SAXSdb — 5a38

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

ALPHA-ACTININ-2

HOMO SAPIENS

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 19–266	片段：CALPONIN HOMOLOGY DOMAIN, RESIDUES 19 TO 266	无其他共同聚合物	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：pH 7.5；22% POLYETHYLENE GLYCOL 3350, pH 7.5	分辨率 1.90 Å R-free 0.231
2	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 B； UniProt 19–266	片段：CALPONIN HOMOLOGY DOMAIN, RESIDUES 19 TO 266	无其他共同聚合物	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件：pH 7.5；22% POLYETHYLENE GLYCOL 3350, pH 7.5	分辨率 1.90 Å R-free 0.231

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 5A38	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1H8B EF-hands 3,4 from alpha-actinin / Z-repeat 7 from titin 提交 2001-02-01	构建体不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 822–894（73 aa）片段：EF-HANDS 3&4 RESIDUE 822-894	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.6；300 K；离子强度（mmCIF原始值）20；压力 1 NMR样品组成 0.7 MM COMPLEX	分辨率未提供
1HCI CRYSTAL STRUCTURE OF THE ROD DOMAIN OF ALPHA-ACTININ 提交 2001-05-04	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 274–746（473 aa）片段：SPECTRIN-LIKE REPEATS 1,2,3, AND 4 - AMINO ACIDS 274 - 746 链 B 274–746（473 aa）片段：SPECTRIN-LIKE REPEATS 1,2,3, AND 4 - AMINO ACIDS 274 - 746	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 8.5；0.9 M (NH4)2SO4, 0.1 M TRISHCL PH 8.5	分辨率 2.80 Å R-free 0.295
1QUU CRYSTAL STRUCTURE OF TWO CENTRAL SPECTRIN-LIKE REPEATS FROM ALPHA-ACTININ 提交 1999-07-03	构建体不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 391–637（247 aa）片段：SPECTRIN-LIKE REPEATS 2 AND 3 - AMINO ACIDS 391 TO 637	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；277 K；26% PEG 400 (FLUKA), 100 MM MGSO4, 100 MM HEPES OR TRIS-HCL, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP	分辨率 2.50 Å R-free 0.310
4D1E THE CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN MUSCLE ALPHA-ACTININ-2 提交 2014-05-01	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 19–894（876 aa）片段：RESIDUES 19-894	突变：YES 非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 0.2 M MG FORMATE 5% PEG SMEAR, 0.01 M EDTA	分辨率 3.50 Å R-free 0.258
5A36 Mutations in the Calponin homology domain of Alpha-Actinin-2 affect Actin binding and incorporation in muscle. 提交 2015-05-27	构建体不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 19–266（248 aa）片段：CALPONIN HOMOLOGY DOMAIN, UNP RESIDUES 19-266	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；30% POLYETHYLENE GLYCOL 1500, pH 7.5	分辨率 2.00 Å R-free 0.269
5A36 Mutations in the Calponin homology domain of Alpha-Actinin-2 affect Actin binding and incorporation in muscle. 提交 2015-05-27	构建体不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 19–266（248 aa）片段：CALPONIN HOMOLOGY DOMAIN, UNP RESIDUES 19-266	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；30% POLYETHYLENE GLYCOL 1500, pH 7.5	分辨率 2.00 Å R-free 0.269
5A37 Mutations in the Calponin homology domain of Alpha-Actinin-2 affect Actin binding and incorporation in muscle. 提交 2015-05-27	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 19–266（248 aa）片段：CALPONIN HOMOLOGY DOMAIN	突变：YES	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；28% POLYETHYLENE GLYCOL 2000, pH 7.5	分辨率 1.88 Å R-free 0.216
5A37 Mutations in the Calponin homology domain of Alpha-Actinin-2 affect Actin binding and incorporation in muscle. 提交 2015-05-27	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 19–266（248 aa）片段：CALPONIN HOMOLOGY DOMAIN	突变：YES	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；28% POLYETHYLENE GLYCOL 2000, pH 7.5	分辨率 1.88 Å R-free 0.216
5A4B Mutations in the Calponin homology domain of Alpha-Actinin-2 affect Actin binding and incorporation in muscle. 提交 2015-06-05	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 19–266（248 aa）片段：CALPONIN HOMOLOGY DOMAIN, RESIDUES 19-266	突变：YES	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；24% POLYETHYLENE GLYCOL 3350, pH 7.5	分辨率 2.01 Å R-free 0.235
