SAXSdb — 3oq9

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Tumor necrosis factor receptor superfamily member 6

Mus musculus

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 10 PDB 声明：decameric（10）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 223–308 链 B； UniProt 223–308 链 C； UniProt 223–308 链 D； UniProt 223–308 链 E； UniProt 223–308	片段：UNP residues 223-308	Protein FADD × 5 （Q13158）	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：hanging drop；pH 8.5；298 K；0.1 M Tris pH 8.5, 100 mM MgCl2, 5 % glycerol and 6-10 % PEG4000, hanging drop, temperature 298K	分辨率 6.80 Å R-free 0.354

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 3OQ9	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
2NA6 Transmembrane domain of mouse Fas/CD95 death receptor 提交 2015-12-21	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 167–193（27 aa）片段：Helical transmembrane residues 167-193 链 B 167–193（27 aa）片段：Helical transmembrane residues 167-193 链 C 167–193（27 aa）片段：Helical transmembrane residues 167-193	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.8；303 K；离子强度（mmCIF原始值）50；压力 ambient NMR样品组成 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] Mouse Fas Transmembrane Domain, 60 mM [U-100% 2H] acyl chains DMPC, 120 mM [U-100% 2H] acyl chains DHPC, 20 mM sodium phosphate, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O NMR样品组成 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-85% 2H] Mouse Fas Transmembrane Domain, 60 mM DMPC, 120 mM DHPC, 20 mM sodium phosphate, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O NMR样品组成 0.5 mM [U-100% 15N; U-100% 2H] Mouse Fas Transmembrane Domain, 0.5 mM [U-15% 13C] Mouse Fas Transmembrane Domain, 60 mM [U-100% 2H] acyl chains DMPC, 120 mM [U-100% 2H] acyl chains DHPC, 20 mM sodium phosphate, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供

共 1 个其他 PDB 条目、1 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	TNR6_MOUSE
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–86； UniProt 223–308 作者链 B； PDB构建体 1–86； UniProt 223–308 作者链 C； PDB构建体 1–86； UniProt 223–308 作者链 D； PDB构建体 1–86； UniProt 223–308 作者链 E； PDB构建体 1–86； UniProt 223–308

Protein FADD

Homo sapiens

UniProt Q13158

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 10 PDB 声明：decameric（10）与蛋白拷贝数一致	链 H； UniProt 93–184 链 I； UniProt 93–184 链 J； UniProt 93–184 链 K； UniProt 93–184 链 L； UniProt 93–184	片段：UNP residues 93-184	Tumor necrosis factor receptor superfamily member 6 × 5 （P25446）	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：hanging drop；pH 8.5；298 K；0.1 M Tris pH 8.5, 100 mM MgCl2, 5 % glycerol and 6-10 % PEG4000, hanging drop, temperature 298K	分辨率 6.80 Å R-free 0.354

