7yeh

Cryo-EM structure of human OGT-OGA complex

Method: ELECTRON MICROSCOPY Dmax: 180.8 Å Quality: GOOD

1. 蛋白身份与相关结构 Protein Identity & Related Structures

UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit

Homo sapiens

UniProt O15294

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 A; UniProt 1–1046 链 B; UniProt 1–1046 未记录 Protein O-GlcNAcase × 2 (O60502) UDP URIDINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.92 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 43 个其他 PDB 条目、101 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 OGT1_HUMAN
Isoform
PDB实体 1
链与序列区间 作者链 A; PDB构建体 1–1046; UniProt 1–1046 作者链 B; PDB构建体 1–1046; UniProt 1–1046

Protein O-GlcNAcase

Homo sapiens

UniProt O60502

当前结构中的状态

Assembly 聚集状态 构建体 突变与修饰 配体、离子与共同组分 实验方法与环境 结构质量
1 蛋白异源复合物 异源复合物 蛋白 × 4 PDB 声明:tetrameric(4) 与蛋白拷贝数一致 链 C; UniProt 1–916 链 D; UniProt 1–916 未记录 UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit × 2 (O15294) UDP URIDINE-5'-DIPHOSPHATE × 1 NAG 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose × 1 ELECTRON MICROSCOPY cryo-EM缓冲液:pH 7.5 cryo-EM玻璃化条件:冷冻剂 ETHANE 分辨率 3.92 Å

数据库中的同蛋白其他状态

以下每一行都是同一 UniProt 蛋白在另一个 PDB 条目中的 biological assembly, “相对当前条目”直接指出证据层面的不同;没有差异标签表示当前已读取字段一致。

共 27 个其他 PDB 条目、30 个 assembly。 打开独立比较页并筛选聚集状态

查看构建体与数据证据
UniProt名称 OGA_HUMAN
Isoform
PDB实体 2
链与序列区间 作者链 C; PDB构建体 1–916; UniProt 1–916 作者链 D; PDB构建体 1–916; UniProt 1–916

页面优先展示蛋白身份、当前 assembly、共同组分、聚集状态和跨 PDB 结构链接。 链映射与序列区间收在“数据证据”中;数据库内部编号、导入时间和 assembly 操作表达式仅用于维护,因此不在读者页面展示。

SAXS 散射曲线 SAXS Profile

SAXS profile for 7yeh

P(r) 距离分布 P(r) Distribution

P(r) distribution for 7yeh
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2. 结构基本信息 2. Structure Basics

条目编号 entry_id7yeh
沉积日期 deposition_date2022-07-05
结构标题 titleCryo-EM structure of human OGT-OGA complex
关键词 keywordsO-GlcNAc transferase, O-GlcNAcase, Complex, Mutual inhibition, TRANSFERASE, TRANSFERASE-HYDROLASE complex; TRANSFERASE/HYDROLASE
实验方法 methodELECTRON MICROSCOPY

3. SAXS 参数 (CRYSOL 理论计算) 3. SAXS Parameters (CRYSOL)

回转半径 Rg (Guinier) rg_guinier54.73
回转半径 Rg (电子) rg_electron54.70
零角强度 I(0) i01059570000.00
分子量 molecular_weight271790.0 kDa
排除体积 excluded_volume339960 ų
包络体积 envelope_volume492640 ų
水化壳体积 shell_volume76367 ų
包络直径 envelope_diameter177.9
壳层 Rg shell_rg56.14
包络 Rg envelope_rg53.01
形状 Rg shape_rg54.67
总 Rg total_rg54.85
总原子数 total_atoms19122
残基数 n_residues2419
球谐函数阶数 n_harmonics20
q 范围 q_range— – 0.5000 −1
数据点数 n_points101
壳层类型 shell_typedirectional
溶剂电子密度 solvent_density0.3340 e/ų
壳层衬度 contrast_shell0.0300 e/ų
CRYSOL 版本 crysol_version4.1.3

4. P(r) 距离分布 (GNOM 反演) 4. P(r) Analysis (GNOM)

最大尺寸 Dmax dmax180.8
Rg (实空间) rg_real54.66
Rg 误差 (实空间) rg_real_error1.80
I(0) (实空间) i0_real1.0600e+09
I(0) 误差 (实空间) i0_real_error2.3550e+07
Rg (倒空间) rg_reciprocal54.75
I(0) (倒空间) i0_reciprocal1060000000.0000
解质量估计 total_estimate0.8881
解质量评级 solution_quality GOOD a GOOD solution
P(r) 峰数 n_peaks1
主峰位置 r_peak_primary81.0
偏度 Skewness skewness0.129
峰度 Kurtosis kurtosis-0.729
角度范围 angular_range— – 0.1450 −1
当前正则化参数 α current_alpha0.0000
最高正则化参数 α highest_alpha62670000.0000
实空间数据点数 n_real_points30
GNOM 版本 gnom_version4.1.3
质量判据 quality_criteria AN1: 0.000; Oscil: 0.912; Stabil: 1.000; Sysdev: 1.000; Positv: 1.000; Valcen: 0.998; Smooth: 0.805

5. 晶体学与实验 5. Crystallography & Experiment

6. 实体与聚合物信息 Entities & Polymers (4)

7. 折叠分类 (SCOP + CATH) 2 domains

CATH v4.4 (2 domains)

结构域编号 domain_id7yehA01
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology50 — Rossmann fold
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily11380
结构域编号 domain_id7yehB01
类 Class class3 — Alpha Beta
架构 Architecture architecture40 — 3-Layer(aba) Sandwich
拓扑 Topology topology50 — Rossmann fold
同源超家族 H-superfamily homologous superfamily11380

8. 引用文献 (1)

9. 文件与曲线 (10)