SAXSdb — 1g2g

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

ALPHA-CONOTOXIN IMI

物种未注明

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1–12	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	无其他共同聚合物	SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 5.8；278 K；离子强度（mmCIF原始值）0.1；压力 ambient NMR样品组成：5-6 mM alpha-ImI; 90 % H2O, 10 % D2O; 0.1 M potassium phosphate buffer pH 5.8 \| 90 % H2O, 10 % D2O; 0.1 M potassium phosphate buffer pH 5.8	分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1G2G	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1CNL ALPHA-CONOTOXIN IMI 提交 1999-05-20	实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–12（12 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 3.1；280 K NMR样品组成 10% D2O/90% H2O	分辨率未提供
1E74 NMR SOLUTION STRUCTURE OF ALPHA-CONOTOXIN IM1 POINT MUTATION VARIANT R11E 提交 2000-08-24	突变/修饰不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–12（12 aa）	突变：YES 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 3.1；298 K	分辨率未提供
1E75 NMR SOLUTION STRUCTURE OF ALPHA-CONOTOXIN IM1 POINT MUTATION VARIANT R7L 提交 2000-08-24	突变/修饰不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–12（12 aa）	突变：YES 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 3.7；298 K	分辨率未提供
1E76 NMR SOLUTION STRUCTURE OF ALPHA-CONOTOXIN IM1 POINT MUTATION VARIANT D5N 提交 2000-08-24	突变/修饰不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–12（12 aa）	突变：YES 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 4.1；298 K	分辨率未提供
1IM1 NMR SOLUTION STRUCTURE OF ALPHA-CONOTOXIN IM1, 20 STRUCTURES 提交 1998-11-18	突变/修饰不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–12（12 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 3；298 K NMR样品组成 90% H2O/10% D2O OR 100% D2O	分辨率未提供
1IMI SOLUTION STRUCTURE OF ALPHA-CONOTOXIN IM1 提交 1998-11-27	实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–12（12 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 5.5；278 K；压力 1 NMR样品组成 90% H2O/ 10% D2O	分辨率未提供
2BC7 Solution structure of [Sec2,8]-ImI 提交 2005-10-18	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 5–16（12 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 3.5；290 K；离子强度（mmCIF原始值）1；压力 ambient NMR样品组成 1mM peptide \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2BC8 [Sec2,3,8,12]-ImI 提交 2005-10-18	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 5–16（12 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 3.5；290 K；离子强度（mmCIF原始值）1；压力 ambient NMR样品组成 2mM [Sec2,3,8,12]-ImI \| 90% D2O, 10% H2O NMR样品组成 2mM [Sec2,3,8,12]-ImI \| 100% D2O	分辨率未提供
2BYP Crystal structure of Aplysia californica AChBP in complex with alpha- conotoxin ImI 提交 2005-08-03	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 10 PDB 声明：decameric	链 F 5–16（12 aa）链 G 5–16（12 aa）链 H 5–16（12 aa）链 I 5–16（12 aa）链 J 5–16（12 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；11-14% PEG-4000, 0.1 M TRIS, PH 7.5, 0.4 M MGCL2	分辨率 2.07 Å R-free 0.214
2C9T Crystal Structure Of Acetylcholine Binding Protein (AChBP) From Aplysia Californica In Complex With alpha-Conotoxin ImI 提交 2005-12-14	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 18 PDB 声明：octadecameric	链 K 5–16（12 aa）片段：RESIDUES 5-16 链 M 5–16（12 aa）片段：RESIDUES 5-16 链 O 5–16（12 aa）片段：RESIDUES 5-16 链 P 5–16（12 aa）片段：RESIDUES 5-16 链 Q 5–16（12 aa）片段：RESIDUES 5-16 链 R 5–16（12 aa）片段：RESIDUES 5-16 链 S 5–16（12 aa）片段：RESIDUES 5-16 链 T 5–16（12 aa）片段：RESIDUES 5-16	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 100 MM SODIUM ACETATE PH 5.5, 12.5% PEG5000 MME	分辨率 2.25 Å R-free 0.227
2MOA Solution NMR structure of peptide ImI1 (peak 2) 提交 2014-04-24	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 5–16（12 aa）片段：UNP residues 5-16	突变：C2(81S), C3A 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 5.8；278 K；离子强度（mmCIF原始值）0.1；压力 ambient NMR样品组成 1 mM ImI1, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
9NX0 Alpha7-nicotinic acetylcholine receptor bound to conotoxin ImI 提交 2025-03-25	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合异源复合物；蛋白 × 10 PDB 声明：decameric	链 F 5–16（12 aa）片段：residues 5-16 链 G 5–16（12 aa）片段：residues 5-16 链 H 5–16（12 aa）片段：residues 5-16 链 I 5–16（12 aa）片段：residues 5-16 链 J 5–16（12 aa）片段：residues 5-16	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 5 POV (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate × 5	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.06 Å

