6cg0

Cryo-EM structure of mouse RAG1/2 HFC complex (3.17 A)

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 162.6 Å Quality: REASONABLE

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

V(D)J recombination-activating protein 1

Mus musculus

UniProt P15919

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 5 DNA 6 PDB 声明:undecameric(11) 与全部聚合物数一致 链 A; UniProt 265–1039 链 C; UniProt 265–1039 未记录 V(D)J recombination-activating protein 2 × 2 (P21784) DNA (46-MER) × 1 ;DNA (5'-D(*GP*AP*TP*CP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*A)-3') ; × 1 ;DNA (5'-D(P*CP*TP*GP*GP*AP*TP*CP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*A)-3') ; × 1 DNA (60-MER) × 1 DNA (30-MER) × 1 DNA (41-MER) × 1 High mobility group protein B1 × 1 (P09429) ZN ZINC ION × 2 CA CALCIUM ION × 2 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.17 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 30 个其他 PDB 条目、35 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RAG1_MOUSE
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–775; UniProt 265–1039 作者链 C; PDB构建体 1–775; UniProt 265–1039

V(D)J recombination-activating protein 2

Mus musculus

UniProt P21784

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 5 DNA 6 PDB 声明:undecameric(11) 与全部聚合物数一致 链 B; UniProt 1–520 链 D; UniProt 1–520 未记录 V(D)J recombination-activating protein 1 × 2 (P15919) DNA (46-MER) × 1 ;DNA (5'-D(*GP*AP*TP*CP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*A)-3') ; × 1 ;DNA (5'-D(P*CP*TP*GP*GP*AP*TP*CP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*A)-3') ; × 1 DNA (60-MER) × 1 DNA (30-MER) × 1 DNA (41-MER) × 1 High mobility group protein B1 × 1 (P09429) ZN ZINC ION × 2 CA CALCIUM ION × 2 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.17 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 33 个其他 PDB 条目、43 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RAG2_MOUSE
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–520; UniProt 1–520 作者链 D; PDB构建体 1–520; UniProt 1–520

High mobility group protein B1

Homo sapiens

UniProt P09429

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 5 DNA 6 PDB 声明:undecameric(11) 与全部聚合物数一致 链 N; UniProt 15–140 未记录 V(D)J recombination-activating protein 1 × 2 (P15919) V(D)J recombination-activating protein 2 × 2 (P21784) DNA (46-MER) × 1 ;DNA (5'-D(*GP*AP*TP*CP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*A)-3') ; × 1 ;DNA (5'-D(P*CP*TP*GP*GP*AP*TP*CP*TP*GP*GP*CP*CP*TP*GP*TP*CP*TP*TP*A)-3') ; × 1 DNA (60-MER) × 1 DNA (30-MER) × 1 DNA (41-MER) × 1 ZN ZINC ION × 2 CA CALCIUM ION × 2 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.17 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 12 个其他 PDB 条目、12 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 HMGB1_HUMAN
Isoform
PDB实体 9
链与序列区间 作者链 N; PDB构建体 1–126; UniProt 15–140

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 6cg0

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 6cg0
下载 Download

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id6cg0
沉积日期 deposition_date2018-02-19
结构标题 titleCryo-EM structure of mouse RAG1/2 HFC complex (3.17 A)
关键词 keywordsV(D)J recombination, RAG1/2, RSS, Immunity, RECOMBINATION; RECOMBINATION
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier48.51
回转半径 Rg (电子) rg_electron47.33
零角强度 I(0) i01633610000.00
分子量 molecular_weight289400.0 kDa
排除体积 excluded_volume342630 ų
包络体积 envelope_volume516390 ų
水化壳体积 shell_volume89531 ų
包络直径 envelope_diameter172.5
壳层 Rg shell_rg52.31
包络 Rg envelope_rg47.49
形状 Rg shape_rg47.29
总 Rg total_rg47.58
总原子数 total_atoms20055
残基数 n_residues2201
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax162.6
Rg (实空间) rg_real48.48
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.31
I(0) (实空间) i0_real1.6340e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.9590e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal48.51
I(0) (倒空间) i0_reciprocal1634000000.0000
解质量估计 total_estimate0.6574
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary55.9
偏度 Skewness skewness0.357
峰度 Kurtosis kurtosis-0.258
角度范围 angular_range— – 0.1600 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha93500000.0000
实空间数据点数 n_real_points33
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.822; Stabil: 1.000; Sysdev: 0.087; Positv: 1.000; Valcen: 0.996; Smooth: 0.817

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (11)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)