SAXSdb — 4c8a

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE ZNRF3

MUS MUSCULUS

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白同源多聚体同源多聚体蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 C； UniProt 53–205	片段：ECTODOMAIN, RESIDUES 53-205	无其他共同聚合物	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取环境条件	分辨率 2.70 Å R-free 0.299
2	蛋白同源多聚体同源多聚体蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric（2）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 53–205 链 B； UniProt 53–205	片段：ECTODOMAIN, RESIDUES 53-205	无其他共同聚合物	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取环境条件	分辨率 2.70 Å R-free 0.299

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 4C8A	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
4C86 mouse ZNRF3 ectodomain crystal form I 提交 2013-09-30	结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 53–205（153 aa）片段：ECTODOMAIN, RESIDUES 53-205 链 B 53–205（153 aa）片段：ECTODOMAIN, RESIDUES 53-205	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.00 Å R-free 0.276
4C8C mouse ZNRF3 ectodomain crystal form III 提交 2013-09-30	结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 53–205（153 aa）片段：ECTODOMAIN, RESIDUES 53-205 链 B 53–205（153 aa）片段：ECTODOMAIN, RESIDUES 53-205	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.40 Å R-free 0.320
4C8F mouse ZNRF3 ectodomain crystal form IV 提交 2013-09-30	结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 53–205（153 aa）片段：ECTODOMAIN, RESIDUES 53-205 链 D 53–205（153 aa）片段：ECTODOMAIN, RESIDUES 53-205	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.69 Å R-free 0.341
4C8F mouse ZNRF3 ectodomain crystal form IV 提交 2013-09-30	结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 53–205（153 aa）片段：ECTODOMAIN, RESIDUES 53-205 链 C 53–205（153 aa）片段：ECTODOMAIN, RESIDUES 53-205	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.69 Å R-free 0.341
4C8P mouse ZNRF3 ectodomain crystal form V, disulfide-bridged S90C variant 提交 2013-10-01	突变/修饰不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 53–205（153 aa）片段：ECTODOMAIN, RESIDUES 53-205	突变：YES	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.10 Å R-free 0.286
4C99 Mouse ZNRF3 ectodomain in complex with mouse RSPO2 Fu1-Fu2 crystal form I 提交 2013-10-02	聚集状态不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 53–205（153 aa）片段：ECTODOMAIN, RESIDUES 53-205 链 C 53–205（153 aa）片段：ECTODOMAIN, RESIDUES 53-205	未记录	CL CHLORIDE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.80 Å R-free 0.323
4C9A Mouse ZNRF3 ectodomain in complex with Xenopus RSPO2 Fu1-Fu2 (Seleno Met) crystal form I 提交 2013-10-02	构建体不同聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 1–165（165 aa）片段：ECTODOMAIN, RESIDUES 1-165 链 C 1–165（165 aa）片段：ECTODOMAIN, RESIDUES 1-165	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 2.40 Å R-free 0.273
4C9E Mouse ZNRF3 ectodomain in complex with Xenopus RSPO2 Fu1-Fu2 (Seleno Met) crystal form II 提交 2013-10-02	聚集状态不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 A 53–205（153 aa）片段：ECTODOMAIN, RESIDUES 53-205 链 C 53–205（153 aa）片段：ECTODOMAIN, RESIDUES 53-205	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 3.00 Å R-free 0.334
4C9E Mouse ZNRF3 ectodomain in complex with Xenopus RSPO2 Fu1-Fu2 (Seleno Met) crystal form II 提交 2013-10-02	聚集状态不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 E 53–205（153 aa）片段：ECTODOMAIN, RESIDUES 53-205 链 G 53–205（153 aa）片段：ECTODOMAIN, RESIDUES 53-205	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION mmCIF 未提供已读取条件	分辨率 3.00 Å R-free 0.334
4CDJ Structure of ZNRF3 ectodomain 提交 2013-11-01	聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 53–205（153 aa）片段：ECTODOMAIN, RESIDUES 53-205	未记录	EDO 1,2-ETHANEDIOL × 3 FMT FORMIC ACID × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 0.2 M AMMONIUM FORMATE AT PH 6.6 WITH 20% W/V PEG3350	分辨率 1.50 Å R-free 0.177
4CDJ Structure of ZNRF3 ectodomain 提交 2013-11-01	聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 53–205（153 aa）片段：ECTODOMAIN, RESIDUES 53-205	未记录	EDO 1,2-ETHANEDIOL × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 0.2 M AMMONIUM FORMATE AT PH 6.6 WITH 20% W/V PEG3350	分辨率 1.50 Å R-free 0.177
4CDK Structure of ZNRF3-RSPO1 提交 2013-11-01	聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 53–205（153 aa）片段：ECTODOMAIN, RESIDUES 53-205	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 0.2M SODIUM BROMIDE AND 20% W/V PEG 3350	分辨率 2.80 Å R-free 0.246
4CDK Structure of ZNRF3-RSPO1 提交 2013-11-01	聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 C 53–205（153 aa）片段：ECTODOMAIN, RESIDUES 53-205	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 0.2M SODIUM BROMIDE AND 20% W/V PEG 3350	分辨率 2.80 Å R-free 0.246
4CDK Structure of ZNRF3-RSPO1 提交 2013-11-01	聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 D 53–205（153 aa）片段：ECTODOMAIN, RESIDUES 53-205	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 0.2M SODIUM BROMIDE AND 20% W/V PEG 3350	分辨率 2.80 Å R-free 0.246
4CDK Structure of ZNRF3-RSPO1 提交 2013-11-01	聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 B 53–205（153 aa）片段：ECTODOMAIN, RESIDUES 53-205	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 0.2M SODIUM BROMIDE AND 20% W/V PEG 3350	分辨率 2.80 Å R-free 0.246
4UFS Low resolution structure R-spondin-2 (Fu1Fu2) in complex with the ectodomains of LGR5 and ZNRF3 提交 2015-03-18	聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 3 PDB 声明：trimeric	链 C 53–205（153 aa）片段：ECTODOMAIN, RESIDUES 53-205	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 pH 6；0.100 M AMMONIUM ACETATE, 0.600 M SODIUM CHLORIDE, 0.050 M MES PH 6.0, 0.005 M MAGNESIUM SULPHATE	分辨率 4.80 Å R-free 0.313

