIQUID NITROGEN TEMPERATURE IN THE ELECTRON MICROSCOPE WITH A GATAN 626-0300 CRYOTRANSFER HOLDER. 分辨率 9.00 Å
2 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric（4） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 119–267 链 B； UniProt 119–267 链 C； UniProt 119–267 链 D； UniProt 119–267 未记录 无其他共同聚合物 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE；PLUNGE VITRIFICATION SAMPLES PREPARED AS THIN LAYERS OF VITREOUS ICE MAINTAINED AT NEAR LIQUID NITROGEN TEMPERATURE IN THE ELECTRON MICROSCOPE WITH A GATAN 626-0300 CRYOTRANSFER HOLDER. 分辨率 9.00 Å
3 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 20 PDB 声明：eicosameric（20） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 119–267 链 B； UniProt 119–267 链 C； UniProt 119–267 链 D； UniProt 119–267 未记录 无其他共同聚合物 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE；PLUNGE VITRIFICATION SAMPLES PREPARED AS THIN LAYERS OF VITREOUS ICE MAINTAINED AT NEAR LIQUID NITROGEN TEMPERATURE IN THE ELECTRON MICROSCOPE WITH A GATAN 626-0300 CRYOTRANSFER HOLDER. 分辨率 9.00 Å
4 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 24 PDB 声明：24-meric（24） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 119–267 链 B； UniProt 119–267 链 C； UniProt 119–267 链 D； UniProt 119–267 未记录 无其他共同聚合物 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE；PLUNGE VITRIFICATION SAMPLES PREPARED AS THIN LAYERS OF VITREOUS ICE MAINTAINED AT NEAR LIQUID NITROGEN TEMPERATURE IN THE ELECTRON MICROSCOPE WITH A GATAN 626-0300 CRYOTRANSFER HOLDER. 分辨率 9.00 Å
5 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric（4） 与蛋白拷贝数一致 链 A； UniProt 119–267 链 B； UniProt 119–267 链 C； UniProt 119–267 链 D； UniProt 119–267 未记录 无其他共同聚合物 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE；PLUNGE VITRIFICATION SAMPLES PREPARED AS THIN LAYERS OF VITREOUS ICE MAINTAINED AT NEAR LIQUID NITROGEN TEMPERATURE IN THE ELECTRON MICROSCOPE WITH A GATAN 626-0300 CRYOTRANSFER HOLDER. 分辨率 9.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 1DYL Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
1I9W CRYSTAL STRUCTURE OF THE FUSION GLYCOPROTEIN E1 FROM SEMLIKI FOREST VIRUS 提交 2001-03-21 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 816–1205（390 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 8；294 K；PEG 8K, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 294K
分辨率 3.00 Å R-free 0.344
1RER Crystal structure of the homotrimer of fusion glycoprotein E1 from Semliki Forest Virus. 提交 2003-11-07 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 A 816–1206（391 aa） 片段：Spike glycoprotein E1
链 B 816–1206（391 aa） 片段：Spike glycoprotein E1
链 C 816–1206（391 aa） 片段：Spike glycoprotein E1
未记录 BR BROMIDE ION × 3 HO HOLMIUM ATOM × 4 PO4 PHOSPHATE ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 4；277 K；PEG 400, NaBr, detergent DDAO, HO3+, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
分辨率 3.20 Å R-free 0.285
1RER Crystal structure of the homotrimer of fusion glycoprotein E1 from Semliki Forest Virus. 提交 2003-11-07 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 其他组合 同源多聚体；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric
链 A 816–1206（391 aa） 片段：Spike glycoprotein E1
链 B 816–1206（391 aa） 片段：Spike glycoprotein E1
链 C 816–1206（391 aa） 片段：Spike glycoprotein E1
未记录 BR BROMIDE ION × 6 HO HOLMIUM ATOM × 8 PO4 PHOSPHATE ION × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 4；277 K；PEG 400, NaBr, detergent DDAO, HO3+, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
分辨率 3.20 Å R-free 0.285
1VCP SEMLIKI FOREST VIRUS CAPSID PROTEIN (CRYSTAL FORM I) 提交 1996-03-04 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 119–267（149 aa）
未记录 HG MERCURY (II) ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 KHGI4 WAS REQUIRED TO OBTAIN BIG CRYSTALS. EACH OF THREE MONOMERS OF THE SEMLIKI FOREST VIRUS CORE PROTEIN BIND ONE MERCURY ATOM. THE HG ATOM FORMS A S-HG-S BOND WITH CYS 119 AND CYS 134. IN THE NATIVE STRUCTURE THERE IS A DISULFIDE BRIDGE BETWEEN CYS 119 AND CYS 134. THE S-HG DISTANCE WAS RESTRAINED TO 2.45 ANGSTROMS WHILE THE BOND ANGLE OF S-HG-S WAS RESTRAINED TO 180 DEGREES.
