SAXSdb — 8avf

▼

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Leptin

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric（6）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 22–167 链 C； UniProt 22–167 链 E； UniProt 22–167	未记录	Leptin receptor × 3 （P48357）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.4；20 mM HEPES, 150 mM NaCl, pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE	分辨率 6.45 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 8AVF	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1AX8 Human obesity protein, leptin 提交 1997-10-31	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 22–167（146 aa）	突变：W100E	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 1.8M NA FORMATE, 100MM TRIS, PH 7.5	分辨率 2.40 Å R-free 0.283
1AX8 Human obesity protein, leptin 提交 1997-10-31	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 22–167（146 aa）	突变：W100E	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 1.8M NA FORMATE, 100MM TRIS, PH 7.5	分辨率 2.40 Å R-free 0.283
7Z3Q Crystal structure of the human leptin:LepR-CRH2 encounter complex to 3.6 A resolution. 提交 2022-03-02	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 22–167（146 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；293 K；Index screen HT #F1 0.2 M L-proline 0.1 M HEPES pH 7.5 10% PEG 3350 cryo: 25% PEG400	分辨率 3.62 Å R-free 0.305
7Z3Q Crystal structure of the human leptin:LepR-CRH2 encounter complex to 3.6 A resolution. 提交 2022-03-02	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 22–167（146 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；293 K；Index screen HT #F1 0.2 M L-proline 0.1 M HEPES pH 7.5 10% PEG 3350 cryo: 25% PEG400	分辨率 3.62 Å R-free 0.305
7Z3Q Crystal structure of the human leptin:LepR-CRH2 encounter complex to 3.6 A resolution. 提交 2022-03-02	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 E 22–167（146 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；293 K；Index screen HT #F1 0.2 M L-proline 0.1 M HEPES pH 7.5 10% PEG 3350 cryo: 25% PEG400	分辨率 3.62 Å R-free 0.305
8AVE Human leptin in complex with the human LEP-R ectodomain fused to a C-terminal trimeric isoleucine GCN4 zipper (2:2 model) 提交 2022-08-26	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 22–167（146 aa）链 C 22–167（146 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4；20 mM HEPES, 150 mM NaCl, pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 5.62 Å
8AVO Human leptin in complex with the human LEP-R ectodomain fused to a C-terminal trimeric isoleucine GCN4 zipper (open 3:3 model). 提交 2022-08-26	结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 A 22–167（146 aa）链 C 22–167（146 aa）链 E 22–167（146 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4；20 mM HEPES, 150 mM NaCl, pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 6.84 Å
8K6Z NMR structure of human leptin 提交 2023-07-26	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 22–167（146 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 4.5；298 K；离子强度（mmCIF原始值）5；压力 1 NMR样品组成 0.8 mM [U-13C; U-15N] leptin, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供
8X80 Structure of leptin-LepR trimer with a small gap 提交 2023-11-27	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 D 1–167（167 aa）链 E 1–167（167 aa）链 F 1–167（167 aa）	未记录	NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 15	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.88 Å
8X81 Structure of leptin-LepR trimer with a large gap 提交 2023-11-27	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 D 1–167（167 aa）链 E 1–167（167 aa）链 F 1–167（167 aa）	未记录	NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 19	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.77 Å
8X85 Structure of leptin-LepR dimer 提交 2023-11-27	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 C 1–167（167 aa）链 D 1–167（167 aa）	未记录	NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 11	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.58 Å
9PUO Neutralizing monoclonal antibody Fab fragment bound to leptin 提交 2025-07-31	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 C 22–167（146 aa）	突变：W100E	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.4；293 K；Protein at 25 mg/ml in 20 mM Hepes pH 7.4 and 75 mM sodium chloride versus a reservoir with 18% PEG 8,000 and 20% glycerol.	分辨率 3.10 Å R-free 0.277
9PUO Neutralizing monoclonal antibody Fab fragment bound to leptin 提交 2025-07-31	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 F 22–167（146 aa）	突变：W100E	PO4 PHOSPHATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.4；293 K；Protein at 25 mg/ml in 20 mM Hepes pH 7.4 and 75 mM sodium chloride versus a reservoir with 18% PEG 8,000 and 20% glycerol.	分辨率 3.10 Å R-free 0.277

共 9 个其他 PDB 条目、13 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	LEP_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 26–171； UniProt 22–167 作者链 C； PDB构建体 26–171； UniProt 22–167 作者链 E； PDB构建体 26–171； UniProt 22–167

