7w67

The crystal structure of MLL1 (N3861I/Q3867L/C3882SS)-RBBP5-ASH2L in complex with H3K4me0 peptide

Method: X-RAY DIFFRACTION Dmax: 81.6 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2

Homo sapiens

UniProt Q9UBL3

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 380–496 链 A; UniProt 539–598 未记录 Histone-lysine N-methyltransferase 2A × 1 (Q03164) Retinoblastoma-binding protein 5 × 1 (Q15291) Histone H3.3C × 1 (Q6NXT2) SAH S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE × 1 ZN ZINC ION × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;pH 7.5;277 K;0.2 M Sodium chloride, 0.1 M HEPES, pH 7.5, 25% w/v polyethylene glycol 3350 分辨率 2.19 Å R-free 0.222

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 31 个其他 PDB 条目、35 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 ASH2L_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 2–118; UniProt 380–496 作者链 A; PDB构建体 125–184; UniProt 539–598

Histone-lysine N-methyltransferase 2A

Homo sapiens

UniProt Q03164

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 3813–3969 突变:N3861I,Q3867L,C3882SS Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2 × 1 (Q9UBL3) Retinoblastoma-binding protein 5 × 1 (Q15291) Histone H3.3C × 1 (Q6NXT2) SAH S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE × 1 ZN ZINC ION × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;pH 7.5;277 K;0.2 M Sodium chloride, 0.1 M HEPES, pH 7.5, 25% w/v polyethylene glycol 3350 分辨率 2.19 Å R-free 0.222

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 54 个其他 PDB 条目、62 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 KMT2A_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–158; UniProt 3813–3969

Retinoblastoma-binding protein 5

Homo sapiens

UniProt Q15291

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 F; UniProt 330–356 未记录 Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2 × 1 (Q9UBL3) Histone-lysine N-methyltransferase 2A × 1 (Q03164) Histone H3.3C × 1 (Q6NXT2) SAH S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE × 1 ZN ZINC ION × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;pH 7.5;277 K;0.2 M Sodium chloride, 0.1 M HEPES, pH 7.5, 25% w/v polyethylene glycol 3350 分辨率 2.19 Å R-free 0.222

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 31 个其他 PDB 条目、35 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 RBBP5_HUMAN
Isoform
PDB实体 3
链与序列区间 作者链 F; PDB构建体 1–27; UniProt 330–356

Histone H3.3C

物种未注明

UniProt Q6NXT2

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 M; UniProt 2–10 未记录 Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2 × 1 (Q9UBL3) Histone-lysine N-methyltransferase 2A × 1 (Q03164) Retinoblastoma-binding protein 5 × 1 (Q15291) SAH S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE × 1 ZN ZINC ION × 1 X-RAY DIFFRACTION X-ray结晶条件:VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP;pH 7.5;277 K;0.2 M Sodium chloride, 0.1 M HEPES, pH 7.5, 25% w/v polyethylene glycol 3350 分辨率 2.19 Å R-free 0.222

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 22 个其他 PDB 条目、26 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 H3C_HUMAN
Isoform
PDB实体 4
链与序列区间 作者链 M; PDB构建体 1–9; UniProt 2–10

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 7w67

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 7w67
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id7w67
沉积日期 deposition_date2021-12-01
结构标题 titleThe crystal structure of MLL1 (N3861I/Q3867L/C3882SS)-RBBP5-ASH2L in complex with H3K4me0 peptide
关键词 keywordsMLL family methyltransferases, product specificity, F/Y switch, PROTEIN BINDING; PROTEIN BINDING
实验方法 methodX-RAY DIFFRACTION

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier25.30
回转半径 Rg (电子) rg_electron24.47
零角强度 I(0) i028949500.00
分子量 molecular_weight41391.0 kDa
排除体积 excluded_volume51748 ų
包络体积 envelope_volume63671 ų
水化壳体积 shell_volume22320 ų
包络直径 envelope_diameter84.0
壳层 Rg shell_rg31.08
包络 Rg envelope_rg24.17
形状 Rg shape_rg24.42
总 Rg total_rg25.43
总原子数 total_atoms2909
残基数 n_residues360
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax81.6
Rg (实空间) rg_real25.36
Rg 误差 (实空间) rg_real_error0.51
I(0) (实空间) i0_real2.8950e+07
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error3.7740e+05
Rg (倒空间) rg_reciprocal25.35
I(0) (倒空间) i0_reciprocal28950000.0000
解质量估计 total_estimate0.8803
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks2
主峰位置 r_peak_primary23.3
偏度 Skewness skewness0.334
峰度 Kurtosis kurtosis-0.617
角度范围 angular_range— – 0.3150 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha7413000.0000
实空间数据点数 n_real_points64
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.866; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.883; Smooth: 0.958

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (7)

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)