分辨率 3.00 Å
1VCP SEMLIKI FOREST VIRUS CAPSID PROTEIN (CRYSTAL FORM I) 提交 1996-03-04 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 C 119–267（149 aa）
未记录 HG MERCURY (II) ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 KHGI4 WAS REQUIRED TO OBTAIN BIG CRYSTALS. EACH OF THREE MONOMERS OF THE SEMLIKI FOREST VIRUS CORE PROTEIN BIND ONE MERCURY ATOM. THE HG ATOM FORMS A S-HG-S BOND WITH CYS 119 AND CYS 134. IN THE NATIVE STRUCTURE THERE IS A DISULFIDE BRIDGE BETWEEN CYS 119 AND CYS 134. THE S-HG DISTANCE WAS RESTRAINED TO 2.45 ANGSTROMS WHILE THE BOND ANGLE OF S-HG-S WAS RESTRAINED TO 180 DEGREES.
分辨率 3.00 Å
1VCP SEMLIKI FOREST VIRUS CAPSID PROTEIN (CRYSTAL FORM I) 提交 1996-03-04 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 3 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 119–267（149 aa）
未记录 HG MERCURY (II) ION × 1 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 KHGI4 WAS REQUIRED TO OBTAIN BIG CRYSTALS. EACH OF THREE MONOMERS OF THE SEMLIKI FOREST VIRUS CORE PROTEIN BIND ONE MERCURY ATOM. THE HG ATOM FORMS A S-HG-S BOND WITH CYS 119 AND CYS 134. IN THE NATIVE STRUCTURE THERE IS A DISULFIDE BRIDGE BETWEEN CYS 119 AND CYS 134. THE S-HG DISTANCE WAS RESTRAINED TO 2.45 ANGSTROMS WHILE THE BOND ANGLE OF S-HG-S WAS RESTRAINED TO 180 DEGREES.
