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6tz9

CryoEM reconstruction of membrane-bound ESCRT-III filament composed of CHMP1B only

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 567.1 Å Quality: REASONABLE
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1. Protein Identity and Related Structures Protein Identity & Related Structures

Charged multivesicular body protein 1b

Homo sapiens

UniProt Q7LBR1

State in the Current Structure

Assembly Oligomeric State Construct Mutations and Modifications Ligands, Ions and Associated Components Method and Experimental Conditions Structure Quality
1 Protein homooligomer Homooligomer Protein × 26 PDB declaration: 26-meric（26） Consistent with protein copy count Chain A； UniProt 1–199 Chain AA； UniProt 1–199 Chain B； UniProt 1–199 Chain C； UniProt 1–199 Chain D； UniProt 1–199 Chain E； UniProt 1–199 Chain F； UniProt 1–199 Chain G； UniProt 1–199 Chain H； UniProt 1–199 Chain I； UniProt 1–199 Chain J； UniProt 1–199 Chain K； UniProt 1–199 Chain L； UniProt 1–199 Chain M； UniProt 1–199 Chain N； UniProt 1–199 Chain O； UniProt 1–199 Chain P； UniProt 1–199 Chain Q； UniProt 1–199 Chain R； UniProt 1–199 Chain S； UniProt 1–199 Chain T； UniProt 1–199 Chain V； UniProt 1–199 Chain W； UniProt 1–199 Chain X； UniProt 1–199 Chain Y； UniProt 1–199 Chain Z； UniProt 1–199 Mutation：K37E No other associated polymer ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer：pH 7.4 cryo-EM vitrification conditions：Cryogen ETHANE；Grids were blotted with Whatman No. 1 filter paper for 4-8 seconds with a 0 mm offset at 19C and 100 percent humidity before plunging into liquid ethane Resolution 6.20 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Each row is a biological assembly of the same UniProt protein in another PDB entry. The “Difference from current entry” column identifies evidence-level differences; no tag means the currently parsed fields agree.

