SAXSdb — 9m6h

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Flagellar hook-associated protein 2

Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 20 PDB 声明：20-meric（20）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 21–450 链 C； UniProt 21–450 链 E； UniProt 21–450 链 G； UniProt 21–450 链 I； UniProt 21–450 链 K； UniProt 21–450 链 M； UniProt 21–450 链 O； UniProt 21–450 链 Q； UniProt 21–450 链 S； UniProt 21–450	未记录	Flagellin × 10 （P06179）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 8 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.27 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 9M6H	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
5GNA Crystal Structure of flagellin assembly related protein 提交 2016-07-20	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 401–467（67 aa）片段：UNP RESIDUES 401-467	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 8；296 K；5% PEG 400, 10% isopropanol, 0.2 M magnesium chloride, 0.1 M Tris-HCl pH 8.0	分辨率 2.30 Å R-free 0.229
5KRW Recognition and targeting mechanisms by chaperones in flagella assembly and operation 提交 2016-07-07	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 信息不足单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 428–467（40 aa）	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 7；305 K；离子强度（mmCIF原始值）120；压力 1 NMR样品组成 1 mM [U-99% 13C; U-99% 15N; U-99% 2H] FliT-FliD_fusion, 20 mM potassium phosphate, 100 mM potassium chloride, 0.5 mM EDTA, 5 mM beta-mercaptoethanol, 0.05 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1 mM U[15N,2H] 1H-13C-ILVMAT-methyl FliT-FliD_fusion, 20 mM potassium phosphate, 100 mM potassium chloride, 0.5 mM EDTA, 5 mM beta-mercaptoethanol, 0.05 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O NMR样品组成 1 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] FliT-FliD_fusion, 20 mM potassium phosphate, 100 mM potassium chloride, 0.5 mM EDTA, 5 mM beta-mercaptoethanol, 0.05 % sodium azide, 90% H2O/10% D2O \| 90% H2O/10% D2O	分辨率未提供
6CH2 Crystal structure of the cytoplasmic domain of FlhA and FliT-FliD complex 提交 2018-02-21	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 信息不足异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 D 428–467（40 aa）片段：unp residues 1-122; 428-467	未记录	GOL GLYCEROL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5.5；293 K；CaCl2, PEG8000, Sodium cacodylate	分辨率 2.70 Å R-free 0.266
6CH2 Crystal structure of the cytoplasmic domain of FlhA and FliT-FliD complex 提交 2018-02-21	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 信息不足异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 E 428–467（40 aa）片段：unp residues 1-122; 428-467	未记录	GOL GLYCEROL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5.5；293 K；CaCl2, PEG8000, Sodium cacodylate	分辨率 2.70 Å R-free 0.266
6CH2 Crystal structure of the cytoplasmic domain of FlhA and FliT-FliD complex 提交 2018-02-21	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 信息不足异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 F 428–467（40 aa）片段：unp residues 1-122; 428-467	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5.5；293 K；CaCl2, PEG8000, Sodium cacodylate	分辨率 2.70 Å R-free 0.266
9M67 the flagellar filament cap FliD in complex with FliC 提交 2025-03-07	构建体不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 信息不足同源多聚体；蛋白 × 10 PDB 声明：decameric	链 A 1–467（467 aa）链 B 1–467（467 aa）链 C 1–467（467 aa）链 D 1–467（467 aa）链 E 1–467（467 aa）链 F 1–467（467 aa）链 G 1–467（467 aa）链 H 1–467（467 aa）链 I 1–467（467 aa）链 J 1–467（467 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.40 Å
9M68 the flagellar filament cap FliD in complex with FlgL 提交 2025-03-07	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 10 PDB 声明：decameric	链 A 19–433（415 aa）链 B 19–433（415 aa）链 D 19–433（415 aa）链 G 19–433（415 aa）链 I 19–433（415 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.40 Å
9M6I structure of the FliD cap 提交 2025-03-07	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric	链 A 1–467（467 aa）链 B 1–467（467 aa）链 C 1–467（467 aa）链 D 1–467（467 aa）链 E 1–467（467 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.06 Å
9U4R Structure of the intial complex in filament assembly at 3.23 angstroms resolution, conformation 2. 提交 2025-03-20	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 73 PDB 声明：73-meric	链 AA 1–467（467 aa）链 AB 1–467（467 aa）链 AC 1–467（467 aa）链 AD 1–467（467 aa）链 AE 1–467（467 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.23 Å
9U7Y Structure of the tip region of the intial complex in bacterial flagellar filament assembly at 3.68 angstroms resolution, conformation 3. 提交 2025-03-25	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 60 PDB 声明：60-meric	链 AA 1–467（467 aa）链 AB 1–467（467 aa）链 AC 1–467（467 aa）链 AD 1–467（467 aa）链 AE 1–467（467 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.68 Å

