SAXSdb — 7tnt

▼

1. Protein Identity and Related Structures Protein Identity & Related Structures

Tubulin alpha chain

OrganismNot specified

State in the Current Structure

Assembly	Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Associated Components	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
1	Protein heterocomplex Heteromer Protein × 36 PDB declaration: 36-meric（36） Consistent with protein copy count	Chain 2A； UniProt 1–437 Chain 2B； UniProt 1–437 Chain 2C； UniProt 1–437 Chain 2D； UniProt 1–437 Chain 2E； UniProt 1–437 Chain 2F； UniProt 1–437 Chain 2G； UniProt 1–437 Chain 2H； UniProt 1–437 Chain 2I； UniProt 1–437 Chain 4A； UniProt 1–437 Chain 4B； UniProt 1–437 Chain 4C； UniProt 1–437 Chain 4D； UniProt 1–437 Chain 4E； UniProt 1–437 Chain 4F； UniProt 1–437 Chain 4G； UniProt 1–437 Chain 4H； UniProt 1–437 Chain 4I； UniProt 1–437	Not recorded	Tubulin beta chain × 18 （A0A125YWG5）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer：pH 7.2；Phosphate Buffered Saline cryo-EM vitrification conditions：Cryogen ETHANE	Resolution 9.30 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Each row is a biological assembly of the same UniProt protein in another PDB entry. The “Difference from current entry” column identifies evidence-level differences; no tag means the currently parsed fields agree.

