SAXSdb — 2n5t

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase

Escherichia coli

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白同源多聚体同源多聚体蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1–575 链 B； UniProt 1–575	未记录	无其他共同聚合物	实验方法未声明 NMR测量条件：pH 7.4；310 K；离子强度（mmCIF原始值）0.1；压力 ambient NMR样品组成：0.4 mM [U-13C; U-15N; U-2H] EIA, 20 mM TRIS, 1 mM EDTA, 100 mM sodium chloride, 2 mM DTT, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 2N5T	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1EZA AMINO TERMINAL DOMAIN OF ENZYME I FROM ESCHERICHIA COLI NMR, RESTRAINED REGULARIZED MEAN STRUCTURE 提交 1997-01-01	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–258（258 aa）片段：AMINO-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 1 - 259	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；313 K	分辨率未提供
1EZB AMINO TERMINAL DOMAIN OF ENZYME I FROM ESCHERICHIA COLI, NMR, 17 STRUCTURES 提交 1997-01-01	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–258（258 aa）片段：AMINO-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 1 - 259	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；313 K	分辨率未提供
1EZC AMINO TERMINAL DOMAIN OF ENZYME I FROM ESCHERICHIA COLI, NMR, 17 STRUCTURES 提交 1997-01-01	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–258（258 aa）片段：AMINO-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 1 - 259	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；313 K	分辨率未提供
1EZD AMINO TERMINAL DOMAIN OF ENZYME I FROM ESCHERICHIA COLI NMR, 16 STRUCTURES 提交 1997-01-01	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–258（258 aa）片段：AMINO-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 1 - 259	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；313 K	分辨率未提供
1ZYM AMINO TERMINAL DOMAIN OF ENZYME I FROM ESCHERICHIA COLI 提交 1996-05-21	构建体不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–258（258 aa）片段：AMINO-TERMINAL DOMAIN RESIDUES 1 - 258 链 B 1–258（258 aa）片段：AMINO-TERMINAL DOMAIN RESIDUES 1 - 258	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.50 Å R-free 0.306
2EZA AMINO TERMINAL DOMAIN OF ENZYME I FROM ESCHERICHIA COLI, NMR, RESTRAINED REGULARIZED MEAN STRUCTURE 提交 1997-05-07	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–258（258 aa）片段：AMINO-TERMINAL DOMAIN RESIDUES 1 - 259	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；313 K	分辨率未提供
2EZB AMINO TERMINAL DOMAIN OF ENZYME I FROM ESCHERICHIA COLI, NMR, 14 STRUCTURES 提交 1997-05-07	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–258（258 aa）片段：AMINO-TERMINAL DOMAIN RESIDUES 1 - 259	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；313 K	分辨率未提供
2EZC AMINO TERMINAL DOMAIN OF ENZYME I FROM ESCHERICHIA COLI, NMR, 14 STRUCTURES 提交 1997-05-07	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–258（258 aa）片段：AMINO-TERMINAL DOMAIN RESIDUES 1 - 259	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7.5；313 K	分辨率未提供
2HWG Structure of phosphorylated Enzyme I of the phosphoenolpyruvate:sugar phosphotransferase system 提交 2006-08-01	突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–575（575 aa）链 B 1–575（575 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	MG MAGNESIUM ION × 2 OXL OXALATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7；298 K；The protein sample (10 mg/mL) was mixed with MgCl2 and PEP to bring each additive to a final concentration of 10 mM. After ~5 min, sodium oxalate was added to a final concentration of 10 mM. Drops containing 1:1 protein and reservoir solution were equilibrated against reservoir solution containing 22% w/v polyethylene glycol 6000, 2% saturated ammonium sulfate, and 100 mM Na+HEPES., pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K	分辨率 2.70 Å R-free 0.284
2KX9 Solution Structure of the Enzyme I dimer Using Residual Dipolar Couplings and Small Angle X-Ray Scattering 提交 2010-04-29	构建体不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–573（573 aa）片段：UNP residues 1-573 链 B 1–573（573 aa）片段：UNP residues 1-573	未记录	未记录非水小分子	实验方法未声明 NMR测量条件 pH 7.4；310 K；压力 ambient NMR样品组成 20 mM TRIS, 100 mM sodium chloride, 10 mM DTT, 4 mM MgCl2, 1 mM EDTA, 10 % D2O, 1 tablet protease inhibitor, 0.15 mM EI dimer, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2L5H Solution Structure of the H189Q mutant of the Enzyme I dimer Using Residual Dipolar Couplings and Small Angle X-Ray Scattering 提交 2010-11-01	构建体不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–573（573 aa）链 B 1–573（573 aa）	未记录	未记录非水小分子	实验方法未声明 NMR测量条件 pH 7.4；310 K；压力 ambient NMR样品组成 20 mM TRIS-1, 100 mM sodium chloride-2, 10 mM DTT-3, 4 mM MgCl2-4, 1 mM EDTA-5, 10 % D2O-6, 0.15 mM EI dimer-8, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2MP0 Protein Phosphorylation upon a Fleeting Encounter 提交 2014-05-08	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–258（258 aa）片段：N-terminal Domain, residues 1-258	未记录	PO3 PHOSPHITE ION × 1	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7.4；313.4 K NMR样品组成 0.5 mM [U-99% 15N] N-terminal Domain of Enzyme I-1, 0.5 mM [U-99% 15N] Enzyme II of Glucose-2, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1-14 mM [U-100% 1H; U-100% 12C; U-99%1 5N] N-terminal Domain of Enzyme I-3, 1-14 mM [U-99% 15N] EIN EIIAGlc-4, 1-14 mM EIN-5, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1.4-1.5 mM [U-100% 2H; U-100% 12C; U-99% 15N] N-terminal Domain of Enzyme I-6, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2XDF Solution Structure of the Enzyme I Dimer Complexed with HPr Using Residual Dipolar Couplings and Small Angle X-Ray Scattering 提交 2010-04-30	构建体不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 1–573（573 aa）链 B 1–573（573 aa）	未记录	未记录非水小分子	实验方法未声明 NMR测量条件 pH 7.4；310 K；压力 1.0 NMR样品组成 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
3EZA COMPLEX OF THE AMINO TERMINAL DOMAIN OF ENZYME I AND THE HISTIDINE-CONTAINING PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR FROM ESCHERICHIA COLI NMR, RESTRAINED REGULARIZED MEAN STRUCTURE 提交 1998-11-03	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–249（249 aa）片段：AMINO-TERMINAL DOMAIN RESIDUES 1 - 249	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；313 K	分辨率未提供
3EZB COMPLEX OF THE AMINO TERMINAL DOMAIN OF ENZYME I AND THE HISTIDINE-CONTAINING PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR FROM ESCHERICHIA COLI 提交 1998-11-03	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–259（259 aa）片段：AMINO-TERMINAL DOMAIN RESIDUES 1 - 259	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；313 K	分辨率未提供
3EZE COMPLEX OF THE AMINO TERMINAL DOMAIN OF ENZYME I AND THE HISTIDINE-CONTAINING PHOSPHOCARRIER PROTEIN HPR FROM ESCHERICHIA COLI NMR, RESTRAINED REGULARIZED MEAN STRUCTURE 提交 1998-11-04	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–259（259 aa）片段：AMINO-TERMINAL DOMAIN RESIDUES 1 - 259	未记录	PO3 PHOSPHITE ION × 1	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；313 K	分辨率未提供

