SAXSdb — 6xkk

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1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

Homo sapiens

当前结构中的状态

Assembly	聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与共同组分	实验方法与环境	结构质量
1	蛋白同源多聚体同源多聚体蛋白 × 44 PDB 声明：44-meric（44）与蛋白拷贝数一致	链 A； UniProt 1305–1399 链 B； UniProt 1305–1399 链 C； UniProt 1305–1399 链 D； UniProt 1305–1399 链 E； UniProt 1305–1399 链 F； UniProt 1305–1399 链 G； UniProt 1305–1399 链 H； UniProt 1305–1399 链 I； UniProt 1305–1399 链 J； UniProt 1305–1399 链 K； UniProt 1305–1399 链 L； UniProt 1305–1399 链 M； UniProt 1305–1399 链 N； UniProt 1305–1399 链 O； UniProt 1305–1399 链 P； UniProt 1305–1399 链 Q； UniProt 1305–1399 链 R； UniProt 1305–1399 链 S； UniProt 1305–1399 链 T； UniProt 1305–1399 链 U； UniProt 1305–1399 链 V； UniProt 1305–1399 链 a； UniProt 1305–1399 链 b； UniProt 1305–1399 链 c； UniProt 1305–1399 链 d； UniProt 1305–1399 链 e； UniProt 1305–1399 链 f； UniProt 1305–1399 链 g； UniProt 1305–1399 链 h； UniProt 1305–1399 链 i； UniProt 1305–1399 链 j； UniProt 1305–1399 链 k； UniProt 1305–1399 链 l； UniProt 1305–1399 链 m； UniProt 1305–1399 链 n； UniProt 1305–1399 链 o； UniProt 1305–1399 链 p； UniProt 1305–1399 链 q； UniProt 1305–1399 链 r； UniProt 1305–1399 链 s； UniProt 1305–1399 链 t； UniProt 1305–1399 链 u； UniProt 1305–1399 链 v； UniProt 1305–1399	片段：CARD domain (UNP residues 1305-1399)	无其他共同聚合物	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液：pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件：冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.72 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly， “相对当前条目”直接指出证据层面的不同；没有差异标签表示当前已读取字段一致。

