3hqr

PHD2:Mn:NOG:HIF1-alpha substrate complex

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 58.4 Å Quality: REASONABLE

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Egl nine homolog 1

Homo sapiens

UniProt Q9GZT9

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 181–426 片段:PHD2 catalytic domain, residues 181-426 突变:R398A Hypoxia-inducible factor 1 alpha × 1 (Q16665) MN MANGANESE (II) ION × 1 OGA N-OXALYLGLYCINE × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:hanging drop;pH 7.5;298 K;20% PEG 3350, 200mM MgCl2, pH 7.5, hanging drop, temperature 298K 分辨率 2.00 Å R-free 0.248

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 63 个其他 PDB 条目、84 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 EGLN1_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–246; UniProt 181–426

Hypoxia-inducible factor 1 alpha

物种未注明

UniProt Q16665

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 S; UniProt 558–574 片段:C-terminal degradation domain, residues 558-574 Egl nine homolog 1 × 1 (Q9GZT9) MN MANGANESE (II) ION × 1 OGA N-OXALYLGLYCINE × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:hanging drop;pH 7.5;298 K;20% PEG 3350, 200mM MgCl2, pH 7.5, hanging drop, temperature 298K 分辨率 2.00 Å R-free 0.248

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 21 个其他 PDB 条目、25 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 HIF1A_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 S; PDB构建体 1–17; UniProt 558–574

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 3hqr

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 3hqr
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id3hqr
沉积日期 deposition_date2009-06-08
结构标题 titlePHD2:Mn:NOG:HIF1-alpha substrate complex
关键词 keywords;double stranded beta-helix, Alternative splicing, Congenital erythrocytosis, Dioxygenase, Disease mutation, Iron, Metal-binding, Oxidoreductase, Vitamin C, Zinc, Zinc-finger, Activator, Cytoplasm, DNA-binding, Hydroxylation, Isopeptide bond, Nucleus, Phosphoprotein, Polymorphism, S-nitrosylation, Transcription, Transcription regulation, Ubl conjugation, OXIDOREDUCTASE-TRANSCRIPTION COMPLEX ;; OXIDOREDUCTASE/TRANSCRIPTION
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier17.55
回转半径 Rg (电子) rg_electron16.45
零角强度 I(0) i013419600.00
分子量 molecular_weight27220.0 kDa
排除体积 excluded_volume33928 ų
包络体积 envelope_volume36703 ų
水化壳体积 shell_volume17944 ų
包络直径 envelope_diameter61.6
壳层 Rg shell_rg23.33
包络 Rg envelope_rg17.19
形状 Rg shape_rg16.44
总 Rg total_rg17.51
总原子数 total_atoms1910
残基数 n_residues242
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax58.4
Rg (实空间) rg_real17.42
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.34
I(0) (实空间) i0_real1.3420e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.5210e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal17.44
I(0) (倒空间) i0_reciprocal13420000.0000
解质量估计 total_estimate0.6401
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks3
主峰位置 r_peak_primary23.3
偏度 Skewness skewness0.140
峰度 Kurtosis kurtosis-0.292
角度范围 angular_range— – 0.4550 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha4382000.0000
实空间数据点数 n_real_points76
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.744; Stabil: 0.999; Sysdev: 0.363; Positv: 1.000; Valcen: 1.000; Smooth: 0.000

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 1 domains

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id3hqrA00
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture60 — Sandwich
拓扑 Topology topology120 — Jelly Rolls
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily620 — q2cbj1_9rhob like domain

8. 引用文献 (2)

9. 文件与曲线 (10)