SAXSdb — 1jun

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

C-JUN HOMODIMER

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白同源多聚体同源多聚体蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 2–44 链 B； UniProt 2–44	片段：LEUCINE ZIPPER DOMAIN, RESIDUES 272 - 315 突变：INS(272-275), INS(315) 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	无其他共同聚合物	SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 3.6；310 K	分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 1JUN	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1A02 STRUCTURE OF THE DNA BINDING DOMAINS OF NFAT, FOS AND JUN BOUND TO DNA 提交 1997-12-08	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–DNA 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：pentameric	链 J 253–308（56 aa）片段：JUN	突变：C279S	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；THE COMPLEX WAS CRYSTALLIZED IN 300-400 MM AMMONIUM ACETATE SALT, PH 7.5 (10 MM)., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP	分辨率 2.70 Å R-free 0.303
1JNM Crystal Structure of the Jun/CRE Complex 提交 2001-07-24	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–DNA 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：tetrameric	链 A 254–315（62 aa）片段：bZIP domain 链 B 254–315（62 aa）片段：bZIP domain	突变：C269S 突变：C269S	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；298 K；PEG 4000, Cacodylate, sodium chloride, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 2.20 Å R-free 0.286
1S9K Crystal Structure of Human NFAT1 and Fos-Jun on the IL-2 ARRE1 Site 提交 2004-02-04	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–DNA 异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：pentameric	链 E 257–308（52 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；289 K；300-400 mM Ammonium Acetate Salt, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K	分辨率 3.10 Å R-free 0.275
1T2K Structure Of The DNA Binding Domains Of IRF3, ATF-2 and Jun Bound To DNA 提交 2004-04-21	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–DNA 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：hexameric	链 C 254–314（61 aa）片段：bZip domain	突变：C269S	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；295 K；100 mM NaCacodylate, pH 6.5, 12.5% (w/v) PEG 6000, 400 mM NH4OAc, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K	分辨率 3.00 Å R-free 0.296
5T01 Human c-Jun DNA binding domain homodimer in complex with methylated DNA 提交 2016-08-15	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–DNA 同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：tetrameric	链 A 254–315（62 aa）片段：DNA binding domain (UNP residues 254-315) 链 B 254–315（62 aa）片段：DNA binding domain (UNP residues 254-315)	突变：C269S 突变：C269S	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5；289 K；0.05 M Citric acid 0.05 M Bis-Tris propane 16% PEG3350	分辨率 1.89 Å R-free 0.227

共 5 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	AP1_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 2–44； UniProt 2–44 作者链 B； PDB构建体 2–44； UniProt 2–44

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	1jun
沉积日期 deposition_date	1995-12-19
结构标题 title	NMR STUDY OF C-JUN HOMODIMER
关键词 keywords	TRANSCRIPTION REGULATION, DNA-BINDING REGULATORY PROTEIN, ONCOGENE PROTEIN, TRANSCRIPTION ACTIVATION; TRANSCRIPTION REGULATION
实验方法 method	SOLUTION NMR

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	19.65 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	19.95 Å
零角强度 I(0) i0	73826200.00
分子量 molecular_weight	68555.0 kDa
排除体积 excluded_volume	85434 Å³
包络体积 envelope_volume	27020 Å³
水化壳体积 shell_volume	11806 Å³
包络直径 envelope_diameter	76.2 Å
壳层 Rg shell_rg	26.19 Å
包络 Rg envelope_rg	22.87 Å
形状 Rg shape_rg	19.89 Å
总 Rg total_rg	20.43 Å
总原子数 total_atoms	9800
残基数 n_residues	602
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	53.6 Å
Rg (实空间) rg_real	18.28 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.13 Å
I(0) (实空间) i0_real	7.0440e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	6.7220e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal	20.10 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	73820000.0000
解质量估计 total_estimate	0.6465
解质量评级 solution_quality	REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks	0
主峰位置 r_peak_primary	— Å
偏度 Skewness skewness	0.430
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.649
角度范围 angular_range	— – 0.4050 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	2.8000
最高正则化参数 α highest_alpha	81940.0000
实空间数据点数 n_real_points	72
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.001; Oscil: 0.947; Stabil: 0.981; Sysdev: 0.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.640; Smooth: 0.000

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_id	d1juna_
类 Class class	h — Coiled coil proteins
折叠类型 Fold fold	h.1 — Parallel coiled-coil
超家族 Superfamily superfamily	h.1.3 — Leucine zipper domain
家族 Family family	h.1.3.1 — Leucine zipper domain

结构域编号 domain_id	d1junb_
类 Class class	h — Coiled coil proteins
折叠类型 Fold fold	h.1 — Parallel coiled-coil
超家族 Superfamily superfamily	h.1.3 — Leucine zipper domain
家族 Family family	h.1.3.1 — Leucine zipper domain

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id	1junA00
类 Class class	1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture	20 — Up-down Bundle
拓扑 Topology topology	5 — Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	170 —

结构域编号 domain_id	1junB00
类 Class class	1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture	20 — Up-down Bundle
拓扑 Topology topology	5 — Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	170 —

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8. 引用文献 (7)

High resolution NMR solution structure of the leucine zipper domain of the c-Jun homodimer.

J.Biol.Chem. (1996)

PMID: 8662824 · DOI: 10.1074/jbc.271.23.13663 PRIMARY

Structural Studies of the Leucine Zipper Domain of the Oncoprotein C-Jun

Thesis (1995)

;Nuclear Magnetic Resonance Characterization of the Jun Leucine Zipper Domain: Unusual Properties of Coiled-Coil Interfacial Polar Residues ;

Biochemistry (1995)

The Solution Structure of the Leucine Zipper Motif of the Jun Oncoprotein Homodimer

Eur.J.Biochem. (1993)

;Determination of the Structure of Symmetric Coiled-Coil Proteins from NMR Data: Application of the Leucine Zipper Proteins Jun and GCN4 ;

Protein Eng. (1993)

Preferential Heterodimer Formation by Isolated Leucine Zippers from Fos and Jun

Science (1989)

;Calculation of Symmetric Multimer Structures from NMR Data Using a Priori Knowledge of the Monomer Structure, Co-Monomer Restraints, and Interface Mapping: The Case of Leucine Zippers ;

To be Published

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晶胞边长 a length_a	1.000 Å
晶胞边长 b length_b	1.000 Å
晶胞边长 c length_c	1.000 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	1

空间群 space_group	P 1
空间群编号 int_tables_number	1
晶系 crystal_system	—

描述 description	C-JUN HOMODIMER
分子量 formula_weight	4883.7 kDa
突变 mutation	INS(272-275), INS(315)
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	2

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,B
原子数 atom_count	9800

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606

NMR STUDY OF C-JUN HOMODIMER

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

C-JUN HOMODIMER

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

CATH v4.4 (2 domains)

8. 引用文献 (7)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)

fit	/app/data/saxs_computation/ju/1jun/1jun.fit
pddf	/app/data/pr_computation/ju/1jun/1jun.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/ju/1jun/1jun.dat