SAXSdb — 9kqr

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Envelope glycoprotein E2

物种未注明

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 12 PDB 声明：12-meric（12）与蛋白拷贝数一致	链 b； UniProt 334–755 链 c； UniProt 1–267 链 e； UniProt 334–755 链 f； UniProt 1–267 链 h； UniProt 334–755 链 i； UniProt 1–267 链 k； UniProt 334–755 链 l； UniProt 1–267	未记录	Spike glycoprotein E1 × 4 （P03315）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.73 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 9KQR	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
9RBQ Semliki Forest virus trimer 1 in complex with ApoER2 LA5 提交 2025-05-27	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 信息不足异源复合物；蛋白 × 13 PDB 声明：13-meric	链 D 268–333（66 aa）链 E 268–333（66 aa）链 F 268–333（66 aa）链 J 334–755（422 aa）链 K 334–755（422 aa）链 L 334–755（422 aa）链 M 1–267（267 aa）链 N 1–267（267 aa）链 O 1–267（267 aa）	未记录	CA CALCIUM ION × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.70 Å
9RBR Semliki Forest virus trimer 2 in complex with ApoER2 LA5 提交 2025-05-27	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合异源复合物；蛋白 × 12 PDB 声明：dodecameric	链 D 268–333（66 aa）链 E 268–333（66 aa）链 F 268–333（66 aa）链 J 334–755（422 aa）链 K 334–755（422 aa）链 L 334–755（422 aa）链 M 1–267（267 aa）链 N 1–267（267 aa）链 O 1–267（267 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.70 Å

共 2 个其他 PDB 条目、2 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	POLSF_SFV
Isoform	—
PDB实体	1, 2
链与序列区间	作者链 b； PDB构建体 1–422； UniProt 334–755 作者链 e； PDB构建体 1–422； UniProt 334–755 作者链 h； PDB构建体 1–422； UniProt 334–755 作者链 k； PDB构建体 1–422； UniProt 334–755 作者链 c； PDB构建体 1–267； UniProt 1–267 作者链 f； PDB构建体 1–267； UniProt 1–267 作者链 i； PDB构建体 1–267； UniProt 1–267 作者链 l； PDB构建体 1–267； UniProt 1–267