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 3OQ9	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1A1W FADD DEATH EFFECTOR DOMAIN, F25Y MUTANT, NMR MINIMIZED AVERAGE STRUCTURE 提交 1997-12-18	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–83（83 aa）片段：DEATH EFFECTOR DOMAIN	突变：F25Y	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 4；288 K	分辨率未提供
1A1Z FADD DEATH EFFECTOR DOMAIN, F25G MUTANT, NMR MINIMIZED AVERAGE STRUCTURE 提交 1997-12-18	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–83（83 aa）片段：DEATH EFFECTOR DOMAIN	突变：F25G	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 4；288 K；离子强度（mmCIF原始值）100 mM；压力 1 NMR样品组成 H2O	分辨率未提供
1E3Y Death domain from human FADD/MORT1 提交 2000-06-26	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 93–192（100 aa）片段：DEATH DOMAIN RESIDUES 93-192	突变：YES	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.2；298 K；离子强度（mmCIF原始值）50 MM PHOSPHATE BUFFER, 150MM NACL；压力 1	分辨率未提供
1E41 Death domain from human FADD/MORT1 提交 2000-06-27	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 93–192（100 aa）片段：DEATH DOMAIN RESIDUES 93-192	突变：YES	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.2；298 K；离子强度（mmCIF原始值）50 MM PHOSPHATE BUFFER, 150MM NACL；压力 1	分辨率未提供
2GF5 Structure of intact FADD (MORT1) 提交 2006-03-21	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 2–191（190 aa）	突变：F25Y	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；288 K；离子强度（mmCIF原始值）200mM phosphate；压力 1 NMR样品组成 200mM phosphate buffer, 95% H2O 5% D2O \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供
3EZQ Crystal Structure of the Fas/FADD Death Domain Complex 提交 2008-10-23	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 B 93–208（116 aa）片段：Fadd DD, UNP residues 93-208 链 D 93–208（116 aa）片段：Fadd DD, UNP residues 93-208	未记录	SO4 SULFATE ION × 2 NA SODIUM ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 EVAPORATION；pH 4；291 K；0.95M citric acid, 1.9M ammonium sulfate, pH4, EVAPORATION, temperature 291K	分辨率 2.73 Å R-free 0.278
3EZQ Crystal Structure of the Fas/FADD Death Domain Complex 提交 2008-10-23	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 F 93–208（116 aa）片段：Fadd DD, UNP residues 93-208 链 H 93–208（116 aa）片段：Fadd DD, UNP residues 93-208	未记录	SO4 SULFATE ION × 3 NA SODIUM ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 EVAPORATION；pH 4；291 K；0.95M citric acid, 1.9M ammonium sulfate, pH4, EVAPORATION, temperature 291K	分辨率 2.73 Å R-free 0.278
3EZQ Crystal Structure of the Fas/FADD Death Domain Complex 提交 2008-10-23	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 J 93–208（116 aa）片段：Fadd DD, UNP residues 93-208 链 L 93–208（116 aa）片段：Fadd DD, UNP residues 93-208	未记录	SO4 SULFATE ION × 4 NA SODIUM ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 EVAPORATION；pH 4；291 K；0.95M citric acid, 1.9M ammonium sulfate, pH4, EVAPORATION, temperature 291K	分辨率 2.73 Å R-free 0.278
3EZQ Crystal Structure of the Fas/FADD Death Domain Complex 提交 2008-10-23	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 N 93–208（116 aa）片段：Fadd DD, UNP residues 93-208 链 P 93–208（116 aa）片段：Fadd DD, UNP residues 93-208	未记录	SO4 SULFATE ION × 3 NA SODIUM ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 EVAPORATION；pH 4；291 K；0.95M citric acid, 1.9M ammonium sulfate, pH4, EVAPORATION, temperature 291K	分辨率 2.73 Å R-free 0.278
6ACI Crystal structure of EPEC effector NleB in complex with FADD death domain 提交 2018-07-26	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 H 93–184（92 aa）	未记录	UDP URIDINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 MN MANGANESE (II) ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；293 K；4.5 M Sodium chloride, 100 mM HEPES pH 7.5	分辨率 1.87 Å R-free 0.209
8YBX Structure of the FADD/Caspase-8/cFLIP death effector domain assembly 提交 2024-02-16	构建体不同突变/修饰不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 10 PDB 声明：decameric	链 L 1–208（208 aa）链 Q 1–208（208 aa）链 R 1–208（208 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.68 Å
