6sht

Molecular structure of mouse apoferritin resolved at 2.7 Angstroms with the Glacios cryo-microscope

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 70.4 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Ferritin heavy chain

Mus musculus

UniProt P09528

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白同源多聚体 同源多聚体 蛋白 × 24 PDB 声明:24-meric(24) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–182 未记录 FE FE (III) ION × 24 MG MAGNESIUM ION × 24 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 2.73 Å R-free 0.254

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 26 个其他 PDB 条目、28 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 FRIH_MOUSE
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–182; UniProt 1–182

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 6sht

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 6sht
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id6sht
沉积日期 deposition_date2019-08-08
结构标题 titleMolecular structure of mouse apoferritin resolved at 2.7 Angstroms with the Glacios cryo-microscope
关键词 keywordsApoferritin, iron binding, iron storing, complex, METAL BINDING PROTEIN; METAL BINDING PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier19.55
回转半径 Rg (电子) rg_electron18.68
零角强度 I(0) i08263300.00
分子量 molecular_weight20330.0 kDa
排除体积 excluded_volume25100 ų
包络体积 envelope_volume30520 ų
水化壳体积 shell_volume14722 ų
包络直径 envelope_diameter70.1
壳层 Rg shell_rg23.64
包络 Rg envelope_rg19.04
形状 Rg shape_rg18.63
总 Rg total_rg19.63
总原子数 total_atoms1427
残基数 n_residues174
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax70.4
Rg (实空间) rg_real19.70
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.70
I(0) (实空间) i0_real8.2630e+06
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.2390e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal19.68
I(0) (倒空间) i0_reciprocal8263000.0000
解质量估计 total_estimate0.8006
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary19.8
偏度 Skewness skewness0.542
峰度 Kurtosis kurtosis-0.198
角度范围 angular_range— – 0.4050 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha2644000.0000
实空间数据点数 n_real_points72
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.584; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.678; Smooth: 0.974

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

SCOP 2.08 (1 domains)

结构域编号 domain_idd6shta_
类 Class classa — All alpha proteins
折叠类型 Fold folda.25 — Ferritin-like
超家族 Superfamily superfamilya.25.1 — Ferritin-like
家族 Family familya.25.1.1 — Ferritin

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id6shtA00
类 Class class1 — Mainly Alpha
架构 Architecture architecture20 — Up-down Bundle
拓扑 Topology topology1260 — Ferritin
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily10 — Ferritin, core subunit, four-helix bundle

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)