SAXSdb — 7rvd

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Major prion protein

物种未注明

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白单体单体蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric（1）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 167–175	片段：UNP residues 167-175	无其他共同聚合物	ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY X-ray结晶条件：VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；298 K；0.5 M zinc acetate, 15% ethanol, 0.2 M MES, pH 6	分辨率 1.00 Å R-free 0.250

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 7RVD	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1AG2 PRION PROTEIN DOMAIN PRP(121-231) FROM MOUSE, NMR, 2 MINIMIZED AVERAGE STRUCTURE 提交 1997-03-31	构建体不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 123–225（103 aa）片段：DOMAIN 121 - 231	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 4.5；293 K	分辨率未提供
1XYX mouse prion protein fragment 121-231 提交 2004-11-11	构建体不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 120–231（112 aa）片段：C-terminal domain	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 4.5；293 K；离子强度（mmCIF原始值）10；压力 ambient NMR样品组成 1mM mPrP(121-231) U-15N,13C; 10mM acetate \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
1Y15 Mouse Prion Protein with mutation N174T 提交 2004-11-17	构建体不同突变/修饰不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 120–231（112 aa）片段：C-terminal domain	突变：N174T	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 4.5；293 K；离子强度（mmCIF原始值）10；压力 ambient NMR样品组成 1mM mPrP(121-231) U-15N,13C; 10mM acetate \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
1Y16 mouse prion protein with mutations S170N and N174T 提交 2004-11-17	构建体不同突变/修饰不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 120–231（112 aa）片段：C-terminal domain	突变：S170N, N174T	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 4.5；293 K；离子强度（mmCIF原始值）10；压力 ambient NMR样品组成 1mM mprp(121-213) S170N,N174T U-15N,13C;10mM acetate \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2K5O Mouse Prion Protein (121-231) with Mutation S170N 提交 2008-06-30	构建体不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 120–231（112 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 4.5；298.2 K；离子强度（mmCIF原始值）0.01；压力 ambient NMR样品组成 0.4mM [U-99% 13C; U-99% 15N] Prion Protein, 10% D2O, 90% H2O, 10mM [U-2H] sodium acetate, 0.02% sodium azide, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2KFM Mouse Prion Protein (121-231) with Mutations Y225A and Y226A 提交 2009-02-24	构建体不同突变/修饰不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 120–231（112 aa）	突变：Y225A,Y226A	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 4.5；293.1 K；离子强度（mmCIF原始值）0.01；压力 ambient NMR样品组成 10 mM [U-100% 2H] sodium acetate-1, 2 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] entity-2, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2KFO Mouse Prion Protein (121-231) with Mutation V166A 提交 2009-02-24	构建体不同突变/修饰不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 120–231（112 aa）	突变：V166A	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 4.5；293.1 K；离子强度（mmCIF原始值）0.01；压力 ambient NMR样品组成 1.4 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein, 10 mM [U-100% 2H] sodium acetate, 0.02 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2KU5 Mouse Prion Protein (121-231) with mutation D167S 提交 2010-02-12	构建体不同突变/修饰不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 120–231（112 aa）片段：UNP residues 119-231	突变：D167S	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 10；298 K；压力 ambient NMR样品组成 10 mM [U-2H] sodium acetate-1, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2KU6 Mouse Prion Protein (121-231) with mutations D167S and N173K 提交 2010-02-12	构建体不同突变/修饰不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 120–231（112 aa）片段：UNP residues 119-231	突变：D167S, N173K	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 10；298 K；压力 ambient NMR样品组成 10 mM [U-2H] sodium acetate-1, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
3NVG MIHFGN segment 137-142 from mouse prion 提交 2010-07-08	构建体不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 10 PDB 声明：decameric	链 A 137–142（6 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；298 K；100mM HEPES 7.5, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K	分辨率 1.48 Å R-free 0.205
3NVH MIHFGND segment 137-143 from mouse prion 提交 2010-07-08	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 10 PDB 声明：decameric	链 A 137–143（7 aa）	未记录	TFA trifluoroacetic acid × 10	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7；298 K；100mM HEPES ph 7.0, 10% PEG 1200, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K	分辨率 1.61 Å R-free 0.197
4H88 Structure of POM1 FAB fragment complexed with mouse PrPc Fragment 120-230 提交 2012-09-21	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 120–230（111 aa）片段：C-TERM FRAGMENT	未记录	NA SODIUM ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6.5；298 K；25% PEG3350, 0.1 M BIS-TRIS, 0.2 M lithium sulphate , pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K	分辨率 1.90 Å R-free 0.234
