SAXSdb — 2n4t

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Transcription elongation regulator 1

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 428–464	突变：L453W	无其他共同聚合物	SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 5.8；285 K；压力 ambient NMR样品组成：500-1000 uM protein, 25 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 2N4T	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
2DK7 Solution structure of WW domain in transcription elongation regulator 1 提交 2006-04-06	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 520–579（60 aa）片段：WW domain	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）120mM；压力 ambient NMR样品组成 0.8mM U-15N, 13C; 20mM phosphate buffer NA; 100mM NaCl; 1mM d-DTT; 0.02% NaN3; 90%H2O,10%D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2DOD Solution structure of the first FF domain of human transcription factor CA150 提交 2006-04-28	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 651–719（69 aa）片段：FF domain	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）120mM；压力 ambient NMR样品组成 1.2mM 13C/15N-PROTEIN; 20mM d-Tris-HCl(pH7.0); 100mM NaCl; 1mM d-DTT; 0.02% NaN3; 90% H2O, 10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2DOE Solution structure of the third FF domain of human transcription factor CA150 提交 2006-04-28	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 784–853（70 aa）片段：FF domain	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）120mM；压力 ambient NMR样品组成 1.1mM 13C/15N-PROTEIN; 20mM d-Tris-HCl(pH7.0); 100mM NaCl; 1mM d-DTT; 0.02% NaN3;90% H2O, 10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2DOF Solution structure of the fourth FF domain of human transcription factor CA150 提交 2006-04-28	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 888–959（72 aa）片段：FF domain	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）120mM；压力 ambient NMR样品组成 1.1mM 13C/15N-PROTEIN, 20mM d-Tris-HCl(pH7.0), 100mM NaCl, 1mM d-DTT, 0.02% NaN3, 10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2E71 Solution structure of the second FF domain of human transcription factor CA150 提交 2007-01-05	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 717–786（70 aa）片段：FF domain	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）120mM；压力 ambient NMR样品组成 20mM d-Tris-HCl(pH7.0); 100mM NaCl; 1mM d-DTT; 0.02% NaN3; 90% H2O, 10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2KIQ Solution structure of the FF Domain 2 of human transcription elongation factor CA150 提交 2009-05-07	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 724–782（59 aa）片段：UNP residues 724-782	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；303 K；离子强度（mmCIF原始值）25；压力 ambient NMR样品组成 1 mM [U-100% 15N] CA150 FF2-1, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] CA150 FF2-2, 100% D2O \| 100% D2O	分辨率未提供
2KIS Solution structure of CA150 FF1 domain and FF1-FF2 interdomain linker 提交 2009-05-08	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 659–724（66 aa）片段：FF1 domain: UNP residues 659-724	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.5；285 K；离子强度（mmCIF原始值）0.137；压力 ambient NMR样品组成 1-1.7 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供
2MW9 NMR structure of FBP28 WW2 Y438R mutant 提交 2014-11-03	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 428–464（37 aa）片段：WW 2 domain residues 428-464	突变：Y438R	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.5；285 K；压力 ambient NMR样品组成 0.7 mM protein, 100 mM sodium chloride, 20 mM sodium phosphate, 1 mM sodium azide, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2MWA NMR structure of FBP28 WW2 mutant Y446L 提交 2014-11-03	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 428–464（37 aa）片段：WW 2 domain residues 430-466	突变：Y446L	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.5；285 K；压力 ambient NMR样品组成 0.7 mM protein, 100 mM sodium chloride, 20 mM sodium phosphate, 1 mM sodium azide, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2MWB FBP28 WW2 mutant W457F 提交 2014-11-03	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 428–464（37 aa）片段：WW 2 domain residues 430-466	突变：W457F	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.5；285 K；压力 ambient NMR样品组成 0.7 mM protein, 100 mM sodium chloride, 20 mM sodium phosphate, 1 mM sodium azide, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2MWD NMR structure of FBP28 WW2 mutant Y438R DNDC 提交 2014-11-04	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 433–460（28 aa）片段：WW 2 domain residues 433-460	突变：Y438R	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.5；285 K；压力 ambient NMR样品组成 0.7 mM protein, 100 mM sodium chloride, 20 mM sodium phosphate, 1 mM sodium azide, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2MWE NMR structure of FBP28 WW2 mutant Y438R, L453A DNDC 提交 2014-11-04	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 433–460（28 aa）片段：WW 2 domain residues 433-460	突变：Y238R, L453A	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.5；285 K；压力 ambient NMR样品组成 0.7 mM protein, 100 mM sodium chloride, 20 mM sodium phosphate, 1 mM sodium azide, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2MWF NMR structure of FBP28 WW2 mutant Y438R DN 提交 2014-11-04	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 433–464（32 aa）片段：WW 2 domain residues 433-464	突变：Y438R	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.5；285 K；压力 ambient NMR样品组成 0.7 mM protein, 100 mM sodium chloride, 20 mM sodium phosphate, 1 mM sodium azide, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2N4R NMR structure of Fbp28 WW domain L453D mutant 提交 2015-07-01	突变/修饰不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 428–464（37 aa）	突变：L453D	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 5.8；285 K；压力 ambient NMR样品组成 500-1000 uM protein, 25 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2N4S NMR structure of Fbp28 WW domain L453E mutant 提交 2015-07-01	突变/修饰不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 428–464（37 aa）	突变：L453E	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 5.8；285 K；压力 ambient NMR样品组成 500-1000 uM protein, 25 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2N4U NMR structure of