1rmd

RAG1 DIMERIZATION DOMAIN

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 65.1 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

RAG1

Mus musculus

UniProt P15919

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 265–380 片段:ZINC-BINDING DIMERIZATION DOMAIN ZN ZINC ION × 8 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:pH 7.5;5-10 % PEG 4K, 100MM HEPES, PH 7.5, 10% ETHYLENE GLYCOL 分辨率 2.10 Å R-free 0.257

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 30 个其他 PDB 条目、35 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RAG1_MOUSE
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–116; UniProt 265–380

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 1rmd

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 1rmd
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id1rmd
沉积日期 deposition_date1997-01-10
结构标题 titleRAG1 DIMERIZATION DOMAIN
关键词 keywords;RAG1, V(D)J RECOMBINATION, ANTIBODY, MAD, RING FINGER, ZINC BINUCLEAR CLUSTER, ZINC FINGER, DNA-BINDING PROTEIN, DNA BINDING PROTEIN ;; DNA BINDING PROTEIN
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier16.80
回转半径 Rg (电子) rg_electron15.91
零角强度 I(0) i03871110.00
分子量 molecular_weight13378.0 kDa
排除体积 excluded_volume16506 ų
包络体积 envelope_volume20092 ų
水化壳体积 shell_volume11418 ų
包络直径 envelope_diameter61.8
壳层 Rg shell_rg20.76
包络 Rg envelope_rg16.56
形状 Rg shape_rg15.96
总 Rg total_rg16.77
总原子数 total_atoms915
残基数 n_residues116
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax65.1
Rg (实空间) rg_real16.88
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.68
I(0) (实空间) i0_real3.8710e+06
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error5.3090e+04
Rg (倒空间) rg_reciprocal16.87
I(0) (倒空间) i0_reciprocal3871000.0000
解质量估计 total_estimate0.7865
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary17.8
偏度 Skewness skewness0.475
峰度 Kurtosis kurtosis-0.100
角度范围 angular_range— – 0.4750 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha372100.0000
实空间数据点数 n_real_points78
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.512; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.685; Smooth: 1.000

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 4 domains

SCOP 2.08 (2 domains)

结构域编号 domain_idd1rmda1
类 Class classg — Small proteins
折叠类型 Fold foldg.37 — beta-beta-alpha zinc fingers
超家族 Superfamily superfamilyg.37.1 — beta-beta-alpha zinc fingers
家族 Family familyg.37.1.1 — Classic zinc finger, C2H2
结构域编号 domain_idd1rmda2
类 Class classg — Small proteins
折叠类型 Fold foldg.44 — RING/U-box
超家族 Superfamily superfamilyg.44.1 — RING/U-box
家族 Family familyg.44.1.1 — RING finger domain, C3HC4

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id1rmdA01
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology40 — Herpes Virus-1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger)
结构域编号 domain_id1rmdA02
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture30 — 2-Layer Sandwich
拓扑 Topology topology160 — Double Stranded RNA Binding Domain
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily60 — Classic Zinc Finger

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)