4J8R Structure of an octapeptide repeat of the prion protein bound to the POM2 Fab antibody fragment 提交 2013-02-14	构建体不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 I 67–82（16 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；298 K；28% PEG 1000, 0.1M HEPES, 0.2M Calcium Chloride, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K	分辨率 2.30 Å R-free 0.257
4J8R Structure of an octapeptide repeat of the prion protein bound to the POM2 Fab antibody fragment 提交 2013-02-14	构建体不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 J 67–82（16 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；298 K；28% PEG 1000, 0.1M HEPES, 0.2M Calcium Chloride, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K	分辨率 2.30 Å R-free 0.257
4MA7 Crystal structure of mouse prion protein complexed with Promazine 提交 2013-08-15	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 116–229（114 aa）片段：UNP residues 116-229	未记录	P2Z Promazine × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6.5；298 K；25% PEG3350, 0.1 M Bis-Tris, pH 6.5, 0.2 M lithium sulfate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K	分辨率 1.97 Å R-free 0.247
4MA8 Crystal structure of mouse prion protein complexed with Chlorpromazine 提交 2013-08-15	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 C 116–229（114 aa）片段：UNP residues 116-229	未记录	Z80 3-(2-chloro-10H-phenothiazin-10-yl)-N,N-dimethylpropan-1-amine × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 6.5；298 K；25% PEG3350, 0.1 M Bis-Tris, pH 6.5, 0.2 M lithium sulfate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K	分辨率 2.20 Å R-free 0.236
6AQ7 Structure of POM6 FAB fragment complexed with mouse PrPc 提交 2017-08-18	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 127–225（99 aa）片段：UNP residues 127-225	未记录	GOL GLYCEROL × 2 TCE 3,3',3''-phosphanetriyltripropanoic acid × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7；293 K；0.2M Sodium malonate pH 7.0, 12% PEG8000 along with 5mM TCEP, 5mM Praseodymium acetate and ethanol	分辨率 1.83 Å R-free 0.230
6HER Mouse prion protein in complex with Nanobody 484 提交 2018-08-20	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 117–226（110 aa）	未记录	SO4 SULFATE ION × 3 GOL GLYCEROL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；0.1 M Tris pH 8, 1.5 M ammonium sulfate	分辨率 1.20 Å R-free 0.195
6HHD Mouse Prion Protein in complex with Nanobody 484 提交 2018-08-28	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 118–225（108 aa）链 C 118–224（107 aa）	未记录	CL CHLORIDE ION × 3 SO4 SULFATE ION × 4 GOL GLYCEROL × 1 NA SODIUM ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6；293 K；0.15 M ammonium sulfate, 0.1 M MES pH6.0, 15% w/v PEG 40000.	分辨率 2.10 Å R-free 0.245
7QIG Infectious mouse-adapted RML scrapie prion fibril purified from terminally-infected mouse brains 提交 2021-12-14	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 94–225（132 aa）链 B 94–225（132 aa）链 C 94–225（132 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 6.8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.70 Å
7TD6 aRML prion fibril 提交 2021-12-30	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric	链 1 1–254（254 aa）链 A 1–254（254 aa）链 B 1–254（254 aa）链 C 1–254（254 aa）链 D 1–254（254 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.00 Å
8A00 Infectious mouse-adapted ME7 scrapie prion fibril purified from terminally-infected mouse brains 提交 2022-05-26	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 94–229（136 aa）链 B 94–229（136 aa）链 C 94–229（136 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 6.8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.60 Å
8DJA Cryo-EM structure of mouse PrP23-144 amyloid fibrils (polymorph 1) 提交 2022-06-30	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 20 PDB 声明：eicosameric	链 A 23–143（121 aa）链 B 23–143（121 aa）链 C 23–143（121 aa）链 D 23–143（121 aa）链 E 23–143（121 aa）链 F 23–143（121 aa）链 G 23–143（121 aa）链 H 23–143（121 aa）链 I 23–143（121 aa）链 J 23–143（121 aa）链 K 23–143（121 aa）链 L 23–143（121 aa）链 M 23–143（121 aa）链 N 23–143（121 aa）链 O 23–143（121 aa）链 P 23–143（121 aa）链 Q 23–143（121 aa）链 R 23–143（121 aa）链 S 23–143（121 aa）链 T 23–143（121 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 6.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.92 Å
8EFU a22L prion fibril 提交 2022-09-09	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric	链 A 1–231（231 aa）链 B 1–231（231 aa）链 C 1–231（231 aa）链 D 1–231（231 aa）链 E 1–231（231 aa）	突变：S233Stop 突变：S233Stop 突变：S233Stop 突变：S233Stop 突变：S233Stop	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4；Sample suspended in 20 mM Tris pH 7.4, 100 mM containing 0.02% amphipol 8-35 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.20 Å