Fbp28 WW domain E454Y mutant 提交 2015-07-01	突变/修饰不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 428–464（37 aa）	突变：E454Y	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 5.8；285 K；压力 ambient NMR样品组成 500-1000 uM protein, 25 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2N4V NMR structure of Fbp28 WW domain T456D mutant 提交 2015-07-01	突变/修饰不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 428–464（37 aa）	突变：T456D	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 5.8；285 K；压力 ambient NMR样品组成 500-1000 uM protein, 25 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2N4W NMR structure of Fbp28 WW domain T456Y mutant 提交 2015-07-01	突变/修饰不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 428–464（37 aa）	突变：T456Y	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 5.8；285 K；压力 ambient NMR样品组成 500-1000 uM protein, 25 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2NNT General structural motifs of amyloid protofilaments 提交 2006-10-24	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 428–464（37 aa）片段：second WW domain 链 B 428–464（37 aa）片段：second WW domain 链 C 428–464（37 aa）片段：second WW domain 链 D 428–464（37 aa）片段：second WW domain	突变：Y446F 突变：Y446F 突变：Y446F 突变：Y446F	未记录非水小分子	SOLID-STATE NMR NMR测量条件 pH 7；285 K；压力 1 NMR样品组成 uniform 13C,15N labeling, 15 mg fibre in phosphate buffer \| phosphate buffer NMR样品组成 uniform 2H,13C,15N labeling, 15 mg fibre in phosphate buffer \| phosphate buffer NMR样品组成 uniform 15N labeling, 13C labeling is based on 1,3[13C]-glycerol as carbon source for the bacteria, 15 mg fibre in phosphate buffer \| phosphate buffer NMR样品组成 uniform 15N labeling, 13C labeling is based on 2[13C]-glycerol as carbon source for the bacteria, 15 mg fibre in phosphate buffer \| phosphate buffer	分辨率未提供
3HFH Crystal structure of tandem FF domains 提交 2009-05-11	构建体不同突变/修饰不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 661–845（185 aa）片段：FF domains: UNP residues 661-845	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；277 K；50mM Bis-Tris pH 6.5, 50 mM Ammonium sulfate, 30% Pentaerythritol ethoxylate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 2.70 Å R-free 0.283
3HFH Crystal structure of tandem FF domains 提交 2009-05-11	构建体不同突变/修饰不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 661–845（185 aa）片段：FF domains: UNP residues 661-845	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；277 K；50mM Bis-Tris pH 6.5, 50 mM Ammonium sulfate, 30% Pentaerythritol ethoxylate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 2.70 Å R-free 0.283
3Q1I Polo-like kinase I Polo-box domain in complex with FMPPPMSpSM phosphopeptide from TCERG1 提交 2010-12-17	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 E 99–107（9 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	1PE PENTAETHYLENE GLYCOL × 1 PEG DI(HYDROXYETHYL)ETHER × 1 PG0 2-(2-METHOXYETHOXY)ETHANOL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6.5；293 K；30% PEG400, 0.1M MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K	分辨率 1.40 Å R-free 0.222
4FQG Crystal structure of the TCERG1 FF4-6 tandem repeat domain 提交 2012-06-25	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 895–1081（187 aa）片段：TCERG1 FF4-6 tandem repeat domain (unp residues 895:1081)	未记录	NI NICKEL (II) ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9；277 K；0.016 M NiCl2, 0.1 M Tris-HCl, 16% polyethylene glycol monomethyl ether 2000, and 0.13 M glycine, pH 9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 2.00 Å R-free 0.241
4FQG Crystal structure of the TCERG1 FF4-6 tandem repeat domain 提交 2012-06-25	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 895–1081（187 aa）片段：TCERG1 FF4-6 tandem repeat domain (unp residues 895:1081)	未记录	NI NICKEL (II) ION × 1 CL CHLORIDE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 9；277 K；0.016 M NiCl2, 0.1 M Tris-HCl, 16% polyethylene glycol monomethyl ether 2000, and 0.13 M glycine, pH 9, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 2.00 Å R-free 0.241
7ABF Human pre-Bact-1 spliceosome core structure 提交 2020-09-07	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–RNA 异源复合物；蛋白 × 12 PDB 声明：pentadecameric	链 A4 1–1077（1077 aa）	未记录	IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 1 GTP GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 1 MG MAGNESIUM ION × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.9 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.90 Å
7ABG Human pre-Bact-1 spliceosome 提交 2020-09-07	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–RNA 异源复合物；蛋白 × 54 PDB 声明：58-meric	链 A4 1–1098（1098 aa）	未记录	IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 1 GTP GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 GTG 7-METHYL-GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE-5'-GUANOSINE × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.9 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 7.80 Å
8Q7N cryo-EM structure of the human spliceosomal B complex protomer (tri-snRNP core region) 提交 2023-08-16	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–RNA 异源复合物；蛋白 × 17 PDB 声明：21-meric	链 T 1–1098（1098 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.9 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.10 Å
8QO9 Cryo-EM structure of a human spliceosomal B complex protomer 提交 2023-09-28	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–RNA 异源复合物；蛋白 × 66 PDB 声明：71-meric	链 T 1–1098（1098 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.9 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 5.29 Å
9R3D Cryo-EM structure of the human pre-Bact-OTS complex (whole map) 提交 2025-05-04	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–RNA 异源复合物；蛋白 × 14 PDB 声明：17-meric	链 T 1–1098（1098 aa）	未记录	IHP INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.9 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.12 Å
9R8V Cryo-EM structure of the human pre-Bact-OTS complex (whole map) 提交 2025-05-17	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–RNA 异源复合物；蛋白 × 59 PDB 声明：63-meric	链 T 1–1098（1098 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.9 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 8.50 Å

