Current Protein Identity：Q7LBR1
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Related-Structure Differences
Each row represents one biological assembly in one PDB entry; multiple monomers of the same protein are listed separately.
| PDB Entry | Assembly / Oligomeric State | Construct | Mutations and Modifications | Ligands, Ions and Non-polymers | Experimental Method | Experimental Conditions | Structure Quality |
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 3JC1 Electron cryo-microscopy of the IST1-CHMP1B ESCRT-III copolymer Deposited 2015-11-09 | Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 68 PDB declaration: 68-meric（68） Consistent with protein count |
Chain Ab
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain Ad
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain Af
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain Ah
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain Aj
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain Al
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain An
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain Ap
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain Ar
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain At
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain Av
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain Ax
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain Az
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain Bb
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain Bd
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain Bf
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain Bh
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain Bj
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain Bl
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain Bn
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain Bp
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain Br
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain Bt
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain Bv
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain Bx
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain Bz
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain Cb
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain Cd
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain Cf
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain Ch
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain Cj
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain Cl
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain Cn
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
Chain Cp
4–163（160 aa）
Fragment：UNP residues 4-163
|
Not recorded | No recorded non-water small molecule | ELECTRON MICROSCOPY |
cryo-EM buffer
25 mM Tris, pH 8.0, 25 mM sodium chloride；pH 8；25 mM Tris, pH 8.0, 25 mM sodium chloride
cryo-EM vitrification conditions
Deposited 3.5 uL sample, blotted 3-6 seconds (0 mm offset)；Cryogen ETHANE；Deposited 3.5 uL sample, blotted 3-6 seconds (0 mm offset), and plunged into liquid ethane (VITROBOT MARK III).
|
Resolution 4.00 Å |
| 4TXQ Crystal structure of LIP5 N-terminal domain complexed with CHMP1B MIM Deposited 2014-07-04 | Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric（2） Consistent with protein count |
Chain C
176–199（24 aa）
Fragment：UNP residues 176-199
|
Not recorded | No recorded non-water small molecule | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 9；277.15 K；Protein mixture was added in 1:1 ratio with a solution of 16% MPD, 0.1 M Tris and equilibrated against a mother liquid of 8% MPD, 0.1 M Tris
|
Resolution 2.21 Å R-free 0.227 |
