SAXSdb — 1gzk

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

RAC-BETA SERINE/THREONINE PROTEIN KINASE

HOMO SAPIENS

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 146–460	片段：KINASE DOMAIN, RESIDUES (146 - 460)	无其他共同聚合物	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：pH 7.5；10MG/ML PROTEIN, 30% PEG4K, 0.2 M LITHIUM SULPHATE, 0.1 M TRIS, pH 7.50	分辨率 2.30 Å R-free 0.319

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1GZK	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1GZN Structure of PKB kinase domain 提交 2002-05-24	构建体不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 146–480（335 aa）片段：KINASE DOMAIN AND HYDROPHOBIC MOTIF, RESIDUES 146-480	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；30% PEG 8K, 0.2 M LITHIUM SULPHATE 0.1 M TRIS, 10 MG/ML PROTEIN, pH 7.50	分辨率 2.50 Å R-free 0.319
1GZO Structure of protein kinase B unphosphorylated 提交 2002-05-24	构建体不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 146–460（315 aa）片段：KINASE DOMAIN WITHOUT HYDROPHOBIC MOTIF, RESIDUES 146-460	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；30% PEG 8000, 0.2 M LITHIUM SULPHATE, 0.1 M TRIS, 10MG/ML PROTEIN, pH 7.50	分辨率 2.75 Å R-free 0.310
1MRV crystal structure of an inactive Akt2 kinase domain 提交 2002-09-18	构建体不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 143–481（339 aa）片段：kinase domain	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；277 K；Li2SO4, PEG4000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 2.80 Å R-free 0.295
1MRY crystal structure of an inactive akt2 kinase domain 提交 2002-09-18	构建体不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 143–481（339 aa）片段：kinase domain	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；277 K；Li2SO4, PEG 4000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 2.80 Å R-free 0.272
1O6K Structure of activated form of PKB kinase domain S474D with GSK3 peptide and AMP-PNP 提交 2002-10-08	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 146–481（336 aa）片段：KINASE DOMAIN, RESIDUES 146-481	突变：YES 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	ANP PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER × 1 MN MANGANESE (II) ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；10 MG/ML PROTEIN 20 PEG 4K, 10% ISOPROPONAL, 5 MM DTT, pH 7.50	分辨率 1.70 Å R-free 0.234
1O6L Crystal structure of an activated Akt/protein kinase B (PKB-PIF chimera) ternary complex with AMP-PNP and GSK3 peptide 提交 2002-10-08	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 146–467（322 aa）片段：KINASE DOMAIN, RESIDUES 146 - 467	突变：YES 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	ANP PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER × 1 MN MANGANESE (II) ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；10 MG/ML PROTEIN, 20% (W/V) POLYETHYLENE, GLYCOL 4000, 10% (V/V) ISOPROPANOL, 0.1 M HEPES (PH 7.5), 5 MM DTT	分辨率 1.60 Å R-free 0.227
1P6S Solution Structure of the Pleckstrin Homology Domain of Human Protein Kinase B beta (Pkb/Akt) 提交 2003-04-30	构建体不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–111（111 aa）片段：Pleckstrin Homology Domain (residues 1-111)	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7.4；286 K；离子强度（mmCIF原始值）0.3；压力 ambient NMR测量条件 pH 7.4；286 K；离子强度（mmCIF原始值）0.3；压力 ambient NMR样品组成 0.4mM PKBbeta-PH U-15N,13C; 10mM Tris-HCl; 300mM NaCl; 0.1mM Benzamidine; 0.1mM EDTA; 4mM Inositol-1,4,5-trisphosphate; 90% H2O, 10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 0.4mM PKBbeta-PH U-15N; 10mM Tris-HCl; 300mM NaCl; 0.1mM Benzamidine; 0.1mM EDTA; 4mM Inositol-1,4,5-trisphosphate; 90% H2O, 10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2JDO STRUCTURE OF PKB-BETA (AKT2) COMPLEXED WITH ISOQUINOLINE-5-SULFONIC ACID (2-(2-(4-CHLOROBENZYLOXY) ETHYLAMINO)ETHYL)AMIDE 提交 2007-01-11	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 146–467（322 aa）片段：KINASE CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 146-467	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	I5S ISOQUINOLINE-5-SULFONIC ACID (2-(2-(4-CHLOROBENZYLOXY)ETHYLAMINO)ETHYL)AMIDE × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.80 Å R-free 0.210