其他 PDB	相对当前条目 6XKK	Assembly / 聚集状态	构建体	突变与修饰	配体、离子与非聚合物	实验方法与环境	结构质量
1PN5 NMR structure of the NALP1 Pyrin domain (PYD) 提交 2003-06-12	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 信息不足单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1–93（93 aa）片段：Pyrin domain (PYD)	未记录	未记录非水小分子	SOLUTION NMR NMR测量条件 pH 6.5；293 K；压力 1 NMR样品组成 1mM NALP1 PYD U-15N,13C; 50mM Na / PO4 - Buffer; 50mM NaCl; 1mM CHAPS; 20mM DTT (D10); 0.02% NaN3; 0.1mM EDTA; protease inhibitor cocktail (Complete, Roche); 95% H2O, 5% D2O \| 95% H2O/5% D2O	分辨率未提供
3KAT Crystal Structure of the CARD domain of the human NLRP1 protein, Northeast Structural Genomics Consortium Target HR3486E 提交 2009-10-19	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1371–1467（97 aa）片段：CARD domain	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；291 K；Protein solution: 100mM NaCl, 5mM DTT, 0.02% NaN3, 10mM Tris-HCl (pH 7.5) . Reservoir solution: 18% PEG3350 and 150 mM sodium formate., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K	分辨率 3.10 Å R-free 0.260
3KAT Crystal Structure of the CARD domain of the human NLRP1 protein, Northeast Structural Genomics Consortium Target HR3486E 提交 2009-10-19	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 1371–1467（97 aa）片段：CARD domain	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.5；291 K；Protein solution: 100mM NaCl, 5mM DTT, 0.02% NaN3, 10mM Tris-HCl (pH 7.5) . Reservoir solution: 18% PEG3350 and 150 mM sodium formate., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K	分辨率 3.10 Å R-free 0.260
4IFP X-ray Crystal Structure of Human NLRP1 CARD Domain 提交 2012-12-14	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 信息不足单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 1335–1418（84 aa）片段：NLRP1-CARD	未记录	MLI MALONATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.4；298 K；1.4 M Malonate, 100 mM HEPES 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 1.99 Å R-free 0.208
4IFP X-ray Crystal Structure of Human NLRP1 CARD Domain 提交 2012-12-14	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 信息不足单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 1335–1418（84 aa）片段：NLRP1-CARD	未记录	MLI MALONATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.4；298 K；1.4 M Malonate, 100 mM HEPES 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 1.99 Å R-free 0.208
4IFP X-ray Crystal Structure of Human NLRP1 CARD Domain 提交 2012-12-14	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 信息不足单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 C 1335–1418（84 aa）片段：NLRP1-CARD	未记录	MLI MALONATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 7.4；298 K；1.4 M Malonate, 100 mM HEPES 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K	分辨率 1.99 Å R-free 0.208
4IM6 LRR domain from human NLRP1 提交 2013-01-02	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 791–990（200 aa）片段：LRR domain (UNP Residues 791-990)	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	GOL GLYCEROL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；0.1 M Tris pH 8.0, 0.02 M MgCl2, 25 % (w/v) PAA 5100, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	分辨率 1.65 Å R-free 0.183
4IM6 LRR domain from human NLRP1 提交 2013-01-02	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 791–990（200 aa）片段：LRR domain (UNP Residues 791-990)	非标准单体：是（mmCIF未提供具体位点）	GOL GLYCEROL × 2	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 8；293 K；0.1 M Tris pH 8.0, 0.02 M MgCl2, 25 % (w/v) PAA 5100, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K	分辨率 1.65 Å R-free 0.183
5Y3S Crystal structure of human NLRP1 leucine rich repeat domain 提交 2017-07-30	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 790–990（201 aa）片段：UNP residues 790-990	未记录	PO4 PHOSPHATE ION × 1 NA SODIUM ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.4；298 K；1.6M Sodium Potassium Phosphate, 100mM HEPES, pH 6.4	分辨率 2.45 Å R-free 0.259
5Y3S Crystal structure of human NLRP1 leucine rich repeat domain 提交 2017-07-30	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 2 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 B 790–990（201 aa）片段：UNP residues 790-990	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.4；298 K；1.6M Sodium Potassium Phosphate, 100mM HEPES, pH 6.4	分辨率 2.45 Å R-free 0.259
5Y3S Crystal structure of human NLRP1 leucine rich repeat domain 提交 2017-07-30	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 3 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 C 790–990（201 aa）片段：UNP residues 790-990	未记录	PO4 PHOSPHATE ION × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.4；298 K；1.6M Sodium Potassium Phosphate, 100mM HEPES, pH 6.4	分辨率 2.45 Å R-free 0.259
5Y3S Crystal structure of human NLRP1 leucine rich repeat domain 提交 2017-07-30	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 4 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 D 790–990（201 aa）片段：UNP residues 790-990	未记录	未记录非水小分子	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；pH 6.4；298 K；1.6M Sodium Potassium Phosphate, 100mM HEPES, pH 6.4	分辨率 2.45 Å R-free 0.259
6K7V Structure of NLRP1 CARD filament 提交 2019-06-09	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白同源多聚体同源多聚体；蛋白 × 12 PDB 声明：dodecameric	链 A 1379–1466（88 aa）链 B 1379–1466（88 aa）链 C 1379–1466（88 aa）链 D 1379–1466（88 aa）链 E 1379–1466（88 aa）链 F 1379–1466（88 aa）链 G 1379–1466（88 aa）链 H 1379–1466（88 aa）链 I 1379–1466（88 aa）链 J 1379–1466（88 aa）链 K 1379–1466（88 aa）链 L 1379–1466（88 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 8 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.70 Å R-free 0.285
6X6A Cryo-EM structure of NLRP1-DPP9 complex 提交 2020-05-27	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 8 PDB 声明：octameric	链 B 1–1212（1212 aa）链 C 1213–1473（261 aa）链 E 1–1212（1212 aa）链 F 1213–1473（261 aa）链 G 1213–1473（261 aa）链 I 1213–1473（261 aa）	未记录	未记录非水小分子	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5；25 mM Tris pH 7.5, 150 mM NaCl, 1 mM TCEP cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.60 Å
6X6C Cryo-EM structure of NLRP1-DPP9-VbP complex 提交 2020-05-27	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 4 PDB 声明：tetrameric	链 E 1–1473（1473 aa）链 F 1–1473（1473 aa）	未记录	GK2 [(2~{R})-1-[(2~{R})-2-azanyl-3-methyl-butanoyl]pyrrolidin-2-yl]boronic acid × 2	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5；25 mM Tris pH 7.5, 150 mM NaCl, 1 mM TCEP cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 2.90 Å
7WGE Human NLRP1 complexed with thioredoxin 提交 2021-12-28	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 2 PDB 声明：dimeric	链 A 95–994（900 aa）	未记录	AGS PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER × 1 MG MAGNESIUM ION × 1	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 3.40 Å
8ZGD The Crystal Structure of the NLRP1_LRR domain from Biortus. 提交 2024-05-09	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验方法不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白单体单体；蛋白 × 1 PDB 声明：monomeric	链 A 791–990（200 aa）	未记录	GOL GLYCEROL × 1	X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件 VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP；293 K；20mM MgCl2, 0.1M Tris pH 8.0, 19% polyacrylic acid 5100	分辨率 2.05 Å R-free 0.221
9BJ9 Human CRL-2 ZYG11B binding to human NLRP1 Gly/N degron 提交 2024-04-25	构建体不同突变/修饰不同聚集状态不同配体/离子不同实验环境不同结构质量不同	Assembly 1 蛋白异源复合物异源复合物；蛋白 × 6 PDB 声明：hexameric	链 P 131–139（9 aa）片段：residues 131-139 (Uniprot numbering)	未记录	ZN ZINC ION × 3	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液 pH 7.2 cryo-EM玻璃化条件冷冻剂 ETHANE	分辨率 4.20 Å

