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9ydo

LPHT-ring in Vibrio cholerae at assembled, opened state

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 346.7 Å Quality: EXCELLENT
▼

1. Protein Identity and Related Structures Protein Identity & Related Structures

Flagellar L-ring protein

OrganismNot specified

UniProt Q9KQ13

State in the Current Structure

Assembly Oligomeric State Construct Mutations and Modifications Ligands, Ions and Associated Components Method and Experimental Conditions Structure Quality
1 Protein heterocomplex Heteromer Protein × 156 PDB declaration: 156-meric（156） Consistent with protein copy count Chain Aa； UniProt 32–258 Chain Ab； UniProt 32–258 Chain Ac； UniProt 32–258 Chain Ad； UniProt 32–258 Chain Ae； UniProt 32–258 Chain Af； UniProt 32–258 Chain Ag； UniProt 32–258 Chain Ah； UniProt 32–258 Chain Ai； UniProt 32–258 Chain Aj； UniProt 32–258 Chain Ak； UniProt 32–258 Chain Al； UniProt 32–258 Chain Am； UniProt 32–258 Chain An； UniProt 32–258 Chain Ao； UniProt 32–258 Chain Ap； UniProt 32–258 Chain Aq； UniProt 32–258 Chain Ar； UniProt 32–258 Chain As； UniProt 32–258 Chain At； UniProt 32–258 Chain Au； UniProt 32–258 Chain Av； UniProt 32–258 Chain Aw； UniProt 32–258 Chain Ax； UniProt 32–258 Chain Ay； UniProt 32–258 Chain Az； UniProt 32–258 Not recorded Flagellar P-ring protein × 26 （Q9KQ14） Flagellar protein FlgT × 26 （Q9KPZ9） Sodium-type flagellar protein MotY × 26 （Q9KT95） Flagellar assembly lipoprotein FlgP × 52 （A0A2V4N6M7） ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed experimental conditions Resolution 2.69 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Each row is a biological assembly of the same UniProt protein in another PDB entry. The “Difference from current entry” column identifies evidence-level differences; no tag means the currently parsed fields agree.

Other PDB Difference from Current Entry 9YDO Assembly / Oligomeric State Construct Mutations and Modifications Ligands, Ions and Non-polymers Method and Experimental Conditions Structure Quality
9YDT LPHT-ring in Vibrio cholerae at disassembled, closed state Deposited 2025-09-23 Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 156 PDB declaration: 156-meric
Chain Aa 32–258（227 aa）
Chain Ab 32–258（227 aa）
Chain Ac 32–258（227 aa）
Chain Ad 32–258（227 aa）
Chain Ae 32–258（227 aa）
Chain Af 32–258（227 aa）
Chain Ag 32–258（227 aa）
Chain Ah 32–258（227 aa）
Chain Ai 32–258（227 aa）
Chain Aj 32–258（227 aa）
Chain Ak 32–258（227 aa）
Chain Al 32–258（227 aa）
Chain Am 32–258（227 aa）
Chain An 32–258（227 aa）
Chain Ao 32–258（227 aa）
Chain Ap 32–258（227 aa）
Chain Aq 32–258（227 aa）
Chain Ar 32–258（227 aa）
Chain As 32–258（227 aa）
Chain At 32–258（227 aa）
Chain Au 32–258（227 aa）
Chain Av 32–258（227 aa）
Chain Aw 32–258（227 aa）
Chain Ax 32–258（227 aa）
Chain Ay 32–258（227 aa）
Chain Az 32–258（227 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 2.75 Å
9YEC LPHT-ring in Vibrio cholerae at disassembled, closed state Deposited 2025-09-24 Different construct Different oligomeric state Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 182 PDB declaration: 182-meric
Chain Aa 1–258（258 aa）
Chain Ab 1–258（258 aa）
Chain Ac 1–258（258 aa）
Chain Ad 1–258（258 aa）
Chain Ae 1–258（258 aa）
Chain Af 1–258（258 aa）
Chain Ag 1–258（258 aa）
Chain Ah 1–258（258 aa）
Chain Ai 1–258（258 aa）
Chain Aj 1–258（258 aa）
Chain Ak 1–258（258 aa）
Chain Al 1–258（258 aa）
Chain Am 1–258（258 aa）
Chain An 1–258（258 aa）
Chain Ao 1–258（258 aa）
Chain Ap 1–258（258 aa）
Chain Aq 1–258（258 aa）
Chain Ar 1–258（258 aa）
Chain As 1–258（258 aa）
Chain At 1–258（258 aa）
Chain Au 1–258（258 aa）
Chain Av 1–258（258 aa）
Chain Aw 1–258（258 aa）
Chain Ax 1–258（258 aa）
Chain Ay 1–258（258 aa）
Chain Az 1–258（258 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 3.57 Å
9YFG Flagellar outer membrane complex in Vibrio cholerae at disassembled, closed state Deposited 2025-09-25 Different oligomeric state Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 298 PDB declaration: 298-meric
Chain Aa 32–258（227 aa）
Chain Ab 32–258（227 aa）
Chain Ac 32–258（227 aa）
Chain Ad 32–258（227 aa）
Chain Ae 32–258（227 aa）
Chain Af 32–258（227 aa）
Chain Ag 32–258（227 aa）
Chain Ah 32–258（227 aa）
Chain Ai 32–258（227 aa）
Chain Aj 32–258（227 aa）
Chain Ak 32–258（227 aa）
Chain Al 32–258（227 aa）
Chain Am 32–258（227 aa）
Chain An 32–258（227 aa）
Chain Ao 32–258（227 aa）
Chain Ap 32–258（227 aa）
Chain Aq 32–258（227 aa）
Chain Ar 32–258（227 aa）
Chain As 32–258（227 aa）
Chain At 32–258（227 aa）
Chain Au 32–258（227 aa）
Chain Av 32–258（227 aa）
Chain Aw 32–258（227 aa）
Chain Ax 32–258（227 aa）
Chain Ay 32–258（227 aa）
Chain Az 32–258（227 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 3.55 Å
9YH0 LPHT-ring subunit with C13 MotX in Vibrio cholerae at assembled state Deposited 2025-09-29 Different oligomeric state Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 182 PDB declaration: 182-meric
Chain Aa 32–258（227 aa）
Chain Ab 32–258（227 aa）
Chain Ac 32–258（227 aa）
Chain Ad 32–258（227 aa）
Chain Ae 32–258（227 aa）
Chain Af 32–258（227 aa）
Chain Ag 32–258（227 aa）
Chain Ah 32–258（227 aa）
Chain Ai 32–258（227 aa）
Chain Aj 32–258（227 aa）
Chain Ak 32–258（227 aa）
Chain Al 32–258（227 aa）
Chain Am 32–258（227 aa）
Chain An 32–258（227 aa）
Chain Ao 32–258（227 aa）
Chain Ap 32–258（227 aa）
Chain Aq 32–258（227 aa）
Chain Ar 32–258（227 aa）
Chain As 32–258（227 aa）
Chain At 32–258（227 aa）
Chain Au 32–258（227 aa）
Chain Av 32–258（227 aa）
Chain Aw 32–258（227 aa）
Chain Ax 32–258（227 aa）
Chain Ay 32–258（227 aa）
Chain Az 32–258（227 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 3.60 Å
9YH6 Composite structure of the sheathed flagellar motor in Vibrio cholerae adopting a lower FOMC conformation Deposited 2025-09-30 Different oligomeric state Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 407 PDB declaration: 407-meric
Chain Bx 32–258（227 aa）
Chain By 32–258（227 aa）
Chain Bz 32–258（227 aa）
Chain Ca 32–258（227 aa）
Chain Cb 32–258（227 aa）
Chain Cc 32–258（227 aa）
Chain Cd 32–258（227 aa）
Chain Ce 32–258（227 aa）
Chain Cf 32–258（227 aa）
Chain Cg 32–258（227 aa）
Chain Ch 32–258（227 aa）
Chain Ci 32–258（227 aa）
Chain Cj 32–258（227 aa）
Chain Ck 32–258（227 aa）
Chain Cl 32–258（227 aa）
Chain Cm 32–258（227 aa）
Chain Cn 32–258（227 aa）
Chain Co 32–258（227 aa）
Chain Cp 32–258（227 aa）
Chain Cq 32–258（227 aa）
Chain Cr 32–258（227 aa）
Chain Cs 32–258（227 aa）
Chain Ct 32–258（227 aa）
Chain Cu 32–258（227 aa）
Chain Cv 32–258（227 aa）
Chain Cw 32–258（227 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 3.60 Å
9YH7 Composite structure of the sheathed flagellar motor in Vibrio cholerae adopting a higher FOMC conformation Deposited 2025-09-30 Different oligomeric state Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 407 PDB declaration: 407-meric
Chain Bx 32–258（227 aa）
Chain By 32–258（227 aa）
Chain Bz 32–258（227 aa）
Chain Ca 32–258（227 aa）
Chain Cb 32–258（227 aa）
Chain Cc 32–258（227 aa）
Chain Cd 32–258（227 aa）
Chain Ce 32–258（227 aa）
Chain Cf 32–258（227 aa）
Chain Cg 32–258（227 aa）
Chain Ch 32–258（227 aa）
Chain Ci 32–258（227 aa）
Chain Cj 32–258（227 aa）
Chain Ck 32–258（227 aa）
Chain Cl 32–258（227 aa）
Chain Cm 32–258（227 aa）
Chain Cn 32–258（227 aa）
Chain Co 32–258（227 aa）
Chain Cp 32–258（227 aa）
Chain Cq 32–258（227 aa）
Chain Cr 32–258（227 aa）
Chain Cs 32–258（227 aa）
Chain Ct 32–258（227 aa）
Chain Cu 32–258（227 aa）
Chain Cv 32–258（227 aa）
Chain Cw 32–258（227 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 3.60 Å

6 other PDB entries and 6 assemblies. Open the comparison page and filter oligomeric states

View Construct and Data Evidence
UniProt name FLGH_VIBCH
Isoform —
PDB entities 1
Chains and sequence ranges Author chain Aa； PDBConstruct 1–227； UniProt 32–258 Author chain Ab； PDBConstruct 1–227； UniProt 32–258 Author chain Ac； PDBConstruct 1–227； UniProt 32–258 Author chain Ad； PDBConstruct 1–227； UniProt 32–258 Author chain Ae； PDBConstruct 1–227； UniProt 32–258 Author chain Af； PDBConstruct 1–227； UniProt 32–258 Author chain Ag； PDBConstruct 1–227； UniProt 32–258 Author chain Ah； PDBConstruct 1–227； UniProt 32–258 Author chain Ai； PDBConstruct 1–227； UniProt 32–258 Author chain Aj； PDBConstruct 1–227； UniProt 32–258 Author chain Ak； PDBConstruct 1–227； UniProt 32–258 Author chain Al； PDBConstruct 1–227； UniProt 32–258 Author chain Am； PDBConstruct 1–227； UniProt 32–258 Author chain An； PDBConstruct 1–227； UniProt 32–258 Author chain Ao； PDBConstruct 1–227； UniProt 32–258 Author chain Ap； PDBConstruct 1–227； UniProt 32–258 Author chain Aq； PDBConstruct 1–227； UniProt 32–258 Author chain Ar； PDBConstruct 1–227； UniProt 32–258 Author chain As； PDBConstruct 1–227； UniProt 32–258 Author chain At； PDBConstruct 1–227； UniProt 32–258 Author chain Au； PDBConstruct 1–227； UniProt 32–258 Author chain Av； PDBConstruct 1–227； UniProt 32–258 Author chain Aw； PDBConstruct 1–227； UniProt 32–258 Author chain Ax； PDBConstruct 1–227； UniProt 32–258 Author chain Ay； PDBConstruct 1–227； UniProt 32–258 Author chain Az； PDBConstruct 1–227； UniProt 32–258

Flagellar P-ring protein

OrganismNot specified

UniProt Q9KQ14

State in the Current Structure

Assembly Oligomeric State Construct Mutations and Modifications Ligands, Ions and Associated Components Method and Experimental Conditions Structure Quality
1 Protein heterocomplex Heteromer Protein × 156 PDB declaration: 156-meric（156） Consistent with protein copy count Chain Ba； UniProt 19–361 Chain Bb； UniProt 19–361 Chain Bc； UniProt 19–361 Chain Bd； UniProt 19–361 Chain Be； UniProt 19–361 Chain Bf； UniProt 19–361 Chain Bg； UniProt 19–361 Chain Bh； UniProt 19–361 Chain Bi； UniProt 19–361 Chain Bj； UniProt 19–361 Chain Bk； UniProt 19–361 Chain Bl； UniProt 19–361 Chain Bm； UniProt 19–361 Chain Bn； UniProt 19–361 Chain Bo； UniProt 19–361 Chain Bp； UniProt 19–361 Chain Bq； UniProt 19–361 Chain Br； UniProt 19–361 Chain Bs； UniProt 19–361 Chain Bt； UniProt 19–361 Chain Bu； UniProt 19–361 Chain Bv； UniProt 19–361 Chain Bw； UniProt 19–361 Chain Bx； UniProt 19–361 Chain By； UniProt 19–361 Chain Bz； UniProt 19–361 Not recorded Flagellar L-ring protein × 26 （Q9KQ13） Flagellar protein FlgT × 26 （Q9KPZ9） Sodium-type flagellar protein MotY × 26 （Q9KT95） Flagellar assembly lipoprotein FlgP × 52 （A0A2V4N6M7） ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed experimental conditions Resolution 2.69 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Each row is a biological assembly of the same UniProt protein in another PDB entry. The “Difference from current entry” column identifies evidence-level differences; no tag means the currently parsed fields agree.

Other PDB Difference from Current Entry 9YDO Assembly / Oligomeric State Construct Mutations and Modifications Ligands, Ions and Non-polymers Method and Experimental Conditions Structure Quality
9YDT LPHT-ring in Vibrio cholerae at disassembled, closed state Deposited 2025-09-23 Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 156 PDB declaration: 156-meric
Chain Ba 19–361（343 aa）
Chain Bb 19–361（343 aa）
Chain Bc 19–361（343 aa）
Chain Bd 19–361（343 aa）
Chain Be 19–361（343 aa）
Chain Bf 19–361（343 aa）
Chain Bg 19–361（343 aa）
Chain Bh 19–361（343 aa）
Chain Bi 19–361（343 aa）
Chain Bj 19–361（343 aa）
Chain Bk 19–361（343 aa）
Chain Bl 19–361（343 aa）
Chain Bm 19–361（343 aa）
Chain Bn 19–361（343 aa）
Chain Bo 19–361（343 aa）
Chain Bp 19–361（343 aa）
Chain Bq 19–361（343 aa）
Chain Br 19–361（343 aa）
Chain Bs 19–361（343 aa）
Chain Bt 19–361（343 aa）
Chain Bu 19–361（343 aa）
Chain Bv 19–361（343 aa）
Chain Bw 19–361（343 aa）
Chain Bx 19–361（343 aa）
Chain By 19–361（343 aa）
Chain Bz 19–361（343 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 2.75 Å
9YEC LPHT-ring in Vibrio cholerae at disassembled, closed state Deposited 2025-09-24 Different construct Different oligomeric state Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 182 PDB declaration: 182-meric
Chain Ba 1–361（361 aa）
Chain Bb 1–361（361 aa）
Chain Bc 1–361（361 aa）
Chain Bd 1–361（361 aa）
Chain Be 1–361（361 aa）
Chain Bf 1–361（361 aa）
Chain Bg 1–361（361 aa）
Chain Bh 1–361（361 aa）
Chain Bi 1–361（361 aa）
Chain Bj 1–361（361 aa）
Chain Bk 1–361（361 aa）
Chain Bl 1–361（361 aa）
Chain Bm 1–361（361 aa）
Chain Bn 1–361（361 aa）
Chain Bo 1–361（361 aa）
Chain Bp 1–361（361 aa）
Chain Bq 1–361（361 aa）
Chain Br 1–361（361 aa）
Chain Bs 1–361（361 aa）
Chain Bt 1–361（361 aa）
Chain Bu 1–361（361 aa）
Chain Bv 1–361（361 aa）
Chain Bw 1–361（361 aa）
Chain Bx 1–361（361 aa）
Chain By 1–361（361 aa）
Chain Bz 1–361（361 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 3.57 Å
9YFG Flagellar outer membrane complex in Vibrio cholerae at disassembled, closed state Deposited 2025-09-25 Different oligomeric state Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 298 PDB declaration: 298-meric
Chain Ba 19–361（343 aa）
Chain Bb 19–361（343 aa）
Chain Bc 19–361（343 aa）
Chain Bd 19–361（343 aa）
Chain Be 19–361（343 aa）
Chain Bf 19–361（343 aa）
Chain Bg 19–361（343 aa）
Chain Bh 19–361（343 aa）
Chain Bi 19–361（343 aa）
Chain Bj 19–361（343 aa）
Chain Bk 19–361（343 aa）
Chain Bl 19–361（343 aa）
Chain Bm 19–361（343 aa）
Chain Bn 19–361（343 aa）
Chain Bo 19–361（343 aa）
Chain Bp 19–361（343 aa）
Chain Bq 19–361（343 aa）
Chain Br 19–361（343 aa）
Chain Bs 19–361（343 aa）
Chain Bt 19–361（343 aa）
Chain Bu 19–361（343 aa）
Chain Bv 19–361（343 aa）
Chain Bw 19–361（343 aa）
Chain Bx 19–361（343 aa）
Chain By 19–361（343 aa）
Chain Bz 19–361（343 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 3.55 Å
9YH0 LPHT-ring subunit with C13 MotX in Vibrio cholerae at assembled state Deposited 2025-09-29 Different oligomeric state Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 182 PDB declaration: 182-meric
Chain Ba 19–361（343 aa）
Chain Bb 19–361（343 aa）
Chain Bc 19–361（343 aa）
Chain Bd 19–361（343 aa）
Chain Be 19–361（343 aa）
Chain Bf 19–361（343 aa）
Chain Bg 19–361（343 aa）
Chain Bh 19–361（343 aa）
Chain Bi 19–361（343 aa）
Chain Bj 19–361（343 aa）
Chain Bk 19–361（343 aa）
Chain Bl 19–361（343 aa）
Chain Bm 19–361（343 aa）
Chain Bn 19–361（343 aa）
Chain Bo 19–361（343 aa）
Chain Bp 19–361（343 aa）
Chain Bq 19–361（343 aa）
Chain Br 19–361（343 aa）
Chain Bs 19–361（343 aa）
Chain Bt 19–361（343 aa）
Chain Bu 19–361（343 aa）
Chain Bv 19–361（343 aa）
Chain Bw 19–361（343 aa）
Chain Bx 19–361（343 aa）
Chain By 19–361（343 aa）
Chain Bz 19–361（343 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 3.60 Å
9YH6 Composite structure of the sheathed flagellar motor in Vibrio cholerae adopting a lower FOMC conformation Deposited 2025-09-30 Different oligomeric state Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 407 PDB declaration: 407-meric
Chain Cx 19–361（343 aa）
Chain Cy 19–361（343 aa）
Chain Cz 19–361（343 aa）
Chain Da 19–361（343 aa）
Chain Db 19–361（343 aa）
Chain Dc 19–361（343 aa）
Chain Dd 19–361（343 aa）
Chain De 19–361（343 aa）
Chain Df 19–361（343 aa）
Chain Dg 19–361（343 aa）
Chain Dh 19–361（343 aa）
Chain Di 19–361（343 aa）
Chain Dj 19–361（343 aa）
Chain Dk 19–361（343 aa）
Chain Dl 19–361（343 aa）
Chain Dm 19–361（343 aa）
Chain Dn 19–361（343 aa）
Chain Do 19–361（343 aa）
Chain Dp 19–361（343 aa）
Chain Dq 19–361（343 aa）
Chain Dr 19–361（343 aa）
Chain Ds 19–361（343 aa）
Chain Dt 19–361（343 aa）
Chain Du 19–361（343 aa）
Chain Dv 19–361（343 aa）
Chain Dw 19–361（343 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 3.60 Å
9YH7 Composite structure of the sheathed flagellar motor in Vibrio cholerae adopting a higher FOMC conformation Deposited 2025-09-30 Different oligomeric state Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 407 PDB declaration: 407-meric
Chain Cx 19–361（343 aa）
Chain Cy 19–361（343 aa）
Chain Cz 19–361（343 aa）
Chain Da 19–361（343 aa）
Chain Db 19–361（343 aa）
Chain Dc 19–361（343 aa）
Chain Dd 19–361（343 aa）
Chain De 19–361（343 aa）
Chain Df 19–361（343 aa）
Chain Dg 19–361（343 aa）
Chain Dh 19–361（343 aa）
Chain Di 19–361（343 aa）
Chain Dj 19–361（343 aa）
Chain Dk 19–361（343 aa）
Chain Dl 19–361（343 aa）
Chain Dm 19–361（343 aa）
Chain Dn 19–361（343 aa）
Chain Do 19–361（343 aa）
Chain Dp 19–361（343 aa）
Chain Dq 19–361（343 aa）
Chain Dr 19–361（343 aa）
Chain Ds 19–361（343 aa）
Chain Dt 19–361（343 aa）
Chain Du 19–361（343 aa）
Chain Dv 19–361（343 aa）
Chain Dw 19–361（343 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 3.60 Å

6 other PDB entries and 6 assemblies. Open the comparison page and filter oligomeric states

View Construct and Data Evidence
UniProt name FLGI_VIBCH
Isoform —
PDB entities 2
Chains and sequence ranges Author chain Ba； PDBConstruct 1–343； UniProt 19–361 Author chain Bb； PDBConstruct 1–343； UniProt 19–361 Author chain Bc； PDBConstruct 1–343； UniProt 19–361 Author chain Bd； PDBConstruct 1–343； UniProt 19–361 Author chain Be； PDBConstruct 1–343； UniProt 19–361 Author chain Bf； PDBConstruct 1–343； UniProt 19–361 Author chain Bg； PDBConstruct 1–343； UniProt 19–361 Author chain Bh； PDBConstruct 1–343； UniProt 19–361 Author chain Bi； PDBConstruct 1–343； UniProt 19–361 Author chain Bj； PDBConstruct 1–343； UniProt 19–361 Author chain Bk； PDBConstruct 1–343； UniProt 19–361 Author chain Bl； PDBConstruct 1–343； UniProt 19–361 Author chain Bm； PDBConstruct 1–343； UniProt 19–361 Author chain Bn； PDBConstruct 1–343； UniProt 19–361 Author chain Bo； PDBConstruct 1–343； UniProt 19–361 Author chain Bp； PDBConstruct 1–343； UniProt 19–361 Author chain Bq； PDBConstruct 1–343； UniProt 19–361 Author chain Br； PDBConstruct 1–343； UniProt 19–361 Author chain Bs； PDBConstruct 1–343； UniProt 19–361 Author chain Bt； PDBConstruct 1–343； UniProt 19–361 Author chain Bu； PDBConstruct 1–343； UniProt 19–361 Author chain Bv； PDBConstruct 1–343； UniProt 19–361 Author chain Bw； PDBConstruct 1–343； UniProt 19–361 Author chain Bx； PDBConstruct 1–343； UniProt 19–361 Author chain By； PDBConstruct 1–343； UniProt 19–361 Author chain Bz； PDBConstruct 1–343； UniProt 19–361

Flagellar protein FlgT

OrganismNot specified

UniProt Q9KPZ9

State in the Current Structure

Assembly Oligomeric State Construct Mutations and Modifications Ligands, Ions and Associated Components Method and Experimental Conditions Structure Quality
1 Protein heterocomplex Heteromer Protein × 156 PDB declaration: 156-meric（156） Consistent with protein copy count Chain Ca； UniProt 26–377 Chain Cb； UniProt 26–377 Chain Cc； UniProt 26–377 Chain Cd； UniProt 26–377 Chain Ce； UniProt 26–377 Chain Cf； UniProt 26–377 Chain Cg； UniProt 26–377 Chain Ch； UniProt 26–377 Chain Ci； UniProt 26–377 Chain Cj； UniProt 26–377 Chain Ck； UniProt 26–377 Chain Cl； UniProt 26–377 Chain Cm； UniProt 26–377 Chain Cn； UniProt 26–377 Chain Co； UniProt 26–377 Chain Cp； UniProt 26–377 Chain Cq； UniProt 26–377 Chain Cr； UniProt 26–377 Chain Cs； UniProt 26–377 Chain Ct； UniProt 26–377 Chain Cu； UniProt 26–377 Chain Cv； UniProt 26–377 Chain Cw； UniProt 26–377 Chain Cx； UniProt 26–377 Chain Cy； UniProt 26–377 Chain Cz； UniProt 26–377 Not recorded Flagellar L-ring protein × 26 （Q9KQ13） Flagellar P-ring protein × 26 （Q9KQ14） Sodium-type flagellar protein MotY × 26 （Q9KT95） Flagellar assembly lipoprotein FlgP × 52 （A0A2V4N6M7） ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed experimental conditions Resolution 2.69 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Each row is a biological assembly of the same UniProt protein in another PDB entry. The “Difference from current entry” column identifies evidence-level differences; no tag means the currently parsed fields agree.

Other PDB Difference from Current Entry 9YDO Assembly / Oligomeric State Construct Mutations and Modifications Ligands, Ions and Non-polymers Method and Experimental Conditions Structure Quality
9YDT LPHT-ring in Vibrio cholerae at disassembled, closed state Deposited 2025-09-23 Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 156 PDB declaration: 156-meric
Chain Ca 26–377（352 aa）
Chain Cb 26–377（352 aa）
Chain Cc 26–377（352 aa）
Chain Cd 26–377（352 aa）
Chain Ce 26–377（352 aa）
Chain Cf 26–377（352 aa）
Chain Cg 26–377（352 aa）
Chain Ch 26–377（352 aa）
Chain Ci 26–377（352 aa）
Chain Cj 26–377（352 aa）
Chain Ck 26–377（352 aa）
Chain Cl 26–377（352 aa）
Chain Cm 26–377（352 aa）
Chain Cn 26–377（352 aa）
Chain Co 26–377（352 aa）
Chain Cp 26–377（352 aa）
Chain Cq 26–377（352 aa）
Chain Cr 26–377（352 aa）
Chain Cs 26–377（352 aa）
Chain Ct 26–377（352 aa）
Chain Cu 26–377（352 aa）
Chain Cv 26–377（352 aa）
Chain Cw 26–377（352 aa）
Chain Cx 26–377（352 aa）
Chain Cy 26–377（352 aa）
Chain Cz 26–377（352 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 2.75 Å
9YEC LPHT-ring in Vibrio cholerae at disassembled, closed state Deposited 2025-09-24 Different construct Different oligomeric state Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 182 PDB declaration: 182-meric
Chain Ca 1–377（377 aa）
Chain Cb 1–377（377 aa）
Chain Cc 1–377（377 aa）
Chain Cd 1–377（377 aa）
Chain Ce 1–377（377 aa）
Chain Cf 1–377（377 aa）
Chain Cg 1–377（377 aa）
Chain Ch 1–377（377 aa）
Chain Ci 1–377（377 aa）
Chain Cj 1–377（377 aa）
Chain Ck 1–377（377 aa）
Chain Cl 1–377（377 aa）
Chain Cm 1–377（377 aa）
Chain Cn 1–377（377 aa）
Chain Co 1–377（377 aa）
Chain Cp 1–377（377 aa）
Chain Cq 1–377（377 aa）
Chain Cr 1–377（377 aa）
Chain Cs 1–377（377 aa）
Chain Ct 1–377（377 aa）
Chain Cu 1–377（377 aa）
Chain Cv 1–377（377 aa）
Chain Cw 1–377（377 aa）
Chain Cx 1–377（377 aa）
Chain Cy 1–377（377 aa）
Chain Cz 1–377（377 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 3.57 Å
9YFG Flagellar outer membrane complex in Vibrio cholerae at disassembled, closed state Deposited 2025-09-25 Different oligomeric state Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 298 PDB declaration: 298-meric
Chain Ca 26–377（352 aa）
Chain Cb 26–377（352 aa）
Chain Cc 26–377（352 aa）
Chain Cd 26–377（352 aa）
Chain Ce 26–377（352 aa）
Chain Cf 26–377（352 aa）
Chain Cg 26–377（352 aa）
Chain Ch 26–377（352 aa）
Chain Ci 26–377（352 aa）
Chain Cj 26–377（352 aa）
Chain Ck 26–377（352 aa）
Chain Cl 26–377（352 aa）
Chain Cm 26–377（352 aa）
Chain Cn 26–377（352 aa）
Chain Co 26–377（352 aa）
Chain Cp 26–377（352 aa）
Chain Cq 26–377（352 aa）
Chain Cr 26–377（352 aa）
Chain Cs 26–377（352 aa）
Chain Ct 26–377（352 aa）
Chain Cu 26–377（352 aa）
Chain Cv 26–377（352 aa）
Chain Cw 26–377（352 aa）
Chain Cx 26–377（352 aa）
Chain Cy 26–377（352 aa）
Chain Cz 26–377（352 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 3.55 Å
9YH0 LPHT-ring subunit with C13 MotX in Vibrio cholerae at assembled state Deposited 2025-09-29 Different oligomeric state Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 182 PDB declaration: 182-meric
Chain Ca 26–377（352 aa）
Chain Cb 26–377（352 aa）
Chain Cc 26–377（352 aa）
Chain Cd 26–377（352 aa）
Chain Ce 26–377（352 aa）
Chain Cf 26–377（352 aa）
Chain Cg 26–377（352 aa）
Chain Ch 26–377（352 aa）
Chain Ci 26–377（352 aa）
Chain Cj 26–377（352 aa）
Chain Ck 26–377（352 aa）
Chain Cl 26–377（352 aa）
Chain Cm 26–377（352 aa）
Chain Cn 26–377（352 aa）
Chain Co 26–377（352 aa）
Chain Cp 26–377（352 aa）
Chain Cq 26–377（352 aa）
Chain Cr 26–377（352 aa）
Chain Cs 26–377（352 aa）
Chain Ct 26–377（352 aa）
Chain Cu 26–377（352 aa）
Chain Cv 26–377（352 aa）
Chain Cw 26–377（352 aa）
Chain Cx 26–377（352 aa）
Chain Cy 26–377（352 aa）
Chain Cz 26–377（352 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 3.60 Å
9YH6 Composite structure of the sheathed flagellar motor in Vibrio cholerae adopting a lower FOMC conformation Deposited 2025-09-30 Different oligomeric state Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 407 PDB declaration: 407-meric
Chain Dx 26–377（352 aa）
Chain Dy 26–377（352 aa）
Chain Dz 26–377（352 aa）
Chain Ea 26–377（352 aa）
Chain Eb 26–377（352 aa）
Chain Ec 26–377（352 aa）
Chain Ed 26–377（352 aa）
Chain Ee 26–377（352 aa）
Chain Ef 26–377（352 aa）
Chain Eg 26–377（352 aa）
Chain Eh 26–377（352 aa）
Chain Ei 26–377（352 aa）
Chain Ej 26–377（352 aa）
Chain Ek 26–377（352 aa）
Chain El 26–377（352 aa）
Chain Em 26–377（352 aa）
Chain En 26–377（352 aa）
Chain Eo 26–377（352 aa）
Chain Ep 26–377（352 aa）
Chain Eq 26–377（352 aa）
Chain Er 26–377（352 aa）
Chain Es 26–377（352 aa）
Chain Et 26–377（352 aa）
Chain Eu 26–377（352 aa）
Chain Ev 26–377（352 aa）
Chain Ew 26–377（352 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 3.60 Å
9YH7 Composite structure of the sheathed flagellar motor in Vibrio cholerae adopting a higher FOMC conformation Deposited 2025-09-30 Different oligomeric state Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 407 PDB declaration: 407-meric
Chain Dx 26–377（352 aa）
Chain Dy 26–377（352 aa）
Chain Dz 26–377（352 aa）
Chain Ea 26–377（352 aa）
Chain Eb 26–377（352 aa）
Chain Ec 26–377（352 aa）
Chain Ed 26–377（352 aa）
Chain Ee 26–377（352 aa）
Chain Ef 26–377（352 aa）
Chain Eg 26–377（352 aa）
Chain Eh 26–377（352 aa）
Chain Ei 26–377（352 aa）
Chain Ej 26–377（352 aa）
Chain Ek 26–377（352 aa）
Chain El 26–377（352 aa）
Chain Em 26–377（352 aa）
Chain En 26–377（352 aa）
Chain Eo 26–377（352 aa）
Chain Ep 26–377（352 aa）
Chain Eq 26–377（352 aa）
Chain Er 26–377（352 aa）
Chain Es 26–377（352 aa）
Chain Et 26–377（352 aa）
Chain Eu 26–377（352 aa）
Chain Ev 26–377（352 aa）
Chain Ew 26–377（352 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 3.60 Å

6 other PDB entries and 6 assemblies. Open the comparison page and filter oligomeric states

View Construct and Data Evidence
UniProt name Q9KPZ9_VIBCH
Isoform —
PDB entities 3
Chains and sequence ranges Author chain Ca； PDBConstruct 1–352； UniProt 26–377 Author chain Cb； PDBConstruct 1–352； UniProt 26–377 Author chain Cc； PDBConstruct 1–352； UniProt 26–377 Author chain Cd； PDBConstruct 1–352； UniProt 26–377 Author chain Ce； PDBConstruct 1–352； UniProt 26–377 Author chain Cf； PDBConstruct 1–352； UniProt 26–377 Author chain Cg； PDBConstruct 1–352； UniProt 26–377 Author chain Ch； PDBConstruct 1–352； UniProt 26–377 Author chain Ci； PDBConstruct 1–352； UniProt 26–377 Author chain Cj； PDBConstruct 1–352； UniProt 26–377 Author chain Ck； PDBConstruct 1–352； UniProt 26–377 Author chain Cl； PDBConstruct 1–352； UniProt 26–377 Author chain Cm； PDBConstruct 1–352； UniProt 26–377 Author chain Cn； PDBConstruct 1–352； UniProt 26–377 Author chain Co； PDBConstruct 1–352； UniProt 26–377 Author chain Cp； PDBConstruct 1–352； UniProt 26–377 Author chain Cq； PDBConstruct 1–352； UniProt 26–377 Author chain Cr； PDBConstruct 1–352； UniProt 26–377 Author chain Cs； PDBConstruct 1–352； UniProt 26–377 Author chain Ct； PDBConstruct 1–352； UniProt 26–377 Author chain Cu； PDBConstruct 1–352； UniProt 26–377 Author chain Cv； PDBConstruct 1–352； UniProt 26–377 Author chain Cw； PDBConstruct 1–352； UniProt 26–377 Author chain Cx； PDBConstruct 1–352； UniProt 26–377 Author chain Cy； PDBConstruct 1–352； UniProt 26–377 Author chain Cz； PDBConstruct 1–352； UniProt 26–377

Sodium-type flagellar protein MotY

OrganismNot specified

UniProt Q9KT95

State in the Current Structure

Assembly Oligomeric State Construct Mutations and Modifications Ligands, Ions and Associated Components Method and Experimental Conditions Structure Quality
1 Protein heterocomplex Heteromer Protein × 156 PDB declaration: 156-meric（156） Consistent with protein copy count Chain Da； UniProt 23–294 Chain Db； UniProt 23–294 Chain Dc； UniProt 23–294 Chain Dd； UniProt 23–294 Chain De； UniProt 23–294 Chain Df； UniProt 23–294 Chain Dg； UniProt 23–294 Chain Dh； UniProt 23–294 Chain Di； UniProt 23–294 Chain Dj； UniProt 23–294 Chain Dk； UniProt 23–294 Chain Dl； UniProt 23–294 Chain Dm； UniProt 23–294 Chain Dn； UniProt 23–294 Chain Do； UniProt 23–294 Chain Dp； UniProt 23–294 Chain Dq； UniProt 23–294 Chain Dr； UniProt 23–294 Chain Ds； UniProt 23–294 Chain Dt； UniProt 23–294 Chain Du； UniProt 23–294 Chain Dv； UniProt 23–294 Chain Dw； UniProt 23–294 Chain Dx； UniProt 23–294 Chain Dy； UniProt 23–294 Chain Dz； UniProt 23–294 Not recorded Flagellar L-ring protein × 26 （Q9KQ13） Flagellar P-ring protein × 26 （Q9KQ14） Flagellar protein FlgT × 26 （Q9KPZ9） Flagellar assembly lipoprotein FlgP × 52 （A0A2V4N6M7） ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed experimental conditions Resolution 2.69 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Each row is a biological assembly of the same UniProt protein in another PDB entry. The “Difference from current entry” column identifies evidence-level differences; no tag means the currently parsed fields agree.

Other PDB Difference from Current Entry 9YDO Assembly / Oligomeric State Construct Mutations and Modifications Ligands, Ions and Non-polymers Method and Experimental Conditions Structure Quality
9YDT LPHT-ring in Vibrio cholerae at disassembled, closed state Deposited 2025-09-23 Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 156 PDB declaration: 156-meric
Chain Da 23–294（272 aa）
Chain Db 23–294（272 aa）
Chain Dc 23–294（272 aa）
Chain Dd 23–294（272 aa）
Chain De 23–294（272 aa）
Chain Df 23–294（272 aa）
Chain Dg 23–294（272 aa）
Chain Dh 23–294（272 aa）
Chain Di 23–294（272 aa）
Chain Dj 23–294（272 aa）
Chain Dk 23–294（272 aa）
Chain Dl 23–294（272 aa）
Chain Dm 23–294（272 aa）
Chain Dn 23–294（272 aa）
Chain Do 23–294（272 aa）
Chain Dp 23–294（272 aa）
Chain Dq 23–294（272 aa）
Chain Dr 23–294（272 aa）
Chain Ds 23–294（272 aa）
Chain Dt 23–294（272 aa）
Chain Du 23–294（272 aa）
Chain Dv 23–294（272 aa）
Chain Dw 23–294（272 aa）
Chain Dx 23–294（272 aa）
Chain Dy 23–294（272 aa）
Chain Dz 23–294（272 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 2.75 Å
9YEC LPHT-ring in Vibrio cholerae at disassembled, closed state Deposited 2025-09-24 Different construct Different oligomeric state Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 182 PDB declaration: 182-meric
Chain Da 1–294（294 aa）
Chain Db 1–294（294 aa）
Chain Dc 1–294（294 aa）
Chain Dd 1–294（294 aa）
Chain De 1–294（294 aa）
Chain Df 1–294（294 aa）
Chain Dg 1–294（294 aa）
Chain Dh 1–294（294 aa）
Chain Di 1–294（294 aa）
Chain Dj 1–294（294 aa）
Chain Dk 1–294（294 aa）
Chain Dl 1–294（294 aa）
Chain Dm 1–294（294 aa）
Chain Dn 1–294（294 aa）
Chain Do 1–294（294 aa）
Chain Dp 1–294（294 aa）
Chain Dq 1–294（294 aa）
Chain Dr 1–294（294 aa）
Chain Ds 1–294（294 aa）
Chain Dt 1–294（294 aa）
Chain Du 1–294（294 aa）
Chain Dv 1–294（294 aa）
Chain Dw 1–294（294 aa）
Chain Dx 1–294（294 aa）
Chain Dy 1–294（294 aa）
Chain Dz 1–294（294 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 3.57 Å
9YED T-ring-PomB complex in Vibrio cholerae Deposited 2025-09-24 Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 6 PDB declaration: hexameric
Chain BP1 23–294（272 aa）
Chain FP1 23–294（272 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 4.98 Å
9YFG Flagellar outer membrane complex in Vibrio cholerae at disassembled, closed state Deposited 2025-09-25 Different construct Different oligomeric state Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 298 PDB declaration: 298-meric
Chain Da 23–293（271 aa）
Chain Db 23–293（271 aa）
Chain Dc 23–293（271 aa）
Chain Dd 23–293（271 aa）
Chain De 23–293（271 aa）
Chain Df 23–293（271 aa）
Chain Dg 23–293（271 aa）
Chain Dh 23–293（271 aa）
Chain Di 23–293（271 aa）
Chain Dj 23–293（271 aa）
Chain Dk 23–293（271 aa）
Chain Dl 23–293（271 aa）
Chain Dm 23–293（271 aa）
Chain Dn 23–293（271 aa）
Chain Do 23–293（271 aa）
Chain Dp 23–293（271 aa）
Chain Dq 23–293（271 aa）
Chain Dr 23–293（271 aa）
Chain Ds 23–293（271 aa）
Chain Dt 23–293（271 aa）
Chain Du 23–293（271 aa）
Chain Dv 23–293（271 aa）
Chain Dw 23–293（271 aa）
Chain Dx 23–293（271 aa）
Chain Dy 23–293（271 aa）
Chain Dz 23–293（271 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 3.55 Å
9YH0 LPHT-ring subunit with C13 MotX in Vibrio cholerae at assembled state Deposited 2025-09-29 Different oligomeric state Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 182 PDB declaration: 182-meric
Chain Da 23–294（272 aa）
Chain Db 23–294（272 aa）
Chain Dc 23–294（272 aa）
Chain Dd 23–294（272 aa）
Chain De 23–294（272 aa）
Chain Df 23–294（272 aa）
Chain Dg 23–294（272 aa）
Chain Dh 23–294（272 aa）
Chain Di 23–294（272 aa）
Chain Dj 23–294（272 aa）
Chain Dk 23–294（272 aa）
Chain Dl 23–294（272 aa）
Chain Dm 23–294（272 aa）
Chain Dn 23–294（272 aa）
Chain Do 23–294（272 aa）
Chain Dp 23–294（272 aa）
Chain Dq 23–294（272 aa）
Chain Dr 23–294（272 aa）
Chain Ds 23–294（272 aa）
Chain Dt 23–294（272 aa）
Chain Du 23–294（272 aa）
Chain Dv 23–294（272 aa）
Chain Dw 23–294（272 aa）
Chain Dx 23–294（272 aa）
Chain Dy 23–294（272 aa）
Chain Dz 23–294（272 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 3.60 Å
9YH6 Composite structure of the sheathed flagellar motor in Vibrio cholerae adopting a lower FOMC conformation Deposited 2025-09-30 Different construct Different oligomeric state Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 407 PDB declaration: 407-meric
Chain Ex 23–293（271 aa）
Chain Ey 23–293（271 aa）
Chain Ez 23–293（271 aa）
Chain Fa 23–293（271 aa）
Chain Fb 23–293（271 aa）
Chain Fc 23–293（271 aa）
Chain Fd 23–293（271 aa）
Chain Fe 23–293（271 aa）
Chain Ff 23–293（271 aa）
Chain Fg 23–293（271 aa）
Chain Fh 23–293（271 aa）
Chain Fi 23–293（271 aa）
Chain Fj 23–293（271 aa）
Chain Fk 23–293（271 aa）
Chain Fl 23–293（271 aa）
Chain Fm 23–293（271 aa）
Chain Fn 23–293（271 aa）
Chain Fo 23–293（271 aa）
Chain Fp 23–293（271 aa）
Chain Fq 23–293（271 aa）
Chain Fr 23–293（271 aa）
Chain Fs 23–293（271 aa）
Chain Ft 23–293（271 aa）
Chain Fu 23–293（271 aa）
Chain Fv 23–293（271 aa）
Chain Fw 23–293（271 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 3.60 Å
9YH7 Composite structure of the sheathed flagellar motor in Vibrio cholerae adopting a higher FOMC conformation Deposited 2025-09-30 Different construct Different oligomeric state Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 407 PDB declaration: 407-meric
Chain Ex 23–293（271 aa）
Chain Ey 23–293（271 aa）
Chain Ez 23–293（271 aa）
Chain Fa 23–293（271 aa）
Chain Fb 23–293（271 aa）
Chain Fc 23–293（271 aa）
Chain Fd 23–293（271 aa）
Chain Fe 23–293（271 aa）
Chain Ff 23–293（271 aa）
Chain Fg 23–293（271 aa）
Chain Fh 23–293（271 aa）
Chain Fi 23–293（271 aa）
Chain Fj 23–293（271 aa）
Chain Fk 23–293（271 aa）
Chain Fl 23–293（271 aa）
Chain Fm 23–293（271 aa）
Chain Fn 23–293（271 aa）
Chain Fo 23–293（271 aa）
Chain Fp 23–293（271 aa）
Chain Fq 23–293（271 aa）
Chain Fr 23–293（271 aa）
Chain Fs 23–293（271 aa）
Chain Ft 23–293（271 aa）
Chain Fu 23–293（271 aa）
Chain Fv 23–293（271 aa）
Chain Fw 23–293（271 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 3.60 Å

7 other PDB entries and 7 assemblies. Open the comparison page and filter oligomeric states

View Construct and Data Evidence
UniProt name Q9KT95_VIBCH
Isoform —
PDB entities 4
Chains and sequence ranges Author chain Da； PDBConstruct 1–272； UniProt 23–294 Author chain Db； PDBConstruct 1–272； UniProt 23–294 Author chain Dc； PDBConstruct 1–272； UniProt 23–294 Author chain Dd； PDBConstruct 1–272； UniProt 23–294 Author chain De； PDBConstruct 1–272； UniProt 23–294 Author chain Df； PDBConstruct 1–272； UniProt 23–294 Author chain Dg； PDBConstruct 1–272； UniProt 23–294 Author chain Dh； PDBConstruct 1–272； UniProt 23–294 Author chain Di； PDBConstruct 1–272； UniProt 23–294 Author chain Dj； PDBConstruct 1–272； UniProt 23–294 Author chain Dk； PDBConstruct 1–272； UniProt 23–294 Author chain Dl； PDBConstruct 1–272； UniProt 23–294 Author chain Dm； PDBConstruct 1–272； UniProt 23–294 Author chain Dn； PDBConstruct 1–272； UniProt 23–294 Author chain Do； PDBConstruct 1–272； UniProt 23–294 Author chain Dp； PDBConstruct 1–272； UniProt 23–294 Author chain Dq； PDBConstruct 1–272； UniProt 23–294 Author chain Dr； PDBConstruct 1–272； UniProt 23–294 Author chain Ds； PDBConstruct 1–272； UniProt 23–294 Author chain Dt； PDBConstruct 1–272； UniProt 23–294 Author chain Du； PDBConstruct 1–272； UniProt 23–294 Author chain Dv； PDBConstruct 1–272； UniProt 23–294 Author chain Dw； PDBConstruct 1–272； UniProt 23–294 Author chain Dx； PDBConstruct 1–272； UniProt 23–294 Author chain Dy； PDBConstruct 1–272； UniProt 23–294 Author chain Dz； PDBConstruct 1–272； UniProt 23–294

Flagellar assembly lipoprotein FlgP

OrganismNot specified

UniProt A0A2V4N6M7

State in the Current Structure

Assembly Oligomeric State Construct Mutations and Modifications Ligands, Ions and Associated Components Method and Experimental Conditions Structure Quality
1 Protein heterocomplex Heteromer Protein × 156 PDB declaration: 156-meric（156） Consistent with protein copy count Chain Fa； UniProt 131–145 Chain Fb； UniProt 131–145 Chain Fc； UniProt 131–145 Chain Fd； UniProt 131–145 Chain Fe； UniProt 131–145 Chain Ff； UniProt 131–145 Chain Fg； UniProt 131–145 Chain Fh； UniProt 131–145 Chain Fi； UniProt 131–145 Chain Fj； UniProt 131–145 Chain Fk； UniProt 131–145 Chain Fl； UniProt 131–145 Chain Fm； UniProt 131–145 Chain Fn； UniProt 131–145 Chain Fo； UniProt 131–145 Chain Fp； UniProt 131–145 Chain Fq； UniProt 131–145 Chain Fr； UniProt 131–145 Chain Fs； UniProt 131–145 Chain Ft； UniProt 131–145 Chain Fu； UniProt 131–145 Chain Fv； UniProt 131–145 Chain Fw； UniProt 131–145 Chain Fx； UniProt 131–145 Chain Fy； UniProt 131–145 Chain Fz； UniProt 131–145 Chain Ga； UniProt 131–145 Chain Gb； UniProt 131–145 Chain Gc； UniProt 131–145 Chain Gd； UniProt 131–145 Chain Ge； UniProt 131–145 Chain Gf； UniProt 131–145 Chain Gg； UniProt 131–145 Chain Gh； UniProt 131–145 Chain Gi； UniProt 131–145 Chain Gj； UniProt 131–145 Chain Gk； UniProt 131–145 Chain Gl； UniProt 131–145 Chain Gm； UniProt 131–145 Chain Gn； UniProt 131–145 Chain Go； UniProt 131–145 Chain Gp； UniProt 131–145 Chain Gq； UniProt 131–145 Chain Gr； UniProt 131–145 Chain Gs； UniProt 131–145 Chain Gt； UniProt 131–145 Chain Gu； UniProt 131–145 Chain Gv； UniProt 131–145 Chain Gw； UniProt 131–145 Chain Gx； UniProt 131–145 Chain Gy； UniProt 131–145 Chain Gz； UniProt 131–145 Not recorded Flagellar L-ring protein × 26 （Q9KQ13） Flagellar P-ring protein × 26 （Q9KQ14） Flagellar protein FlgT × 26 （Q9KPZ9） Sodium-type flagellar protein MotY × 26 （Q9KT95） ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed experimental conditions Resolution 2.69 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Each row is a biological assembly of the same UniProt protein in another PDB entry. The “Difference from current entry” column identifies evidence-level differences; no tag means the currently parsed fields agree.

Other PDB Difference from Current Entry 9YDO Assembly / Oligomeric State Construct Mutations and Modifications Ligands, Ions and Non-polymers Method and Experimental Conditions Structure Quality
9YDT LPHT-ring in Vibrio cholerae at disassembled, closed state Deposited 2025-09-23 Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 156 PDB declaration: 156-meric
Chain Fa 131–145（15 aa）
Chain Fb 131–145（15 aa）
Chain Fc 131–145（15 aa）
Chain Fd 131–145（15 aa）
Chain Fe 131–145（15 aa）
Chain Ff 131–145（15 aa）
Chain Fg 131–145（15 aa）
Chain Fh 131–145（15 aa）
Chain Fi 131–145（15 aa）
Chain Fj 131–145（15 aa）
Chain Fk 131–145（15 aa）
Chain Fl 131–145（15 aa）
Chain Fm 131–145（15 aa）
Chain Fn 131–145（15 aa）
Chain Fo 131–145（15 aa）
Chain Fp 131–145（15 aa）
Chain Fq 131–145（15 aa）
Chain Fr 131–145（15 aa）
Chain Fs 131–145（15 aa）
Chain Ft 131–145（15 aa）
Chain Fu 131–145（15 aa）
Chain Fv 131–145（15 aa）
Chain Fw 131–145（15 aa）
Chain Fx 131–145（15 aa）
Chain Fy 131–145（15 aa）
Chain Fz 131–145（15 aa）
Chain Ga 131–145（15 aa）
Chain Gb 131–145（15 aa）
Chain Gc 131–145（15 aa）
Chain Gd 131–145（15 aa）
Chain Ge 131–145（15 aa）
Chain Gf 131–145（15 aa）
Chain Gg 131–145（15 aa）
Chain Gh 131–145（15 aa）
Chain Gi 131–145（15 aa）
Chain Gj 131–145（15 aa）
Chain Gk 131–145（15 aa）
Chain Gl 131–145（15 aa）
Chain Gm 131–145（15 aa）
Chain Gn 131–145（15 aa）
Chain Go 131–145（15 aa）
Chain Gp 131–145（15 aa）
Chain Gq 131–145（15 aa）
Chain Gr 131–145（15 aa）
Chain Gs 131–145（15 aa）
Chain Gt 131–145（15 aa）
Chain Gu 131–145（15 aa）
Chain Gv 131–145（15 aa）
Chain Gw 131–145（15 aa）
Chain Gx 131–145（15 aa）
Chain Gy 131–145（15 aa）
Chain Gz 131–145（15 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 2.75 Å
9YH0 LPHT-ring subunit with C13 MotX in Vibrio cholerae at assembled state Deposited 2025-09-29 Different oligomeric state Different structure-quality metrics Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 182 PDB declaration: 182-meric
Chain Fa 131–145（15 aa）
Chain Fb 131–145（15 aa）
Chain Fc 131–145（15 aa）
Chain Fd 131–145（15 aa）
Chain Fe 131–145（15 aa）
Chain Ff 131–145（15 aa）
Chain Fg 131–145（15 aa）
Chain Fh 131–145（15 aa）
Chain Fi 131–145（15 aa）
Chain Fj 131–145（15 aa）
Chain Fk 131–145（15 aa）
Chain Fl 131–145（15 aa）
Chain Fm 131–145（15 aa）
Chain Fn 131–145（15 aa）
Chain Fo 131–145（15 aa）
Chain Fp 131–145（15 aa）
Chain Fq 131–145（15 aa）
Chain Fr 131–145（15 aa）
Chain Fs 131–145（15 aa）
Chain Ft 131–145（15 aa）
Chain Fu 131–145（15 aa）
Chain Fv 131–145（15 aa）
Chain Fw 131–145（15 aa）
Chain Fx 131–145（15 aa）
Chain Fy 131–145（15 aa）
Chain Fz 131–145（15 aa）
Chain Ga 131–145（15 aa）
Chain Gb 131–145（15 aa）
Chain Gc 131–145（15 aa）
Chain Gd 131–145（15 aa）
Chain Ge 131–145（15 aa）
Chain Gf 131–145（15 aa）
Chain Gg 131–145（15 aa）
Chain Gh 131–145（15 aa）
Chain Gi 131–145（15 aa）
Chain Gj 131–145（15 aa）
Chain Gk 131–145（15 aa）
Chain Gl 131–145（15 aa）
Chain Gm 131–145（15 aa）
Chain Gn 131–145（15 aa）
Chain Go 131–145（15 aa）
Chain Gp 131–145（15 aa）
Chain Gq 131–145（15 aa）
Chain Gr 131–145（15 aa）
Chain Gs 131–145（15 aa）
Chain Gt 131–145（15 aa）
Chain Gu 131–145（15 aa）
Chain Gv 131–145（15 aa）
Chain Gw 131–145（15 aa）
Chain Gx 131–145（15 aa）
Chain Gy 131–145（15 aa）
Chain Gz 131–145（15 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY mmCIF provides none of the parsed conditions Resolution 3.60 Å

2 other PDB entries and 2 assemblies. Open the comparison page and filter oligomeric states

View Construct and Data Evidence
UniProt name A0A2V4N6M7_VIBCL
Isoform —
PDB entities 5
Chains and sequence ranges Author chain Fa； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Fb； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Fc； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Fd； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Fe； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Ff； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Fg； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Fh； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Fi； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Fj； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Fk； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Fl； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Fm； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Fn； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Fo； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Fp； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Fq； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Fr； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Fs； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Ft； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Fu； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Fv； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Fw； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Fx； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Fy； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Fz； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Ga； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Gb； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Gc； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Gd； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Ge； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Gf； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Gg； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Gh； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Gi； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Gj； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Gk； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Gl； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Gm； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Gn； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Go； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Gp； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Gq； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Gr； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Gs； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Gt； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Gu； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Gv； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Gw； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Gx； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Gy； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145 Author chain Gz； PDBConstruct 1–15； UniProt 131–145

The page prioritizes protein identity, the current assembly, associated components, oligomeric state and cross-PDB links. Chain mapping and sequence ranges are retained as data evidence. Internal IDs, import timestamps and assembly operation expressions are maintenance fields and are not shown here.

SAXS scattering curve SAXS Profile

SAXS profile for 9ydo

P(r) Distance Distribution P(r) Distribution

P(r) distribution for 9ydo
Download Download
▼

2. Structure Basics 2. Structure Basics

Entry ID entry_id9ydo
Deposition date deposition_date2025-09-22
Structure title titleLPHT-ring in Vibrio cholerae at assembled, opened state
Keywords keywordsIn situ cryo-EM, sheathed flagellar motor, Vibrio cholerae, LP-ring, assembled state, MOTOR PROTEIN; MOTOR PROTEIN
Experimental Method methodELECTRON MICROSCOPY
▼

3. SAXS Parameters (CRYSOL theoretical calculation) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

Radius of gyration Rg (Guinier) rg_guinier— Å
Radius of gyration Rg (electron density) rg_electron120.70 Å
Forward intensity I(0) i0157265000000.00
Molecular weight molecular_weight3356900.0 kDa
Excluded volume excluded_volume4185200 ų
Envelope volume envelope_volume7728300 ų
Hydration-shell volume shell_volume491430 ų
Envelope diameter envelope_diameter346.5 Å
Shell Rg shell_rg141.80 Å
Envelope Rg envelope_rg115.50 Å
Shape Rg shape_rg120.80 Å
Total Rg total_rg120.60 Å
Total atoms total_atoms236015
Residues n_residues30589
Spherical-harmonic order n_harmonics20
q range q_range— – 0.5000 Å−1
Data points n_points101
Shell type shell_typedirectional
Solvent electron density solvent_density0.3340 e/ų
Shell contrast contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL version crysol_version4.1.3
▼

4. P(r) Distance Distribution (GNOM inversion) 4. P(r) Analysis (GNOM)

Maximum dimension Dmax dmax346.7 Å
Rg (real space) rg_real121.70 Å
Rg uncertainty (real space) rg_real_error1.17 Å
I(0) (real space) i0_real1.5350e+11
I(0) uncertainty (real space) i0_real_error3.3530e+09
Rg (reciprocal space) rg_reciprocal123.40 Å
I(0) (reciprocal space) i0_reciprocal157900000000.0000
Solution quality estimate total_estimate0.9001
Solution quality rating solution_quality EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) peaks n_peaks1
Primary peak position r_peak_primary186.7 Å
Skewness Skewness skewness-0.010
Kurtosis Kurtosis kurtosis-0.807
Angular range angular_range— – 0.0650 Å−1
Current regularization parameter α current_alpha1.8610
Highest regularization parameter α highest_alpha18440000000.0000
Real-space data points n_real_points14
GNOM version gnom_version4.1.3
Quality Criteria quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.989; Stabil: 0.917; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.993; Smooth: 0.000
▶

5. Crystallography and Experiment 5. Crystallography & Experiment

▶

6. Entities and Polymers Entities & Polymers (5)

▶

8. Citations (1)

▶

9. Files and Curves (10)