2JDR STRUCTURE OF PKB-BETA (AKT2) COMPLEXED WITH THE INHIBITOR A-443654 提交 2007-01-12	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 146–467（322 aa）片段：KINASE CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 146-467	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	L20 (2S)-1-(1H-INDOL-3-YL)-3-{[5-(3-METHYL-1H-INDAZOL-5-YL)PYRIDIN-3-YL]OXY}PROPAN-2-AMINE × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.30 Å R-free 0.252
2UW9 STRUCTURE OF PKB-BETA (AKT2) COMPLEXED WITH 4-(4-chloro-phenyl)-4-(4-(1H-pyrazol-4-yl)-phenyl)-piperidine 提交 2007-03-19	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 146–467（322 aa）片段：KINASE CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 146-467	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	GVP 4-(4-CHLOROPHENYL)-4-[4-(1H-PYRAZOL-4-YL)PHENYL]PIPERIDINE × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.10 Å R-free 0.305
2X39 Structure of 4-Amino-N-(4-chlorobenzyl)-1-(7H-pyrrolo(2,3-d)pyrimidin- 4-yl)piperidine-4-carboxamide bound to PKB 提交 2010-01-22	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 146–467（322 aa）片段：KINASE CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 146-467	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	X39 4-AMINO-N-(4-CHLOROBENZYL)-1-(7H-PYRROLO[2,3-D]PYRIMIDIN-4-YL)PIPERIDINE-4-CARBOXAMIDE × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 1.93 Å R-free 0.226
2XH5 Structure of 4-(4-tert-Butylbenzyl)-1-(7H-pyrrolo(2,3-d)pyrimidin-4- yl)piperidin-4-amine bound to PKB 提交 2010-06-09	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 146–479（334 aa）片段：KINASE CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 146-467	突变：YES 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	X37 4-(4-tert-butylbenzyl)-1-(7H-pyrrolo[2,3-d]pyrimidin-4-yl)piperidin-4-aminium × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.72 Å R-free 0.305
3D0E Crystal structure of human Akt2 in complex with GSK690693 提交 2008-05-01	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 146–480（335 aa）片段：kinase domain 链 B 146–480（335 aa）片段：kinase domain	突变：S474D 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）突变：S474D 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	G93 4-{2-(4-amino-1,2,5-oxadiazol-3-yl)-1-ethyl-7-[(3S)-piperidin-3-ylmethoxy]-1H-imidazo[4,5-c]pyridin-4-yl}-2-methylbut-3 -yn-2-ol × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 8；298 K；14% PEG 4K, 10% isopropanol, pH 8.0, vapor diffusion, temperature 298K	分辨率 2.00 Å R-free 0.246
3D0E Crystal structure of human Akt2 in complex with GSK690693 提交 2008-05-01	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 146–480（335 aa）片段：kinase domain	突变：S474D 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	G93 4-{2-(4-amino-1,2,5-oxadiazol-3-yl)-1-ethyl-7-[(3S)-piperidin-3-ylmethoxy]-1H-imidazo[4,5-c]pyridin-4-yl}-2-methylbut-3 -yn-2-ol × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 8；298 K；14% PEG 4K, 10% isopropanol, pH 8.0, vapor diffusion, temperature 298K	分辨率 2.00 Å R-free 0.246
3D0E Crystal structure of human Akt2 in complex with GSK690693 提交 2008-05-01	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 146–480（335 aa）片段：kinase domain	突变：S474D 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	G93 4-{2-(4-amino-1,2,5-oxadiazol-3-yl)-1-ethyl-7-[(3S)-piperidin-3-ylmethoxy]-1H-imidazo[4,5-c]pyridin-4-yl}-2-methylbut-3 -yn-2-ol × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 8；298 K；14% PEG 4K, 10% isopropanol, pH 8.0, vapor diffusion, temperature 298K	分辨率 2.00 Å R-free 0.246
3E87 Crystal structures of the kinase domain of AKT2 in complex with ATP-competitive inhibitors 提交 2008-08-19	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 146–480（335 aa）片段：Akt2 kinase domain (146-480)	突变：S474D 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	G95 N-[(1S)-2-amino-1-phenylethyl]-5-(1H-pyrrolo[2,3-b]pyridin-4-yl)thiophene-2-carboxamide × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 8；298 K；14% PEG 2KMME, 100 mM Tris pH 8.0 and 10% ethanol diffused in. Seeded., vapor diffusion, temperature 298K	分辨率 2.30 Å R-free 0.246
