SAXSdb — 1efc

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

PROTEIN (ELONGATION FACTOR)

Escherichia coli

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 2–394	未记录	MG MAGNESIUM ION × 1 GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：pH 7.5；pH 7.5	分辨率 2.05 Å R-free 0.268
2	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 B； UniProt 2–394	未记录	MG MAGNESIUM ION × 1 GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：pH 7.5；pH 7.5	分辨率 2.05 Å R-free 0.268

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1EFC	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1D8T CRYSTAL STRUCTURE OF ELONGATION FACTOR, TU (EF-TU-MGGDP) COMPLEXED WITH GE2270A, A THIAZOLYL PEPTIDE ANTIBIOTIC 提交 1999-10-25	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–393（393 aa）	未记录	MG MAGNESIUM ION × 1 GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 ACT ACETATE ION × 19	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.6；TRIS-HCL, MAGNESIUM CHLORIDE, GDP, POLYETHYLENE GLYCOL 3350, AMMONIUM ACETATE, AMMONIUM CITRATE, PH 7.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 293.K	分辨率 2.35 Å R-free 0.246
1D8T CRYSTAL STRUCTURE OF ELONGATION FACTOR, TU (EF-TU-MGGDP) COMPLEXED WITH GE2270A, A THIAZOLYL PEPTIDE ANTIBIOTIC 提交 1999-10-25	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 1–393（393 aa）	未记录	MG MAGNESIUM ION × 1 GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 ACT ACETATE ION × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.6；TRIS-HCL, MAGNESIUM CHLORIDE, GDP, POLYETHYLENE GLYCOL 3350, AMMONIUM ACETATE, AMMONIUM CITRATE, PH 7.6, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 293.K	分辨率 2.35 Å R-free 0.246
1DG1 WHOLE, UNMODIFIED, EF-TU(ELONGATION FACTOR TU). 提交 1999-11-22	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 G 1–394（394 aa）链 H 1–394（394 aa）	未记录	MG MAGNESIUM ION × 2 GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 5.75；298 K；PEG 3350, ammonium citrate, ammonium acetate, pH 5.75, VAPOR DIFFUSION, temperature 298.0K	分辨率 2.50 Å R-free 0.259
1EFU ELONGATION FACTOR COMPLEX EF-TU/EF-TS FROM ESCHERICHIA COLI 提交 1996-07-09	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 9–393（385 aa）链 C 9–393（385 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.7；pH 7.7	分辨率 2.50 Å R-free 0.283
1ETU STRUCTURAL DETAILS OF THE BINDING OF GUANOSINE DIPHOSPHATE TO ELONGATION FACTOR TU FROM E. COLI AS STUDIED BY X-RAY CRYSTALLOGRAPHY 提交 1988-01-15	构建体不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–392（392 aa）	未记录	MG MAGNESIUM ION × 1 GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.90 Å
1LS2 Fitting of EF-Tu and tRNA in the Low Resolution Cryo-EM Map of an EF-Tu Ternary Complex (GDP and Kirromycin) Bound to E. coli 70S Ribosome 提交 2002-05-16	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–RNA 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：dimeric	链 A 1–393（393 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 Hepes-KOH buffer at pH 7.5；pH 7.5；Hepes-KOH buffer at pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；Rapid-freezing in liquid ethane	分辨率 16.80 Å
1QZD EF-Tu.kirromycin coordinates fitted into the cryo-EM map of EF-Tu ternary complex (GDP.Kirromycin) bound 70S ribosome 提交 2003-09-16	构建体不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–393（393 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 Polymix buffer；pH 7.5；Polymix buffer cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；Rapid-freezing in liquid ethane	分辨率 10.00 Å
2BVN E. coli EF-Tu:GDPNP in complex with the antibiotic enacyloxin IIa 提交 2005-06-30	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–393（393 aa）	未记录	GNP PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 ENX ENACYLOXIN IIA × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6.8；292 K；2 MICROL PROTEIN SOLUTION MIXED WITH 1 MICROL RESERVOIR SOLUTION (450 MM NACL. 22% PEG6000, 6% GLYCEROL, 7 MM MGCL2, 100 MM TRIS-HCL PH 7.5), SITTING DROP 19 DEG. C	分辨率 2.30 Å R-free 0.271
2BVN E. coli EF-Tu:GDPNP in complex with the antibiotic enacyloxin IIa 提交 2005-06-30	构建体不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 1–393（393 aa）	未记录	GNP PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 ENX ENACYLOXIN IIA × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6.8；292 K；2 MICROL PROTEIN SOLUTION MIXED WITH 1 MICROL RESERVOIR SOLUTION (450 MM NACL. 22% PEG6000, 6% GLYCEROL, 7 MM MGCL2, 100 MM TRIS-HCL PH 7.5), SITTING DROP 19 DEG. C	分辨率 2.30 Å R-free 0.271
2HCJ Trypsin-modified Elongation Factor Tu in complex with tetracycline 提交 2006-06-16	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 8–44（37 aa）片段：EF-Tu fragment, residues 8-44 链 B 59–393（335 aa）片段：EF-Tu fragment, residues 59-393	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	MG MAGNESIUM ION × 1 SO4 SULFATE ION × 1 GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 NA SODIUM ION × 3 TAC TETRACYCLINE × 1 GLV GLYOXYLIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP	分辨率 2.12 Å R-free 0.234
2HDN Trypsin-modified Elongation Factor Tu in complex with tetracycline at 2.8 Angstrom resolution 提交 2006-06-20	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 8–44（37 aa）片段：EF-Tu fragment, residues 8-44 链 B 59–393（335 aa）片段：EF-Tu fragment, residues 59-393	未记录	MG MAGNESIUM ION × 1 GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 TAC TETRACYCLINE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；Multiple crystals were used to collect the native and each derivative data set. VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP	分辨率 2.80 Å R-free 0.223
2HDN Trypsin-modified Elongation Factor Tu in complex with tetracycline at 2.8 Angstrom resolution 提交 2006-06-20	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 8–44（37 aa）片段：EF-Tu fragment, residues 8-44 链 D 59–393（335 aa）片段：EF-Tu fragment, residues 59-393	未记录	MG MAGNESIUM ION × 1 GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 TAC TETRACYCLINE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；Multiple crystals were used to collect the native and each derivative data set. VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP	分辨率 2.80 Å R-free 0.223
