9uuo

The NuA3 histone acetyltransferase complex

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 113.3 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Histone acetyltransferase SAS3

Saccharomyces cerevisiae S288C

UniProt P34218

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–831 未记录 NuA3 HAT complex component NTO1 × 1 (Q12311) Protein YNG1 × 1 (Q08465) Chromatin modification-related protein EAF6 × 1 (P47128) Transcription initiation factor TFIID subunit 14 × 1 (P35189) ZN ZINC ION × 6 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.68 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 2 个其他 PDB 条目、2 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 SAS3_YEAST
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–831; UniProt 1–831

NuA3 HAT complex component NTO1

Saccharomyces cerevisiae S288C

UniProt Q12311

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 B; UniProt 1–748 未记录 Histone acetyltransferase SAS3 × 1 (P34218) Protein YNG1 × 1 (Q08465) Chromatin modification-related protein EAF6 × 1 (P47128) Transcription initiation factor TFIID subunit 14 × 1 (P35189) ZN ZINC ION × 6 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.68 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 2 个其他 PDB 条目、2 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 NTO1_YEAST
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 B; PDB构建体 1–748; UniProt 1–748

Protein YNG1

Saccharomyces cerevisiae S288C

UniProt Q08465

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 1–219 未记录 Histone acetyltransferase SAS3 × 1 (P34218) NuA3 HAT complex component NTO1 × 1 (Q12311) Chromatin modification-related protein EAF6 × 1 (P47128) Transcription initiation factor TFIID subunit 14 × 1 (P35189) ZN ZINC ION × 6 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.68 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 5 个其他 PDB 条目、8 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 YNG1_YEAST
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–219; UniProt 1–219

Chromatin modification-related protein EAF6

Saccharomyces cerevisiae S288C

UniProt P47128

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 F; UniProt 1–113 未记录 Histone acetyltransferase SAS3 × 1 (P34218) NuA3 HAT complex component NTO1 × 1 (Q12311) Protein YNG1 × 1 (Q08465) Transcription initiation factor TFIID subunit 14 × 1 (P35189) ZN ZINC ION × 6 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.68 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 7 个其他 PDB 条目、15 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 EAF6_YEAST
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 F; PDB构建体 1–113; UniProt 1–113

Transcription initiation factor TFIID subunit 14

Saccharomyces cerevisiae S288C

UniProt P35189

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 5 PDB 声明:pentameric(5) 与蛋白拷贝数一致 链 E; UniProt 1–244 未记录 Histone acetyltransferase SAS3 × 1 (P34218) NuA3 HAT complex component NTO1 × 1 (Q12311) Protein YNG1 × 1 (Q08465) Chromatin modification-related protein EAF6 × 1 (P47128) ZN ZINC ION × 6 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 8 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.68 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 15 个其他 PDB 条目、18 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 TAF14_YEAST
Isoform
PDB实体 5
链与序列区间 作者链 E; PDB构建体 1–244; UniProt 1–244

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 9uuo

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 9uuo
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id9uuo
沉积日期 deposition_date2025-05-07
结构标题 titleThe NuA3 histone acetyltransferase complex
关键词 keywordsDNA, nucleosome, histone acetylation, METAL BINDING PROTEIN; METAL BINDING PROTEIN
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier35.43
回转半径 Rg (电子) rg_electron34.65
零角强度 I(0) i0375781000.00
分子量 molecular_weight156530.0 kDa
排除体积 excluded_volume195730 ų
包络体积 envelope_volume252210 ų
水化壳体积 shell_volume58835 ų
包络直径 envelope_diameter121.1
壳层 Rg shell_rg42.43
包络 Rg envelope_rg34.73
形状 Rg shape_rg34.64
总 Rg total_rg35.20
总原子数 total_atoms11004
残基数 n_residues1340
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax113.3
Rg (实空间) rg_real35.29
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.79
I(0) (实空间) i0_real3.7580e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error5.8290e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal35.38
I(0) (倒空间) i0_reciprocal375800000.0000
解质量估计 total_estimate0.8935
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary45.3
偏度 Skewness skewness0.221
峰度 Kurtosis kurtosis-0.411
角度范围 angular_range— – 0.2250 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha149300000.0000
实空间数据点数 n_real_points46
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.894; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.991; Smooth: 0.940

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (6)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)