共 8 个其他 PDB 条目、10 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	FLID_SALTY
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–430； UniProt 21–450 作者链 C； PDB构建体 1–430； UniProt 21–450 作者链 E； PDB构建体 1–430； UniProt 21–450 作者链 G； PDB构建体 1–430； UniProt 21–450 作者链 I； PDB构建体 1–430； UniProt 21–450 作者链 K； PDB构建体 1–430； UniProt 21–450 作者链 M； PDB构建体 1–430； UniProt 21–450 作者链 O； PDB构建体 1–430； UniProt 21–450 作者链 Q； PDB构建体 1–430； UniProt 21–450 作者链 S； PDB构建体 1–430； UniProt 21–450

Flagellin

Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium

UniProt P06179

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白异源复合物异源复合物蛋白 × 20 PDB 声明：20-meric（20）与蛋白拷贝数一致	链 B； UniProt 54–454 链 D； UniProt 54–454 链 F； UniProt 54–454 链 H； UniProt 54–454 链 J； UniProt 54–454 链 L； UniProt 54–454 链 N； UniProt 54–454 链 P； UniProt 54–454 链 R； UniProt 54–454 链 T； UniProt 54–454	未记录	Flagellar hook-associated protein 2 × 10 （P16328）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 8 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.27 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 9M6H	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1IO1 CRYSTAL STRUCTURE OF F41 FRAGMENT OF FLAGELLIN 提交 2000-12-28	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 53–450（398 aa）片段：F41 L-TYPE (RESIDUES 54-451)	突变：G426A	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.8；289 K；PEG 6000, NaCl, Glycerol, Iso-Propanol, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K	分辨率 2.00 Å R-free 0.266
1UCU R-type straight flagellar filament made of full-length flagellin 提交 2003-04-22	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–494（494 aa）	突变：A449V	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 150MM NACL, 2MM MGCL2, 20MM TRIS-HCL, 2-5% GLYCEROL；pH 7.8；150MM NACL, 2MM MGCL2, 20MM TRIS-HCL, 2-5% GLYCEROL	分辨率 4.00 Å
3A5X L-type straight flagellar filament made of full-length flagellin 提交 2009-08-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 2–495（494 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 150MM NACL, 2MM MGCL2, 20MM TRIS-HCL, 2-5% GLYCEROL；pH 7.8；150MM NACL, 2MM MGCL2, 20MM TRIS-HCL, 2-5% GLYCEROL cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 4.00 Å
5YUD Flagellin derivative in complex with the NLR protein NAIP5 提交 2017-11-21	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 信息不足异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 452–495（44 aa）	未记录	ATP ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 4.28 Å
6CH3 Crystal structure of the cytoplasmic domain of FlhA and FliS-FliC complex 提交 2018-02-21	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 信息不足异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 455–495（41 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；293 K；tascimate	分辨率 2.68 Å R-free 0.258
8FML Cryo-EM structure of NLR family apoptosis inhibitory protein 5 (NAIP5) in complex with a full-length flagellin (FliC) ligand 提交 2022-12-23	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 1–495（495 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.93 Å
9IWQ Salmonella enterica serovar Typhimurium FliC(G426A)delta(204-292) forming the L-type straight filament 提交 2024-07-25	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 2–495（494 aa）	突变：G426A	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.08 Å
9M5T Structure of the flagellar filament in short-length at 3.02 angstroms resolution 提交 2025-03-06	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 44 PDB 声明：44-meric	链 AA 1–495（495 aa）链 AB 1–495（495 aa）链 AC 1–495（495 aa）链 AD 1–495（495 aa）链 AE 1–495（495 aa）链 AF 1–495（495 aa）链 AG 1–495（495 aa）链 AH 1–495（495 aa）链 AI 1–495（495 aa）链 AJ 1–495（495 aa）链 AK 1–495（495 aa）链 BA 1–495（495 aa）链 BB 1–495（495 aa）链 BC 1–495（495 aa）链 BD 1–495（495 aa）链 BE 1–495（495 aa）链 BF 1–495（495 aa）链 BG 1–495（495 aa）链 BH 1–495（495 aa）链 BI 1–495（495 aa）链 BJ 1–495（495 aa）链 BK 1–495（495 aa）链 CA 1–495（495 aa）链 CB 1–495（495 aa）链 CC 1–495（495 aa）链 CD 1–495（495 aa）链 CE 1–495（495 aa）链 CF 1–495（495 aa）链 CG 1–495（495 aa）链 CH 1–495（495 aa）链 CI 1–495（495 aa）链 CJ 1–495（495 aa）链 CK 1–495（495 aa）链 DA 1–495（495 aa）链 DB 1–495（495 aa）链 DC 1–495（495 aa）链 DD 1–495（495 aa）链 DE 1–495（495 aa）链 DF 1–495（495 aa）链 DG 1–495（495 aa）链 DH 1–495（495 aa）链 DI 1–495（495 aa）链 DJ 1–495（495 aa）链 DK 1–495（495 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.4 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.02 Å
9M67 the flagellar filament cap FliD in complex with FliC 提交 2025-03-07	构建体不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 信息不足同源多聚体；蛋白 × 10 PDB 声明：decameric	链 A 1–495（495 aa）链 B 1–495（495 aa）链 C 1–495（495 aa）链 D 1–495（495 aa）链 E 1–495（495 aa）链 F 1–495（495 aa）链 G 1–495（495 aa）链 H 1–495（495 aa）链 I 1–495（495 aa）链 J 1–495（495 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.40 Å