Leptin receptor

Homo sapiens

UniProt P48357

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric（6）与蛋白拷贝数一致	链 B； UniProt 22–839 链 D； UniProt 22–839 链 F； UniProt 22–839	未记录	Leptin × 3 （P41159）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.4；20 mM HEPES, 150 mM NaCl, pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE	分辨率 6.45 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 8AVF	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
3V6O Leptin Receptor-antibody complex 提交 2011-12-20	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 428–633（206 aa）片段：Leptin binding domain of human obesity receptor	未记录	CYS CYSTEINE × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 13 ACT ACETATE ION × 3 NA SODIUM ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 4.6；281 K；sodium acetate, PEG-4000, pH 4.6, vapor diffusion, temperature 281K	分辨率 1.95 Å R-free 0.213
3V6O Leptin Receptor-antibody complex 提交 2011-12-20	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 B 428–633（206 aa）片段：Leptin binding domain of human obesity receptor	未记录	CYS CYSTEINE × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 18 ACT ACETATE ION × 3 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 4.6；281 K；sodium acetate, PEG-4000, pH 4.6, vapor diffusion, temperature 281K	分辨率 1.95 Å R-free 0.213
6E2P Structure of human JAK2 FERM/SH2 in complex with Leptin Receptor 提交 2018-07-11	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 863–933（71 aa）片段：UNP residues 863-933	未记录	SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；277.15 K；0.1 M MES, pH 6.5, 0.2 M magnesium chloride, 5-10% PEG4000, 10% ethylene glycol	分辨率 2.83 Å R-free 0.243
6E2P Structure of human JAK2 FERM/SH2 in complex with Leptin Receptor 提交 2018-07-11	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 D 863–933（71 aa）片段：UNP residues 863-933	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；277.15 K；0.1 M MES, pH 6.5, 0.2 M magnesium chloride, 5-10% PEG4000, 10% ethylene glycol	分辨率 2.83 Å R-free 0.243
7Z3Q Crystal structure of the human leptin:LepR-CRH2 encounter complex to 3.6 A resolution. 提交 2022-03-02	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 D 428–635（208 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；293 K；Index screen HT #F1 0.2 M L-proline 0.1 M HEPES pH 7.5 10% PEG 3350 cryo: 25% PEG400	分辨率 3.62 Å R-free 0.305
7Z3Q Crystal structure of the human leptin:LepR-CRH2 encounter complex to 3.6 A resolution. 提交 2022-03-02	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 428–635（208 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；293 K；Index screen HT #F1 0.2 M L-proline 0.1 M HEPES pH 7.5 10% PEG 3350 cryo: 25% PEG400	分辨率 3.62 Å R-free 0.305
7Z3Q Crystal structure of the human leptin:LepR-CRH2 encounter complex to 3.6 A resolution. 提交 2022-03-02	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 F 428–635（208 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 7.5；293 K；Index screen HT #F1 0.2 M L-proline 0.1 M HEPES pH 7.5 10% PEG 3350 cryo: 25% PEG400	分辨率 3.62 Å R-free 0.305
8AVE Human leptin in complex with the human LEP-R ectodomain fused to a C-terminal trimeric isoleucine GCN4 zipper (2:2 model) 提交 2022-08-26	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 B 22–839（818 aa）链 D 22–839（818 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4；20 mM HEPES, 150 mM NaCl, pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 5.62 Å
8AVO Human leptin in complex with the human LEP-R ectodomain fused to a C-terminal trimeric isoleucine GCN4 zipper (open 3:3 model). 提交 2022-08-26	结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 B 22–839（818 aa）链 D 22–839（818 aa）链 F 22–839（818 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4；20 mM HEPES, 150 mM NaCl, pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 6.84 Å
8X80 Structure of leptin-LepR trimer with a small gap 提交 2023-11-27	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 A 21–839（819 aa）链 B 21–839（819 aa）链 C 21–839（819 aa）	未记录	NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 15	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.88 Å
8X81 Structure of leptin-LepR trimer with a large gap 提交 2023-11-27	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 A 21–839（819 aa）链 B 21–839（819 aa）链 C 21–839（819 aa）	未记录	NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 19	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.77 Å
8X85 Structure of leptin-LepR dimer 提交 2023-11-27	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 21–839（819 aa）链 B 21–839（819 aa）	未记录	NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 11	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.58 Å

共 8 个其他 PDB 条目、12 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	LEPR_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	2
链与序列区间	作者链 B； PDB构建体 1–818； UniProt 22–839 作者链 D； PDB构建体 1–818； UniProt 22–839 作者链 F； PDB构建体 1–818； UniProt 22–839

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	8avf
沉积日期 deposition_date	2022-08-26
结构标题 title	Human leptin in complex with the human LEP-R ectodomain fused to a C-terminal trimeric isoleucine GCN4 zipper (closed 3:3 model)
关键词 keywords	leptin, LEP-R, obesity, metabolism, energy balance, CYTOKINE; CYTOKINE
实验方法 method	ELECTRON MICROSCOPY