2HDN Trypsin-modified Elongation Factor Tu in complex with tetracycline at 2.8 Angstrom resolution 提交 2006-06-20	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 E 8–44（37 aa）片段：EF-Tu fragment, residues 8-44 链 F 59–393（335 aa）片段：EF-Tu fragment, residues 59-393	未记录	MG MAGNESIUM ION × 1 GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 TAC TETRACYCLINE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；Multiple crystals were used to collect the native and each derivative data set. VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP	分辨率 2.80 Å R-free 0.223
2HDN Trypsin-modified Elongation Factor Tu in complex with tetracycline at 2.8 Angstrom resolution 提交 2006-06-20	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 G 8–44（37 aa）片段：EF-Tu fragment, residues 8-44 链 H 59–393（335 aa）片段：EF-Tu fragment, residues 59-393	未记录	MG MAGNESIUM ION × 1 GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 TAC TETRACYCLINE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；Multiple crystals were used to collect the native and each derivative data set. VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP	分辨率 2.80 Å R-free 0.223
2HDN Trypsin-modified Elongation Factor Tu in complex with tetracycline at 2.8 Angstrom resolution 提交 2006-06-20	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 5 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 I 8–44（37 aa）片段：EF-Tu fragment, residues 8-44 链 J 59–393（335 aa）片段：EF-Tu fragment, residues 59-393	未记录	MG MAGNESIUM ION × 1 GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 TAC TETRACYCLINE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；Multiple crystals were used to collect the native and each derivative data set. VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP	分辨率 2.80 Å R-free 0.223
2HDN Trypsin-modified Elongation Factor Tu in complex with tetracycline at 2.8 Angstrom resolution 提交 2006-06-20	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 6 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 K 8–44（37 aa）片段：EF-Tu fragment, residues 8-44 链 L 59–393（335 aa）片段：EF-Tu fragment, residues 59-393	未记录	MG MAGNESIUM ION × 1 GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 TAC TETRACYCLINE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；Multiple crystals were used to collect the native and each derivative data set. VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP	分辨率 2.80 Å R-free 0.223
2HDN Trypsin-modified Elongation Factor Tu in complex with tetracycline at 2.8 Angstrom resolution 提交 2006-06-20	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 7 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 8–44（37 aa）片段：EF-Tu fragment, residues 8-44 链 B 59–393（335 aa）片段：EF-Tu fragment, residues 59-393 链 C 8–44（37 aa）片段：EF-Tu fragment, residues 8-44 链 D 59–393（335 aa）片段：EF-Tu fragment, residues 59-393	未记录	MG MAGNESIUM ION × 2 GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 2 TAC TETRACYCLINE × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；Multiple crystals were used to collect the native and each derivative data set. VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP	分辨率 2.80 Å R-free 0.223
2HDN Trypsin-modified Elongation Factor Tu in complex with tetracycline at 2.8 Angstrom resolution 提交 2006-06-20	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 8 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 I 8–44（37 aa）片段：EF-Tu fragment, residues 8-44 链 J 59–393（335 aa）片段：EF-Tu fragment, residues 59-393 链 K 8–44（37 aa）片段：EF-Tu fragment, residues 8-44 链 L 59–393（335 aa）片段：EF-Tu fragment, residues 59-393	未记录	MG MAGNESIUM ION × 2 GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 2 TAC TETRACYCLINE × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；Multiple crystals were used to collect the native and each derivative data set. VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP	分辨率 2.80 Å R-free 0.223
2HDN Trypsin-modified Elongation Factor Tu in complex with tetracycline at 2.8 Angstrom resolution 提交 2006-06-20	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 9 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 E 8–44（37 aa）片段：EF-Tu fragment, residues 8-44 链 F 59–393（335 aa）片段：EF-Tu fragment, residues 59-393 链 G 8–44（37 aa）片段：EF-Tu fragment, residues 8-44 链 H 59–393（335 aa）片段：EF-Tu fragment, residues 59-393	未记录	MG MAGNESIUM ION × 2 GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 2 TAC TETRACYCLINE × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；Multiple crystals were used to collect the native and each derivative data set. VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP	分辨率 2.80 Å R-free 0.223
3EP2 Model of Phe-tRNA(Phe) in the ribosomal pre-accommodated state revealed by cryo-EM 提交 2008-09-29	聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–RNA 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：nonameric	链 X 2–394（393 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 9.00 Å
3EQ3 Model of tRNA(Trp)-EF-Tu in the ribosomal pre-accommodated state revealed by cryo-EM 提交 2008-09-30	聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–RNA 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：nonameric	链 X 2–394（393 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5；HiFi buffer (50 mM Tris-HCl pH 7.5, 70mM NH4Cl, 30 mM KCl, 3.5 mM MgCl2, 0.5 mM spermidine, 8mM putrescine, 2 mM DTT, 3.5 mM MgCl2) cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 NITROGEN	分辨率 9.00 Å
3EQ4 Model of tRNA(Leu)-EF-Tu in the ribosomal pre-accommodated state revealed by cryo-EM 提交 2008-09-30	聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–RNA 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：nonameric	链 X 2–394（393 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.3；Polymix buffer( 5 mM potassium phosphate (KH2PO4) pH 7.3, 5 mM NH4Cl, 95 mM KCl, 0.5 mM CaCl2, 8 mM putrescine, 1 mM spermidine, 1 mM DTE, 5 mM magnesium acetate) cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 NITROGEN	分辨率 12.00 Å
4V69 Ternary complex-bound E.coli 70S ribosome. 提交 2008-12-11	聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–RNA 异源复合物；蛋白 × 51 PDB 声明：58-meric	链 AZ 2–394（393 aa）	未记录	GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；Vitrification using FEI Vitrobot; blot 3 seconds before plunging with an offset of -1mm	分辨率 6.70 Å