共 9 个其他 PDB 条目、9 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	FLIC_SALTY
Isoform	—
PDB实体	2
链与序列区间	作者链 B； PDB构建体 1–401； UniProt 54–454 作者链 D； PDB构建体 1–401； UniProt 54–454 作者链 F； PDB构建体 1–401； UniProt 54–454 作者链 H； PDB构建体 1–401； UniProt 54–454 作者链 J； PDB构建体 1–401； UniProt 54–454 作者链 L； PDB构建体 1–401； UniProt 54–454 作者链 N； PDB构建体 1–401； UniProt 54–454 作者链 P； PDB构建体 1–401； UniProt 54–454 作者链 R； PDB构建体 1–401； UniProt 54–454 作者链 T； PDB构建体 1–401； UniProt 54–454

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	9m6h
沉积日期 deposition_date	2025-03-07
结构标题 title	structure of FliD-FliC at a 10:10 stoichiometry
关键词 keywords	Complex, STRUCTURAL PROTEIN; STRUCTURAL PROTEIN
实验方法 method	ELECTRON MICROSCOPY

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	92.40 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	92.38 Å
零角强度 I(0) i0	11421600000.00
分子量 molecular_weight	875280.0 kDa
排除体积 excluded_volume	1084400 Å³
包络体积 envelope_volume	2507300 Å³
水化壳体积 shell_volume	229510 Å³
包络直径 envelope_diameter	266.4 Å
壳层 Rg shell_rg	86.87 Å
包络 Rg envelope_rg	85.70 Å
形状 Rg shape_rg	92.37 Å
总 Rg total_rg	92.36 Å
总原子数 total_atoms	61440
残基数 n_residues	8310
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	232.8 Å
Rg (实空间) rg_real	90.06 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.48 Å
I(0) (实空间) i0_real	1.0960e+10
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	1.9570e+08
Rg (倒空间) rg_reciprocal	92.10 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	11410000000.0000
解质量估计 total_estimate	0.9012
解质量评级 solution_quality	EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks	1
主峰位置 r_peak_primary	82.2 Å
偏度 Skewness skewness	0.158
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.858
角度范围 angular_range	— – 0.0850 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	1.0560
最高正则化参数 α highest_alpha	3777000000.0000
实空间数据点数 n_real_points	18
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.997; Stabil: 0.963; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.838; Smooth: 0.000

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Flagellar hook-associated protein 2
分子量 formula_weight	45971.2 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	10

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,C,E,G,I,K,M,O,Q,S
原子数 atom_count	61440