分辨率 3.00 Å
1VCQ SEMLIKI FOREST VIRUS CAPSID PROTEIN (CRYSTAL FORM II) 提交 1996-03-04 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白同源多聚体 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 119–267（149 aa）
链 B 119–267（149 aa）
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件 分辨率 3.10 Å
2ALA Crystal structure of the Semliki Forest Virus envelope protein E1 in its monomeric conformation. 提交 2005-08-05 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 816–1206（391 aa） 片段：Spike glycoprotein E1
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 EVAPORATION；pH 8.1；293 K；PEG 8K, pH 8.1, EVAPORATION, temperature 293K
分辨率 3.00 Å R-free 0.319
2V33 High resolution crystal structure of domain III of E1 fusion glycoprotein of Semliki Forest Virus 提交 2007-06-11 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 1107–1197（91 aa） 片段：DOMAIN III OF SPIKE GLYCOPROTEIN E1, RESIDUES 1107-1197
未记录 NO3 NITRATE ION × 2 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；25% PEG 8K, 0.2M NA ACETATE, 0.1M CACO PH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
分辨率 1.55 Å R-free 0.226
2V33 High resolution crystal structure of domain III of E1 fusion glycoprotein of Semliki Forest Virus 提交 2007-06-11 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 2 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 B 1107–1197（91 aa） 片段：DOMAIN III OF SPIKE GLYCOPROTEIN E1, RESIDUES 1107-1197
未记录 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；25% PEG 8K, 0.2M NA ACETATE, 0.1M CACO PH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
分辨率 1.55 Å R-free 0.226
8D87 Fitted crystal structure of the homotrimer of fusion glycoprotein E1 from SFV into subtomogram averaged CHIKV E1 glycoprotein density 提交 2022-06-08 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric
链 A 816–1206（391 aa） 片段：SPIKE GLYCOPROTEIN E1
链 B 816–1206（391 aa） 片段：SPIKE GLYCOPROTEIN E1
链 C 816–1206（391 aa） 片段：SPIKE GLYCOPROTEIN E1
未记录 BR BROMIDE ION × 3 HO HOLMIUM ATOM × 4 PO4 PHOSPHATE ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 5.1；Hepes Buffer Saline
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE；blot for 7-8 seconds
X-ray结晶条件 pH 4；PEG 400, NABR, DETERGENT DDAO, HO3+, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, PH 4, TEMPERATURE 277.0K
分辨率 27.20 Å R-free 0.285
8IHP Structure of Semliki Forest virus VLP in complex with the receptor VLDLR-LA3 提交 2023-02-23 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 15 PDB 声明：pentadecameric
链 A 334–755（422 aa）
链 B 816–1253（438 aa）
链 C 106–267（162 aa）
链 D 334–755（422 aa）
链 E 816–1253（438 aa）
链 F 106–267（162 aa）
链 G 334–755（422 aa）
链 H 816–1253（438 aa）
链 I 106–267（162 aa）
链 J 334–755（422 aa）
链 K 816–1253（438 aa）
链 L 106–267（162 aa）
未记录 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 12 CA CALCIUM ION × 3 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.00 Å
8UA8 Structure of Semliki Forest virus VLP in complex with VLDLR LA2 提交 2023-09-20 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 异源复合物；蛋白 × 17 PDB 声明：heptadecameric
链 C 273–326（54 aa）
链 D 115–267（153 aa）
链 G 273–326（54 aa）
链 H 115–267（153 aa）
链 K 273–326（54 aa）
链 L 115–267（153 aa）
链 O 273–326（54 aa）
链 P 115–267（153 aa）
未记录 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 2 CA CALCIUM ION × 1 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7.2
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.70 Å
8X0K Cryo-EM structure of Semliki Forest virus in complex with its receptor VLDLR(2-fold) 提交 2023-11-04 构建体不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 异源复合物；蛋白 × 16 PDB 声明：16-meric
链 A 106–267（162 aa）
链 E 106–267（162 aa）
链 I 106–267（162 aa）
链 M 106–267（162 aa）
未记录 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 4 CA CALCIUM ION × 4 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.50 Å
8X0L Cryo-EM structure of Semliki Forest virus in complex with its receptor VLDLR(3-fold) 提交 2023-11-04 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 异源复合物；蛋白 × 12 PDB 声明：12-meric
链 A 106–267（162 aa）
链 E 106–267（162 aa）
链 I 106–267（162 aa）
