2vfm

Low Temperature Structure of P22 Tailspike Protein Fragment (109-666)

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 132.2 Å Quality: REASONABLE

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

BIFUNCTIONAL TAIL PROTEIN

ENTEROBACTERIA PHAGE P22

UniProt P12528

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 3 PDB 声明:trimeric(3) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 110–667 片段:RESIDUES 110-667 GOL GLYCEROL × 33 SO4 SULFATE ION × 6 CA CALCIUM ION × 3 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:pH 10;DROP: 2 MICROLITER 1.5 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M SODIUM PHOSPHATE, PH 10.0, PLUS 3.3 MICROLITER 10 MG/ML PROTEIN SOLUTION IN 10 MM HEPES, PH 7.0; RESERVOIR: 750 MICOLITER 1.0 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M SODIUM PHOSPHATE, PH 10.0 分辨率 1.50 Å R-free 0.164

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 28 个其他 PDB 条目、33 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 TSPE_BPP22
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 2–559; UniProt 110–667

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 2vfm

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 2vfm
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id2vfm
沉积日期 deposition_date2007-11-05
结构标题 titleLow Temperature Structure of P22 Tailspike Protein Fragment (109-666)
关键词 keywords;P22 TAILSPIKE PROTEIN, SALMONELLA BACTERIOPHAGE P22, PROTEIN FOLDING, PROTEIN STABILITY, RIGHT-HANDED PARALLEL BETA-HELIX, HYDROLASE, LATE PROTEIN, ENDOGLYCOSIDASE ;; HYDROLASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier32.34
回转半径 Rg (电子) rg_electron33.31
零角强度 I(0) i061346200.00
分子量 molecular_weight60953.0 kDa
排除体积 excluded_volume75928 ų
包络体积 envelope_volume101540 ų
水化壳体积 shell_volume28918 ų
包络直径 envelope_diameter137.7
壳层 Rg shell_rg34.64
包络 Rg envelope_rg34.93
形状 Rg shape_rg33.27
总 Rg total_rg33.54
总原子数 total_atoms4284
残基数 n_residues555
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax132.2
Rg (实空间) rg_real33.14
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.85
I(0) (实空间) i0_real6.1350e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.0940e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal32.80
I(0) (倒空间) i0_reciprocal61330000.0000
解质量估计 total_estimate0.6774
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary129.5
偏度 Skewness skewness0.808
峰度 Kurtosis kurtosis0.193
角度范围 angular_range— – 0.2450 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha8287000.0000
实空间数据点数 n_real_points50
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.224; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.139; Smooth: 0.991

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_idd2vfma_
类 Class classb — All beta proteins
折叠类型 Fold foldb.80 — Single-stranded right-handed beta-helix
超家族 Superfamily superfamilyb.80.1 — Pectin lyase-like
家族 Family familyb.80.1.6 — P22 tailspike protein

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id2vfmA00
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture160 — 3 Solenoid
拓扑 Topology topology20 — Pectate Lyase C-like
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily20

8. 引用文献 (2)

9. 文件与曲线 (10)