Other PDB Difference from Current Entry 6TZ9 Assembly / Oligomeric State Construct Mutations and Modifications Ligands, Ions and Non-polymers Method and Experimental Conditions Structure Quality
3JC1 Electron cryo-microscopy of the IST1-CHMP1B ESCRT-III copolymer Deposited 2015-11-09 Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 68 PDB declaration: 68-meric
Chain Ab 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain Ad 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain Af 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain Ah 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain Aj 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain Al 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain An 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain Ap 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain Ar 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain At 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain Av 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain Ax 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain Az 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain Bb 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain Bd 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain Bf 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain Bh 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain Bj 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain Bl 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain Bn 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain Bp 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain Br 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain Bt 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain Bv 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain Bx 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain Bz 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain Cb 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain Cd 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain Cf 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain Ch 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain Cj 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain Cl 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain Cn 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Chain Cp 4–163（160 aa） Fragment：UNP residues 4-163
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer 25 mM Tris, pH 8.0, 25 mM sodium chloride；pH 8；25 mM Tris, pH 8.0, 25 mM sodium chloride
cryo-EM vitrification conditions Deposited 3.5 uL sample, blotted 3-6 seconds (0 mm offset)；Cryogen ETHANE；Deposited 3.5 uL sample, blotted 3-6 seconds (0 mm offset), and plunged into liquid ethane (VITROBOT MARK III).
Resolution 4.00 Å
4TXQ Crystal structure of LIP5 N-terminal domain complexed with CHMP1B MIM Deposited 2014-07-04 Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric
Chain C 176–199（24 aa） Fragment：UNP residues 176-199
Not recorded No recorded non-water small molecule X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 9；277.15 K；Protein mixture was added in 1:1 ratio with a solution of 16% MPD, 0.1 M Tris and equilibrated against a mother liquid of 8% MPD, 0.1 M Tris
Resolution 2.21 Å R-free 0.227
4TXQ Crystal structure of LIP5 N-terminal domain complexed with CHMP1B MIM Deposited 2014-07-04 Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics Assembly 2 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric
Chain D 176–199（24 aa） Fragment：UNP residues 176-199
Not recorded No recorded non-water small molecule X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 9；277.15 K；Protein mixture was added in 1:1 ratio with a solution of 16% MPD, 0.1 M Tris and equilibrated against a mother liquid of 8% MPD, 0.1 M Tris
Resolution 2.21 Å R-free 0.227
4TXR Crystal structure of LIP5 N-terminal domain complexed with CHMP1B MIM and CHMP5 MIM Deposited 2014-07-04 Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 3 PDB declaration: trimeric
Chain B 176–199（24 aa） Fragment：UNP residues 176-199
Not recorded ACT ACETATE ION × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 9 X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5.5；277.15 K；19% PEG 4000, 0.025 M sodium acetate
Resolution 1.00 Å R-free 0.180
6E8G CryoEM reconstruction of IST1-CHMP1B copolymer filament bound to ssDNA at 2.9 Angstrom resolution Deposited 2018-07-29 Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 72 PDB declaration: 72-meric
Chain AA 1–199（199 aa）
Chain AB 1–199（199 aa）
Chain B 1–199（199 aa）
Chain CA 1–199（199 aa）
Chain CB 1–199（199 aa）
Chain D 1–199（199 aa）
Chain EA 1–199（199 aa）
Chain EB 1–199（199 aa）
Chain F 1–199（199 aa）
Chain GA 1–199（199 aa）
Chain GB 1–199（199 aa）
Chain H 1–199（199 aa）
Chain IA 1–199（199 aa）
Chain IB 1–199（199 aa）
Chain J 1–199（199 aa）
Chain KA 1–199（199 aa）
Chain KB 1–199（199 aa）
Chain L 1–199（199 aa）
Chain MA 1–199（199 aa）
Chain MB 1–199（199 aa）
Chain N 1–199（199 aa）
Chain OA 1–199（199 aa）
Chain OB 1–199（199 aa）
Chain P 1–199（199 aa）
Chain QA 1–199（199 aa）
Chain QB 1–199（199 aa）
Chain R 1–199（199 aa）
Chain SA 1–199（199 aa）
Chain SB 1–199（199 aa）
Chain T 1–199（199 aa）
Chain UA 1–199（199 aa）
Chain UB 1–199（199 aa）
Chain W 1–199（199 aa）
Chain WA 1–199（199 aa）
Chain Y 1–199（199 aa）
Chain YA 1–199（199 aa）
Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 8
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；0 mm offset with 10 sec wait time and 2-4 sec blot
Resolution 2.90 Å
6TZ4 CryoEM reconstruction of membrane-bound ESCRT-III filament composed of CHMP1B+IST1 (right-handed) Deposited 2019-08-10 Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 72 PDB declaration: 72-meric
Chain 02 1–199（199 aa）
Chain A 1–199（199 aa）
Chain BA 1–199（199 aa）
Chain BB 1–199（199 aa）
Chain C 1–199（199 aa）
Chain DA 1–199（199 aa）
Chain DB 1–199（199 aa）
Chain E 1–199（199 aa）
Chain FA 1–199（199 aa）
Chain FB 1–199（199 aa）
Chain G 1–199（199 aa）
Chain HA 1–199（199 aa）
Chain HB 1–199（199 aa）
Chain I 1–199（199 aa）
Chain JA 1–199（199 aa）
Chain JB 1–199（199 aa）
Chain K 1–199（199 aa）
Chain LA 1–199（199 aa）
Chain LB 1–199（199 aa）
Chain M 1–199（199 aa）
Chain NA 1–199（199 aa）
Chain NB 1–199（199 aa）
Chain O 1–199（199 aa）
Chain PA 1–199（199 aa）
Chain PB 1–199（199 aa）
Chain Q 1–199（199 aa）
Chain RA 1–199（199 aa）
Chain RB 1–199（199 aa）
Chain S 1–199（199 aa）
Chain TA 1–199（199 aa）
Chain V 1–199（199 aa）
Chain VA 1–199（199 aa）
Chain X 1–199（199 aa）
Chain XA 1–199（199 aa）
Chain Z 1–199（199 aa）
Chain ZA 1–199（199 aa）
Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.4
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Grids were blotted with Whatman No. 1 filter paper for 4-8 seconds with a 0 mm offset at 19C and 100 percent humidity before plunging into liquid ethane
Resolution 3.20 Å
6TZ5 CryoEM reconstruction of membrane-bound ESCRT-III filament composed of CHMP1B+IST1 (left-handed) Deposited 2019-08-10 Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 68 PDB declaration: 68-meric
Chain AA 1–199（199 aa）
Chain AB 1–199（199 aa）
Chain B 1–199（199 aa）
Chain CA 1–199（199 aa）
Chain CB 1–199（199 aa）
Chain D 1–199（199 aa）
Chain EA 1–199（199 aa）
Chain EB 1–199（199 aa）
Chain F 1–199（199 aa）
Chain GA 1–199（199 aa）
Chain GB 1–199（199 aa）
Chain H 1–199（199 aa）
Chain IA 1–199（199 aa）
Chain IB 1–199（199 aa）
Chain J 1–199（199 aa）
Chain KA 1–199（199 aa）
Chain KB 1–199（199 aa）
Chain L 1–199（199 aa）
Chain MA 1–199（199 aa）
Chain MB 1–199（199 aa）
Chain N 1–199（199 aa）
Chain OA 1–199（199 aa）
Chain OB 1–199（199 aa）
Chain P 1–199（199 aa）
Chain QA 1–199（199 aa）
Chain QB 1–199（199 aa）
Chain R 1–199（199 aa）
Chain SA 1–199（199 aa）
Chain T 1–199（199 aa）
Chain UA 1–199（199 aa）
Chain W 1–199（199 aa）
Chain WA 1–199（199 aa）
Chain Y 1–199（199 aa）
Chain YA 1–199（199 aa）
Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.4
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Grids were blotted with Whatman No. 1 filter paper for 4-8 seconds with a 0 mm offset at 19C and 100 percent humidity before plunging into liquid ethane
Resolution 3.10 Å
8V2Q CHMP1B/IST1 ssRNA bound copolymer Deposited 2023-11-23 Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 182 PDB declaration: 182-meric
Chain A 1–199（199 aa）
Mutation：M136V No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 8
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.95 Å
8V2R CryoEM of ssDNA bound CHMP1B/IST1 copolymer assembly Deposited 2023-11-23 Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 192 PDB declaration: 192-meric
Chain A 1–199（199 aa）
Mutation：M136V No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 8
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 3.01 Å
8V2S CHMP1B/IST1 dsDNA bound copolymer Deposited 2023-11-23 Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 192 PDB declaration: 192-meric
Chain A 1–199（199 aa）
Mutation：M136V No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 8
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.72 Å