Other PDB	Difference from Current Entry 7TNT	Assembly / Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Non-polymers	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
7MIZ Atomic structure of cortical microtubule from Toxoplasma gondii Deposited 2021-04-18	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 100 PDB declaration: 100-meric	Chain A0 1–453（453 aa） Chain A2 1–453（453 aa） Chain A4 1–453（453 aa） Chain A6 1–453（453 aa） Chain A8 1–453（453 aa） Chain B0 1–453（453 aa） Chain B2 1–453（453 aa） Chain B4 1–453（453 aa） Chain B6 1–453（453 aa） Chain B8 1–453（453 aa） Chain C0 1–453（453 aa） Chain C2 1–453（453 aa） Chain C4 1–453（453 aa） Chain C6 1–453（453 aa） Chain C8 1–453（453 aa） Chain D0 1–453（453 aa） Chain D2 1–453（453 aa） Chain D4 1–453（453 aa） Chain D6 1–453（453 aa） Chain D8 1–453（453 aa） Chain E0 1–453（453 aa） Chain E2 1–453（453 aa） Chain E4 1–453（453 aa） Chain E6 1–453（453 aa） Chain E8 1–453（453 aa） Chain F0 1–453（453 aa）	Not recorded	GTP GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 26 MG MAGNESIUM ION × 26 GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 26	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.4 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE；blot for 4 seconds with a blot force of -15	Resolution 3.40 Å
7TNQ The symmetry-released subpellicular microtubule map from detergent-extracted Toxoplasma cells Deposited 2022-01-21	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 100 PDB declaration: 100-meric	Chain A0 1–453（453 aa） Chain A2 1–453（453 aa） Chain A4 1–453（453 aa） Chain A6 1–453（453 aa） Chain A8 1–453（453 aa） Chain B0 1–453（453 aa） Chain B2 1–453（453 aa） Chain B4 1–453（453 aa） Chain B6 1–453（453 aa） Chain B8 1–453（453 aa） Chain C0 1–453（453 aa） Chain C2 1–453（453 aa） Chain C4 1–453（453 aa） Chain C6 1–453（453 aa） Chain C8 1–453（453 aa） Chain D0 1–453（453 aa） Chain D2 1–453（453 aa） Chain D4 1–453（453 aa） Chain D6 1–453（453 aa） Chain D8 1–453（453 aa） Chain E0 1–453（453 aa） Chain E2 1–453（453 aa） Chain E4 1–453（453 aa） Chain E6 1–453（453 aa） Chain E8 1–453（453 aa） Chain F0 1–453（453 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.2；Phosphate Buffered Saline cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 8.40 Å
7TNS Subpellicular microtubule from detergent-extract Toxoplasma gondii cells Deposited 2022-01-21	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 101 PDB declaration: 101-meric	Chain A0 1–453（453 aa） Chain A2 1–453（453 aa） Chain A4 1–453（453 aa） Chain A6 1–453（453 aa） Chain A8 1–453（453 aa） Chain B0 1–453（453 aa） Chain B2 1–453（453 aa） Chain B4 1–453（453 aa） Chain B6 1–453（453 aa） Chain B8 1–453（453 aa） Chain C0 1–453（453 aa） Chain C2 1–453（453 aa） Chain C4 1–453（453 aa） Chain C6 1–453（453 aa） Chain C8 1–453（453 aa） Chain D0 1–453（453 aa） Chain D2 1–453（453 aa） Chain D4 1–453（453 aa） Chain D6 1–453（453 aa） Chain D8 1–453（453 aa） Chain E0 1–453（453 aa） Chain E2 1–453（453 aa） Chain E4 1–453（453 aa） Chain E6 1–453（453 aa） Chain E8 1–453（453 aa） Chain F0 1–453（453 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.2；Phosphate-Buffered Saline cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 6.70 Å
9Y9Z Cryo-EM structure of conoid fiber from Toxoplasma gondii (24-nm repeat) Deposited 2025-09-15	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 378 PDB declaration: 378-meric	Chain 1A 1–453（453 aa） Chain 1C 1–453（453 aa） Chain 1E 1–453（453 aa） Chain 1G 1–453（453 aa） Chain 1I 1–453（453 aa） Chain 1K 1–453（453 aa） Chain 1M 1–453（453 aa） Chain 2A 1–453（453 aa） Chain 2C 1–453（453 aa） Chain 2E 1–453（453 aa） Chain 2G 1–453（453 aa） Chain 2I 1–453（453 aa） Chain 2K 1–453（453 aa） Chain 2M 1–453（453 aa） Chain 3A 1–453（453 aa） Chain 3C 1–453（453 aa） Chain 3E 1–453（453 aa） Chain 3G 1–453（453 aa） Chain 3I 1–453（453 aa） Chain 3K 1–453（453 aa） Chain 3M 1–453（453 aa） Chain 4A 1–453（453 aa） Chain 4C 1–453（453 aa） Chain 4E 1–453（453 aa） Chain 4G 1–453（453 aa） Chain 4I 1–453（453 aa） Chain 4K 1–453（453 aa） Chain 4M 1–453（453 aa） Chain 5A 1–453（453 aa） Chain 5C 1–453（453 aa） Chain 5E 1–453（453 aa） Chain 5G 1–453（453 aa） Chain 5I 1–453（453 aa） Chain 5K 1–453（453 aa） Chain 5M 1–453（453 aa） Chain 6A 1–453（453 aa） Chain 6C 1–453（453 aa） Chain 6E 1–453（453 aa） Chain 6G 1–453（453 aa） Chain 6I 1–453（453 aa） Chain 6K 1–453（453 aa） Chain 6M 1–453（453 aa） Chain 7A 1–453（453 aa） Chain 7C 1–453（453 aa） Chain 7E 1–453（453 aa） Chain 7G 1–453（453 aa） Chain 7I 1–453（453 aa） Chain 7K 1–453（453 aa） Chain 7M 1–453（453 aa） Chain 8A 1–453（453 aa） Chain 8C 1–453（453 aa） Chain 8E 1–453（453 aa） Chain 8G 1–453（453 aa） Chain 8I 1–453（453 aa） Chain 8K 1–453（453 aa） Chain 8M 1–453（453 aa） Chain 9A 1–453（453 aa） Chain 9C 1–453（453 aa） Chain 9E 1–453（453 aa） Chain 9G 1–453（453 aa） Chain 9I 1–453（453 aa） Chain 9K 1–453（453 aa） Chain 9M 1–453（453 aa）	Not recorded	GTP GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 63 MG MAGNESIUM ION × 54 GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 57	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.14 Å
9YA1 Cryo-EM structure of intraconoidal microtubule 2 (ICMT2) from Toxoplasma gondii (8-nm repeat) Deposited 2025-09-15	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 96 PDB declaration: 96-meric	Chain A0 1–453（453 aa） Chain A2 1–453（453 aa） Chain A4 1–453（453 aa） Chain A6 1–453（453 aa） Chain A8 1–453（453 aa） Chain B0 1–453（453 aa） Chain B2 1–453（453 aa） Chain B4 1–453（453 aa） Chain B6 1–453（453 aa） Chain B8 1–453（453 aa） Chain C0 1–453（453 aa） Chain C2 1–453（453 aa） Chain C4 1–453（453 aa） Chain C6 1–453（453 aa） Chain C8 1–453（453 aa） Chain D0 1–453（453 aa） Chain D2 1–453（453 aa） Chain D4 1–453（453 aa） Chain D6 1–453（453 aa） Chain D8 1–453（453 aa） Chain E0 1–453（453 aa） Chain E2 1–453（453 aa） Chain E4 1–453（453 aa） Chain E6 1–453（453 aa） Chain E8 1–453（453 aa） Chain F0 1–453（453 aa）	Not recorded	GTP GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 26 MG MAGNESIUM ION × 26 GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 26	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.52 Å
9YA2 Cryo-EM structure of intraconoidal microtubule 1 (ICMT1) from Toxoplasma gondii (8-nm repeat) Deposited 2025-09-15	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 99 PDB declaration: 99-meric	Chain A0 1–453（453 aa） Chain A2 1–453（453 aa） Chain A4 1–453（453 aa） Chain A6 1–453（453 aa） Chain A8 1–453（453 aa） Chain B0 1–453（453 aa） Chain B2 1–453（453 aa） Chain B4 1–453（453 aa） Chain B6 1–453（453 aa） Chain B8 1–453（453 aa） Chain C0 1–453（453 aa） Chain C2 1–453（453 aa） Chain C4 1–453（453 aa） Chain C6 1–453（453 aa） Chain C8 1–453（453 aa） Chain D0 1–453（453 aa） Chain D2 1–453（453 aa） Chain D4 1–453（453 aa） Chain D6 1–453（453 aa） Chain D8 1–453（453 aa） Chain E0 1–453（453 aa） Chain E2 1–453（453 aa） Chain E4 1–453（453 aa） Chain E6 1–453（453 aa） Chain E8 1–453（453 aa） Chain F0 1–453（453 aa）	Not recorded	GTP GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 26 MG MAGNESIUM ION × 26 GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 26	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.34 Å
9YA3 Cryo-EM structure of the apical region of subpellicular microtubule (SPMT) from Toxoplasma gondii (8-nm repeat) Deposited 2025-09-15	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different ligand/ion Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 108 PDB declaration: 108-meric	Chain A0 1–453（453 aa） Chain A2 1–453（453 aa） Chain A4 1–453（453 aa） Chain A6 1–453（453 aa） Chain A8 1–453（453 aa） Chain B0 1–453（453 aa） Chain B2 1–453（453 aa） Chain B4 1–453（453 aa） Chain B6 1–453（453 aa） Chain B8 1–453（453 aa） Chain C0 1–453（453 aa） Chain C2 1–453（453 aa） Chain C4 1–453（453 aa） Chain C6 1–453（453 aa） Chain C8 1–453（453 aa） Chain D0 1–453（453 aa） Chain D2 1–453（453 aa） Chain D4 1–453（453 aa） Chain D6 1–453（453 aa） Chain D8 1–453（453 aa） Chain E0 1–453（453 aa） Chain E2 1–453（453 aa） Chain E4 1–453（453 aa） Chain E6 1–453（453 aa） Chain E8 1–453（453 aa） Chain F0 1–453（453 aa）	Not recorded	GDP GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE × 26 GTP GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE × 26 MG MAGNESIUM ION × 26	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.5 cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 3.30 Å