Spike glycoprotein E1

物种未注明

UniProt P03315

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 12 PDB 声明：12-meric（12）与蛋白拷贝数一致	链 a； UniProt 816–1253 链 d； UniProt 816–1253 链 g； UniProt 816–1253 链 j； UniProt 816–1253	未记录	Envelope glycoprotein E2 × 4 （P0DJZ6） Capsid protein × 4 （P0DJZ6）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.73 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 9KQR	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1DYL 9 ANGSTROM RESOLUTION CRYO-EM RECONSTRUCTION STRUCTURE OF SEMLIKI FOREST VIRUS (SFV) AND FITTING OF THE CAPSID PROTEIN STRUCTURE IN THE EM DENSITY 提交 2000-02-02	构建体不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 240 PDB 声明：240-MERIC	链 A 119–267（149 aa）链 B 119–267（149 aa）链 C 119–267（149 aa）链 D 119–267（149 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；PLUNGE VITRIFICATION SAMPLES PREPARED AS THIN LAYERS OF VITREOUS ICE MAINTAINED AT NEAR LIQUID NITROGEN TEMPERATURE IN THE ELECTRON MICROSCOPE WITH A GATAN 626-0300 CRYOTRANSFER HOLDER.	分辨率 9.00 Å
1DYL 9 ANGSTROM RESOLUTION CRYO-EM RECONSTRUCTION STRUCTURE OF SEMLIKI FOREST VIRUS (SFV) AND FITTING OF THE CAPSID PROTEIN STRUCTURE IN THE EM DENSITY 提交 2000-02-02	构建体不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 119–267（149 aa）链 B 119–267（149 aa）链 C 119–267（149 aa）链 D 119–267（149 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；PLUNGE VITRIFICATION SAMPLES PREPARED AS THIN LAYERS OF VITREOUS ICE MAINTAINED AT NEAR LIQUID NITROGEN TEMPERATURE IN THE ELECTRON MICROSCOPE WITH A GATAN 626-0300 CRYOTRANSFER HOLDER.	分辨率 9.00 Å
1DYL 9 ANGSTROM RESOLUTION CRYO-EM RECONSTRUCTION STRUCTURE OF SEMLIKI FOREST VIRUS (SFV) AND FITTING OF THE CAPSID PROTEIN STRUCTURE IN THE EM DENSITY 提交 2000-02-02	构建体不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 20 PDB 声明：eicosameric	链 A 119–267（149 aa）链 B 119–267（149 aa）链 C 119–267（149 aa）链 D 119–267（149 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；PLUNGE VITRIFICATION SAMPLES PREPARED AS THIN LAYERS OF VITREOUS ICE MAINTAINED AT NEAR LIQUID NITROGEN TEMPERATURE IN THE ELECTRON MICROSCOPE WITH A GATAN 626-0300 CRYOTRANSFER HOLDER.	分辨率 9.00 Å
1DYL 9 ANGSTROM RESOLUTION CRYO-EM RECONSTRUCTION STRUCTURE OF SEMLIKI FOREST VIRUS (SFV) AND FITTING OF THE CAPSID PROTEIN STRUCTURE IN THE EM DENSITY 提交 2000-02-02	构建体不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 24 PDB 声明：24-meric	链 A 119–267（149 aa）链 B 119–267（149 aa）链 C 119–267（149 aa）链 D 119–267（149 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；PLUNGE VITRIFICATION SAMPLES PREPARED AS THIN LAYERS OF VITREOUS ICE MAINTAINED AT NEAR LIQUID NITROGEN TEMPERATURE IN THE ELECTRON MICROSCOPE WITH A GATAN 626-0300 CRYOTRANSFER HOLDER.	分辨率 9.00 Å
1DYL 9 ANGSTROM RESOLUTION CRYO-EM RECONSTRUCTION STRUCTURE OF SEMLIKI FOREST VIRUS (SFV) AND FITTING OF THE CAPSID PROTEIN STRUCTURE IN THE EM DENSITY 提交 2000-02-02	构建体不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 5 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 119–267（149 aa）链 B 119–267（149 aa）链 C 119–267（149 aa）链 D 119–267（149 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；PLUNGE VITRIFICATION SAMPLES PREPARED AS THIN LAYERS OF VITREOUS ICE MAINTAINED AT NEAR LIQUID NITROGEN TEMPERATURE IN THE ELECTRON MICROSCOPE WITH A GATAN 626-0300 CRYOTRANSFER HOLDER.	分辨率 9.00 Å
1I9W CRYSTAL STRUCTURE OF THE FUSION GLYCOPROTEIN E1 FROM SEMLIKI FOREST VIRUS 提交 2001-03-21	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 816–1205（390 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION；pH 8；294 K；PEG 8K, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 294K	分辨率 3.00 Å R-free 0.344
1RER Crystal structure of the homotrimer of fusion glycoprotein E1 from Semliki Forest Virus. 提交 2003-11-07	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 816–1206（391 aa）片段：Spike glycoprotein E1 链 B 816–1206（391 aa）片段：Spike glycoprotein E1 链 C 816–1206（391 aa）片段：Spike glycoprotein E1	未记录	BR BROMIDE ION × 3 HO HOLMIUM ATOM × 4 PO4 PHOSPHATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 4；277 K；PEG 400, NaBr, detergent DDAO, HO3+, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP	分辨率 3.20 Å R-free 0.285
1RER Crystal structure of the homotrimer of fusion glycoprotein E1 from Semliki Forest Virus. 提交 2003-11-07	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 其他组合同源多聚体；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 A 816–1206（391 aa）片段：Spike glycoprotein E1 链 B 816–1206（391 aa）片段：Spike glycoprotein E1 链 C 816–1206（391 aa）片段：Spike glycoprotein E1	未记录	BR BROMIDE ION × 6 HO HOLMIUM ATOM × 8 PO4 PHOSPHATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 4；277 K；PEG 400, NaBr, detergent DDAO, HO3+, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP	分辨率 3.20 Å R-free 0.285
1VCP SEMLIKI FOREST VIRUS CAPSID PROTEIN (CRYSTAL FORM I) 提交 1996-03-04	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 119–267（149 aa）	未记录	HG MERCURY (II) ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 KHGI4 WAS REQUIRED TO OBTAIN BIG CRYSTALS. EACH OF THREE MONOMERS OF THE SEMLIKI FOREST VIRUS CORE PROTEIN BIND ONE MERCURY ATOM. THE HG ATOM FORMS A S-HG-S BOND WITH CYS 119 AND CYS 134. IN THE NATIVE STRUCTURE THERE IS A DISULFIDE BRIDGE BETWEEN CYS 119 AND CYS 134. THE S-HG DISTANCE WAS RESTRAINED TO 2.45 ANGSTROMS WHILE THE BOND ANGLE OF S-HG-S WAS RESTRAINED TO 180 DEGREES.	分辨率 3.00 Å
