SAXSdb — 9otn

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Glutamine synthetase

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白同源多聚体同源多聚体蛋白 × 20 PDB 声明：eicosameric（20）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1–373 链 B； UniProt 1–373 链 C； UniProt 1–373 链 D； UniProt 1–373 链 E； UniProt 1–373 链 F； UniProt 1–373 链 G； UniProt 1–373 链 H； UniProt 1–373 链 I； UniProt 1–373 链 J； UniProt 1–373 链 K； UniProt 1–373 链 L； UniProt 1–373 链 M； UniProt 1–373 链 N； UniProt 1–373 链 O； UniProt 1–373 链 P； UniProt 1–373 链 Q； UniProt 1–373 链 R； UniProt 1–373 链 S； UniProt 1–373 链 T； UniProt 1–373	未记录	ATP ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 20 MG MAGNESIUM ION × 40	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.11 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 9OTN	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
2OJW Crystal structure of human glutamine synthetase in complex with ADP and phosphate 提交 2007-01-15	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 10 PDB 声明：decameric	链 A 4–364（361 aa）片段：Residues 4-364 链 B 4–364（361 aa）片段：Residues 4-364 链 C 4–364（361 aa）片段：Residues 4-364 链 D 4–364（361 aa）片段：Residues 4-364 链 E 4–364（361 aa）片段：Residues 4-364	未记录	MN MANGANESE (II) ION × 40 PO4 PHOSPHATE ION × 10 CL CHLORIDE ION × 10 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 10 GOL GLYCEROL × 12	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7.5；277 K；10% Isopropanol, 200 mM NaCl, 100 mM HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K, pH 7.50	分辨率 2.05 Å R-free 0.212
2QC8 Crystal structure of human glutamine synthetase in complex with ADP and methionine sulfoximine phosphate 提交 2007-06-19	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 10 PDB 声明：decameric	链 A 5–365（361 aa）链 B 5–365（361 aa）链 C 5–365（361 aa）链 D 5–365（361 aa）链 E 5–365（361 aa）链 F 5–365（361 aa）链 G 5–365（361 aa）链 H 5–365（361 aa）链 I 5–365（361 aa）链 J 5–365（361 aa）	未记录	MN MANGANESE (II) ION × 30 CL CHLORIDE ION × 10 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 10 P3S L-METHIONINE-S-SULFOXIMINE PHOSPHATE × 10	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 7；298 K；1.1M Sodium malonate, 0.5% Jeffamine ED-2001, 0.1M HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K, pH 7.00	分辨率 2.60 Å R-free 0.217
7EVT Crystal structure of the N-terminal degron-truncated human glutamine synthetase 提交 2021-05-22	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 10 PDB 声明：decameric	链 A 23–373（351 aa）链 B 23–373（351 aa）链 C 23–373（351 aa）链 D 23–373（351 aa）链 E 23–373（351 aa）链 F 23–373（351 aa）链 G 23–373（351 aa）链 H 23–373（351 aa）链 I 23–373（351 aa）链 J 23–373（351 aa）	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.1；293.15 K；0.07 M sodium citrate (pH 5.1), 10% glycerol and 5.6% PEG4000	分辨率 2.95 Å R-free 0.250
8DNU Human Brain Glutamine Synthetase 提交 2022-07-11	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 10 PDB 声明：decameric	链 A 1–373（373 aa）链 B 1–373（373 aa）链 C 1–373（373 aa）链 D 1–373（373 aa）链 E 1–373（373 aa）链 F 1–373（373 aa）链 G 1–373（373 aa）链 H 1–373（373 aa）链 I 1–373（373 aa）链 J 1–373（373 aa）	未记录	MN MANGANESE (II) ION × 10	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.73 Å
9NLR Crystal structure of human glutamine synthetase in complex with ADP and phosphate 提交 2025-03-03	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 10 PDB 声明：decameric	链 A 1–373（373 aa）链 B 1–373（373 aa）链 C 1–373（373 aa）链 D 1–373（373 aa）链 E 1–373（373 aa）链 F 1–373（373 aa）链 G 1–373（373 aa）链 H 1–373（373 aa）链 I 1–373（373 aa）链 J 1–373（373 aa）	未记录	ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 10 MN MANGANESE (II) ION × 30 PO4 PHOSPHATE ION × 10 NA SODIUM ION × 11	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 4.5；291 K；30% (v/v) 2-methyl-2,4-pentanediol, 100 mM Tris pH 8.5, 500 mM NaCl, 8% (w/v) PEG 8000	分辨率 2.30 Å R-free 0.215
9NLR Crystal structure of human glutamine synthetase in complex with ADP and phosphate 提交 2025-03-03	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 10 PDB 声明：decameric	链 K 1–373（373 aa）链 L 1–373（373 aa）链 M 1–373（373 aa）链 N 1–373（373 aa）链 O 1–373（373 aa）链 P 1–373（373 aa）链 Q 1–373（373 aa）链 R 1–373（373 aa）链 S 1–373（373 aa）链 T 1–373（373 aa）	未记录	ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 10 MN MANGANESE (II) ION × 30 PO4 PHOSPHATE ION × 10 NA SODIUM ION × 10	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 4.5；291 K；30% (v/v) 2-methyl-2,4-pentanediol, 100 mM Tris pH 8.5, 500 mM NaCl, 8% (w/v) PEG 8000	分辨率 2.30 Å R-free 0.215
9NM5 Crystal structure of human glutamine synthetase in complex with ADP and phosphinothricin phosphate 提交 2025-03-04	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 10 PDB 声明：decameric	链 A 1–373（373 aa）链 B 1–373（373 aa）链 C 1–373（373 aa）链 D 1–373（373 aa）链 E 1–373（373 aa）链 F 1–373（373 aa）链 G 1–373（373 aa）链 H 1–373（373 aa）链 I 1–373（373 aa）链 J 1–373（373 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 10 MN MANGANESE (II) ION × 30 P3P (2S)-2-AMINO-4-[METHYL(PHOSPHONOOXY)PHOSPHORYL]BUTANOIC ACID × 10 MPD (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL × 21 CL CHLORIDE ION × 10	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 4.5；291 K；35% (v/v) 2-methyl-2,4-pentanediol, 100 mM sodium acetate/acetic acid pH 4.5	分辨率 1.85 Å R-free 0.159
9NR3 CRBN-DDB1 in complex with GLUL-cN 提交 2025-03-13	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 D 368–373（6 aa）	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	ZN ZINC ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；298 K；8% v/v TacsimateTM pH 6.0, 20% w/v Polyethylene glycol 3,350	分辨率 2.93 Å R-free 0.278
9OTM Human glutamine synthetase filament under turnover conditions 提交 2025-05-27	配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 20 PDB 声明：eicosameric	链 A 1–373（373 aa）链 B 1–373（373 aa）链 C 1–373（373 aa）链 D 1–373（373 aa）链 E 1–373（373 aa）链 F 1–373（373 aa）链 G 1–373（373 aa）链 H 1–373（373 aa）链 I 1–373（373 aa）链 J 1–373（373 aa）链 K 1–373（373 aa）链 L 1–373（373 aa）链 M 1–373（373 aa）链 N 1–373（373 aa）链 O 1–373（373 aa）链 P 1–373（373 aa）链 Q 1–373（373 aa）链 R 1–373（373 aa）链 S 1–373（373 aa）链 T 1–373（373 aa）	未记录	ATP ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 20 MG MAGNESIUM ION × 40 GLN GLUTAMINE × 5	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.19 Å
9OTO Human glutamine synthetase decamer under turnover conditions 提交 2025-05-27	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 10 PDB 声明：decameric	链 A 1–373（373 aa）链 B 1–373（373 aa）链 C 1–373（373 aa）链 D 1–373（373 aa）链 E 1–373（373 aa）链 F 1–373（373 aa）链 G 1–373（373 aa）链 H 1–373（373 aa）链 I 1–373（373 aa）链 J 1–373（373 aa）	未记录	ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 10 MG MAGNESIUM ION × 20	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.03 Å
9OTP Human glutamine synthetase R298A decamer under turnover conditions 提交 2025-05-27	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 10 PDB 声明：decameric	链 A 1–373（373 aa）链 B 1–373（373 aa）链 C 1–373（373 aa）链 D 1–373（373 aa）链 E 1–373（373 aa）链 F 1–373（373 aa）链 G 1–373（373 aa）链 H 1–373（373 aa）链 I 1–373（373 aa）链 J 1–373（373 aa）	突变：R298A 突变：R298A 突变：R298A 突变：R298A 突变：R298A 突变：R298A 突变：R298A 突变：R298A 突变：R298A 突变：R298A	ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 10 MG MAGNESIUM ION × 20	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 1.95 Å
9OTQ Human glutamine synthetase filament apo 提交 2025-05-27	配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 20 PDB 声明：20-meric	链 L 1–373（373 aa）链 M 1–373（373 aa）链 N 1–373（373 aa）链 O 1–373（373 aa）链 P 1–373（373 aa）链 Q 1–373（373 aa）链 R 1–373（373 aa）链 S 1–373（373 aa）链 T 1–373（373 aa）链 U 1–373（373 aa）链 V 1–373（373 aa）链 W 1–373（373 aa）链 X 1–373（373 aa）链 Y 1–373（373 aa）链 Z 1–373（373 aa）链 a 1–373（373 aa）链 b 1–373（373 aa）链 c 1–373（373 aa）链 d 1–373（373 aa）链 e 1–373（373 aa）	未记录	MG MAGNESIUM ION × 20	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.27 Å