5A4B Mutations in the Calponin homology domain of Alpha-Actinin-2 affect Actin binding and incorporation in muscle. 提交 2015-06-05	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 19–266（248 aa）片段：CALPONIN HOMOLOGY DOMAIN, RESIDUES 19-266	突变：YES	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；24% POLYETHYLENE GLYCOL 3350, pH 7.5	分辨率 2.01 Å R-free 0.235
6SWT Affimer9 co-crystalised with the CH domains of alpha actinin 2. 提交 2019-09-23	构建体不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 19–270（252 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；20% PEG 3350, 0.2M ammonium tartrate	分辨率 1.20 Å R-free 0.164
6TS3 EF-hands 3 and 4 of alpha-actinin in complex with CaMKII regulatory segment 提交 2019-12-19	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 825–894（70 aa）	未记录	ACE ACETYL GROUP × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；277 K；0.1 M BIS-TRIS pH 6.5, 25% w/v Polyethylene glycol 3,350	分辨率 1.28 Å R-free 0.199
6TS3 EF-hands 3 and 4 of alpha-actinin in complex with CaMKII regulatory segment 提交 2019-12-19	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 825–894（70 aa）	未记录	ACE ACETYL GROUP × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；277 K；0.1 M BIS-TRIS pH 6.5, 25% w/v Polyethylene glycol 3,350	分辨率 1.28 Å R-free 0.199
7A8T Crystal structure of sarcomeric protein FATZ-1 (mini-FATZ-1 construct) in complex with rod domain of alpha-actinin-2 提交 2020-08-31	构建体不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 274–746（473 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7；295 K；100 mM HEPES (pH 7.0), 16% w/v Jeffamine ED-2003	分辨率 2.69 Å R-free 0.235
7A8U Crystal structure of sarcomeric protein FATZ-1 (d91-FATZ-1 construct) in complex with rod domain of alpha-actinin-2 提交 2020-08-31	构建体不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 274–746（473 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8.5；295 K；100 mM Tris-HCl (pH 8.5), 200 mM trimethylamine N-oxide, 20% w/v polyethylene glycol 2,000 methyl ether	分辨率 3.80 Å R-free 0.239
7ANK Crystal structure of sarcomeric protein FATZ-1 (d91-FATZ-1 construct) in complex with half dimer of alpha-actinin-2 提交 2020-10-12	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 1–507（507 aa）链 B 509–894（386 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；277 K；100 mM Bis-Tris propane (pH 7.5), 100 mM sodium citrate, 10 mM zinc chloride, 12% w/w polyethylene glycol 3,350	分辨率 3.20 Å R-free 0.284
7B55 Crystal structure of CaMKII-actinin complex bound to MES 提交 2020-12-03	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 825–894（70 aa）	未记录	MES 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；277 K；0.1 M MES pH 6.0, 20% w/v PEG4000, 0.2 M Lithium Sulfate	分辨率 1.60 Å R-free 0.214
7B56 Crystal structure of CaMKII-actinin complex bound to AMPPNP 提交 2020-12-03	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 825–894（70 aa）	未记录	ANP PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER × 1 MG MAGNESIUM ION × 1 MES 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；277 K；0.1 M MES pH 6.0, 20% w/v PEG4000, 0.2 M Lithium Sulfate	分辨率 1.45 Å R-free 0.215
7B57 Crystal structure of CaMKII-actinin complex bound to ADP 提交 2020-12-03	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 825–894（70 aa）	未记录	MG MAGNESIUM ION × 1 MES 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID × 1 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；277 K；0.1 M MES pH 6.0, 20% w/v PEG4000, 0.2 M Lithium Sulfate	分辨率 1.95 Å R-free 0.247

共 15 个其他 PDB 条目、19 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	ACTN2_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 3–250； UniProt 19–266 作者链 B； PDB构建体 3–250； UniProt 19–266