共 10 个其他 PDB 条目、16 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	ZNRF3_MOUSE
Isoform	—
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 4–156； UniProt 53–205 作者链 B； PDB构建体 4–156； UniProt 53–205 作者链 C； PDB构建体 4–156； UniProt 53–205

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	4c8a
沉积日期 deposition_date	2013-09-30
结构标题 title	mouse ZNRF3 ectodomain crystal form II
关键词 keywords	LIGASE, WNT, RNF43, LGR4, LGR5, LGR6, RSPO, R-SPONDIN, R-SPO, RSPO1, RSPO2, RSPO3, RSPO4, RECEPTOR, MEMBRANE, SIGNALLING; LIGASE
实验方法 method	X-RAY DIFFRACTION

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	55.64 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	56.71 Å
零角强度 I(0) i0	29616300.00
分子量 molecular_weight	44383.0 kDa
排除体积 excluded_volume	55216 Å³
包络体积 envelope_volume	105690 Å³
水化壳体积 shell_volume	16199 Å³
包络直径 envelope_diameter	157.9 Å
壳层 Rg shell_rg	56.31 Å
包络 Rg envelope_rg	54.28 Å
形状 Rg shape_rg	56.72 Å
总 Rg total_rg	56.66 Å
总原子数 total_atoms	3129
残基数 n_residues	447
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	331.7 Å
Rg (实空间) rg_real	56.68 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	14.74 Å
I(0) (实空间) i0_real	2.9620e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	8.0640e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal	54.63 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	29520000.0000
解质量估计 total_estimate	0.5387
解质量评级 solution_quality	REASONABLE a REASONABLE solution
P(r) 峰数 n_peaks	6
主峰位置 r_peak_primary	23.7 Å
偏度 Skewness skewness	0.255
峰度 Kurtosis kurtosis	-1.671
角度范围 angular_range	— – 0.1400 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	969300.0000
实空间数据点数 n_real_points	29
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.000; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.000; Smooth: 0.000

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5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

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6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

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7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 3 domains

CATH v4.4 (3 domains)

结构域编号 domain_id	4c8aA00
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	50 — 3-Layer(bba) Sandwich
拓扑 Topology topology	30 — Glucose Oxidase; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	30 —

结构域编号 domain_id	4c8aB00
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	50 — 3-Layer(bba) Sandwich
拓扑 Topology topology	30 — Glucose Oxidase; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	30 —

结构域编号 domain_id	4c8aC00
类 Class class	3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture	50 — 3-Layer(bba) Sandwich
拓扑 Topology topology	30 — Glucose Oxidase; domain 1
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily	30 —

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8. 引用文献 (1)

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晶胞边长 a length_a	71.284 Å
晶胞边长 b length_b	76.454 Å
晶胞边长 c length_c	89.331 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	93.26 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	12

空间群 space_group	C 1 2 1
空间群编号 int_tables_number	5
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	2.700 Å
最低分辨率 resolution_low	52.150 Å
R 因子 r_factor	0.2273
R_work r_work	0.2236
R_free r_free	0.2985

描述 description	E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE ZNRF3
分子量 formula_weight	18203.6 kDa
EC 编号 ec_number	6.3.2.-
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	3

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,B,C
原子数 atom_count	3129

mouse ZNRF3 ectodomain crystal form II

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE ZNRF3

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

衍射实验 Diffraction

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 3 domains

CATH v4.4 (3 domains)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)

来源生物 organism	MUS MUSCULUS
通用名 common_name	HOUSE MOUSE
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	10090
宿主生物 host_organism	HOMO SAPIENS

fit	/app/data/saxs_computation/c8/4c8a/4c8a.fit
pddf	/app/data/pr_computation/c8/4c8a/4c8a.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/c8/4c8a/4c8a.dat