9qcr

DNA-PK bound to 153 bp H2AX nucleosome model 2

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 212.1 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

X-ray repair cross-complementing protein 6

Homo sapiens

UniProt P12956

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 11 DNA 2 PDB 声明:13-meric(13) 与全部聚合物数一致 链 K; UniProt 1–609 未记录 X-ray repair cross-complementing protein 5 × 1 (P13010) DNA-dependent protein kinase catalytic subunit × 1 (P78527) Histone H2AX × 2 (P16104) Histone H2B type 1-J × 2 (P06899) Histone H3.1 × 2 (P68431) Histone H4 × 2 (P62805) 153 bp DNA × 1 153 bp DNA × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.37 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 57 个其他 PDB 条目、62 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 XRCC6_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 K; PDB构建体 1–609; UniProt 1–609

X-ray repair cross-complementing protein 5

Homo sapiens

UniProt P13010

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 11 DNA 2 PDB 声明:13-meric(13) 与全部聚合物数一致 链 L; UniProt 1–732 未记录 X-ray repair cross-complementing protein 6 × 1 (P12956) DNA-dependent protein kinase catalytic subunit × 1 (P78527) Histone H2AX × 2 (P16104) Histone H2B type 1-J × 2 (P06899) Histone H3.1 × 2 (P68431) Histone H4 × 2 (P62805) 153 bp DNA × 1 153 bp DNA × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.37 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 62 个其他 PDB 条目、68 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 XRCC5_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 L; PDB构建体 1–732; UniProt 1–732

DNA-dependent protein kinase catalytic subunit

物种未注明

UniProt P78527

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 11 DNA 2 PDB 声明:13-meric(13) 与全部聚合物数一致 链 O; UniProt 1–4128 未记录 X-ray repair cross-complementing protein 6 × 1 (P12956) X-ray repair cross-complementing protein 5 × 1 (P13010) Histone H2AX × 2 (P16104) Histone H2B type 1-J × 2 (P06899) Histone H3.1 × 2 (P68431) Histone H4 × 2 (P62805) 153 bp DNA × 1 153 bp DNA × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.37 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 46 个其他 PDB 条目、47 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 PRKDC_HUMAN
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 O; PDB构建体 1–4128; UniProt 1–4128

Histone H2AX

Homo sapiens

UniProt P16104

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 11 DNA 2 PDB 声明:13-meric(13) 与全部聚合物数一致 链 C; UniProt 1–143 链 G; UniProt 1–143 未记录 X-ray repair cross-complementing protein 6 × 1 (P12956) X-ray repair cross-complementing protein 5 × 1 (P13010) DNA-dependent protein kinase catalytic subunit × 1 (P78527) Histone H2B type 1-J × 2 (P06899) Histone H3.1 × 2 (P68431) Histone H4 × 2 (P62805) 153 bp DNA × 1 153 bp DNA × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.37 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 23 个其他 PDB 条目、38 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H2AX_HUMAN
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–143; UniProt 1–143 作者链 G; PDB构建体 1–143; UniProt 1–143

Histone H2B type 1-J

Homo sapiens

UniProt P06899

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 11 DNA 2 PDB 声明:13-meric(13) 与全部聚合物数一致 链 D; UniProt 1–126 链 H; UniProt 1–126 未记录 X-ray repair cross-complementing protein 6 × 1 (P12956) X-ray repair cross-complementing protein 5 × 1 (P13010) DNA-dependent protein kinase catalytic subunit × 1 (P78527) Histone H2AX × 2 (P16104) Histone H3.1 × 2 (P68431) Histone H4 × 2 (P62805) 153 bp DNA × 1 153 bp DNA × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.37 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 290 个其他 PDB 条目、301 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H2B1J_HUMAN
Isoform
PDB实体 5
链与序列区间 作者链 D; PDB构建体 1–126; UniProt 1–126 作者链 H; PDB构建体 1–126; UniProt 1–126

Histone H3.1

Homo sapiens

UniProt P68431

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 11 DNA 2 PDB 声明:13-meric(13) 与全部聚合物数一致 链 A; UniProt 1–136 链 E; UniProt 1–136 未记录 X-ray repair cross-complementing protein 6 × 1 (P12956) X-ray repair cross-complementing protein 5 × 1 (P13010) DNA-dependent protein kinase catalytic subunit × 1 (P78527) Histone H2AX × 2 (P16104) Histone H2B type 1-J × 2 (P06899) Histone H4 × 2 (P62805) 153 bp DNA × 1 153 bp DNA × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.37 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 402 个其他 PDB 条目、475 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H31_HUMAN
Isoform
PDB实体 6
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–136; UniProt 1–136 作者链 E; PDB构建体 1–136; UniProt 1–136

Histone H4

Homo sapiens

UniProt P62805

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白–DNA 异源复合物 蛋白 × 11 DNA 2 PDB 声明:13-meric(13) 与全部聚合物数一致 链 B; UniProt 1–103 链 F; UniProt 1–103 未记录 X-ray repair cross-complementing protein 6 × 1 (P12956) X-ray repair cross-complementing protein 5 × 1 (P13010) DNA-dependent protein kinase catalytic subunit × 1 (P78527) Histone H2AX × 2 (P16104) Histone H2B type 1-J × 2 (P06899) Histone H3.1 × 2 (P68431) 153 bp DNA × 1 153 bp DNA × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.6 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 4.37 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 581 个其他 PDB 条目、633 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H4_HUMAN
Isoform
PDB实体 7
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–103; UniProt 1–103 作者链 F; PDB构建体 1–103; UniProt 1–103

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9qcr

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9qcr
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9qcr
沉积日期 deposition_date2025-03-05
结构标题 titleDNA-PK bound to 153 bp H2AX nucleosome model 2
关键词 keywordsDNA-binding protein, NHEJ, Ku70/80, nucleosome, DNA BINDING PROTEIN; DNA BINDING PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier77.79
回转半径 Rg (电子) rg_electron76.31
零角强度 I(0) i06956450000.00
分子量 molecular_weight668070.0 kDa
排除体积 excluded_volume819890 ų
包络体积 envelope_volume1336000 ų
水化壳体积 shell_volume149690 ų
包络直径 envelope_diameter256.6
壳层 Rg shell_rg72.40
包络 Rg envelope_rg73.54
形状 Rg shape_rg76.23
总 Rg total_rg76.53
总原子数 total_atoms46641
残基数 n_residues5507
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax212.1
Rg (实空间) rg_real76.35
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.86
I(0) (实空间) i0_real6.8520e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.1770e+08
Rg (倒空间) rg_reciprocal76.72
I(0) (倒空间) i0_reciprocal6936000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8551
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary84.8
偏度 Skewness skewness0.313
峰度 Kurtosis kurtosis-0.663
角度范围 angular_range— – 0.1000 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.1223
最高正则化参数 α highest_alpha360300000.0000
实空间数据点数 n_real_points21
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.992; Stabil: 0.991; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.999; Smooth: 0.010

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (9)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)