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	5a38
沉积日期 deposition_date	2015-05-27
结构标题 title	Mutations in the Calponin homology domain of Alpha-Actinin-2 affect Actin binding and incorporation in muscle.
关键词 keywords	ACTIN-BINDING PROTEIN, HUMAN ALPHA-ACTININ-2, CALPONIN HOMOLOGY DOMAINS; ACTIN-BINDING PROTEIN
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	26.41 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	25.44 Å
零角强度 I(0) i0	42184500.00
分子量 molecular_weight	51005.0 kDa
排除体积 excluded_volume	64239 Å³
包络体积 envelope_volume	79817 Å³
水化壳体积 shell_volume	26434 Å³
包络直径 envelope_diameter	90.8 Å
壳层 Rg shell_rg	32.44 Å
包络 Rg envelope_rg	25.25 Å
形状 Rg shape_rg	25.45 Å
总 Rg total_rg	26.22 Å
总原子数 total_atoms	3584
残基数 n_residues	446
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	85.6 Å
Rg (实空间) rg_real	26.39 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.56 Å
I(0) (实空间) i0_real	4.2180e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	5.7710e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal	26.40 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	42180000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8994
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	27.1 Å
偏度 Skewness skewness	0.278
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.466
角度范围 angular_range	— – 0.3000 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	16440000.0000
实空间数据点数 n_real_points	61
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.911; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.978; Smooth: 0.976

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 8 domains

SCOP 2.08 (4 domains)

结构域编号 domain_id	d5a38a1
类 Class class	a — All alpha proteins
折叠类型 Fold fold	a.40 — CH domain-like
超家族 Superfamily superfamily	a.40.1 — Calponin-homology domain, CH-domain
家族 Family family	a.40.1.0 — automated matches

结构域编号 domain_id	d5a38a2
类 Class class	a — All alpha proteins
折叠类型 Fold fold	a.40 — CH domain-like
超家族 Superfamily superfamily	a.40.1 — Calponin-homology domain, CH-domain
家族 Family family	a.40.1.0 — automated matches

结构域编号 domain_id	d5a38b1
类 Class class	a — All alpha proteins
折叠类型 Fold fold	a.40 — CH domain-like
超家族 Superfamily superfamily	a.40.1 — Calponin-homology domain, CH-domain
家族 Family family	a.40.1.0 — automated matches

结构域编号 domain_id	d5a38b2
类 Class class	a — All alpha proteins
折叠类型 Fold fold	a.40 — CH domain-like
超家族 Superfamily superfamily	a.40.1 — Calponin-homology domain, CH-domain
家族 Family family	a.40.1.0 — automated matches

CATH v4.4 (4 domains)

结构域编号 domain_id	5a38A01
类 Class class	1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture	10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology	418 — Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Calponin-like domain

结构域编号 domain_id	5a38A02
类 Class class	1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture	10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology	418 — Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Calponin-like domain

结构域编号 domain_id	5a38B01
类 Class class	1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture	10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology	418 — Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Calponin-like domain

结构域编号 domain_id	5a38B02
类 Class class	1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture	10 — Orthogonal Bundle
拓扑 Topology topology	418 — Actin-binding Protein, T-fimbrin; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	10 — Calponin-like domain

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	38.300 Å
晶胞边长 b length_b	46.560 Å
晶胞边长 c length_c	70.160 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	73.81 °
晶胞夹角 β angle_beta	80.26 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	75.38 °
晶胞分子数 Z z_pdb	2

空间群 space_group	P 1
空间群编号 int_tables_number	1
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	1.900 Å
最低分辨率 resolution_low	67.000 Å
R 因子 r_factor	0.1938
R_work r_work	0.1918
R_free r_free	0.2309

描述 description	ALPHA-ACTININ-2
分子量 formula_weight	28586.9 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	2

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,B
原子数 atom_count	3798

Mutations in the Calponin homology domain of Alpha-Actinin-2 affect Actin binding and incorporation in muscle.

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

ALPHA-ACTININ-2

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 water

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 8 domains

SCOP 2.08 (4 domains)

CATH v4.4 (4 domains)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)

来源生物 organism	HOMO SAPIENS
通用名 common_name	HUMAN
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	ESCHERICHIA COLI

描述 description	water
分子量 formula_weight	18.0 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	201

fit	/app/data/saxs_computation/a3/5a38/5a38.fit
pddf	/app/data/pr_computation/a3/5a38/5a38.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/a3/5a38/5a38.dat