SAXSdb — 8pxx

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Pre-mRNA-processing factor 40 homolog A

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 141–236	未记录	Splicing factor 1 × 1 （Q15637）	SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 6.5；308 K；离子强度（mmCIF原始值）133；压力 1 NMR样品组成：590 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] PRPF40A, 590 uM SF1, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：590 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] PRPF40A, 590 uM SF1, 100% D2O \| 100% D2O NMR样品组成：900 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] SF1, 900 uM PRPF40A, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：900 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] SF1, 900 uM PRPF40A, 100% D2O \| 100% D2O NMR样品组成：150 uM [U-100% 15N] PRPF40A, 150 uM SF1, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：150 uM [U-100% 15N] PRPF40A, 150 uM SF1, 10 mg/mL Pf1 phage, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 8PXX	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1YWI Structure of the FBP11WW1 domain complexed to the peptide APPTPPPLPP 提交 2005-02-18	构建体不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 142–173（32 aa）片段：WW1 domain	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6；298 K；离子强度（mmCIF原始值）100mM NaCl；压力 1 NMR样品组成 1.8mM [U-15N,13C] FBP11WW1, 3.6mM APPTPPPLPP, 10mM phosphate buffer, 100mM Nacl, 0.1mM DTT, 0.1mM EDTA \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1.8mM [U-15N,13C] FBP11WW1, 3.6mM APPTPPPLPP, 10mM phosphate buffer, 100mM Nacl, 0.1mM DTT, 0.1mM EDTA \| 100% D2O NMR样品组成 1.8mM [U-15N] FBP11WW1, 3.6mM APPTPPPLPP, 10mM phosphate buffer, 100mM Nacl, 0.1mM DTT, 0.1mM EDTA \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1.8mM FBP11WW1, 3.6mM APPTPPPLPP, 10mM phosphate buffer, 100mM Nacl, 0.1mM DTT, 0.1mM EDTA \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
1YWJ Structure of the FBP11WW1 domain 提交 2005-02-18	构建体不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 142–173（32 aa）片段：WW1 domain	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6；298 K；离子强度（mmCIF原始值）100mM NaCl；压力 1 NMR样品组成 1.8mM [U-15N,13C] FBP11WW1, 10mM phosphate buffer, 100mM Nacl, 0.1mM DTT, 0.1mM EDTA \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1.8mM [U-15N,13C] FBP11WW1, 10mM phosphate buffer, 100mM Nacl, 0.1mM DTT, 0.1mM EDTA \| 100% D2O NMR样品组成 1.8mM [U-15N] FBP11WW1, 10mM phosphate buffer, 100mM Nacl, 0.1mM DTT, 0.1mM EDTA \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1.8mM FBP11WW1, 10mM phosphate buffer, 100mM Nacl, 0.1mM DTT, 0.1mM EDTA \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2CQN Solution structure of the FF domain of human Formin-binding protein 3 提交 2005-05-20	构建体不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 743–806（64 aa）片段：FF domain	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）120mM；压力 ambient NMR样品组成 1.9mM 13C/15N-PROTEIN; 20mM d-Tris-HCl; 100mM NaCl; 1mM d-DTT; 0.02% NaN3 \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2DYF Solution structure of the first WW domain of FBP11 / HYPA (FBP11 WW1) complexed with a PL (PPLP) motif peptide ligand 提交 2006-09-11	构建体不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 146–173（28 aa）片段：THE FIRST WW DOMAIN	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 5；283 K；离子强度（mmCIF原始值）0.3；压力 1 NMR样品组成 1.5MM FBP11 WW1 U-15N, 13C 5.3MM NATURAL ABUNDANCE PL MOTIF PEPTIDE; 50MM