共 11 个其他 PDB 条目、18 个 assembly。打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据

UniProt名称	NLRP1_HUMAN
Isoform	Q9C000-3
PDB实体	1
链与序列区间	作者链 A； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 B； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 C； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 D； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 E； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 F； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 G； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 H； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 I； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 J； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 K； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 L； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 M； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 N； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 O； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 P； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 Q； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 R； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 S； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 T； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 U； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 V； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 a； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 b； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 c； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 d； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 e； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 f； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 g； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 h； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 i； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 j； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 k； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 l； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 m； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 n； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 o； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 p； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 q； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 r； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 s； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 t； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 u； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399 作者链 v； PDB构建体 1–95； UniProt 1305–1399

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。链映射与序列区间收在“数据证据”中；数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护，因此不在读者页面展示。

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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id	6xkk
沉积日期 deposition_date	2020-06-26
结构标题 title	Cryo-EM structure of the NLRP1-CARD filament
关键词 keywords	Filament, inflammasome, signaling, UPA, CARD, FIIND, NLRP1, IMMUNE SYSTEM; IMMUNE SYSTEM
实验方法 method	ELECTRON MICROSCOPY

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3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier	52.82 Å
回转半径 Rg (电子) rg_electron	52.20 Å
零角强度 I(0) i0	2812270000.00
分子量 molecular_weight	444070.0 kDa
排除体积 excluded_volume	556250 Å³
包络体积 envelope_volume	826540 Å³
水化壳体积 shell_volume	125950 Å³
包络直径 envelope_diameter	172.8 Å
壳层 Rg shell_rg	60.00 Å
包络 Rg envelope_rg	51.18 Å
形状 Rg shape_rg	52.19 Å
总 Rg total_rg	52.44 Å
总原子数 total_atoms	31284
残基数 n_residues	3740
球谐函数阶数 n_harmonics	20
q 范围 q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
数据点数 n_points	101
壳层类型 shell_type	directional
溶剂电子密度 solvent_density	0.3340 e/Å³
壳层衬度 contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL 版本 crysol_version	4.1.3

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4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax	167.9 Å
Rg (实空间) rg_real	52.58 Å
Rg 误差 (实空间) rg_real_error	0.92 Å
I(0) (实空间) i0_real	2.8120e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error	5.3210e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal	53.02 Å
I(0) (倒空间) i0_reciprocal	2814000000.0000
解质量估计 total_estimate	0.8705
解质量评级 solution_quality	GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks	2
主峰位置 r_peak_primary	67.2 Å
偏度 Skewness skewness	0.170
峰度 Kurtosis kurtosis	-0.416
角度范围 angular_range	— – 0.1500 Å⁻¹
当前正则化参数 α current_alpha	0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha	1550000000.0000
实空间数据点数 n_real_points	31
GNOM 版本 gnom_version	4.1.3
质量判据 quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.853; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.938; Smooth: 0.816

▶

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

▶

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

▶

8. 引用文献 (1)

▶

晶胞边长 a length_a	1.000 Å
晶胞边长 b length_b	1.000 Å
晶胞边长 c length_c	1.000 Å
晶胞夹角 α angle_alpha	90.00 °
晶胞夹角 β angle_beta	90.00 °
晶胞夹角 γ angle_gamma	90.00 °
晶胞分子数 Z z_pdb	—

空间群 space_group	P 1
空间群编号 int_tables_number	1
晶系 crystal_system	—

分辨率 resolution	3.720 Å
最低分辨率 resolution_low	3.720 Å
R 因子 r_factor	0.6036
R_work r_work	0.6036
R_free r_free	—

分辨率 resolution	3.72 Å
分辨率测定方法 resolution_method	—
颗粒数 num_particles	18272

描述 description	NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1
分子量 formula_weight	11138.8 kDa
来源方法 src_method	man
拷贝数 entity_count	44

Cryo-EM structure of the NLRP1-CARD filament

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 1

当前结构中的状态

数据库中的同蛋白其他状态

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

2. 结构基本信息 2. Structure Basics

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

晶胞参数 Unit Cell

对称性 Symmetry

精修参数 Refinement

冷冻电镜 EM 3D

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (1)

实体 1 Entity 1 polymer

聚合物 Polymer

来源 Source

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)

Files (7)

Curves (3)

聚合物类型 type	polypeptide(L)
链编号 strand_id	A,B,C,D,E,F,G,H,I,J,K,L,M,N,O,P,Q,R,S,T,U,V,a,b,c,d,e,f,g,h,i,j,k,l,m,n,o,p,q,r,s,t,u,v
原子数 atom_count	31284

来源生物 organism	Homo sapiens
通用名 common_name	Human
NCBI 分类编号 ncbi_taxonomy_id	9606
宿主生物 host_organism	Escherichia coli

fit	/app/data/saxs_computation/xk/6xkk/6xkk.fit
pddf	/app/data/pr_computation/xk/6xkk/6xkk.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/xk/6xkk/6xkk.dat