1VCP SEMLIKI FOREST VIRUS CAPSID PROTEIN (CRYSTAL FORM I) 提交 1996-03-04	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 C 119–267（149 aa）	未记录	HG MERCURY (II) ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 KHGI4 WAS REQUIRED TO OBTAIN BIG CRYSTALS. EACH OF THREE MONOMERS OF THE SEMLIKI FOREST VIRUS CORE PROTEIN BIND ONE MERCURY ATOM. THE HG ATOM FORMS A S-HG-S BOND WITH CYS 119 AND CYS 134. IN THE NATIVE STRUCTURE THERE IS A DISULFIDE BRIDGE BETWEEN CYS 119 AND CYS 134. THE S-HG DISTANCE WAS RESTRAINED TO 2.45 ANGSTROMS WHILE THE BOND ANGLE OF S-HG-S WAS RESTRAINED TO 180 DEGREES.	分辨率 3.00 Å
1VCP SEMLIKI FOREST VIRUS CAPSID PROTEIN (CRYSTAL FORM I) 提交 1996-03-04	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 119–267（149 aa）	未记录	HG MERCURY (II) ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 KHGI4 WAS REQUIRED TO OBTAIN BIG CRYSTALS. EACH OF THREE MONOMERS OF THE SEMLIKI FOREST VIRUS CORE PROTEIN BIND ONE MERCURY ATOM. THE HG ATOM FORMS A S-HG-S BOND WITH CYS 119 AND CYS 134. IN THE NATIVE STRUCTURE THERE IS A DISULFIDE BRIDGE BETWEEN CYS 119 AND CYS 134. THE S-HG DISTANCE WAS RESTRAINED TO 2.45 ANGSTROMS WHILE THE BOND ANGLE OF S-HG-S WAS RESTRAINED TO 180 DEGREES.	分辨率 3.00 Å
1VCQ SEMLIKI FOREST VIRUS CAPSID PROTEIN (CRYSTAL FORM II) 提交 1996-03-04	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 119–267（149 aa）链 B 119–267（149 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 3.10 Å
2ALA Crystal structure of the Semliki Forest Virus envelope protein E1 in its monomeric conformation. 提交 2005-08-05	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 816–1206（391 aa）片段：Spike glycoprotein E1	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 EVAPORATION；pH 8.1；293 K；PEG 8K, pH 8.1, EVAPORATION, temperature 293K	分辨率 3.00 Å R-free 0.319
2V33 High resolution crystal structure of domain III of E1 fusion glycoprotein of Semliki Forest Virus 提交 2007-06-11	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1107–1197（91 aa）片段：DOMAIN III OF SPIKE GLYCOPROTEIN E1, RESIDUES 1107-1197	未记录	NO3 NITRATE ION × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；25% PEG 8K, 0.2M NA ACETATE, 0.1M CACO PH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP	分辨率 1.55 Å R-free 0.226
2V33 High resolution crystal structure of domain III of E1 fusion glycoprotein of Semliki Forest Virus 提交 2007-06-11	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 1107–1197（91 aa）片段：DOMAIN III OF SPIKE GLYCOPROTEIN E1, RESIDUES 1107-1197	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.5；25% PEG 8K, 0.2M NA ACETATE, 0.1M CACO PH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP	分辨率 1.55 Å R-free 0.226
8D87 Fitted crystal structure of the homotrimer of fusion glycoprotein E1 from SFV into subtomogram averaged CHIKV E1 glycoprotein density 提交 2022-06-08	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合同源多聚体；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 A 816–1206（391 aa）片段：SPIKE GLYCOPROTEIN E1 链 B 816–1206（391 aa）片段：SPIKE GLYCOPROTEIN E1 链 C 816–1206（391 aa）片段：SPIKE GLYCOPROTEIN E1	未记录	BR BROMIDE ION × 3 HO HOLMIUM ATOM × 4 PO4 PHOSPHATE ION × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 5.1；Hepes Buffer Saline cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE；blot for 7-8 seconds X-ray结晶条件 pH 4；PEG 400, NABR, DETERGENT DDAO, HO3+, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, PH 4, TEMPERATURE 277.0K	分辨率 27.20 Å R-free 0.285
8IHP Structure of Semliki Forest virus VLP in complex with the receptor VLDLR-LA3 提交 2023-02-23	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 15 PDB 声明：pentadecameric	链 A 334–755（422 aa）链 B 816–1253（438 aa）链 C 106–267（162 aa）链 D 334–755（422 aa）链 E 816–1253（438 aa）链 F 106–267（162 aa）链 G 334–755（422 aa）链 H 816–1253（438 aa）链 I 106–267（162 aa）链 J 334–755（422 aa）链 K 816–1253（438 aa）链 L 106–267（162 aa）	未记录	NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 12 CA CALCIUM ION × 3	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.00 Å
8UA8 Structure of Semliki Forest virus VLP in complex with VLDLR LA2 提交 2023-09-20	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合异源复合物；蛋白 × 17 PDB 声明：heptadecameric	链 C 273–326（54 aa）链 D 115–267（153 aa）链 G 273–326（54 aa）链 H 115–267（153 aa）链 K 273–326（54 aa）链 L 115–267（153 aa）链 O 273–326（54 aa）链 P 115–267（153 aa）	未记录	NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 2 CA CALCIUM ION × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.2 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.70 Å
8X0K Cryo-EM structure of Semliki Forest virus in complex with its receptor VLDLR(2-fold) 提交 2023-11-04	构建体不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合异源复合物；蛋白 × 16 PDB 声明：16-meric	链 A 106–267（162 aa）链 E 106–267（162 aa）链 I 106–267（162 aa）链 M 106–267（162 aa）	未记录	NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 4 CA CALCIUM ION × 4	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.50 Å
8X0L Cryo-EM structure of Semliki Forest virus in complex with its receptor VLDLR(3-fold) 提交 2023-11-04	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合异源复合物；蛋白 × 12 PDB 声明：12-meric	链 A 106–267（162 aa）链 E 106–267（162 aa）链 I 106–267（162 aa）	未记录	NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 3 CA CALCIUM ION × 3	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.50 Å
8X0M Cryo-EM structure of Semliki Forest virus in complex with its receptor VLDLR(5-fold) 提交 2023-11-04	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 其他组合异源复合物；蛋白 × 11 PDB 声明：11-meric	链 A 106–267（162 aa）链 E 106–267（162 aa）链 I 106–267（162 aa）	未记录	NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 3 CA CALCIUM ION × 2	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.50 Å