PHOSPHATE BUFFER NA; 50MM NACL; 90% H2O, 10% D2O; 1.5MM FBP11 WW1 U- 15N, 13C; 5.3MM NATURAL ABUNDANCE PL MOTIF PEPTIDE; 50MM PHOSPHATE BUFFER NA; 50MM NACL; 100% D2O; 1.6MM FBP11 WW1 NATURAL ABUNDANCE; 4.4MM PL MOTIF PEPTIDE U-15N, 13C; 50MM PHOSPHATE BUFFER NA; 50MM NACL; 90% H2O, 10% D2O; 1.6MM FBP11 WW1 NATURAL ABUNDANCE; 4.4MM PL MOTIF PEPTIDE U-15N, 13C; 50MM PHOSPHATE BUFFER NA; 50MM NACL; 100% D2O; 1.5MM FBP11 WW1 U-15N; 5.3MM NATURAL ABUNDANCE PL MOTIF PEPTIDE; 50MM PHOSPHATE BUFFER NA; 50MM NACL; 90% H2O, 10% D2O	分辨率未提供
2KZG A Transient and Low Populated Protein Folding Intermediate at Atomic Resolution 提交 2010-06-17	构建体不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 381–450（70 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 5.7；303 K；离子强度（mmCIF原始值）145；压力 ambient NMR样品组成 1-2 mM [U-13C; U-15N; U-2H] FF-1, 100 mM sodium chloride-2, 50 mM sodium acetate-3, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1-2 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-50% 2H] FF-4, 100 mM sodium chloride-5, 50 mM sodium acetate-6, 100% D2O \| 100% D2O NMR样品组成 1-2 mM [selective 13C; U-100% 15N] FF-7, 100 mM sodium chloride-8, 50 mM sodium acetate-9, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2L5F Solution structure of the tandem WW domains from HYPA/FBP11 提交 2010-11-01	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 133–220（88 aa）片段：WW domains (UNP RESIDUES 133-220)	突变：P67T	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0.11；压力 ambient NMR样品组成 10 mM sodium phosphate-1, 100 mM sodium chloride-2, 5 mM DTT-3, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2L9V NMR structure of the FF domain L24A mutant's folding transition state 提交 2011-02-24	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 381–450（70 aa）片段：FF 1 domain residues 390-438	突变：L24A	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 5.7；303 K；离子强度（mmCIF原始值）145；压力 ambient NMR样品组成 1-2 mM [U-13C; U-15N; U-2H] protein, 100 mM sodium chloride, 50 mM sodium acetate, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1-2 mM [U-100% 13C; U-100% 15N; U-50% 2H] protein, 100 mM sodium chloride, 50 mM sodium acetate, 100% D2O \| 100% D2O	分辨率未提供
2LKS Ff11-60 提交 2011-10-19	构建体不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 391–439（49 aa）片段：FF 1 domain residues 391-439	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 4.8；298 K；离子强度（mmCIF原始值）0.070；压力 ambient NMR样品组成 20 mM sodium acetate, 50 mM sodium chloride, 0.05 % sodium azide, 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] FF11, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O NMR样品组成 20 mM sodium acetate, 50 mM sodium chloride, 0.05 % sodium azide, 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] FF11-60 A51L, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O NMR样品组成 20 mM 20mM sodium acetate, 50 mM 50 mM sodium chloride, 0.05 % 0.05% sodium azide, 1 mM [U-10% 13C; U-100% 15N] FF11, 95% H2O/5% D2O \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供
8PXW Structure of the WW domain tandem of PRPF40A 提交 2023-07-24	聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 141–236（96 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.5；298 K；离子强度（mmCIF原始值）133；压力 1 NMR样品组成 390 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] PRPF40A, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 390 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] PRPF40A, 100% D2O \| 100% D2O	分辨率未提供