共 11 个其他 PDB 条目、12 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	GLNA_HUMAN
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–373； UniProt 1–373 作者链 B； PDB构建体 1–373； UniProt 1–373 作者链 C； PDB构建体 1–373； UniProt 1–373 作者链 D； PDB构建体 1–373； UniProt 1–373 作者链 E； PDB构建体 1–373； UniProt 1–373 作者链 F； PDB构建体 1–373； UniProt 1–373 作者链 G； PDB构建体 1–373； UniProt 1–373 作者链 H； PDB构建体 1–373； UniProt 1–373 作者链 I； PDB构建体 1–373； UniProt 1–373 作者链 J； PDB构建体 1–373； UniProt 1–373 作者链 K； PDB构建体 1–373； UniProt 1–373 作者链 L； PDB构建体 1–373； UniProt 1–373 作者链 M； PDB构建体 1–373； UniProt 1–373 作者链 N； PDB构建体 1–373； UniProt 1–373 作者链 O； PDB构建体 1–373； UniProt 1–373 作者链 P； PDB构建体 1–373； UniProt 1–373 作者链 Q； PDB构建体 1–373； UniProt 1–373 作者链 R； PDB构建体 1–373； UniProt 1–373 作者链 S； PDB构建体 1–373； UniProt 1–373 作者链 T； PDB构建体 1–373； UniProt 1–373

