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Protein Structures and Oligomeric States

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Current Protein Identity：P26746 New Search
8PDB entries
9Biological assembly
108chain/assembly records
Main Difference Dimensions in This Set
Different construct Different mutation/modification Different assembly state Different experimental method Different experimental conditions Different structure-quality metrics

Difference tags compare only the current result set; every original PDB and assembly record remains separate.

Related-Structure Differences

Each row represents one biological assembly in one PDB entry; multiple monomers of the same protein are listed separately.

PDB Entry Assembly / Oligomeric State Construct Mutations and Modifications Ligands, Ions and Non-polymers Experimental Method Experimental Conditions Structure Quality
4V4K Bacteriophage P22 Portal Protein bound to middle Tail Factor GP4. This file contain the second biological assembly Deposited 2010-04-19 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain k 1–166（166 aa） Fragment：UNP RESIDUES 1-166
Chain l 1–166（166 aa） Fragment：UNP RESIDUES 1-166
Chain m 1–166（166 aa） Fragment：UNP RESIDUES 1-166
Chain n 1–166（166 aa） Fragment：UNP RESIDUES 1-166
Chain o 1–166（166 aa） Fragment：UNP RESIDUES 1-166
Chain p 1–166（166 aa） Fragment：UNP RESIDUES 1-166
Chain q 1–166（166 aa） Fragment：UNP RESIDUES 1-166
Chain r 1–166（166 aa） Fragment：UNP RESIDUES 1-166
Chain s 1–166（166 aa） Fragment：UNP RESIDUES 1-166
Chain t 1–166（166 aa） Fragment：UNP RESIDUES 1-166
Chain u 1–166（166 aa） Fragment：UNP RESIDUES 1-166
Chain v 1–166（166 aa） Fragment：UNP RESIDUES 1-166
Mutation：YES Mutation：YES Mutation：YES Mutation：YES Mutation：YES Mutation：YES Mutation：YES Mutation：YES Mutation：YES Mutation：YES Mutation：YES Mutation：YES No recorded non-water small molecule X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions pH 6；20% PEG 8000, 0.1M (NH4)2HPO4, 0.1M MES, PH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 298K
Resolution 3.25 Å R-free 0.236
4V4K Bacteriophage P22 Portal Protein bound to middle Tail Factor GP4. This file contain the second biological assembly Deposited 2010-04-19 Assembly 2 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain Y 1–166（166 aa） Fragment：UNP RESIDUES 1-166
Chain Z 1–166（166 aa） Fragment：UNP RESIDUES 1-166
Chain a 1–166（166 aa） Fragment：UNP RESIDUES 1-166
Chain b 1–166（166 aa） Fragment：UNP RESIDUES 1-166
Chain c 1–166（166 aa） Fragment：UNP RESIDUES 1-166
Chain d 1–166（166 aa） Fragment：UNP RESIDUES 1-166
Chain e 1–166（166 aa） Fragment：UNP RESIDUES 1-166
Chain f 1–166（166 aa） Fragment：UNP RESIDUES 1-166
Chain g 1–166（166 aa） Fragment：UNP RESIDUES 1-166
Chain h 1–166（166 aa） Fragment：UNP RESIDUES 1-166
Chain i 1–166（166 aa） Fragment：UNP RESIDUES 1-166
Chain j 1–166（166 aa） Fragment：UNP RESIDUES 1-166
Mutation：YES Mutation：YES Mutation：YES Mutation：YES Mutation：YES Mutation：YES Mutation：YES Mutation：YES Mutation：YES Mutation：YES Mutation：YES Mutation：YES No recorded non-water small molecule X-RAY DIFFRACTION
X-ray crystallization conditions pH 6；20% PEG 8000, 0.1M (NH4)2HPO4, 0.1M MES, PH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 298K
Resolution 3.25 Å R-free 0.236
5GAI Probabilistic Structural Models of Mature P22 Bacteriophage Portal, Hub, and Tailspike proteins Deposited 2015-12-01 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 27 PDB declaration: 27-meric（27） Consistent with protein count
Chain K 5–150（146 aa）
Chain L 5–150（146 aa）
Chain M 5–150（146 aa）
Chain N 5–150（146 aa）
Chain O 5–150（146 aa）
Chain P 5–150（146 aa）
Chain Q 5–150（146 aa）
Chain R 5–150（146 aa）
Chain S 5–150（146 aa）
Chain T 5–150（146 aa）
Chain U 5–150（146 aa）
Chain V 5–150（146 aa）
Mutation：P150A Mutation：P150A Mutation：P150A Mutation：P150A Mutation：P150A Mutation：P150A Mutation：P150A Mutation：P150A Mutation：P150A Mutation：P150A Mutation：P150A Mutation：P150A No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.6