| 4TXQ Crystal structure of LIP5 N-terminal domain complexed with CHMP1B MIM Deposited 2014-07-04 | Assembly 2 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 2 PDB declaration: dimeric（2） Consistent with protein count |
Chain D
176–199（24 aa）
Fragment：UNP residues 176-199
|
Not recorded | No recorded non-water small molecule | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 9；277.15 K；Protein mixture was added in 1:1 ratio with a solution of 16% MPD, 0.1 M Tris and equilibrated against a mother liquid of 8% MPD, 0.1 M Tris
|
Resolution 2.21 Å R-free 0.227 |
| 4TXR Crystal structure of LIP5 N-terminal domain complexed with CHMP1B MIM and CHMP5 MIM Deposited 2014-07-04 | Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 3 PDB declaration: trimeric（3） Consistent with protein count |
Chain B
176–199（24 aa）
Fragment：UNP residues 176-199
|
Not recorded | ACT ACETATE ION × 1 EDO 1,2-ETHANEDIOL × 9 | X-RAY DIFFRACTION |
X-ray crystallization conditions
VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP；pH 5.5；277.15 K；19% PEG 4000, 0.025 M sodium acetate
|
Resolution 1.00 Å R-free 0.180 |
| 6E8G CryoEM reconstruction of IST1-CHMP1B copolymer filament bound to ssDNA at 2.9 Angstrom resolution Deposited 2018-07-29 | Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 72 PDB declaration: 72-meric（72） Consistent with protein count |
Chain AA
1–199（199 aa）
Chain AB
1–199（199 aa）
Chain B
1–199（199 aa）
Chain CA
1–199（199 aa）
Chain CB
1–199（199 aa）
Chain D
1–199（199 aa）
Chain EA
1–199（199 aa）
Chain EB
1–199（199 aa）
Chain F
1–199（199 aa）
Chain GA
1–199（199 aa）
Chain GB
1–199（199 aa）
Chain H
1–199（199 aa）
Chain IA
1–199（199 aa）
Chain IB
1–199（199 aa）
Chain J
1–199（199 aa）
Chain KA
1–199（199 aa）
Chain KB
1–199（199 aa）
Chain L
1–199（199 aa）
Chain MA
1–199（199 aa）
Chain MB
1–199（199 aa）
Chain N
1–199（199 aa）
Chain OA
1–199（199 aa）
Chain OB
1–199（199 aa）
Chain P
1–199（199 aa）
Chain QA
1–199（199 aa）
Chain QB
1–199（199 aa）
Chain R
1–199（199 aa）
Chain SA
1–199（199 aa）
Chain SB
1–199（199 aa）
Chain T
1–199（199 aa）
Chain UA
1–199（199 aa）
Chain UB
1–199（199 aa）
Chain W
1–199（199 aa）
Chain WA
1–199（199 aa）
Chain Y
1–199（199 aa）
Chain YA
1–199（199 aa）
|
Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E | No recorded non-water small molecule | ELECTRON MICROSCOPY |
cryo-EM buffer
pH 8
cryo-EM vitrification conditions
Cryogen ETHANE；0 mm offset with 10 sec wait time and 2-4 sec blot
|
Resolution 2.90 Å |
| 6TZ4 CryoEM reconstruction of membrane-bound ESCRT-III filament composed of CHMP1B+IST1 (right-handed) Deposited 2019-08-10 | Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 72 PDB declaration: 72-meric（72） Consistent with protein count |
Chain 02
1–199（199 aa）
Chain A
1–199（199 aa）
Chain BA
1–199（199 aa）
Chain BB
1–199（199 aa）
Chain C
1–199（199 aa）
Chain DA
1–199（199 aa）
Chain DB
1–199（199 aa）
Chain E
1–199（199 aa）
Chain FA
1–199（199 aa）
Chain FB
1–199（199 aa）
Chain G
1–199（199 aa）
Chain HA
1–199（199 aa）
Chain HB
1–199（199 aa）
Chain I
1–199（199 aa）
Chain JA
1–199（199 aa）
Chain JB
1–199（199 aa）
Chain K
1–199（199 aa）
Chain LA
1–199（199 aa）
Chain LB
1–199（199 aa）
Chain M
1–199（199 aa）
Chain NA
1–199（199 aa）
Chain NB
1–199（199 aa）
Chain O
1–199（199 aa）
Chain PA
1–199（199 aa）
Chain PB
1–199（199 aa）
Chain Q
1–199（199 aa）
Chain RA
1–199（199 aa）
Chain RB
1–199（199 aa）
Chain S
1–199（199 aa）
Chain TA
1–199（199 aa）
Chain V
1–199（199 aa）
Chain VA
1–199（199 aa）
Chain X
1–199（199 aa）
Chain XA
1–199（199 aa）
Chain Z
1–199（199 aa）
Chain ZA
1–199（199 aa）
|
Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E | No recorded non-water small molecule | ELECTRON MICROSCOPY |
cryo-EM buffer
pH 7.4
cryo-EM vitrification conditions
Cryogen ETHANE；Grids were blotted with Whatman No. 1 filter paper for 4-8 seconds with a 0 mm offset at 19C and 100 percent humidity before plunging into liquid ethane
