7ea2

crystal structure of NAP1 FIR in complex with RB1CC1 Claw domain

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 70.0 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

5-azacytidine-induced protein 2,RB1-inducible coiled-coil protein 1

Homo sapiens

UniProt Q8TDY2

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 同源多聚体 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1490–1594 链 B; UniProt 1490–1594 未记录 P6G HEXAETHYLENE GLYCOL × 1 PEG DI(HYDROXYETHYL)ETHER × 2 FLC CITRATE ANION × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;289 K;0.1 M phosphate/citrate pH 4.2, 40% PEG300 分辨率 2.14 Å R-free 0.232

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 17 个其他 PDB 条目、26 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RBCC1_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 20–124; UniProt 1490–1594 作者链 B; PDB构建体 20–124; UniProt 1490–1594

5-azacytidine-induced protein 2,RB1-inducible coiled-coil protein 1

Homo sapiens

UniProt Q9H6S1

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 信息不足 同源多聚体 蛋白 × 2 PDB 声明:dimeric(2) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 6–16 链 B; UniProt 6–16 未记录 P6G HEXAETHYLENE GLYCOL × 1 PEG DI(HYDROXYETHYL)ETHER × 2 FLC CITRATE ANION × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;289 K;0.1 M phosphate/citrate pH 4.2, 40% PEG300 分辨率 2.14 Å R-free 0.232

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 3 个其他 PDB 条目、4 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 AZI2_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 5–15; UniProt 6–16 作者链 B; PDB构建体 5–15; UniProt 6–16

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 7ea2

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 7ea2
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id7ea2
沉积日期 deposition_date2021-03-06
结构标题 titlecrystal structure of NAP1 FIR in complex with RB1CC1 Claw domain
关键词 keywordsFIR, complex, PROTEIN BINDING; PROTEIN BINDING
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier21.02
回转半径 Rg (电子) rg_electron19.82
零角强度 I(0) i011189500.00
分子量 molecular_weight25850.0 kDa
排除体积 excluded_volume32791 ų
包络体积 envelope_volume39398 ų
水化壳体积 shell_volume17477 ų
包络直径 envelope_diameter72.8
壳层 Rg shell_rg25.35
包络 Rg envelope_rg19.90
形状 Rg shape_rg19.77
总 Rg total_rg20.85
总原子数 total_atoms1823
残基数 n_residues218
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax70.0
Rg (实空间) rg_real21.06
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.54
I(0) (实空间) i0_real1.1190e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error1.5320e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal21.05
I(0) (倒空间) i0_reciprocal11190000.0000
解质量估计 total_estimate0.8029
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks3
主峰位置 r_peak_primary22.3
偏度 Skewness skewness0.377
峰度 Kurtosis kurtosis-0.405
角度范围 angular_range— – 0.3800 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha3019000.0000
实空间数据点数 n_real_points70
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.834; Stabil: 0.999; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.935; Smooth: 0.000

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (5)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)