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；Blot for 2 seconds before plunging.
Resolution 10.50 Å
8EAO Cryo-EM structure of the in-situ gp1-gp4 complex from bacteriophage P22 Deposited 2022-08-29 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain A 3–151（149 aa）
Chain C 3–151（149 aa）
Chain E 3–151（149 aa）
Chain G 3–151（149 aa）
Chain I 3–151（149 aa）
Chain K 3–151（149 aa）
Chain M 3–151（149 aa）
Chain O 3–151（149 aa）
Chain Q 3–151（149 aa）
Chain S 3–151（149 aa）
Chain U 3–151（149 aa）
Chain W 3–151（149 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 3.20 Å
8EB7 Cryo-EM structure of the in-situ gp4-gp10-gp9N from bacteriophage P22 Deposited 2022-08-30 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 36 PDB declaration: 36-meric（36） Consistent with protein count
Chain E 2–151（150 aa）
Chain G 2–151（150 aa）
Chain H 2–151（150 aa）
Chain I 2–151（150 aa）
Chain J 2–151（150 aa）
Chain K 2–151（150 aa）
Chain L 2–151（150 aa）
Chain M 2–151（150 aa）
Chain N 2–151（150 aa）
Chain O 2–151（150 aa）
Chain P 2–151（150 aa）
Chain Q 2–151（150 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 3.80 Å
8TVU In situ cryo-EM structure of bacteriophage P22 portal protein: head-to-tail protein complex at 3.0A resolution Deposited 2023-08-18 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 24 PDB declaration: 24-meric（24） Consistent with protein count
Chain C 1–166（166 aa）
Chain E 1–166（166 aa）
Chain G 1–166（166 aa）
Chain I 1–166（166 aa）
Chain K 1–166（166 aa）
Chain M 1–166（166 aa）
Chain O 1–166（166 aa）
Chain Q 1–166（166 aa）
Chain S 1–166（166 aa）
Chain V 1–166（166 aa）
Chain X 1–166（166 aa）
Chain a 1–166（166 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 3.00 Å
8U10 In situ cryo-EM structure of bacteriophage P22 gp1:gp4:gp5:gp10:gp9 N-term complex in conformation 1 at 3.2A resolution Deposited 2023-08-30 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 58 PDB declaration: 58-meric（58） Consistent with protein count
Chain m 1–166（166 aa）
Chain n 1–166（166 aa）
Chain o 1–166（166 aa）
Chain p 1–166（166 aa）
Chain q 1–166（166 aa）
Chain r 1–166（166 aa）
Chain s 1–166（166 aa）
Chain t 1–166（166 aa）
Chain u 1–166（166 aa）
Chain v 1–166（166 aa）
Chain x 1–166（166 aa）
Chain y 1–166（166 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 3.20 Å
8U11 In situ cryo-EM structure of bacteriophage P22 gp1:gp5:gp4: gp10: gp9 N-term complex in conformation 2 at 3.1A resolution Deposited 2023-08-30 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 58 PDB declaration: 58-meric（58） Consistent with protein count
Chain m 1–166（166 aa）
Chain n 1–166（166 aa）
Chain o 1–166（166 aa）
Chain p 1–166（166 aa）
Chain q 1–166（166 aa）
Chain r 1–166（166 aa）
Chain s 1–166（166 aa）
Chain t 1–166（166 aa）
Chain u 1–166（166 aa）
Chain v 1–166（166 aa）
Chain x 1–166（166 aa）
Chain y 1–166（166 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 3.10 Å
9PGG Cryo-EM structure of bacteriophage P22 gp1-gp5-gp4 complex at 2.76 angstrom Deposited 2025-07-07 Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 39 PDB declaration: 39-meric（39） Consistent with protein count
Chain Ap 1–166（166 aa）
Chain Aq 1–166（166 aa）
Chain Ar 1–166（166 aa）
Chain As 1–166（166 aa）
Chain At 1–166（166 aa）
Chain Au 1–166（166 aa）
Chain Av 1–166（166 aa）
Chain Aw 1–166（166 aa）
Chain Ax 1–166（166 aa）
Chain Ay 1–166（166 aa）
Chain Az 1–166（166 aa）
Chain Ba 1–166（166 aa）
Not recorded No recorded non-water small molecule ELECTRON MICROSCOPY
cryo-EM buffer pH 7.5
cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE
Resolution 2.76 Å

This page presents structural evidence recorded in PDB/mmCIF.“No recorded non-water small molecule” does not prove that the experimental sample was ligand-free; experimental conditions belong to the PDB experiment, while ligands and copy counts are shown for each biological assembly.