|
Resolution 3.20 Å |
| 6TZ5 CryoEM reconstruction of membrane-bound ESCRT-III filament composed of CHMP1B+IST1 (left-handed) Deposited 2019-08-10 | Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 68 PDB declaration: 68-meric（68） Consistent with protein count |
Chain AA
1–199（199 aa）
Chain AB
1–199（199 aa）
Chain B
1–199（199 aa）
Chain CA
1–199（199 aa）
Chain CB
1–199（199 aa）
Chain D
1–199（199 aa）
Chain EA
1–199（199 aa）
Chain EB
1–199（199 aa）
Chain F
1–199（199 aa）
Chain GA
1–199（199 aa）
Chain GB
1–199（199 aa）
Chain H
1–199（199 aa）
Chain IA
1–199（199 aa）
Chain IB
1–199（199 aa）
Chain J
1–199（199 aa）
Chain KA
1–199（199 aa）
Chain KB
1–199（199 aa）
Chain L
1–199（199 aa）
Chain MA
1–199（199 aa）
Chain MB
1–199（199 aa）
Chain N
1–199（199 aa）
Chain OA
1–199（199 aa）
Chain OB
1–199（199 aa）
Chain P
1–199（199 aa）
Chain QA
1–199（199 aa）
Chain QB
1–199（199 aa）
Chain R
1–199（199 aa）
Chain SA
1–199（199 aa）
Chain T
1–199（199 aa）
Chain UA
1–199（199 aa）
Chain W
1–199（199 aa）
Chain WA
1–199（199 aa）
Chain Y
1–199（199 aa）
Chain YA
1–199（199 aa）
|
Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E | No recorded non-water small molecule | ELECTRON MICROSCOPY |
cryo-EM buffer
pH 7.4
cryo-EM vitrification conditions
Cryogen ETHANE；Grids were blotted with Whatman No. 1 filter paper for 4-8 seconds with a 0 mm offset at 19C and 100 percent humidity before plunging into liquid ethane
|
Resolution 3.10 Å |
| 6TZ9 CryoEM reconstruction of membrane-bound ESCRT-III filament composed of CHMP1B only Deposited 2019-08-11 | Assembly 1 Protein homooligomer Homooligomer；Protein × 26 PDB declaration: 26-meric（26） Consistent with protein count |
Chain A
1–199（199 aa）
Chain AA
1–199（199 aa）
Chain B
1–199（199 aa）
Chain C
1–199（199 aa）
Chain D
1–199（199 aa）
Chain E
1–199（199 aa）
Chain F
1–199（199 aa）
Chain G
1–199（199 aa）
Chain H
1–199（199 aa）
Chain I
1–199（199 aa）
Chain J
1–199（199 aa）
Chain K
1–199（199 aa）
Chain L
1–199（199 aa）
Chain M
1–199（199 aa）
Chain N
1–199（199 aa）
Chain O
1–199（199 aa）
Chain P
1–199（199 aa）
Chain Q
1–199（199 aa）
Chain R
1–199（199 aa）
Chain S
1–199（199 aa）
Chain T
1–199（199 aa）
Chain V
1–199（199 aa）
Chain W
1–199（199 aa）
Chain X
1–199（199 aa）
Chain Y
1–199（199 aa）
Chain Z
1–199（199 aa）
|
Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E Mutation：K37E | No recorded non-water small molecule | ELECTRON MICROSCOPY |
cryo-EM buffer
pH 7.4
cryo-EM vitrification conditions
Cryogen ETHANE；Grids were blotted with Whatman No. 1 filter paper for 4-8 seconds with a 0 mm offset at 19C and 100 percent humidity before plunging into liquid ethane
|
Resolution 6.20 Å |
| 8V2Q CHMP1B/IST1 ssRNA bound copolymer Deposited 2023-11-23 | Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 182 PDB declaration: 182-meric（182） Consistent with protein count |
Chain A
1–199（199 aa）
|
Mutation：M136V | No recorded non-water small molecule | ELECTRON MICROSCOPY |
cryo-EM buffer
pH 8
cryo-EM vitrification conditions
Cryogen ETHANE
|
Resolution 2.95 Å |
| 8V2R CryoEM of ssDNA bound CHMP1B/IST1 copolymer assembly Deposited 2023-11-23 | Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 192 PDB declaration: 192-meric（192） Consistent with protein count |
Chain A
1–199（199 aa）
|
Mutation：M136V | No recorded non-water small molecule | ELECTRON MICROSCOPY |
cryo-EM buffer
pH 8
cryo-EM vitrification conditions
Cryogen ETHANE
|
Resolution 3.01 Å |
| 8V2S CHMP1B/IST1 dsDNA bound copolymer Deposited 2023-11-23 | Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 192 PDB declaration: 192-meric（192） Consistent with protein count |
Chain A
1–199（199 aa）
|
Mutation：M136V | No recorded non-water small molecule | ELECTRON MICROSCOPY |
cryo-EM buffer
pH 8
cryo-EM vitrification conditions
Cryogen ETHANE
|
Resolution 2.72 Å |