2rqr

The solution structure of human DOCK2 SH3 domain - ELMO1 peptide chimera complex

Method: SOLUTION NMR Dmax: 49.0 Å Quality: REASONABLE

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Engulfment and cell motility protein 1,Dedicator of cytokinesis protein 2

Homo sapiens

UniProt Q92556

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 单体 蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric(1) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 697–722 未记录 无其他共同聚合物 SOLUTION NMR NMR测量条件:pH 7;296 K;离子强度(mmCIF原始值)120;压力 ambient NMR样品组成:1mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 20mM [U-2H] TRIS-2, 100mM sodium chloride-3, 0.02% sodium azide-4, 1mM [U-2H] DTT-5, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 17 个其他 PDB 条目、21 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 ELMO1_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 8–33; UniProt 697–722

Engulfment and cell motility protein 1,Dedicator of cytokinesis protein 2

Homo sapiens

UniProt Q92608

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 单体 蛋白 × 1 PDB 声明:monomeric(1) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 8–70 未记录 无其他共同聚合物 SOLUTION NMR NMR测量条件:pH 7;296 K;离子强度(mmCIF原始值)120;压力 ambient NMR样品组成:1mM [U-100% 13C; U-100% 15N] protein, 20mM [U-2H] TRIS-2, 100mM sodium chloride-3, 0.02% sodium azide-4, 1mM [U-2H] DTT-5, 90% H2O/10% D2O | 90% H2O/10% D2O 分辨率未提供

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 5 个其他 PDB 条目、7 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 DOCK2_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 57–119; UniProt 8–70

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 2rqr

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 2rqr
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id2rqr
沉积日期 deposition_date2009-10-21
结构标题 titleThe solution structure of human DOCK2 SH3 domain - ELMO1 peptide chimera complex
关键词 keywords;KIAA0209, KIAA0281, Apoptosis, Membrane, Phagocytosis, Phosphoprotein, SH3-binding, Cytoskeleton, Guanine-nucleotide releasing factor, SH3 domain, Structural Genomics, NPPSFA, National Project on Protein Structural and Functional Analyses, RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative, RSGI, PROTEIN BINDING ;; PROTEIN BINDING
实验方法 methodSOLUTION NMR

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier18.18
回转半径 Rg (电子) rg_electron17.21
零角强度 I(0) i0962781000.00
分子量 molecular_weight252080.0 kDa
排除体积 excluded_volume311870 ų
包络体积 envelope_volume82511 ų
水化壳体积 shell_volume27826 ų
包络直径 envelope_diameter84.1
壳层 Rg shell_rg32.23
包络 Rg envelope_rg25.11
形状 Rg shape_rg17.15
总 Rg total_rg17.89
总原子数 total_atoms35060
残基数 n_residues2380
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax49.0
Rg (实空间) rg_real17.01
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.09
I(0) (实空间) i0_real9.1760e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error8.4380e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal18.38
I(0) (倒空间) i0_reciprocal962800000.0000
解质量估计 total_estimate0.6834
解质量评级 solution_quality REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary18.6
偏度 Skewness skewness0.359
峰度 Kurtosis kurtosis-0.326
角度范围 angular_range— – 0.4400 −1
当前正则化参数 α current_alpha2.4290
最高正则化参数 α highest_alpha1168000.0000
实空间数据点数 n_real_points75
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.005; Oscil: 0.968; Stabil: 0.993; Sysdev: 0.000; Positv: 1.000; Valcen: 1.000; Smooth: 0.000

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 1 domains

CATH v4.4 (1 domains)

结构域编号 domain_id2rqrA00
类 Class class2 — Mainly Beta
架构 Architecture architecture30 — Roll
拓扑 Topology topology30 — SH3 type barrels.
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily40 — SH3 Domains

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)