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9u9i

M4-CTD-undocked AP-4 core in apo form

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 128.1 Å Quality: EXCELLENT
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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

AP-4 complex subunit beta-1

Homo sapiens

UniProt Q9Y6B7

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric（4） 与蛋白拷贝数一致 链 B； UniProt 1–568 未记录 AP-4 complex subunit epsilon-1 × 1 （Q9UPM8） AP-4 complex subunit sigma-1 × 1 （Q9Y587） AP-4 complex subunit mu-1 × 1 （O00189） ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 8 分辨率 4.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 9U9I Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
2MJ7 Solution NMR structure of beta-adaptin appendage domain of human adaptor protein complex 4 subunit beta, Northeast Structural Genomics Consortium (NESG) Target HR8998C 提交 2013-12-26 构建体不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白单体 单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric
链 A 610–739（130 aa） 片段：UNP residues 610-739
未记录 未记录非水小分子 SOLUTION NMR
NMR测量条件 pH 6.5；295 K；压力 ambient
NMR样品组成 0.4 mM HR8998C NC5, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
NMR样品组成 0.2 mM HR8998C NC5, 4% PEG/hexanol, 80% H2O/20% D2O | 80% H2O/20% D2O
NMR样品组成 0.2 mM HR8998C NC5, Pf1 phage, 80% H2O/20% D2O | 80% H2O/20% D2O
NMR样品组成 0.2 mM HR8998C NC, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O
分辨率未提供
9U9J M4-CTD-docked AP-4 core in apo form 提交 2025-03-28 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 B 1–568（568 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
分辨率 4.20 Å
9U9R ARF1(Q71L) bound M4-CTD-undocked AP-4 core 提交 2025-03-29 构建体不同 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric
链 B 1–576（576 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
分辨率 6.60 Å
9U9S ARF1(Q71L) bound M4-CTD-docked AP-4 core 提交 2025-03-29 构建体不同 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric
链 B 1–576（576 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
分辨率 6.80 Å

共 4 个其他 PDB 条目、4 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 AP4B1_HUMAN
Isoform —
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 B； PDB构建体 1–568； UniProt 1–568

AP-4 complex subunit epsilon-1

Homo sapiens

UniProt Q9UPM8

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric（4） 与蛋白拷贝数一致 链 E； UniProt 1–612 未记录 AP-4 complex subunit beta-1 × 1 （Q9Y6B7） AP-4 complex subunit sigma-1 × 1 （Q9Y587） AP-4 complex subunit mu-1 × 1 （O00189） ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 8 分辨率 4.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 9U9I Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
9U9J M4-CTD-docked AP-4 core in apo form 提交 2025-03-28 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 E 1–612（612 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
分辨率 4.20 Å
9U9R ARF1(Q71L) bound M4-CTD-undocked AP-4 core 提交 2025-03-29 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric
链 E 1–612（612 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
分辨率 6.60 Å
9U9S ARF1(Q71L) bound M4-CTD-docked AP-4 core 提交 2025-03-29 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric
链 E 1–612（612 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
分辨率 6.80 Å

共 3 个其他 PDB 条目、3 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 AP4E1_HUMAN
Isoform —
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 E； PDB构建体 1–612； UniProt 1–612

AP-4 complex subunit sigma-1

Homo sapiens

UniProt Q9Y587

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric（4） 与蛋白拷贝数一致 链 S； UniProt 1–144 未记录 AP-4 complex subunit beta-1 × 1 （Q9Y6B7） AP-4 complex subunit epsilon-1 × 1 （Q9UPM8） AP-4 complex subunit mu-1 × 1 （O00189） ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 8 分辨率 4.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 9U9I Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
9U9J M4-CTD-docked AP-4 core in apo form 提交 2025-03-28 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 S 1–144（144 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
分辨率 4.20 Å
9U9R ARF1(Q71L) bound M4-CTD-undocked AP-4 core 提交 2025-03-29 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric
链 S 1–144（144 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
分辨率 6.60 Å
9U9S ARF1(Q71L) bound M4-CTD-docked AP-4 core 提交 2025-03-29 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric
链 S 1–144（144 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
分辨率 6.80 Å