9 other PDB entries and 10 assemblies. Open the comparison page and filter oligomeric states

View Construct and Data Evidence
UniProt name CHM1B_HUMAN
Isoform —
PDB entities 1
Chains and sequence ranges Author chain A； PDBConstruct 1–199； UniProt 1–199 Author chain AA； PDBConstruct 1–199； UniProt 1–199 Author chain B； PDBConstruct 1–199； UniProt 1–199 Author chain C； PDBConstruct 1–199； UniProt 1–199 Author chain D； PDBConstruct 1–199； UniProt 1–199 Author chain E； PDBConstruct 1–199； UniProt 1–199 Author chain F； PDBConstruct 1–199； UniProt 1–199 Author chain G； PDBConstruct 1–199； UniProt 1–199 Author chain H； PDBConstruct 1–199； UniProt 1–199 Author chain I； PDBConstruct 1–199； UniProt 1–199 Author chain J； PDBConstruct 1–199； UniProt 1–199 Author chain K； PDBConstruct 1–199； UniProt 1–199 Author chain L； PDBConstruct 1–199； UniProt 1–199 Author chain M； PDBConstruct 1–199； UniProt 1–199 Author chain N； PDBConstruct 1–199； UniProt 1–199 Author chain O； PDBConstruct 1–199； UniProt 1–199 Author chain P； PDBConstruct 1–199； UniProt 1–199 Author chain Q； PDBConstruct 1–199； UniProt 1–199 Author chain R； PDBConstruct 1–199； UniProt 1–199 Author chain S； PDBConstruct 1–199； UniProt 1–199 Author chain T； PDBConstruct 1–199； UniProt 1–199 Author chain V； PDBConstruct 1–199； UniProt 1–199 Author chain W； PDBConstruct 1–199； UniProt 1–199 Author chain X； PDBConstruct 1–199； UniProt 1–199 Author chain Y； PDBConstruct 1–199； UniProt 1–199 Author chain Z； PDBConstruct 1–199； UniProt 1–199