DLTKNEKGRLTPITKQQSANSAKLTAYGTLKSALEKFQTANTALNKADLFKSTVASSTTEDLKVSTTAGAAAGTYKINVTQLAAAQSLATKTTFATTKEQLGDTSVTSRTIKIEQPGRKEPLEIKLDKGDTSMEAIRDAINDADSGIAASIVKVKENEFQLVLTANSGTDNTMKITVEGDTKLNDLLAYDSTTNTGNMQELVKAENAKLNVNGIDIERQSNTVTDAPQGITLTLTKKVTDATVTVTKDDTKAKEAIKSWVDAYNSLVDTFSSLTKYTAVEPGEEASDKNGALLGDSVVRTIQTGIRAQFANSGSNSAFKTMAEIGITQDGTSGKLKIDDDKLTKVLKDNTAAARELLVGDGKETGITTKIATEVKSYLADDGIIDNAQDNVNATLKSLTKQYLSVSNSIDETVARYKAQFTQLDTMMSKL

来源 Source

来源生物 organism	Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	90371
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

实体 2 Entity 2 polymer

描述 description	Flagellin
分子量 formula_weight	41695.4 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	10

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	B,D,F,H,J,L,N,P,R,T

FTANIKGLTQASRNANDGISIAQTTEGALNEINNNLQRVRELAVQSANSTNSQSDLDSIQAEITQRLNEIDRVSGQTQFNGVKVLAQDNTLTIQVGANDGETIDIDLKQINSQTLGLDTLNVQQKYKVSDTAATVTGYADTTIALDNSTFKASATGLGGTDQKIDGDLKFDDTTGKYYAKVTVTGGTGKDGYYEVSVDKTNGEVTLAGGATSPLTGGLPATATEDVKNVQVANADLTEAKAALTAAGVTGTASVVKMSYTDNNGKTIDGGLAVKVGDDYYSATQNKDGSISINTTKYTADDGTSKTALNKLGGADGKTEVVSIGGKTYAASKAEGHNFKAQPDLAEAAATTTENPLQKIDAALAQVDTLRSDLGAVQNRFNSAITNLGNTVNNLTSARSRI

来源 Source

来源生物 organism	Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	90371
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	1.000 Å
晶胞边长 b length_b	1.000 Å
晶胞边长 c length_c	1.000 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	—

空间群 space_group	P 1
空间群编号 int_tables_number	1
晶系 crystal_system	triclinic

分辨率 resolution	3.270 Å
最低分辨率 resolution_low	— Å
R 因子 r_factor	—
R_work r_work	—
R_free r_free	—

分辨率 resolution	3.27 Å
分辨率测定方法 resolution_method	—
颗粒数 num_particles	395012

fit	/app/data/saxs_computation/m6/9m6h/9m6h.fit
pddf	/app/data/pr_computation/m6/9m6h/9m6h.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/m6/9m6h/9m6h.dat

structure of FliD-FliC at a 10:10 stoichiometry

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Flagellar hook-associated protein 2

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

Flagellin

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

冷冻电镜 EM 3D

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (2)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

实体 2 Entity 2 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)