共 13 个其他 PDB 条目、21 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	POLS_SFV
Isoform	—
PDB实体	3
链与序列区间	作者链 a； PDB构建体 1–438； UniProt 816–1253 作者链 d； PDB构建体 1–438； UniProt 816–1253 作者链 g； PDB构建体 1–438； UniProt 816–1253 作者链 j； PDB构建体 1–438； UniProt 816–1253

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	9kqr
沉积日期 deposition_date	2024-11-26
最后修订 last_revision	2025-10-22
结构标题 title	Cryo-EM Structure of Mature Semliki Forest Virus
关键词 keywords	alphavirus, Semliki Forest Virus, VIRAL PROTEIN; VIRAL PROTEIN
实验方法 method	ELECTRON MICROSCOPY

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	66.38 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	65.69 Å
零角强度 I(0) i0	2912010000.00
分子量 molecular_weight	447590.0 kDa
排除体积 excluded_volume	556910 Å³
包络体积 envelope_volume	974190 Å³
水化壳体积 shell_volume	125100 Å³
包络直径 envelope_diameter	219.0 Å
壳层 Rg shell_rg	67.47 Å
包络 Rg envelope_rg	62.52 Å
形状 Rg shape_rg	65.62 Å
总 Rg total_rg	65.99 Å
总原子数 total_atoms	62052
残基数 n_residues	4084
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	220.5 Å
Rg (实空间) rg_real	66.09 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	2.31 Å
I(0) (实空间) i0_real	2.9120e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	6.5290e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal	66.57 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	2914000000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8879
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	82.7 Å
偏度 Skewness skewness	0.116
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.567
角度范围 angular_range	— – 0.1200 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	119600000.0000
实空间数据点数 n_real_points	25
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.914; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.983; Smooth: 0.812