7 other PDB entries and 7 assemblies. Open the comparison page and filter oligomeric states

View Construct and Data Evidence

UniProt name	TBA_TOXGO
Isoform	—
PDB entities	1
Chains and sequence ranges	Author chain 2A； PDBConstruct 1–437； UniProt 1–437 Author chain 2B； PDBConstruct 1–437； UniProt 1–437 Author chain 2C； PDBConstruct 1–437； UniProt 1–437 Author chain 2D； PDBConstruct 1–437； UniProt 1–437 Author chain 2E； PDBConstruct 1–437； UniProt 1–437 Author chain 2F； PDBConstruct 1–437； UniProt 1–437 Author chain 2G； PDBConstruct 1–437； UniProt 1–437 Author chain 2H； PDBConstruct 1–437； UniProt 1–437 Author chain 2I； PDBConstruct 1–437； UniProt 1–437 Author chain 4A； PDBConstruct 1–437； UniProt 1–437 Author chain 4B； PDBConstruct 1–437； UniProt 1–437 Author chain 4C； PDBConstruct 1–437； UniProt 1–437 Author chain 4D； PDBConstruct 1–437； UniProt 1–437 Author chain 4E； PDBConstruct 1–437； UniProt 1–437 Author chain 4F； PDBConstruct 1–437； UniProt 1–437 Author chain 4G； PDBConstruct 1–437； UniProt 1–437 Author chain 4H； PDBConstruct 1–437； UniProt 1–437 Author chain 4I； PDBConstruct 1–437； UniProt 1–437