共 9 个其他 PDB 条目、9 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	PR40A_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 4–99； UniProt 141–236

Splicing factor 1

Homo sapiens

UniProt Q15637

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 B； UniProt 575–590	未记录	Pre-mRNA-processing factor 40 homolog A × 1 （O75400）	SOLUTION NMR NMR测量条件：pH 6.5；308 K；离子强度（mmCIF原始值）133；压力 1 NMR样品组成：590 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] PRPF40A, 590 uM SF1, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：590 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] PRPF40A, 590 uM SF1, 100% D2O \| 100% D2O NMR样品组成：900 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] SF1, 900 uM PRPF40A, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：900 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] SF1, 900 uM PRPF40A, 100% D2O \| 100% D2O NMR样品组成：150 uM [U-100% 15N] PRPF40A, 150 uM SF1, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成：150 uM [U-100% 15N] PRPF40A, 150 uM SF1, 10 mg/mL Pf1 phage, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 8PXX	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1K1G STRUCTURAL BASIS FOR RECOGNITION OF THE INTRON BRANCH SITE RNA BY SPLICING FACTOR 1 提交 2001-09-25	构建体不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白–RNA 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：dimeric	链 A 133–260（128 aa）片段：Residues 133-260, KH-QUA2 region	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.5；295 K；离子强度（mmCIF原始值）50 mM NaCl；压力 ambient NMR测量条件 pH 6.5；278 K；离子强度（mmCIF原始值）50 mM NaCl；压力 ambient NMR样品组成 1 mM U-15N,13C SF1 KH-QUA2/unlabeled BPS in 20 mM phosphate buffer NA pH 6.5, 50 mM NaCl, 2 mM DTT \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1 mM U-15N,13C SF1 KH-QUA2/unlabeled BPS in 20 mM phosphate buffer NA pH 6.5, 50 mM NaCl, 2 mM DTT \| 100% D2O NMR样品组成 1 mM U-15N SF1 KH-QUA2/unlabeled BPS in 20 mM phosphate buffer NA pH 6.5, 50 mM NaCl, 2 mM DTT \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
1OPI SOLUTION STRUCTURE OF THE THIRD RNA RECOGNITION MOTIF (RRM) OF U2AF65 IN COMPLEX WITH AN N-TERMINAL SF1 PEPTIDE 提交 2003-03-05	构建体不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 13–25（13 aa）片段：N-TERMINAL PEPTIDE	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.4；295 K；离子强度（mmCIF原始值）50mM SALT；压力 AMBIENT NMR样品组成 1MM 15N,13C U2AF65-RRM3 + 1MM UNLABELED SF1_10-25, 30MM PHOSPHATE BUFFER, 20MM NACL, 3MM DTT \| D2O	分辨率未提供
2M09 Structure, phosphorylation and U2AF65 binding of the Nterminal Domain of splicing factor 1 during 3 splice site Recognition 提交 2012-10-22	构建体不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 27–145（119 aa）片段：UNP residues 27-145	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.5；298 K；离子强度（mmCIF原始值）70；压力 ambient NMR样品组成 100-600 uM [U-15N] protein, 100-600 uM [U-13C; U-15N] entity, 100-600 uM [U-13C; U-15N; U-2H] entity, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
2M0G Structure, phosphorylation and U2AF65 binding of the Nterminal Domain of splicing factor 1 during 3 splice site Recognition 提交 2012-10-25	构建体不同突变/修饰不同实验环境不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1–145（145 aa）片段：UNP residues 1-145	突变：S137C	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.5；298 K；离子强度（mmCIF原始值）70；压力 ambient NMR样品组成 100-600 uM [U-15N] protein, 100-600 uM [U-13C; U-15N] entity, 100-600 uM [U-13C; U-15N; U-2H] entity, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
4FXW Structure of phosphorylated SF1 complex with U2AF65-UHM domain 提交 2012-07-03	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 14–132（119 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	SO4 SULFATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；277 K；0.2 M Lithium sulfate, 20% PEG 3350 and 0.1 M Tris pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 2.29 Å R-free 0.281
4FXW Structure of phosphorylated SF1 complex with U2AF65-UHM domain 提交 2012-07-03	构建体不同突变/修饰不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 D 14–132（119 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	SO4 SULFATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；277 K；0.2 M Lithium sulfate, 20% PEG 3350 and 0.1 M Tris pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 2.29 Å R-free 0.281
4FXX Structure of SF1 coiled-coil domain 提交 2012-07-03	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 26–132（107 aa）片段：UNP Residues 26-132	未记录	IMD IMIDAZOLE × 1 MLI MALONATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.5；277 K；1.34 M sodium malonate pH 6.0, 0.1 M imidazole maleate pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 2.48 Å R-free 0.270
4FXX Structure of SF1 coiled-coil domain 提交 2012-07-03	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 26–132（107 aa）片段：UNP Residues 26-132	未记录	IMD IMIDAZOLE × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.5；277 K；1.34 M sodium malonate pH 6.0, 0.1 M imidazole maleate pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 2.48 Å R-free 0.270
4FXX Structure of SF1 coiled-coil domain 提交 2012-07-03	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 C 26–132（107 aa）片段：UNP Residues 26-132	未记录	IMD IMIDAZOLE × 2 MLI MALONATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.5；277 K；1.34 M sodium malonate pH 6.0, 0.1 M imidazole maleate pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 2.48 Å R-free 0.270
4FXX Structure of SF1 coiled-coil domain 提交 2012-07-03	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 D 26–132（107 aa）片段：UNP Residues 26-132	未记录	IMD IMIDAZOLE × 3	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.5；277 K；1.34 M sodium malonate pH 6.0, 0.1 M imidazole maleate pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 2.48 Å R-free 0.270
4FXX Structure of SF1 coiled-coil domain 提交 2012-07-03	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 5 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 26–132（107 aa）片段：UNP Residues 26-132 链 B 26–132（107 aa）片段：UNP Residues 26-132	未记录	IMD IMIDAZOLE × 3 MLI MALONATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.5；277 K；1.34 M sodium malonate pH 6.0, 0.1 M imidazole maleate pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 2.48 Å R-free 0.270
4FXX Structure of SF1 coiled-coil domain 提交 2012-07-03	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 6 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 26–132（107 aa）片段：UNP Residues 26-132 链 D 26–132（107 aa）片段：UNP Residues 26-132	未记录	IMD IMIDAZOLE × 5 MLI MALONATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.5；277 K；1.34 M sodium malonate pH 6.0, 0.1 M imidazole maleate pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K	分辨率 2.48 Å R-free 0.270
7VH9 Solution structure of the chimeric peptide of the first SURP domain of Human SF3A1 and the interacting region of SF1. 提交 2021-09-21	构建体不同聚集状态不同实验环境不同	Assembly 1 信息不足单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 295–327（33 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；298 K；离子强度（mmCIF原始值）20；压力 1 NMR样品组成 1.4 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
7VPX The cryo-EM structure of the human pre-A complex 提交 2021-10-18	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白–RNA 异源复合物；蛋白 × 31 PDB 声明：35-meric	链 D 1–639（639 aa）	未记录	ZN ZINC ION × 6 SJT spliceostatin A (form II) × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.9 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.00 Å