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Envelope glycoprotein E2
分子量 formula_weight	46870.2 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	4

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	k,b,e,h
原子数 atom_count	62052

SVSQHFNVYKATRPYIAYCADCGAGHSCHSPVAIEAVRSEATDGMLKIQFSAQIGIDKSDNHDYTKIRYADGHAIENAVRSSLKVATSGDCFVHGTMGHFILAKCPPGEFLQVSIQDTRNAVRACRIQYHHDPQPVGREKFTIRPHYGKEIPCTTYQQTTAETVEEIDMHMPPDTPDRTLLSQQSGNVKITVGGKKVKYNCTCGTGNVGTTNSDMTINTCLIEQCHVSVTDHKKWQFNSPFVPRADEPARKGKVHIPFPLDNITCRVPMAREPTVIHGKREVTLHLHPDHPTLFSYRTLGEDPQYHEEWVTAAVERTIPVPVDGMEYHWGNNDPVRLWSQLTTEGKPHGWPHQIVQYYYGLYPAATVSAVVGMSLLALISIFASCYMLVAARSKCLTPYALTPGAAVPWTLGILCCAPRAHA

实体 2 Entity 2 polymer

描述 description	Capsid protein
分子量 formula_weight	29920.7 kDa
EC 编号 ec_number	3.4.21.90
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	4

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	l,c,f,i

MNYIPTQTFYGRRWRPRPAARPWPLQATPVAPVVPDFQAQQMQQLISAVNALTMRQNAIAPARPPKPKKKKTTKPKPKTQPKKINGKTQQQKKKDKQADKKKKKPGKRERMCMKIENDCIFEVKHEGKVTGYACLVGDKVMKPAHVKGVIDNADLAKLAFKKSSKYDLECAQIPVHMRSDASKYTHEKPEGHYNWHHGAVQYSGGRFTIPTGAGKPGDSGRPIFDNKGRVVAIVLGGANEGSRTALSVVTWNKDMVTRVTPEGSEEW

实体 3 Entity 3 polymer

描述 description	Spike glycoprotein E1
分子量 formula_weight	47488.8 kDa
来源方法 src_method	nat
拷贝数 entity_count	4

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	j,a,d,g

YEHSTVMPNVVGFPYKAHIERPGYSPLTLQMQVVETSLEPTLNLEYITCEYKTVVPSPYVKCCGASECSTKEKPDYQCKVYTGVYPFMWGGAYCFCDSENTQLSEAYVDRSDVCRHDHASAYKAHTASLKAKVRVMYGNVNQTVDVYVNGDHAVTIGGTQFIFGPLSSAWTPFDNKIVVYKDEVFNQDFPPYGSGQPGRFGDIQSRTVESNDLYANTALKLARPSPGMVHVPYTQTPSGFKYWLKEKGTALNTKAPFGCQIKTNPVRAMNCAVGNIPVSMNLPDSAFTRIVEAPTIIDLTCTVATCTHSSDFGGVLTLTYKTNKNGDCSVHSHSNVATLQEATAKVKTAGKVTLHFSTASASPSFVVSLCSARATCSASCEPPKDHIVPYAASHSNVVFPDMSGTALSWVQKISGGLGAFAIGAILVLVVVTCIGLRR

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	1.000 Å
晶胞边长 b length_b	1.000 Å
晶胞边长 c length_c	1.000 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	—

空间群 space_group	P 1
空间群编号 int_tables_number	1
晶系 crystal_system	triclinic

分辨率 resolution	3.73 Å
分辨率测定方法 resolution_method	—
颗粒数 num_particles	739620

fit	/app/data/saxs_computation/kq/9kqr/9kqr.fit
pddf	/app/data/pr_computation/kq/9kqr/9kqr.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/kq/9kqr/9kqr.dat

Cryo-EM Structure of Mature Semliki Forest Virus

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Envelope glycoprotein E2

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

Spike glycoprotein E1

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

冷冻电镜 EM 3D

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

实体 3 Entity 3 polymer

聚合物 Polymer

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)