Tubulin beta chain

OrganismNot specified

UniProt A0A125YWG5

State in the Current Structure

Assembly	Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Associated Components	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
1	Protein heterocomplex Heteromer Protein × 36 PDB declaration: 36-meric（36） Consistent with protein copy count	Chain 3A； UniProt 1–426 Chain 3B； UniProt 1–426 Chain 3C； UniProt 1–426 Chain 3D； UniProt 1–426 Chain 3E； UniProt 1–426 Chain 3F； UniProt 1–426 Chain 3G； UniProt 1–426 Chain 3H； UniProt 1–426 Chain 3I； UniProt 1–426 Chain 5A； UniProt 1–426 Chain 5B； UniProt 1–426 Chain 5C； UniProt 1–426 Chain 5D； UniProt 1–426 Chain 5E； UniProt 1–426 Chain 5F； UniProt 1–426 Chain 5G； UniProt 1–426 Chain 5H； UniProt 1–426 Chain 5I； UniProt 1–426	Not recorded	Tubulin alpha chain × 18 （P10873）	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer：pH 7.2；Phosphate Buffered Saline cryo-EM vitrification conditions：Cryogen ETHANE	Resolution 9.30 Å

Other States of the Same Protein in the Database

Each row is a biological assembly of the same UniProt protein in another PDB entry. The “Difference from current entry” column identifies evidence-level differences; no tag means the currently parsed fields agree.

Other PDB	Difference from Current Entry 7TNT	Assembly / Oligomeric State	Construct	Mutations and Modifications	Ligands, Ions and Non-polymers	Method and Experimental Conditions	Structure Quality
7TNQ The symmetry-released subpellicular microtubule map from detergent-extracted Toxoplasma cells Deposited 2022-01-21	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 100 PDB declaration: 100-meric	Chain A1 1–449（449 aa） Chain A3 1–449（449 aa） Chain A5 1–449（449 aa） Chain A7 1–449（449 aa） Chain A9 1–449（449 aa） Chain B1 1–449（449 aa） Chain B3 1–449（449 aa） Chain B5 1–449（449 aa） Chain B7 1–449（449 aa） Chain B9 1–449（449 aa） Chain C1 1–449（449 aa） Chain C3 1–449（449 aa） Chain C5 1–449（449 aa） Chain C7 1–449（449 aa） Chain C9 1–449（449 aa） Chain D1 1–449（449 aa） Chain D3 1–449（449 aa） Chain D5 1–449（449 aa） Chain D7 1–449（449 aa） Chain D9 1–449（449 aa） Chain E1 1–449（449 aa） Chain E3 1–449（449 aa） Chain E5 1–449（449 aa） Chain E7 1–449（449 aa） Chain E9 1–449（449 aa） Chain F1 1–449（449 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.2；Phosphate Buffered Saline cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 8.40 Å
7TNS Subpellicular microtubule from detergent-extract Toxoplasma gondii cells Deposited 2022-01-21	Different construct Different mutation/modification Different oligomeric state Different experimental conditions Different structure-quality metrics	Assembly 1 Protein heterocomplex Heteromer；Protein × 101 PDB declaration: 101-meric	Chain A1 1–449（449 aa） Chain A3 1–449（449 aa） Chain A5 1–449（449 aa） Chain A7 1–449（449 aa） Chain A9 1–449（449 aa） Chain B1 1–449（449 aa） Chain B3 1–449（449 aa） Chain B5 1–449（449 aa） Chain B7 1–449（449 aa） Chain B9 1–449（449 aa） Chain C1 1–449（449 aa） Chain C3 1–449（449 aa） Chain C5 1–449（449 aa） Chain C7 1–449（449 aa） Chain C9 1–449（449 aa） Chain D1 1–449（449 aa） Chain D3 1–449（449 aa） Chain D5 1–449（449 aa） Chain D7 1–449（449 aa） Chain D9 1–449（449 aa） Chain E1 1–449（449 aa） Chain E3 1–449（449 aa） Chain E5 1–449（449 aa） Chain E7 1–449（449 aa） Chain E9 1–449（449 aa） Chain F1 1–449（449 aa）	Not recorded	No recorded non-water small molecule	ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM buffer pH 7.2；Phosphate-Buffered Saline cryo-EM vitrification conditions Cryogen ETHANE	Resolution 6.70 Å