共 3 个其他 PDB 条目、3 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 AP4S1_HUMAN
Isoform —
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 S； PDB构建体 1–144； UniProt 1–144

AP-4 complex subunit mu-1

Homo sapiens

UniProt O00189

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric（4） 与蛋白拷贝数一致 链 M； UniProt 1–453 未记录 AP-4 complex subunit beta-1 × 1 （Q9Y6B7） AP-4 complex subunit epsilon-1 × 1 （Q9UPM8） AP-4 complex subunit sigma-1 × 1 （Q9Y587） ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 8 分辨率 4.00 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB 相对当前条目 9U9I Assembly / 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与非聚合物 实验方法与环境 结构质量
3L81 Crystal structure of adaptor protein complex 4 (AP-4) mu4 subunit C-terminal domain, in complex with a sorting peptide from the amyloid precursor protein (APP) 提交 2009-12-29 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 配体/离子不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 160–453（294 aa） 片段：C-terminus, residues 160-453
突变：C235S,C431S GOL GLYCEROL × 3 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7；295 K；10% PEG 3350, 10mM magnesium chloride, 0.1M HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7；295 K；15% PEG 6000, 3% trimethylamine N-oxide dihydrate, 0.1M HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
分辨率 1.60 Å R-free 0.252
4MDR Crystal structure of adaptor protein complex 4 (AP-4) mu4 subunit C-terminal domain D190A mutant, in complex with a sorting peptide from the amyloid precursor protein (APP) 提交 2013-08-23 构建体不同 突变/修饰不同 聚集状态不同 实验方法不同 实验环境不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric
链 A 160–453（294 aa） 片段：C-terminus, residues 160-453
突变：D190A,C235S,C431S 未记录非水小分子 X-RAY DIFFRACTION
X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7；295 K；15% PEG 6000, 3% trimethylamine N-oxide dihydrate, 0.1M HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295.0K
分辨率 1.85 Å R-free 0.260
9U9J M4-CTD-docked AP-4 core in apo form 提交 2025-03-28 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric
链 M 1–453（453 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
分辨率 4.20 Å
9U9R ARF1(Q71L) bound M4-CTD-undocked AP-4 core 提交 2025-03-29 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric
链 M 1–453（453 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
分辨率 6.60 Å
9U9S ARF1(Q71L) bound M4-CTD-docked AP-4 core 提交 2025-03-29 聚集状态不同 结构质量不同 Assembly 1 蛋白异源复合物 异源复合物；蛋白 × 5 PDB 声明：pentameric
链 M 1–453（453 aa）
未记录 未记录非水小分子 ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM缓冲液 pH 8
分辨率 6.80 Å

共 5 个其他 PDB 条目、5 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 AP4M1_HUMAN
Isoform —
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 M； PDB构建体 1–453； UniProt 1–453

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9u9i

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9u9i
下载 Download
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9u9i
沉积日期 deposition_date2025-03-28
结构标题 titleM4-CTD-undocked AP-4 core in apo form
关键词 keywordsadaptor protein complex, cargo transportation, PROTEIN TRANSPORT; PROTEIN TRANSPORT
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY
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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier41.70 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron41.13 Å
零角强度 I(0) i0338791000.00
分子量 molecular_weight156310.0 kDa
排除体积 excluded_volume198120 ų
包络体积 envelope_volume280420 ų
水化壳体积 shell_volume55802 ų
包络直径 envelope_diameter125.6 Å
壳层 Rg shell_rg48.14 Å
包络 Rg envelope_rg39.60 Å
形状 Rg shape_rg41.11 Å
总 Rg total_rg41.60 Å
总原子数 total_atoms10976
残基数 n_residues1372
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 Å−1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3
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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax128.1 Å
Rg (实空间) rg_real41.52 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.86 Å
I(0) (实空间) i0_real3.3880e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error5.2520e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal41.70 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal338900000.0000
解质量估计 total_estimate0.9072
解质量评级 solution_quality EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary64.0 Å
偏度 Skewness skewness0.000
峰度 Kurtosis kurtosis-0.805
角度范围 angular_range— – 0.1900 Å−1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha55810000.0000
实空间数据点数 n_real_points39
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.944; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 1.000; Smooth: 0.958
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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

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8. 引用文献 (1)

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9. 文件与曲线 (10)