共 12 个其他 PDB 条目、12 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	CXA1_CONIM
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–12； UniProt 1–12

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	1g2g
沉积日期 deposition_date	2000-10-19
结构标题 title	MINIMAL CONFORMATION OF THE ALPHA-CONOTOXIN IMI FOR THE ALPHA7 NEURONAL NICOTINIC ACETYLCHOLINE RECEPTOR RECOGNITION
关键词 keywords	alpha-helix, 3-10 helix, TOXIN; TOXIN
实验方法 method	SOLUTION NMR

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	5.24 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	5.76 Å
零角强度 I(0) i0	38249700.00
分子量 molecular_weight	40698.0 kDa
排除体积 excluded_volume	46429 Å³
包络体积 envelope_volume	2727 Å³
水化壳体积 shell_volume	3783 Å³
包络直径 envelope_diameter	21.7 Å
壳层 Rg shell_rg	11.30 Å
包络 Rg envelope_rg	7.26 Å
形状 Rg shape_rg	5.76 Å
总 Rg total_rg	5.94 Å
总原子数 total_atoms	5130
残基数 n_residues	360
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	19.5 Å
Rg (实空间) rg_real	5.22 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.33 Å
I(0) (实空间) i0_real	3.8250e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	3.0610e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal	5.22 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	38250000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8242
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	6.9 Å
偏度 Skewness skewness	0.220
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.064
角度范围 angular_range	— – 0.5000 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	438.0000
实空间数据点数 n_real_points	80
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.672; Stabil: 0.997; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.896; Smooth: 0.809

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 1 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_id	d1g2ga_
类 Class class	j — Peptides
折叠类型 Fold fold	j.30 — Conotoxins
超家族 Superfamily superfamily	j.30.1 — Conotoxins
家族 Family family	j.30.1.2 — alpha-conotoxin

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8. 引用文献 (6)

;Minimal conformation of the alpha-conotoxin ImI for the alpha7 neuronal nicotinic acetylcholine receptor recognition: correlated CD, NMR and binding studies. ;

FEBS Lett. (1999)

PMID: 10431825 · DOI: 10.1016/S0014-5793(99)00831-5 PRIMARY

;NMR Spatial Structure of alpha-Conotoxin ImI Reveals a Common Scaffold in Snail and Snake Toxins Recognizing Neuronal Nicotinic Acetylcholine Receptors ;

FEBS Lett. (1999)

DOI: 10.1016/S0014-5793(99)00069-1

;NMR Solution Structure of alpha-Conotoxin ImI and Comparison to other Conotoxins Specific for Neuronal Nicotinic Acetylcholine Receptors ;

Biochemistry (1999)

DOI: 10.1021/bi9826254

Functional Determinants by which Snake and Cone Snail Toxins Block the alpha 7 Neuronal Nicotinic Acetylcholine Receptors

J.Physiol.(Paris) (1998)

DOI: 10.1016/S0928-4257(98)80146-0

Identification of Residues in the Neuronal alpha7 Acetylcholine Receptor that Confer Selectivity for Conotoxin ImI

J.Biol.Chem. (1998)

DOI: 10.1074/jbc.273.18.11001

A Nicotinic Acetylcholine Receptor Ligand of Unique Specificity, alpha-Conotoxin ImI

J.Biol.Chem. (1994)

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晶胞边长 a length_a	1.000 Å
晶胞边长 b length_b	1.000 Å
晶胞边长 c length_c	1.000 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	1

空间群 space_group	P 1
空间群编号 int_tables_number	1
晶系 crystal_system	—

描述 description	ALPHA-CONOTOXIN IMI
分子量 formula_weight	1356.6 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	5130

fit	/app/data/saxs_computation/g2/1g2g/1g2g.fit
pddf	/app/data/pr_computation/g2/1g2g/1g2g.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/g2/1g2g/1g2g.dat

MINIMAL CONFORMATION OF THE ALPHA-CONOTOXIN IMI FOR THE ALPHA7 NEURONAL NICOTINIC ACETYLCHOLINE RECEPTOR RECOGNITION

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

ALPHA-CONOTOXIN IMI

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 1 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

8. 引用文献 (6)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)