2 other PDB entries and 2 assemblies. Open the comparison page and filter oligomeric states

View Construct and Data Evidence

UniProt name	A0A125YWG5_TOXGM
Isoform	—
PDB entities	2
Chains and sequence ranges	Author chain 3A； PDBConstruct 1–426； UniProt 1–426 Author chain 3B； PDBConstruct 1–426； UniProt 1–426 Author chain 3C； PDBConstruct 1–426； UniProt 1–426 Author chain 3D； PDBConstruct 1–426； UniProt 1–426 Author chain 3E； PDBConstruct 1–426； UniProt 1–426 Author chain 3F； PDBConstruct 1–426； UniProt 1–426 Author chain 3G； PDBConstruct 1–426； UniProt 1–426 Author chain 3H； PDBConstruct 1–426； UniProt 1–426 Author chain 3I； PDBConstruct 1–426； UniProt 1–426 Author chain 5A； PDBConstruct 1–426； UniProt 1–426 Author chain 5B； PDBConstruct 1–426； UniProt 1–426 Author chain 5C； PDBConstruct 1–426； UniProt 1–426 Author chain 5D； PDBConstruct 1–426； UniProt 1–426 Author chain 5E； PDBConstruct 1–426； UniProt 1–426 Author chain 5F； PDBConstruct 1–426； UniProt 1–426 Author chain 5G； PDBConstruct 1–426； UniProt 1–426 Author chain 5H； PDBConstruct 1–426； UniProt 1–426 Author chain 5I； PDBConstruct 1–426； UniProt 1–426

The page prioritizes protein identity, the current assembly, associated components, oligomeric state and cross-PDB links. Chain mapping and sequence ranges are retained as data evidence. Internal IDs, import timestamps and assembly operation expressions are maintenance fields and are not shown here.

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2. Structure Basics 2. Structure Basics

Entry ID entry_id	7tnt
Deposition date deposition_date	2022-01-21
Structure title title	The tubulin-based conoid from detergent-extract Toxoplasma gondii cells
Keywords keywords	parasites, Toxoplasma gondii, cytoskeleton, conoid, tubulin, CELL INVASION; CELL INVASION
Experimental Method method	ELECTRON MICROSCOPY

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3. SAXS Parameters (CRYSOL theoretical calculation) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

Radius of gyration Rg (Guinier) rg_guinier	— Å
Radius of gyration Rg (electron density) rg_electron	105.20 Å
Forward intensity I(0) i0	41209100000.00
Molecular weight molecular_weight	1707300.0 kDa
Excluded volume excluded_volume	2122000 Å³
Envelope volume envelope_volume	3947600 Å³
Hydration-shell volume shell_volume	313940 Å³
Envelope diameter envelope_diameter	346.0 Å
Shell Rg shell_rg	109.50 Å
Envelope Rg envelope_rg	96.90 Å
Shape Rg shape_rg	105.30 Å
Total Rg total_rg	105.20 Å
Total atoms total_atoms	119808
Residues n_residues	15372
Spherical-harmonic order n_harmonics	20
q range q_range	— – 0.5000 Å⁻¹
Data points n_points	101
Shell type shell_type	directional
Solvent electron density solvent_density	0.3340 e/Å³
Shell contrast contrast_shell	0.0300 e/Å³
CRYSOL version crysol_version	4.1.3

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4. P(r) Distance Distribution (GNOM inversion) 4. P(r) Analysis (GNOM)

Maximum dimension Dmax dmax	265.5 Å
Rg (real space) rg_real	102.00 Å
Rg uncertainty (real space) rg_real_error	0.66 Å
I(0) (real space) i0_real	3.9530e+10
I(0) uncertainty (real space) i0_real_error	7.9950e+08
Rg (reciprocal space) rg_reciprocal	106.60 Å
I(0) (reciprocal space) i0_reciprocal	41320000000.0000
Solution quality estimate total_estimate	0.9166
Solution quality rating solution_quality	EXCELLENT a EXCELLENT solution
P(r) peaks n_peaks	1
Primary peak position r_peak_primary	141.6 Å
Skewness Skewness skewness	0.028
Kurtosis Kurtosis kurtosis	-0.615
Angular range angular_range	— – 0.0750 Å⁻¹
Current regularization parameter α current_alpha	0.7740
Highest regularization parameter α highest_alpha	707600000.0000
Real-space data points n_real_points	16
GNOM version gnom_version	4.1.3
Quality Criteria quality_criteria	AN1: 0.000; Oscil: 0.999; Stabil: 0.977; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.990; Smooth: 0.000