未记录 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 3 CA CALCIUM ION × 3 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.50 Å
8X0M Cryo-EM structure of Semliki Forest virus in complex with its receptor VLDLR(5-fold) 提交 2023-11-04 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 其他组合 异源复合物；蛋白 × 11 PDB 声明：11-meric
链 A 106–267（162 aa）
链 E 106–267（162 aa）
链 I 106–267（162 aa）
未记录 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 3 CA CALCIUM ION × 2 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.50 Å
9KQR Cryo-EM Structure of Mature Semliki Forest Virus 提交 2024-11-26 构建体不同 聚集状态不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 12 PDB 声明：12-meric
链 a 816–1253（438 aa）
链 d 816–1253（438 aa）
链 g 816–1253（438 aa）
链 j 816–1253（438 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 7
cryo-EM玻璃化条件 冷冻剂 ETHANE
分辨率 3.73 Å

共 13 个其他 PDB 条目、17 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 POLS_SFV
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A； PDB构建体 1–149； UniProt 119–267 作者链 B； PDB构建体 1–149； UniProt 119–267 作者链 C； PDB构建体 1–149； UniProt 119–267 作者链 D； PDB构建体 1–149； UniProt 119–267

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1dyl

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1dyl
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1dyl
沉积日期 deposition_date2000-02-02
结构标题 title9 ANGSTROM RESOLUTION CRYO-EM RECONSTRUCTION STRUCTURE OF SEMLIKI FOREST VIRUS (SFV) AND FITTING OF THE CAPSID PROTEIN STRUCTURE IN THE EM DENSITY
关键词 keywords;VIRUS/VIRAL PROTEIN, ALPHAVIRUS, SFV, CRYO-EM, IMAGE RECONSTRUCTION, ENVELOPED VIRUS, CAPSID PROTEIN, ICOSAHEDRAL VIRUS, VIRUS-VIRAL PROTEIN complex ;; VIRUS/VIRAL PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier34.99 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron35.02 Å
零角强度 I(0) i069599700.00
分子量 molecular_weight64833.0 kDa
排除体积 excluded_volume80630 ų
包络体积 envelope_volume111940 ų
水化壳体积 shell_volume29546 ų
包络直径 envelope_diameter121.3 Å
壳层 Rg shell_rg37.49 Å
包络 Rg envelope_rg34.54 Å
形状 Rg shape_rg34.99 Å
总 Rg total_rg35.31 Å
总原子数 total_atoms4563
残基数 n_residues596
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax117.3 Å
Rg (实空间) rg_real35.14 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.34 Å
I(0) (实空间) i0_real6.9600e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.2790e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal35.05 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal69590000.0000
解质量估计 total_estimate0.8303
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary49.5 Å
偏度 Skewness skewness0.319
峰度 Kurtosis kurtosis-0.483
角度范围 angular_range— – 0.2250 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha6672000.0000
实空间数据点数 n_real_points46
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.777; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.793; Smooth: 0.665
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (4 domains)

结构域编号 domain_idd1dyla_
类 Class classi — Low resolution protein structures
折叠类型 Fold foldi.6 — Viruses and virus-receptor complexes
超家族 Superfamily superfamilyi.6.1 — Viruses and virus-receptor complexes
家族 Family familyi.6.1.1 — Viruses and virus-receptor complexes
结构域编号 domain_idd1dylb_
类 Class classi — Low resolution protein structures
折叠类型 Fold foldi.6 — Viruses and virus-receptor complexes
超家族 Superfamily superfamilyi.6.1 — Viruses and virus-receptor complexes
家族 Family familyi.6.1.1 — Viruses and virus-receptor complexes
结构域编号 domain_idd1dylc_
类 Class classi — Low resolution protein structures
折叠类型 Fold foldi.6 — Viruses and virus-receptor complexes
超家族 Superfamily superfamilyi.6.1 — Viruses and virus-receptor complexes
家族 Family familyi.6.1.1 — Viruses and virus-receptor complexes
结构域编号 domain_idd1dyld_
类 Class classi — Low resolution protein structures
折叠类型 Fold foldi.6 — Viruses and virus-receptor complexes
超家族 Superfamily superfamilyi.6.1 — Viruses and virus-receptor complexes
家族 Family familyi.6.1.1 — Viruses and virus-receptor complexes
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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)