共 13 个其他 PDB 条目、23 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	EFTU_ECOLI
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–393； UniProt 2–394 作者链 B； PDB构建体 1–393； UniProt 2–394

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	1efc
沉积日期 deposition_date	1998-11-24
结构标题 title	INTACT ELONGATION FACTOR FROM E.COLI
关键词 keywords	TRANSPORT AND PROTECTION PROTEIN, RNA BINDING PROTEIN; RNA BINDING PROTEIN
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	33.88 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	33.37 Å
零角强度 I(0) i0	116087000.00
分子量 molecular_weight	85396.0 kDa
排除体积 excluded_volume	106760 Å³
包络体积 envelope_volume	139960 Å³
水化壳体积 shell_volume	34809 Å³
包络直径 envelope_diameter	110.9 Å
壳层 Rg shell_rg	40.02 Å
包络 Rg envelope_rg	32.81 Å
形状 Rg shape_rg	33.33 Å
总 Rg total_rg	34.03 Å
总原子数 total_atoms	5998
残基数 n_residues	772
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	107.7 Å
Rg (实空间) rg_real	33.86 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.86 Å
I(0) (实空间) i0_real	1.1610e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	1.9110e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal	33.88 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	116100000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8931
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	0
主峰位置 r_peak_primary	— Å
偏度 Skewness skewness	0.193
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.703
角度范围 angular_range	— – 0.2350 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	16220000.0000
实空间数据点数 n_real_points	48
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.950; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.952; Smooth: 0.804

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	PROTEIN (ELONGATION FACTOR)
分子量 formula_weight	43239.3 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	2