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5. Crystallography and Experiment 5. Crystallography & Experiment

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6. Entities and Polymers Entities & Polymers (2)

Entity 1 Entity 1 polymer

Description description	Tubulin alpha chain
Molecular weight formula_weight	48421.0 kDa
Source method src_method	nat
Copy count entity_count	18

Polymer Polymer

Polymer type type	polypeptide(L)
Chain IDs strand_id	2A,2B,2C,2D,2E,2F,2G,2H,2I,4A,4B,4C,4D,4E,4F,4G,4H,4I
Atom count atom_count	119808

MREVISIHVGQAGIQIGNACWELFCLEHGIQPDGQMPSDKTIGGGDDAFNTFFSETGAGKHVPRCVFLDLEPTVVDEVRTGTYRHLFHPEQLISGKEDAANNFARGHYTIGKEIVDLSLDRIRKLADNCTGLQGFLMFNAVGGGTGSGLGCLLLERLSVDYGKKSKLNFCSWPSPQVSTAVVEPYNSVLSTHSLLEHTDVAVMLDNEAIYDICRRNLDIERPTYTNLNRLIAQVISSLTASLRFDGALNVDVTEFQTNLVPYPRIHFMLSSYAPIISAEKAYHEQLSVAEITNSAFEPASMMAKCDPRHGKYMACCLMYRGDVVPKDVNAAVATIKTKRTIQFVDWCPTGFKCGINYQPPTVVPGGDLAKVMRAVCMISNSTAIAEVFSRMDHKFDLMYAKRAFVHWYVGEGMEEGEFSEAREDLAALEKDYEEVGI

Entity 2 Entity 2 polymer

Description description	Tubulin beta chain
Molecular weight formula_weight	47705.8 kDa
Source method src_method	nat
Copy count entity_count	18

Polymer Polymer

Polymer type type	polypeptide(L)
Chain IDs strand_id	3A,3B,3C,3D,3E,3F,3G,3H,3I,5A,5B,5C,5D,5E,5F,5G,5H,5I

MREIVHVQGGQCGNQIGAKFWEVISDEHGIDPTGTYCGDSDLQLERINVFYNEATGGRFVPRAILMDLEPGTMDSVRAGPFGQLFRPDNFVFGQTGAGNNWAKGHYTEGAELIDSVLDVVRKEAEGCDCLQGFQITHSLGGGTGSGMGTLLISKVREEYPDRIMETFSVFPSPKVSDTVVEPYNATLSVHQLVENADEVQVIDNEALYDICFRTLKLTTPTYGDLNHLVSAAMSGVTCCLRFPGQLNSDLRKLAVNLIPFPRLHFFLIGFAPLTSRGSQQYRALSVPELTQQMFDAKNMMCASDPRHGRYLTASAMFRGRMSTKEVDEQMLNVQNKNSSYFVEWIPNNMKSSVCDIPPKGLKMSVTFVGNSTAIQEMFKRVSDQFTAMFRRKAFLHWYTGEGMDEMEFTEAESNMNDLVSEYQQYQ

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8. Citations (1)

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Resolution resolution	9.30 Å
Resolution测定方法 resolution_method	—
颗粒数 num_particles	29524

fit	/app/data/saxs_computation/tn/7tnt/7tnt.fit
pddf	/app/data/pr_computation/tn/7tnt/7tnt.pr.out
profile	/app/data/saxs_computation/tn/7tnt/7tnt.dat

The tubulin-based conoid from detergent-extract Toxoplasma gondii cells

1. Protein Identity and Related Structures Protein Identity & Related Structures

Tubulin alpha chain

State in the Current Structure

Other States of the Same Protein in the Database

Tubulin beta chain

State in the Current Structure

Other States of the Same Protein in the Database

SAXS scattering curve SAXS Profile

P(r) Distance Distribution P(r) Distribution

2. Structure Basics 2. Structure Basics

3. SAXS Parameters (CRYSOL theoretical calculation) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

4. P(r) Distance Distribution (GNOM inversion) 4. P(r) Analysis (GNOM)

5. Crystallography and Experiment 5. Crystallography & Experiment

冷冻电镜 EM 3D

6. Entities and Polymers Entities & Polymers (2)

Entity 1 Entity 1 polymer

Polymer Polymer

Entity 2 Entity 2 polymer

Polymer Polymer

8. Citations (1)

9. Files and Curves (10)

Files (7)

Curves (3)