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	9otn
沉积日期 deposition_date	2025-05-27
结构标题 title	Human glutamine synthetase filament bound to ATP
关键词 keywords	Glutamine synthetase, glutamate-ammonia ligase, filament, Type II, LIGASE; LIGASE
实验方法 method	ELECTRON MICROSCOPY

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	66.74 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	66.65 Å
零角强度 I(0) i0	11167500000.00
分子量 molecular_weight	849720.0 kDa
排除体积 excluded_volume	1043100 Å³
包络体积 envelope_volume	1527800 Å³
水化壳体积 shell_volume	186210 Å³
包络直径 envelope_diameter	213.5 Å
壳层 Rg shell_rg	71.64 Å
包络 Rg envelope_rg	65.06 Å
形状 Rg shape_rg	66.63 Å
总 Rg total_rg	66.80 Å
总原子数 total_atoms	59600
残基数 n_residues	7440
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	196.1 Å
Rg (实空间) rg_real	66.73 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	1.19 Å
I(0) (实空间) i0_real	1.1170e+10
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	2.0280e+08
Rg (倒空间) rg_reciprocal	66.66 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	11170000000.0000
解质量估计 total_estimate	0.6080
解质量评级 solution_quality	REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks	1
主峰位置 r_peak_primary	76.8 Å
偏度 Skewness skewness	0.387
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.388
角度范围 angular_range	— – 0.1150 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	1992000000.0000
实空间数据点数 n_real_points	24
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.936; Stabil: 1.000; Sysdev: 0.038; Positv: 1.000; Valcen: 0.978; Smooth: 0.001

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (3)

实体 1 Entity 1 polymer

描述 description	Glutamine synthetase
分子量 formula_weight	42118.4 kDa
EC 编号 ec_number	6.3.1.2,2.3.1.225
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	20

聚合物 Polymer

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,B,C,D,E,F,G,H,I,J,K,L,M,N,O,P,Q,R,S,T
原子数 atom_count	59600

MTTSASSHLNKGIKQVYMSLPQGEKVQAMYIWIDGTGEGLRCKTRTLDSEPKCVEELPEWNFDGSSTLQSEGSNSDMYLVPAAMFRDPFRKDPNKLVLCEVFKYNRRPAETNLRHTCKRIMDMVSNQHPWFGMEQEYTLMGTDGHPFGWPSNGFPGPQGPYYCGVGADRAYGRDIVEAHYRACLYAGVKIAGTNAEVMPAQWEFQIGPCEGISMGDHLWVARFILHRVCEDFGVIATFDPKPIPGNWNGAGCHTNFSTKAMREENGLKYIEEAIEKLSKRHQYHIRAYDPKGGLDNARRLTGFHETSNINDFSAGVANRSASIRIPRTVGQEKKGYFEDRRPSANCDPFSVTEALIRTCLLNETGDEPFQYKN

来源 Source

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli BL21(DE3)

实体 2 Entity 2 non-polymer

描述 description	ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
分子量 formula_weight	507.2 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	20

实体 3 Entity 3 non-polymer

描述 description	MAGNESIUM ION
分子量 formula_weight	24.3 kDa
来源方法 src_method	syn
拷贝数 entity_count	40

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8. 引用文献 (1)

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分辨率 resolution	2.11 Å
分辨率测定方法 resolution_method	—
颗粒数 num_particles	310500

fit	/app/data/saxs_computation/ot/9otn/9otn.fit
pddf	/app/data/pr_computation/ot/9otn/9otn.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/ot/9otn/9otn.dat

Human glutamine synthetase filament bound to ATP