6tka

Crystal structure of human O-GlcNAc transferase bound to substrate 7 and a peptide from HCF-1 pro-repeat 2 (11-26)

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 97.5 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

Homo sapiens

UniProt O15294

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 AAA; UniProt 197–920 未记录 HCF-1 pro-repeat 2 (11-26) × 1 NJ5 [[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-[2,4-bis(oxidanylidene)pyrimidin-1-yl]-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl] [(2~{R},3~{R},4~{R},5~{S},6~{R})-3-[6-(butanoylamino)hexanoylamino]-6-(hydroxymethyl)-4,5-bis(oxidanyl)oxan-2-yl] hydrogen phosphate × 1 NG8 3-[2,2-bis(fluoranyl)-10,12-dimethyl-1,3-diaza-2$l^{4}-boratricyclo[7.3.0.0^{3,7}]dodeca-4,6,9,11-tetraen-4-yl]-~{N}-ethyl-propanamide × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;293 K;1.45 M Potassium Sodium Tartrate 0.1 M Tris pH 8.5 分辨率 1.91 Å R-free 0.233
2 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 AAA; UniProt 197–920 未记录 HCF-1 pro-repeat 2 (11-26) × 2 NJ5 [[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-[2,4-bis(oxidanylidene)pyrimidin-1-yl]-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl] [(2~{R},3~{R},4~{R},5~{S},6~{R})-3-[6-(butanoylamino)hexanoylamino]-6-(hydroxymethyl)-4,5-bis(oxidanyl)oxan-2-yl] hydrogen phosphate × 2 NG8 3-[2,2-bis(fluoranyl)-10,12-dimethyl-1,3-diaza-2$l^{4}-boratricyclo[7.3.0.0^{3,7}]dodeca-4,6,9,11-tetraen-4-yl]-~{N}-ethyl-propanamide × 2 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;293 K;1.45 M Potassium Sodium Tartrate 0.1 M Tris pH 8.5 分辨率 1.91 Å R-free 0.233

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 43 个其他 PDB 条目、100 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 OGT1_HUMAN
Isoform O15294-2
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 AAA; PDB构建体 4–727; UniProt 197–920

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 6tka

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 6tka
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id6tka
沉积日期 deposition_date2019-11-28
结构标题 titleCrystal structure of human O-GlcNAc transferase bound to substrate 7 and a peptide from HCF-1 pro-repeat 2 (11-26)
关键词 keywordsTransferase Complex O-GlcNAc OGT, TRANSFERASE; TRANSFERASE
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier28.06
回转半径 Rg (电子) rg_electron27.53
零角强度 I(0) i0103811000.00
分子量 molecular_weight80279.0 kDa
排除体积 excluded_volume100310 ų
包络体积 envelope_volume117800 ų
水化壳体积 shell_volume35434 ų
包络直径 envelope_diameter103.3
壳层 Rg shell_rg35.16
包络 Rg envelope_rg27.77
形状 Rg shape_rg27.53
总 Rg total_rg28.23
总原子数 total_atoms11244
残基数 n_residues707
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax97.5
Rg (实空间) rg_real28.04
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.72
I(0) (实空间) i0_real1.0380e+08
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.5440e+06
Rg (倒空间) rg_reciprocal28.05
I(0) (倒空间) i0_reciprocal103800000.0000
解质量估计 total_estimate0.8680
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary32.5
偏度 Skewness skewness0.366
峰度 Kurtosis kurtosis-0.206
角度范围 angular_range— – 0.2850 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha30760000.0000
实空间数据点数 n_real_points58
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.780; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.978; Smooth: 0.962

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)