共 8 个其他 PDB 条目、14 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	SF01_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	2
链与序列区间	作者链 B； PDB构建体 7–22； UniProt 575–590

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	8pxx
沉积日期 deposition_date	2023-07-24
结构标题 title	Structure of the WW domain tandem of PRPF40A in complex with SF1
关键词 keywords	WW domain tandem, Proline-rich peptide, Alternative Splicing Regulation, E complex, SPLICING; SPLICING
实验方法 method	SOLUTION NMR

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	19.77 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	19.68 Å
零角强度 I(0) i0	1103810000.00
分子量 molecular_weight	277010.0 kDa
排除体积 excluded_volume	344500 Å³
包络体积 envelope_volume	71037 Å³
水化壳体积 shell_volume	22923 Å³
包络直径 envelope_diameter	94.5 Å
壳层 Rg shell_rg	32.52 Å
包络 Rg envelope_rg	28.41 Å
形状 Rg shape_rg	19.57 Å
总 Rg total_rg	20.34 Å
总原子数 total_atoms	38320
残基数 n_residues	2520
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	51.9 Å
Rg (实空间) rg_real	18.55 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.09 Å
I(0) (实空间) i0_real	1.0510e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	9.5890e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal	19.97 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	1104000000.0000
解质量估计 total_estimate	0.6853
解质量评级 solution_quality	REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks	1
主峰位置 r_peak_primary	19.7 Å
偏度 Skewness skewness	0.220
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.656
角度范围 angular_range	— – 0.4000 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	3.3820
最高正则化参数 α highest_alpha	282700.0000
实空间数据点数 n_real_points	72
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.003; Oscil: 0.999; Stabil: 0.983; Sysdev: 0.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.965; Smooth: 0.000

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Pre-mRNA-processing factor 40 homolog A
分子量 formula_weight	11450.7 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A
原子数 atom_count	38320

GAMGAKSMWTEHKSPDGRTYYYNTETKQSTWEKPDDLKTPAEQLLSKCPWKEYKSDSGKPYYYNSQTKESRWAKPKELEDLEGYQNTIVAGSLITKSNL

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli BL21(DE3)

实体 2 Entity 2 polymer

描述 description	Splicing factor 1
分子量 formula_weight	2414.7 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	1

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	B

GAMSGSPPLPPGAPPPPPPPPPSGSGN

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli BL21(DE3)

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8. 引用文献 (1)

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fit	/app/data/saxs_computation/px/8pxx/8pxx.fit
pddf	/app/data/pr_computation/px/8pxx/8pxx.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/px/8pxx/8pxx.dat

Structure of the WW domain tandem of PRPF40A in complex with SF1

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Pre-mRNA-processing factor 40 homolog A

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

Splicing factor 1

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)