共 28 个其他 PDB 条目、30 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	TCRG1_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–37； UniProt 428–464

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	2n4t
沉积日期 deposition_date	2015-07-01
结构标题 title	NMR structure of Fbp28 WW domain L453W mutant
关键词 keywords	WW domain, TRANSCRIPTION; TRANSCRIPTION
实验方法 method	SOLUTION NMR

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	9.81 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	9.97 Å
零角强度 I(0) i0	115091000.00
分子量 molecular_weight	88636.0 kDa
排除体积 excluded_volume	109750 Å³
包络体积 envelope_volume	10633 Å³
水化壳体积 shell_volume	8142 Å³
包络直径 envelope_diameter	39.8 Å
壳层 Rg shell_rg	16.89 Å
包络 Rg envelope_rg	12.14 Å
形状 Rg shape_rg	9.91 Å
总 Rg total_rg	10.41 Å
总原子数 total_atoms	12040
残基数 n_residues	740
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	39.4 Å
Rg (实空间) rg_real	9.84 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.50 Å
I(0) (实空间) i0_real	1.1510e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	1.4160e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal	9.84 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	115100000.0000
解质量估计 total_estimate	0.7795
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	3
主峰位置 r_peak_primary	12.5 Å
偏度 Skewness skewness	0.379
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.104
角度范围 angular_range	— – 0.5000 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	20800.0000
实空间数据点数 n_real_points	80
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.520; Stabil: 0.999; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.607; Smooth: 0.967

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 1 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_id	d2n4ta_
类 Class class	b — All beta proteins
折叠类型 Fold fold	b.72 — WW domain-like
超家族 Superfamily superfamily	b.72.1 — WW domain
家族 Family family	b.72.1.1 — WW domain

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8. 引用文献 (1)

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描述 description	Transcription elongation regulator 1
分子量 formula_weight	4437.8 kDa
突变 mutation	L453W
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	12040

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

fit	/app/data/saxs_computation/n4/2n4t/2n4t.fit
pddf	/app/data/pr_computation/n4/2n4t/2n4t.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/n4/2n4t/2n4t.dat

NMR structure of Fbp28 WW domain L453W mutant

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Transcription elongation regulator 1

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 1 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)