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,B
原子数 atom_count	6444

SKEKFERTKPHVNVGTIGHVDHGKTTLTAAITTVLAKTYGGAARAFDQIDNAPEEKARGITINTSHVEYDTPTRHYAHVDCPGHADYVKNMITGAAQMDGAILVVAATDGPMPQTREHILLGRQVGVPYIIVFLNKCDMVDDEELLELVEMEVRELLSQYDFPGDDTPIVRGSALKALEGDAEWEAKILELAGFLDSYIPEPERAIDKPFLLPIEDVFSISGRGTVVTGRVERGIIKVGEEVEIVGIKETQKSTCTGVEMFRKLLDEGRAGENVGVLLRGIKREEIERGQVLAKPGTIKPHTKFESEVYILSKDEGGRHTPFFKGYRPQFYFRTTDVTGTIELPEGVEMVMPGDNIKMVVTLIHPIAMDDGLRFAIREGGRTVGAGVVAKVLS

来源 Source

来源生物 organism	Escherichia coli
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	562
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 2 Entity 2 non-polymer

描述 description	MAGNESIUM ION
分子量 formula_weight	24.3 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	2

实体 3 Entity 3 non-polymer

描述 description	GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
分子量 formula_weight	443.2 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	2

实体 4 Entity 4 water

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	446

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 12 domains

SCOP 2.08 (6 domains)

结构域编号 domain_id	d1efca1
类 Class class	b — All beta proteins
折叠类型 Fold fold	b.43 — Reductase/isomerase/elongation factor common domain
超家族 Superfamily superfamily	b.43.3 — Translation proteins
家族 Family family	b.43.3.1 — Elongation factors

结构域编号 domain_id	d1efca2
类 Class class	b — All beta proteins
折叠类型 Fold fold	b.44 — Elongation factor/aminomethyltransferase common domain
超家族 Superfamily superfamily	b.44.1 — EF-Tu/eEF-1alpha/eIF2-gamma C-terminal domain
家族 Family family	b.44.1.1 — EF-Tu/eEF-1alpha/eIF2-gamma C-terminal domain

结构域编号 domain_id	d1efca3
类 Class class	c — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold fold	c.37 — P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolases
超家族 Superfamily superfamily	c.37.1 — P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolases
家族 Family family	c.37.1.8 — G proteins

结构域编号 domain_id	d1efcb1
类 Class class	b — All beta proteins
折叠类型 Fold fold	b.43 — Reductase/isomerase/elongation factor common domain
超家族 Superfamily superfamily	b.43.3 — Translation proteins
家族 Family family	b.43.3.1 — Elongation factors

结构域编号 domain_id	d1efcb2
类 Class class	b — All beta proteins
折叠类型 Fold fold	b.44 — Elongation factor/aminomethyltransferase common domain
超家族 Superfamily superfamily	b.44.1 — EF-Tu/eEF-1alpha/eIF2-gamma C-terminal domain
家族 Family family	b.44.1.1 — EF-Tu/eEF-1alpha/eIF2-gamma C-terminal domain

结构域编号 domain_id	d1efcb3
类 Class class	c — Alpha and beta proteins (a/b)
折叠类型 Fold fold	c.37 — P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolases
超家族 Superfamily superfamily	c.37.1 — P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolases
家族 Family family	c.37.1.8 — G proteins

CATH v4.4 (6 domains)

结构域编号 domain_id	1efcA01
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology	50 — Rossmann fold
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	300 — P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases

结构域编号 domain_id	1efcA02
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology	30 — Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Translation factors

结构域编号 domain_id	1efcA03
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology	30 — Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Translation factors

结构域编号 domain_id	1efcB01
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology	50 — Rossmann fold
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	300 — P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases

结构域编号 domain_id	1efcB02
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology	30 — Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Translation factors

结构域编号 domain_id	1efcB03
类 Class class	2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture	40 — Beta Barrel
拓扑 Topology topology	30 — Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Translation factors

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8. 引用文献 (6)

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晶胞边长 a length_a	243.120 Å
晶胞边长 b length_b	61.080 Å
晶胞边长 c length_c	66.910 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	8

空间群 space_group	P 21 21 2
空间群编号 int_tables_number	18
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	2.050 Å
最低分辨率 resolution_low	10.000 Å
R 因子 r_factor	0.2030
R_work r_work	0.2030
R_free r_free	0.2680

fit	/app/data/saxs_computation/ef/1efc/1efc.fit
pddf	/app/data/pr_computation/ef/1efc/1efc.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/ef/1efc/1efc.dat

INTACT ELONGATION FACTOR FROM E.COLI

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

PROTEIN (ELONGATION FACTOR)

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction