SAXSdb — Protein Structure Search

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Main Difference Dimensions in This Set

Different construct Different mutation/modification Different assembly state Different ligand/ion Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics

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Related-Structure Differences

Each row represents one biological assembly in one PDB entry; multiple monomers of the same protein are listed separately.

PDB Entry	Assembly / Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Non-polymers	Experimental Method	Experimental Conditions	Structure Quality
2OJW Crystal structure of human glutamine synthetase in complex with ADP and phosphate Deposited 2007-01-15	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 10 PDB declaration: decameric（10） Consistent with protein count	Chain A 4–364（361 aa） Fragment：Residues 4-364 Chain B 4–364（361 aa） Fragment：Residues 4-364 Chain C 4–364（361 aa） Fragment：Residues 4-364 Chain D 4–364（361 aa） Fragment：Residues 4-364 Chain E 4–364（361 aa） Fragment：Residues 4-364	Not recorded	MN MANGANESE (II) ION × 40 PO4 PHOSPHATE ION × 10 CL CHLORIDE ION × 10 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 10 GOL GLYCEROL × 12	X-RAY DIFFRACTION	X-ray crystallization conditions pH 7.5；277 K；10% Isopropanol, 200 mM NaCl, 100 mM HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K, pH 7.50	Resolution 2.05 Å R-free 0.212
2QC8 Crystal structure of human glutamine synthetase in complex with ADP and methionine sulfoximine phosphate Deposited 2007-06-19	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 10 PDB declaration: decameric（10） Consistent with protein count	Chain A 5–365（361 aa） Chain B 5–365（361 aa） Chain C 5–365（361 aa） Chain D 5–365（361 aa） Chain E 5–365（361 aa） Chain F 5–365（361 aa） Chain G 5–365（361 aa） Chain H 5–365（361 aa） Chain I 5–365（361 aa） Chain J 5–365（361 aa）	Not recorded	MN MANGANESE (II) ION × 30 CL CHLORIDE ION × 10 ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 10 P3S L-METHIONINE-S-SULFOXIMINE PHOSPHATE × 10	X-RAY DIFFRACTION	X-ray crystallization conditions pH 7；298 K；1.1M Sodium malonate, 0.5% Jeffamine ED-2001, 0.1M HEPES, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K, pH 7.00	Resolution 2.60 Å R-free 0.217
7EVT Crystal structure of the N-terminal degron-truncated human glutamine synthetase Deposited 2021-05-22	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 10 PDB declaration: decameric（10） Consistent with protein count	Chain A 23–373（351 aa） Chain B 23–373（351 aa） Chain C 23–373（351 aa） Chain D 23–373（351 aa） Chain E 23–373（351 aa） Chain F 23–373（351 aa） Chain G 23–373（351 aa） Chain H 23–373（351 aa） Chain I 23–373（351 aa） Chain J 23–373（351 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	X-RAY DIFFRACTION	X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 5.1；293.15 K；0.07 M sodium citrate (pH 5.1), 10% glycerol and 5.6% PEG4000	Resolution 2.95 Å R-free 0.250
8DNU Human Brain Glutamine Synthetase Deposited 2022-07-11	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 10 PDB declaration: decameric（10） Consistent with protein count	Chain A 1–373（373 aa） Chain B 1–373（373 aa） Chain C 1–373（373 aa） Chain D 1–373（373 aa） Chain E 1–373（373 aa） Chain F 1–373（373 aa） Chain G 1–373（373 aa） Chain H 1–373（373 aa） Chain I 1–373（373 aa） Chain J 1–373（373 aa）	Not recorded	MN MANGANESE (II) ION × 10	ELECTRON MICROSCOPY	cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.73 Å
9NLR Crystal structure of human glutamine synthetase in complex with ADP and phosphate Deposited 2025-03-03	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 10 PDB declaration: decameric（10） Consistent with protein count	Chain A 1–373（373 aa） Chain B 1–373（373 aa） Chain C 1–373（373 aa） Chain D 1–373（373 aa） Chain E 1–373（373 aa） Chain F 1–373（373 aa） Chain G 1–373（373 aa） Chain H 1–373（373 aa） Chain I 1–373（373 aa） Chain J 1–373（373 aa）	Not recorded	ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 10 MN MANGANESE (II) ION × 30 PO4 PHOSPHATE ION × 10 NA SODIUM ION × 11	X-RAY DIFFRACTION	X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 4.5；291 K；30% (v/v) 2-methyl-2,4-pentanediol, 100 mM Tris pH 8.5, 500 mM NaCl, 8% (w/v) PEG 8000	Resolution 2.30 Å R-free 0.215
9NLR Crystal structure of human glutamine synthetase in complex with ADP and phosphate Deposited 2025-03-03	Assembly 2 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 10 PDB declaration: decameric（10） Consistent with protein count	Chain K 1–373（373 aa） Chain L 1–373（373 aa） Chain M 1–373（373 aa） Chain N 1–373（373 aa） Chain O 1–373（373 aa） Chain P 1–373（373 aa） Chain Q 1–373（373 aa） Chain R 1–373（373 aa） Chain S 1–373（373 aa） Chain T 1–373（373 aa）	Not recorded	ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 10 MN MANGANESE (II) ION × 30 PO4 PHOSPHATE ION × 10 NA SODIUM ION × 10	X-RAY DIFFRACTION	X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 4.5；291 K；30% (v/v) 2-methyl-2,4-pentanediol, 100 mM Tris pH 8.5, 500 mM NaCl, 8% (w/v) PEG 8000	Resolution 2.30 Å R-free 0.215
9NM5 Crystal structure of human glutamine synthetase in complex with ADP and phosphinothricin phosphate Deposited 2025-03-04	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 10 PDB declaration: decameric（10） Consistent with protein count	Chain A 1–373（373 aa） Chain B 1–373（373 aa） Chain C 1–373（373 aa） Chain D 1–373（373 aa） Chain E 1–373（373 aa） Chain F 1–373（373 aa） Chain G 1–373（373 aa） Chain H 1–373（373 aa） Chain I 1–373（373 aa） Chain J 1–373（373 aa）	Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF) Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF)	ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 10 MN MANGANESE (II) ION × 30 P3P (2S)-2-AMINO-4-[METHYL(PHOSPHONOOXY)PHOSPHORYL]BUTANOIC ACID × 10 MPD (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL × 21 CL CHLORIDE ION × 10	X-RAY DIFFRACTION	X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 4.5；291 K；35% (v/v) 2-methyl-2,4-pentanediol, 100 mM sodium acetate/acetic acid pH 4.5	Resolution 1.85 Å R-free 0.159
9NR3 CRBN-DDB1 in complex with GLUL-cN Deposited 2025-03-13	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 3 PDB declaration: trimeric（3） Consistent with protein count	Chain D 368–373（6 aa）	Non-standard monomer：Yes (specific site not provided by mmCIF)	ZN ZINC ION × 1	X-RAY DIFFRACTION	X-ray crystallization conditions VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；298 K；8% v/v TacsimateTM pH 6.0, 20% w/v Polyethylene glycol 3,350	Resolution 2.93 Å R-free 0.278
9OTM Human glutamine synthetase filament under turnover conditions Deposited 2025-05-27	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 20 PDB declaration: eicosameric（20） Consistent with protein count	Chain A 1–373（373 aa） Chain B 1–373（373 aa） Chain C 1–373（373 aa） Chain D 1–373（373 aa） Chain E 1–373（373 aa） Chain F 1–373（373 aa） Chain G 1–373（373 aa） Chain H 1–373（373 aa） Chain I 1–373（373 aa） Chain J 1–373（373 aa） Chain K 1–373（373 aa） Chain L 1–373（373 aa） Chain M 1–373（373 aa） Chain N 1–373（373 aa） Chain O 1–373（373 aa） Chain P 1–373（373 aa） Chain Q 1–373（373 aa） Chain R 1–373（373 aa） Chain S 1–373（373 aa） Chain T 1–373（373 aa）	Not recorded	ATP ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 20 MG MAGNESIUM ION × 40 GLN GLUTAMINE × 5	ELECTRON MICROSCOPY	cryo-EM buffer pH 7.6 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.19 Å
9OTN Human glutamine synthetase filament bound to ATP Deposited 2025-05-27	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 20 PDB declaration: eicosameric（20） Consistent with protein count	Chain A 1–373（373 aa） Chain B 1–373（373 aa） Chain C 1–373（373 aa） Chain D 1–373（373 aa） Chain E 1–373（373 aa） Chain F 1–373（373 aa） Chain G 1–373（373 aa） Chain H 1–373（373 aa） Chain I 1–373（373 aa） Chain J 1–373（373 aa） Chain K 1–373（373 aa） Chain L 1–373（373 aa） Chain M 1–373（373 aa） Chain N 1–373（373 aa） Chain O 1–373（373 aa） Chain P 1–373（373 aa） Chain Q 1–373（373 aa） Chain R 1–373（373 aa） Chain S 1–373（373 aa） Chain T 1–373（373 aa）	Not recorded	ATP ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 20 MG MAGNESIUM ION × 40	ELECTRON MICROSCOPY	cryo-EM buffer pH 7 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.11 Å
9OTO Human glutamine synthetase decamer under turnover conditions Deposited 2025-05-27	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 10 PDB declaration: decameric（10） Consistent with protein count	Chain A 1–373（373 aa） Chain B 1–373（373 aa） Chain C 1–373（373 aa） Chain D 1–373（373 aa） Chain E 1–373（373 aa） Chain F 1–373（373 aa） Chain G 1–373（373 aa） Chain H 1–373（373 aa） Chain I 1–373（373 aa） Chain J 1–373（373 aa）	Not recorded	ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 10 MG MAGNESIUM ION × 20	ELECTRON MICROSCOPY	cryo-EM buffer pH 7.6 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.03 Å
9OTP Human glutamine synthetase R298A decamer under turnover conditions Deposited 2025-05-27	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 10 PDB declaration: decameric（10） Consistent with protein count	Chain A 1–373（373 aa） Chain B 1–373（373 aa） Chain C 1–373（373 aa） Chain D 1–373（373 aa） Chain E 1–373（373 aa） Chain F 1–373（373 aa） Chain G 1–373（373 aa） Chain H 1–373（373 aa） Chain I 1–373（373 aa） Chain J 1–373（373 aa）	Mutation：R298A Mutation：R298A Mutation：R298A Mutation：R298A Mutation：R298A Mutation：R298A Mutation：R298A Mutation：R298A Mutation：R298A Mutation：R298A	ADP ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 10 MG MAGNESIUM ION × 20	ELECTRON MICROSCOPY	cryo-EM buffer pH 7.6 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 1.95 Å
9OTQ Human glutamine synthetase filament apo Deposited 2025-05-27	Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 20 PDB declaration: 20-meric（20） Consistent with protein count	Chain L 1–373（373 aa） Chain M 1–373（373 aa） Chain N 1–373（373 aa） Chain O 1–373（373 aa） Chain P 1–373（373 aa） Chain Q 1–373（373 aa） Chain R 1–373（373 aa） Chain S 1–373（373 aa） Chain T 1–373（373 aa） Chain U 1–373（373 aa） Chain V 1–373（373 aa） Chain W 1–373（373 aa） Chain X 1–373（373 aa） Chain Y 1–373（373 aa） Chain Z 1–373（373 aa） Chain a 1–373（373 aa） Chain b 1–373（373 aa） Chain c 1–373（373 aa） Chain d 1–373（373 aa） Chain e 1–373（373 aa）	Not recorded	MG MAGNESIUM ION × 20	ELECTRON MICROSCOPY	cryo-EM buffer pH 7 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 2.27 Å

Protein Structures and Oligomeric States

Related-Structure Differences