8YD7 Structure of FADD/Caspase-8/cFLIP death effector domain assembly 提交 2024-02-19	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 10 PDB 声明：decameric	链 L 1–208（208 aa）	突变：H9G 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	SE SELENIUM ATOM × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293.15 K；HEPES, TBG, PEG8000, TCEP, sodium chloride	分辨率 3.32 Å R-free 0.231
8YD8 Structure of FADD/Caspase-8/cFLIP death effector domain assembly 提交 2024-02-19	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 10 PDB 声明：decameric	链 L 1–208（208 aa）	突变：H9G	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293.15 K；HEPES, PEG 8000, TBG, TCEP, sodium chloride	分辨率 3.11 Å R-free 0.241
8YNI Structure of the FADD/Caspase-8/cFLIP death effector domain assembly 提交 2024-03-11	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 11 PDB 声明：11-meric	链 L 1–208（208 aa）链 Q 1–208（208 aa）链 R 1–208（208 aa）	突变：F25G 突变：F25G 突变：F25G	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.66 Å
9L5W FADD-DED filaments coordinate complex IIa assembly during TNF-induced apoptosis 提交 2024-12-23	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 18 PDB 声明：18-meric	链 A 1–91（91 aa）链 B 1–91（91 aa）链 C 1–91（91 aa）链 D 1–91（91 aa）链 E 1–91（91 aa）链 F 1–91（91 aa）链 G 1–91（91 aa）链 H 1–91（91 aa）链 I 1–91（91 aa）链 J 1–91（91 aa）链 K 1–91（91 aa）链 L 1–91（91 aa）链 M 1–91（91 aa）链 N 1–91（91 aa）链 O 1–91（91 aa）链 P 1–91（91 aa）链 Q 1–91（91 aa）链 R 1–91（91 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4；25mM HEPES, 150mM NaCl cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.60 Å
9N94 Cryo-EM structure of FADD_DED filament 提交 2025-02-10	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 24 PDB 声明：24-meric	链 A 1–208（208 aa）链 B 1–208（208 aa）链 C 1–208（208 aa）链 D 1–208（208 aa）链 E 1–208（208 aa）链 F 1–208（208 aa）链 G 1–208（208 aa）链 H 1–208（208 aa）链 I 1–208（208 aa）链 J 1–208（208 aa）链 K 1–208（208 aa）链 L 1–208（208 aa）链 M 1–208（208 aa）链 N 1–208（208 aa）链 O 1–208（208 aa）链 P 1–208（208 aa）链 Q 1–208（208 aa）链 R 1–208（208 aa）链 S 1–208（208 aa）链 T 1–208（208 aa）链 U 1–208（208 aa）链 V 1–208（208 aa）链 W 1–208（208 aa）链 X 1–208（208 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.07 Å
9NCQ Cryo-EM structure of Fas-FADD complex 提交 2025-02-17	构建体不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 12 PDB 声明：12-meric	链 H 91–191（101 aa）链 I 91–191（101 aa）链 J 91–191（101 aa）链 K 91–191（101 aa）链 L 91–191（101 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.51 Å
9U6E FADD-DED filaments coordinate complex IIa assembly during TNF-induced apoptosis 提交 2025-03-23	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 24 PDB 声明：24-meric	链 B 1–208（208 aa）链 C 1–208（208 aa）链 D 1–208（208 aa）链 E 1–208（208 aa）链 F 1–208（208 aa）链 G 1–208（208 aa）链 H 1–208（208 aa）链 I 1–208（208 aa）链 J 1–208（208 aa）链 K 1–208（208 aa）链 L 1–208（208 aa）链 M 1–208（208 aa）链 N 1–208（208 aa）链 O 1–208（208 aa）链 P 1–208（208 aa）链 Q 1–208（208 aa）链 R 1–208（208 aa）链 S 1–208（208 aa）链 T 1–208（208 aa）链 U 1–208（208 aa）链 V 1–208（208 aa）链 W 1–208（208 aa）链 X 1–208（208 aa）链 Y 1–208（208 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5；25mM HEPES, 150mM NaCl cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.40 Å
9U7A FADD-DED filaments coordinate complex IIa assembly during TNF-induced apoptosis 提交 2025-03-24	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 24 PDB 声明：24-meric	链 B 1–92（92 aa）链 C 1–92（92 aa）链 D 1–92（92 aa）链 E 1–92（92 aa）链 F 1–92（92 aa）链 G 1–92（92 aa）链 H 1–92（92 aa）链 I 1–92（92 aa）链 J 1–92（92 aa）链 K 1–92（92 aa）链 L 1–92（92 aa）链 M 1–92（92 aa）链 N 1–92（92 aa）链 O 1–92（92 aa）链 P 1–92（92 aa）链 Q 1–92（92 aa）链 R 1–92（92 aa）链 S 1–92（92 aa）链 T 1–92（92 aa）链 U 1–92（92 aa）链 V 1–92（92 aa）链 W 1–92（92 aa）链 X 1–92（92 aa）链 Y 1–92（92 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5；25mM HEPES, 150mM NaCl cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.82 Å

