5irx

Structure of TRPV1 in complex with DkTx and RTX, determined in lipid nanodisc

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 125.1 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1

Rattus norvegicus

UniProt O35433

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 6 PDB 声明:hexameric(6) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 110–603 链 A; UniProt 627–764 链 B; UniProt 110–603 链 B; UniProt 627–764 链 C; UniProt 110–603 链 C; UniProt 627–764 链 D; UniProt 110–603 链 D; UniProt 627–764 片段:UNP residues 110-603, 627-764 Tau-theraphotoxin-Hs1a × 2 (P0CH43) 6O8 (4R,7S)-4-hydroxy-N,N,N-trimethyl-4,9-dioxo-7-[(pentanoyloxy)methyl]-3,5,8-trioxa-4lambda~5~-phosphatetradecan-1-aminium × 4 6OE (2S)-3-{[(S)-(2-aminoethoxy)(hydroxy)phosphoryl]oxy}-2-(hexanoyloxy)propyl hexanoate × 8 6EU resiniferatoxin × 4 6O9 (2S)-2-(acetyloxy)-3-{[(R)-(2-aminoethoxy)(hydroxy)phosphoryl]oxy}propyl pentanoate × 4 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;Blot for 6 seconds before plunging into liquid ethane (FEI VITROBOT MARK III). 分辨率 2.95 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 65 个其他 PDB 条目、65 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 TRPV1_RAT
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 5–498; UniProt 110–603 作者链 A; PDB构建体 499–636; UniProt 627–764 作者链 B; PDB构建体 5–498; UniProt 110–603 作者链 B; PDB构建体 499–636; UniProt 627–764 作者链 C; PDB构建体 5–498; UniProt 110–603 作者链 C; PDB构建体 499–636; UniProt 627–764 作者链 D; PDB构建体 5–498; UniProt 110–603 作者链 D; PDB构建体 499–636; UniProt 627–764

Tau-theraphotoxin-Hs1a

Haplopelma schmidti

UniProt P0CH43

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 6 PDB 声明:hexameric(6) 与蛋白拷贝数一致 链 E; UniProt 1–75 链 F; UniProt 1–75 未记录 Transient receptor potential cation channel subfamily V member 1 × 4 (O35433) 6O8 (4R,7S)-4-hydroxy-N,N,N-trimethyl-4,9-dioxo-7-[(pentanoyloxy)methyl]-3,5,8-trioxa-4lambda~5~-phosphatetradecan-1-aminium × 4 6OE (2S)-3-{[(S)-(2-aminoethoxy)(hydroxy)phosphoryl]oxy}-2-(hexanoyloxy)propyl hexanoate × 8 6EU resiniferatoxin × 4 6O9 (2S)-2-(acetyloxy)-3-{[(R)-(2-aminoethoxy)(hydroxy)phosphoryl]oxy}propyl pentanoate × 4 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE;Blot for 6 seconds before plunging into liquid ethane (FEI VITROBOT MARK III). 分辨率 2.95 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 7 个其他 PDB 条目、7 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 DKTX_HAPSC
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 E; PDB构建体 1–75; UniProt 1–75 作者链 F; PDB构建体 1–75; UniProt 1–75

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 5irx

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 5irx
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id5irx
沉积日期 deposition_date2016-03-14
结构标题 titleStructure of TRPV1 in complex with DkTx and RTX, determined in lipid nanodisc
关键词 keywordsTRP, ion channel, nanodisc, vanilloid, lipid, TRANSPORT PROTEIN; TRANSPORT PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier40.72
回转半径 Rg (电子) rg_electron39.00
零角强度 I(0) i0460066000.00
分子量 molecular_weight186210.0 kDa
排除体积 excluded_volume236780 ų
包络体积 envelope_volume335490 ų
水化壳体积 shell_volume68348 ų
包络直径 envelope_diameter131.7
壳层 Rg shell_rg47.32
包络 Rg envelope_rg39.17
形状 Rg shape_rg39.09
总 Rg total_rg39.17
总原子数 total_atoms13677
残基数 n_residues1726
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax125.1
Rg (实空间) rg_real40.49
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.71
I(0) (实空间) i0_real4.6010e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error7.9300e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal40.71
I(0) (倒空间) i0_reciprocal460200000.0000
解质量估计 total_estimate0.8908
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary54.5
偏度 Skewness skewness0.075
峰度 Kurtosis kurtosis-0.432
角度范围 angular_range— – 0.1950 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha37150000.0000
实空间数据点数 n_real_points40
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.908; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.974; Smooth: 0.879

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (6)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)