The page prioritizes protein identity, the current assembly, associated components, oligomeric state and cross-PDB links. Chain mapping and sequence ranges are retained as data evidence. Internal IDs, import timestamps and assembly operation expressions are maintenance fields and are not shown here.

SAXS scattering curve SAXS Profile

SAXS profile for 6tz9

P(r) Distance Distribution P(r) Distribution

P(r) distribution for 6tz9
Download Download
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2. Structure Basics 2. Structure Basics

Entry ID entry_id6tz9
Deposition date deposition_date2019-08-11
Structure title titleCryoEM reconstruction of membrane-bound ESCRT-III filament composed of CHMP1B only
Keywords keywordsmembrane remodeling, membrane-bound protein filament, ESCRT-III, LIPID BINDING PROTEIN; LIPID BINDING PROTEIN
Experimental Method methodELECTRON MICROSCOPY
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3. SAXS Parameters (CRYSOL theoretical calculation) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

Radius of gyration Rg (Guinier) rg_guinier— Å
Radius of gyration Rg (electron density) rg_electron121.50 Å
Forward intensity I(0) i03296640000.00
Molecular weight molecular_weight473440.0 kDa
Excluded volume excluded_volume587450 ų
Envelope volume envelope_volume2049700 ų
Hydration-shell volume shell_volume145200 ų
Envelope diameter envelope_diameter277.0 Å
Shell Rg shell_rg132.00 Å
Envelope Rg envelope_rg101.10 Å
Shape Rg shape_rg121.50 Å
Total Rg total_rg121.60 Å
Total atoms total_atoms32890
Residues n_residues4238
Spherical-harmonic order n_harmonics20
q range q_range— – 0.5000 Å−1
Data points n_points101
Shell type shell_typedirectional
Solvent electron density solvent_density0.3340 e/ų
Shell contrast contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL version crysol_version4.1.3
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4. P(r) Distance Distribution (GNOM inversion) 4. P(r) Analysis (GNOM)

Maximum dimension Dmax dmax567.1 Å
Rg (real space) rg_real125.70 Å
Rg uncertainty (real space) rg_real_error14.98 Å
I(0) (real space) i0_real3.3140e+09
I(0) uncertainty (real space) i0_real_error1.0610e+08
Rg (reciprocal space) rg_reciprocal120.80 Å
I(0) (reciprocal space) i0_reciprocal3250000000.0000
Solution quality estimate total_estimate0.7268
Solution quality rating solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) peaks n_peaks5
Primary peak position r_peak_primary218.1 Å
Skewness Skewness skewness0.241
Kurtosis Kurtosis kurtosis1.037
Angular range angular_range— – 0.0650 Å−1
Current regularization parameter α current_alpha0.0841
Highest regularization parameter α highest_alpha97920000.0000
Real-space data points n_real_points14
GNOM version gnom_version4.1.3
Quality Criteria quality_criteria AN1: 0.017; Oscil: 0.000; Stabil: 0.851; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.907; Smooth: 0.991
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5. Crystallography and Experiment 5. Crystallography & Experiment

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6. Entities and Polymers Entities & Polymers (1)

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8. Citations (1)

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9. Files and Curves (10)