共 16 个其他 PDB 条目、16 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	PT1_ECOLI
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–575； UniProt 1–575 作者链 B； PDB构建体 1–575； UniProt 1–575

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	2n5t
沉积日期 deposition_date	2015-07-28
结构标题 title	Ensemble solution structure of the phosphoenolpyruvate-Enzyme I complex from the bacterial phosphotransferase system
关键词 keywords	TRANSFERASE; TRANSFERASE

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	36.47 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	36.16 Å
零角强度 I(0) i0	26434700000.00
分子量 molecular_weight	1392500.0 kDa
排除体积 excluded_volume	1746900 Å³
包络体积 envelope_volume	269700 Å³
水化壳体积 shell_volume	60381 Å³
包络直径 envelope_diameter	115.7 Å
壳层 Rg shell_rg	43.85 Å
包络 Rg envelope_rg	35.84 Å
形状 Rg shape_rg	36.17 Å
总 Rg total_rg	36.17 Å
总原子数 total_atoms	197010
残基数 n_residues	12606
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	109.1 Å
Rg (实空间) rg_real	36.32 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.74 Å
I(0) (实空间) i0_real	2.6430e+10
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	4.6850e+08
Rg (倒空间) rg_reciprocal	36.42 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	26440000000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8976
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	1
主峰位置 r_peak_primary	45.7 Å
偏度 Skewness skewness	0.121
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.659
角度范围 angular_range	— – 0.2150 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	26220000.0000
实空间数据点数 n_real_points	44
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.988; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 1.000; Smooth: 0.700

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 6 domains

CATH v4.4 (6 domains)

结构域编号 domain_id	2n5tA01
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	50 — 3-Layer(bba) Sandwich
拓扑 Topology topology	30 — Glucose Oxidase; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Phosphohistidine domain

结构域编号 domain_id	2n5tA02
类 Class class	1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture	10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology	274 — Enzyme I; Chain A, domain 2
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — PtsI, HPr-binding domain

结构域编号 domain_id	2n5tA03
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	20 — Alpha-Beta Barrel
拓扑 Topology topology	20 — TIM Barrel
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	60 — Phosphoenolpyruvate-binding domains

结构域编号 domain_id	2n5tB01
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	50 — 3-Layer(bba) Sandwich
拓扑 Topology topology	30 — Glucose Oxidase; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Phosphohistidine domain

结构域编号 domain_id	2n5tB02
类 Class class	1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture	10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology	274 — Enzyme I; Chain A, domain 2
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — PtsI, HPr-binding domain

结构域编号 domain_id	2n5tB03
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	20 — Alpha-Beta Barrel
拓扑 Topology topology	20 — TIM Barrel
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	60 — Phosphoenolpyruvate-binding domains

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8. 引用文献 (1)

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描述 description	Phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase
分子量 formula_weight	63635.6 kDa
EC 编号 ec_number	2.7.3.9
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	2

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,B
原子数 atom_count	197010

来源生物 organism	Escherichia coli
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	83333
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

fit	/app/data/saxs_computation/n5/2n5t/2n5t.fit
pddf	/app/data/pr_computation/n5/2n5t/2n5t.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/n5/2n5t/2n5t.dat

Ensemble solution structure of the phosphoenolpyruvate-Enzyme I complex from the bacterial phosphotransferase system

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Phosphoenolpyruvate-protein phosphotransferase

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 6 domains

CATH v4.4 (6 domains)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)