共 23 个其他 PDB 条目、24 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	PRIO_MOUSE
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–9； UniProt 167–175

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	7rvd
沉积日期 deposition_date	2021-08-18
结构标题 title	Segment from the mouse/cow prion protein 168-176 QYSNQNNFV
关键词 keywords	amyloid, prion, fibril, mouse, cow, PROTEIN FIBRIL; PROTEIN FIBRIL
实验方法 method	ELECTRON CRYSTALLOGRAPHY

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	9.42 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	9.03 Å
零角强度 I(0) i0	57554.40
分子量 molecular_weight	1113.0 kDa
排除体积 excluded_volume	1331 Å³
包络体积 envelope_volume	1797 Å³
水化壳体积 shell_volume	2408 Å³
包络直径 envelope_diameter	32.0 Å
壳层 Rg shell_rg	11.64 Å
包络 Rg envelope_rg	9.57 Å
形状 Rg shape_rg	8.96 Å
总 Rg total_rg	10.24 Å
总原子数 total_atoms	147
残基数 n_residues	9
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	36.6 Å
Rg (实空间) rg_real	9.67 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.44 Å
I(0) (实空间) i0_real	5.7550e+04
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	6.1500e+02
Rg (倒空间) rg_reciprocal	9.66 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	57550.0000
解质量估计 total_estimate	0.7364
解质量评级 solution_quality	REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks	1
主峰位置 r_peak_primary	35.7 Å
偏度 Skewness skewness	0.733
峰度 Kurtosis kurtosis	0.147
角度范围 angular_range	— – 0.5000 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	3897.0000
实空间数据点数 n_real_points	80
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.520; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.086; Smooth: 0.925

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

▶

8. 引用文献 (1)

▶

晶胞边长 a length_a	4.870 Å
晶胞边长 b length_b	10.170 Å
晶胞边长 c length_c	31.290 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	94.65 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.73 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	101.15 °
晶胞分子数 Z z_pdb	1

空间群 space_group	P 1
空间群编号 int_tables_number	1
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	1.003 Å
最低分辨率 resolution_low	10.391 Å
R 因子 r_factor	0.2056
R_work r_work	0.2011
R_free r_free	0.2499

分辨率 resolution	1.00 Å
分辨率测定方法 resolution_method	—
颗粒数 num_particles	—

描述 description	Major prion protein
分子量 formula_weight	1113.1 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	1

Segment from the mouse/cow prion protein 168-176 QYSNQNNFV

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Major prion protein

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction

冷冻电镜 EM 3D

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	147

fit	/app/data/saxs_computation/rv/7rvd/7rvd.fit
pddf	/app/data/pr_computation/rv/7rvd/7rvd.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/rv/7rvd/7rvd.dat