3E87 Crystal structures of the kinase domain of AKT2 in complex with ATP-competitive inhibitors 提交 2008-08-19	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 146–480（335 aa）片段：Akt2 kinase domain (146-480)	突变：S474D 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	G95 N-[(1S)-2-amino-1-phenylethyl]-5-(1H-pyrrolo[2,3-b]pyridin-4-yl)thiophene-2-carboxamide × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 8；298 K；14% PEG 2KMME, 100 mM Tris pH 8.0 and 10% ethanol diffused in. Seeded., vapor diffusion, temperature 298K	分辨率 2.30 Å R-free 0.246
3E88 Crystal structures of the kinase domain of AKT2 in complex with ATP-competitive inhibitors 提交 2008-08-19	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 146–480（335 aa）片段：Akt2 kinase domain (146-480)	突变：S474D 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	G96 4-[2-(4-amino-1,2,5-oxadiazol-3-yl)-6-{[(2R)-2-amino-3-phenylpropyl]oxy}-1-ethyl-1H-imidazo[4,5-c]pyridin-4-yl]-2-methylbut-3-yn-2-ol × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 8；298 K；14% PEG 2KMME, 100 mM Tris pH 8.0 and 10% ethanol diffused in. Seeded., vapor diffusion, temperature 298K	分辨率 2.50 Å R-free 0.273
3E88 Crystal structures of the kinase domain of AKT2 in complex with ATP-competitive inhibitors 提交 2008-08-19	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 146–480（335 aa）片段：Akt2 kinase domain (146-480)	突变：S474D 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	G96 4-[2-(4-amino-1,2,5-oxadiazol-3-yl)-6-{[(2R)-2-amino-3-phenylpropyl]oxy}-1-ethyl-1H-imidazo[4,5-c]pyridin-4-yl]-2-methylbut-3-yn-2-ol × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 8；298 K；14% PEG 2KMME, 100 mM Tris pH 8.0 and 10% ethanol diffused in. Seeded., vapor diffusion, temperature 298K	分辨率 2.50 Å R-free 0.273
3E8D Crystal structures of the kinase domain of AKT2 in complex with ATP-competitive inhibitors 提交 2008-08-19	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 146–480（335 aa）片段：Akt2 kinase domain (UNP residues 146-480)	突变：S474D 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	G98 4-[2-(4-amino-2,5-dihydro-1,2,5-oxadiazol-3-yl)-6-{[(1S)-3-amino-1-phenylpropyl]oxy}-1-ethyl-1H-imidazo[4,5-c]pyridin-4-yl]-2-methylbut-3-yn-2-ol × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 8；298 K；14% PEG 2KMME, 100 mM Tris pH 8.0 and 10% ethanol diffused in. Seeded., vapor diffusion, temperature 298K	分辨率 2.70 Å R-free 0.268
3E8D Crystal structures of the kinase domain of AKT2 in complex with ATP-competitive inhibitors 提交 2008-08-19	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 146–480（335 aa）片段：Akt2 kinase domain (UNP residues 146-480)	突变：S474D 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	G98 4-[2-(4-amino-2,5-dihydro-1,2,5-oxadiazol-3-yl)-6-{[(1S)-3-amino-1-phenylpropyl]oxy}-1-ethyl-1H-imidazo[4,5-c]pyridin-4-yl]-2-methylbut-3-yn-2-ol × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 8；298 K；14% PEG 2KMME, 100 mM Tris pH 8.0 and 10% ethanol diffused in. Seeded., vapor diffusion, temperature 298K	分辨率 2.70 Å R-free 0.268
8Q61 Co-crystal structure of human AKT2 with compound 3 提交 2023-08-10	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–481（481 aa）	突变：N2D	K06 6-[4-(1-azanyl-3-methyl-3-oxidanyl-cyclobutyl)phenyl]-7-phenyl-1-propyl-pyrido[2,3-b][1,4]oxazin-2-one × 1 GOL GLYCEROL × 1 PO4 PHOSPHATE ION × 3 MES 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；298 K；0.1 M MES, 1.5 M NaH2PO4	分辨率 2.32 Å R-free 0.263
9C1W Structure of AKT2 with compound 3 提交 2024-05-29	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 2–447（446 aa）	突变：P115A, G116A	XOO 4-{2-[({4-[(2P)-2-(2-aminopyridin-3-yl)-5-phenyl-3H-imidazo[4,5-b]pyridin-3-yl]phenyl}methyl)amino]ethyl}-2-hydroxybenzaldehyde × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 6	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；277 K；0.1 M HEPES pH 7.5, 20 % w/v PEG 8000	分辨率 2.00 Å R-free 0.242