共 16 个其他 PDB 条目、19 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	FADD_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	2
链与序列区间	作者链 H； PDB构建体 1–92； UniProt 93–184 作者链 I； PDB构建体 1–92； UniProt 93–184 作者链 J； PDB构建体 1–92； UniProt 93–184 作者链 K； PDB构建体 1–92； UniProt 93–184 作者链 L； PDB构建体 1–92； UniProt 93–184

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	3oq9
沉积日期 deposition_date	2010-09-02
结构标题 title	Structure of the FAS/FADD death domain assembly
关键词 keywords	APOPTOSIS, DISC, FAS, FADD; APOPTOSIS
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	30.17 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	29.11 Å
零角强度 I(0) i0	185624000.00
分子量 molecular_weight	103630.0 kDa
排除体积 excluded_volume	128420 Å³
包络体积 envelope_volume	169330 Å³
水化壳体积 shell_volume	46417 Å³
包络直径 envelope_diameter	101.5 Å
壳层 Rg shell_rg	37.91 Å
包络 Rg envelope_rg	29.12 Å
形状 Rg shape_rg	29.11 Å
总 Rg total_rg	29.94 Å
总原子数 total_atoms	7255
残基数 n_residues	890
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	95.2 Å
Rg (实空间) rg_real	29.96 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.41 Å
I(0) (实空间) i0_real	1.8560e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	2.6030e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal	30.05 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	185600000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8903
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	39.5 Å
偏度 Skewness skewness	0.123
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.424
角度范围 angular_range	— – 0.2650 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	55460000.0000
实空间数据点数 n_real_points	54
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.866; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.976; Smooth: 0.996

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Tumor necrosis factor receptor superfamily member 6
分子量 formula_weight	10162.7 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	5

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,B,C,D,E
原子数 atom_count	7255

KYIPRIAEDMTIQEAKKFARENNIKEGKIDEIMHDSIQDTAEQKVQLLLCWYQSHGKSDAYQDLIKGLKKAECRRTLDKFQDMVQK

来源 Source

来源生物 organism	Mus musculus
通用名 common_name	mouse
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	10090
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 2 Entity 2 polymer

描述 description	Protein FADD
分子量 formula_weight	11685.2 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	5

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	H,I,J,K,L

GEEDLCAAFNVICDNVGKDWRRLARQLKVSDTKIDSIEDRYPRNLTERVRESLRIWKNTEKENATVAHLVGALRSCQMNLVADLVQEVQQARLEHHHHHH

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	135.204 Å
晶胞边长 b length_b	144.447 Å
晶胞边长 c length_c	131.574 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	40

空间群 space_group	C 2 2 21
空间群编号 int_tables_number	20
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	6.800 Å
最低分辨率 resolution_low	20.000 Å
R 因子 r_factor	—
R_work r_work	0.3434
R_free r_free	0.3542

fit	/app/data/saxs_computation/oq/3oq9/3oq9.fit
pddf	/app/data/pr_computation/oq/3oq9/3oq9.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/oq/3oq9/3oq9.dat

Structure of the FAS/FADD death domain assembly

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Tumor necrosis factor receptor superfamily member 6

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

Protein FADD

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)