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	56.34 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	55.89 Å
零角强度 I(0) i0	855850000.00
分子量 molecular_weight	252840.0 kDa
排除体积 excluded_volume	319680 Å³
包络体积 envelope_volume	559260 Å³
水化壳体积 shell_volume	83568 Å³
包络直径 envelope_diameter	170.1 Å
壳层 Rg shell_rg	61.01 Å
包络 Rg envelope_rg	52.06 Å
形状 Rg shape_rg	55.89 Å
总 Rg total_rg	56.04 Å
总原子数 total_atoms	17811
残基数 n_residues	2226
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	169.0 Å
Rg (实空间) rg_real	55.93 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	1.89 Å
I(0) (实空间) i0_real	8.5580e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	1.7790e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal	56.67 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	856800000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8542
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	84.5 Å
偏度 Skewness skewness	-0.148
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.489
角度范围 angular_range	— – 0.1400 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	33780000.0000
实空间数据点数 n_real_points	29
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.832; Stabil: 0.998; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.960; Smooth: 0.648

▶

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

▶

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Leptin
分子量 formula_weight	18605.1 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	3

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,C,E
原子数 atom_count	17811

AHHHHHHPGGPGSENLYFQGGSTGGVPIQKVQDDTKTLIKTIVTRINDISHTQSVSSKQKVTGLDFIPGLHPILTLSKMDQTLAVYQQILTSMPSRNVIQISNDLENLRDLLHVLAFSKSCHLPWASGLETLDSLGGVLEASGYSTEVVALSRLQGSLQDMLWQLDLSPGC

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Homo sapiens

实体 2 Entity 2 polymer

描述 description	Leptin receptor
分子量 formula_weight	98822.1 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	3

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	B,D,F

FNLSYPITPWRFKLSCMPPNSTYDYFLLPAGLSKNTSNSNGHYETAVEPKFNSSGTHFSNLSKTTFHCCFRSEQDRNCSLCADNIEGKTFVSTVNSLVFQQIDANWNIQCWLKGDLKLFICYVESLFKNLFRNYNYKVHLLYVLPEVLEDSPLVPQKGSFQMVHCNCSVHECCECLVPVPTAKLNDTLLMCLKITSGGVIFQSPLMSVQPINMVKPDPPLGLHMEITDDGNLKISWSSPPLVPFPLQYQVKYSENSTTVIREADKIVSATSLLVDSILPGSSYEVQVRGKRLDGPGIWSDWSTPRVFTTQDVIYFPPKILTSVGSNVSFHCIYKKENKIVPSKEIVWWMNLAEKIPQSQYDVVSDHVSKVTFFNLNETKPRGKFTYDAVYCCNEHECHHRYAELYVIDVNINISCETDGYLTKMTCRWSTSTIQSLAESTLQLRYHRSSLYCSDIPSIHPISEPKDCYLQSDGFYECIFQPIFLLSGYTMWIRINHSLGSLDSPPTCVLPDSVVKPLPPSSVKAEITINIGLLKISWEKPVFPENNLQFQIRYGLSGKEVQWKMYEVYDAKSKSVSLPVPDLCAVYAVQVRCKRLDGLGYWSNWSNPAYTVVMDIKVPMRGPEFWRIINGDTMKKEKNVTLLWKPLMKNDSLCSVQRYVINHHTSCNGTWSEDVGNHTKFTFLWTEQAHTVTVLAINSIGASVANFNLTFSWPMSKVNIVQSLSAYPLNSSCVIVSWILSPSDYKLMYFIIEWKNLNEDGEIKWLRISSSVKKYYIHDHFIPIEKYQFSLYPIFMEGVGKPKIINSFTQDDIEKHQSDSTGGSGGSGGSGGSGGSRMKQIEDKIEEILSKIYHIENEIARIKKLIGER

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Homo sapiens

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	1.000 Å
晶胞边长 b length_b	1.000 Å
晶胞边长 c length_c	1.000 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	—

空间群 space_group	P 1
空间群编号 int_tables_number	1
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	6.45 Å
分辨率测定方法 resolution_method	—
颗粒数 num_particles	29899

fit	/app/data/saxs_computation/av/8avf/8avf.fit
pddf	/app/data/pr_computation/av/8avf/8avf.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/av/8avf/8avf.dat

Human leptin in complex with the human LEP-R ectodomain fused to a C-terminal trimeric isoleucine GCN4 zipper (closed 3:3 model)

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Leptin

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

Leptin receptor

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

冷冻电镜 EM 3D

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)