共 18 个其他 PDB 条目、23 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	AKT2_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–315； UniProt 146–460

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	1gzk
沉积日期 deposition_date	2002-05-23
结构标题 title	Molecular mechanism for the regulation of protein kinase B/Akt by hydrophobic motif phosphorylation
关键词 keywords	KINASE, TRANSFERASE, SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE, ATP-BINDING; KINASE
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	20.34 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	19.02 Å
零角强度 I(0) i0	16240600.00
分子量 molecular_weight	31114.0 kDa
排除体积 excluded_volume	39255 Å³
包络体积 envelope_volume	46370 Å³
水化壳体积 shell_volume	20315 Å³
包络直径 envelope_diameter	64.4 Å
壳层 Rg shell_rg	25.49 Å
包络 Rg envelope_rg	19.18 Å
形状 Rg shape_rg	19.00 Å
总 Rg total_rg	20.06 Å
总原子数 total_atoms	2197
残基数 n_residues	271
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	65.0 Å
Rg (实空间) rg_real	20.24 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.41 Å
I(0) (实空间) i0_real	1.6240e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	2.1160e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal	20.26 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	16240000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8961
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	26.0 Å
偏度 Skewness skewness	0.179
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.440
角度范围 angular_range	— – 0.3900 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	4168000.0000
实空间数据点数 n_real_points	71
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.892; Stabil: 0.999; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.996; Smooth: 0.976

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 3 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_id	d1gzka_
类 Class class	d — Alpha and beta proteins (a+b)
折叠类型 Fold fold	d.144 — Protein kinase-like (PK-like)
超家族 Superfamily superfamily	d.144.1 — Protein kinase-like (PK-like)
家族 Family family	d.144.1.7 — Protein kinases, catalytic subunit

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id	1gzkA01
类 Class class	1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture	10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology	510 — Transferase(Phosphotransferase); domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Transferase(Phosphotransferase) domain 1

结构域编号 domain_id	1gzkA02
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology	200 — Phosphorylase Kinase; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	20 — Phosphorylase Kinase; domain 1

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	148.405 Å
晶胞边长 b length_b	148.405 Å
晶胞边长 c length_c	38.547 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	8

空间群 space_group	P 41 21 2
空间群编号 int_tables_number	92
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	2.300 Å
最低分辨率 resolution_low	34.980 Å
R 因子 r_factor	0.2480
R_work r_work	0.2480
R_free r_free	0.3190

描述 description	RAC-BETA SERINE/THREONINE PROTEIN KINASE
分子量 formula_weight	36490.9 kDa
EC 编号 ec_number	2.7.1.-
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	2481

Molecular mechanism for the regulation of protein kinase B/Akt by hydrophobic motif phosphorylation

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

RAC-BETA SERINE/THREONINE PROTEIN KINASE

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 water

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 3 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

CATH v4.4 (2 domains)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)

来源生物 organism	HOMO SAPIENS
通用名 common_name	HUMAN
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	SPODOPTERA FRUGIPERDA

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	284

fit	/app/data/saxs_computation/gz/1gzk/1gzk.fit
pddf	/app/data/pr_computation/gz/1gzk/1gzk.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/gz/1gzk/1gzk.dat